پیوند پپتیدی ساختار و خواص بیولوژیکی پپتیدها پلی پپتید چیست، ساختار زنجیره و پیوند پپتیدی پیوند پپتیدی چیست؟

قابلیت ارتباط با یکدیگر را دارند پپتید St. (یک مولکول پلیمری تشکیل می شود).

پیوند پپتیدی - بین گروه آلفا کربوکسیل یک اسید آمینه. وα-aminogr.آمینوهای دیگر..

هنگام نامگذاری، پسوند "-il" را اضافه کنید، آخرین مورد amino است. ویرایش نشده است نام آن

(آلانیل-سریل-تریپتوفان)

خواص پیوند پپتیدی

1. جابجایی رادیکال های اسید آمینه در رابطه با پیوند C-N

2. همسطحی - همه اتم های موجود در گروه پپتیدی در یک صفحه قرار دارند و "H" و "O" در طرف مقابل پیوند پپتیدی قرار دارند.

3. وجود فرم کتو (o-c=n) و انول (o=s-t-n) فرم

4. قابلیت تشکیل دو پیوند هیدروژنی با سایر پپتیدها

5. پیوند پپتیدی تا حدی دارای ویژگی پیوند دوگانه است، طول آن کمتر از یک پیوند واحد است، ساختاری سفت و سخت است و چرخش به دور آن دشوار است.

برای تشخیص پروتئین ها و پپتیدها - واکنش بیورت (از آبی تا بنفش)

4) عملکرد پروتئین ها:

پروتئین های ساختاری (کلاژن، کراتین)

آنزیمی (پپسین، آمیلاز)،

حمل و نقل (ترانسفرین، آلبومین، هموگلوبین)،

غذا (سفیده تخم مرغ، غلات)،

انقباض و موتور (اکتین، میوزین، توبولین)،

محافظ (ایمونوگلوبولین ها، ترومبین، فیبرینوژن)،

تنظیم کننده (هورمون سوماتوتروپیک، هورمون آدرنوکورتیکوتروپیک، انسولین).

سطوح سازمان ساختار پروتئین

پروتئین دنباله ای از اسیدهای آمینه است که به یکدیگر مرتبط هستند پیوندهای پپتیدی

پپتید آمینو است. بیش از 10 نیست

پلی پپتید - از 10 تا

پروتئین - بیش از 40 اسید آمینه.

ساختار اولیه -مولکول پروتئین خطی، تصویر هنگام ترکیب اسیدهای آمینه به زنجیره

پلی مورفیسم پروتئینمی تواند ارثی باشد و در جمعیت باقی بماند

توالی و نسبت اسیدهای آمینه در ساختار اولیه، تشکیل ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم را تعیین می کند.

ساختار ثانویه-تعامل پپت گروه های دارای arr. هیدروژن اتصالات 2 نوع سازه وجود دارد - تخمگذار به شکل طناب و گلدان.

دو گزینه ساختار ثانویه: α-مارپیچ (ساختار α یا موازی) و لایه β- پلیسه (ساختار β یا ضد موازی).

به عنوان یک قاعده، هر دو ساختار در یک پروتئین وجود دارد، اما در نسبت های مختلف.

در پروتئین های کروی، مارپیچ α غالب است، در پروتئین های فیبریلار، ساختار β غالب است.

ساختار ثانویه فقط با مشارکت پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی تشکیل می شود: اتم اکسیژن یک گروه با اتم هیدروژن گروه دوم واکنش می دهد، در همان زمان اکسیژن گروه پپتید دوم با هیدروژن گروه سوم متصل می شود. و غیره

پلی پپتیدها پروتئین هایی هستند که تراکم بالایی دارند. آنها در میان موجودات با منشاء گیاهی و حیوانی گسترده هستند. یعنی در اینجا صحبت از اجزایی است که اجباری هستند. آنها بسیار متنوع هستند و هیچ خط مشخصی بین این مواد و پروتئین های معمولی وجود ندارد. اگر در مورد تنوع چنین موادی صحبت کنیم، باید توجه داشت که هنگام تشکیل آنها، حداقل 20 اسید آمینه از نوع پروتنوژنیک در این فرآیند شرکت می کنند و اگر در مورد تعداد ایزومرها صحبت کنیم، آنها می توانند نامحدود باشند. .

به همین دلیل است که مولکول های نوع پروتئین دارای امکانات بسیار زیادی هستند که در مورد چند کارکردی آنها تقریباً نامحدود است. بنابراین، واضح است که چرا پروتئین ها، پروتئین های اصلی همه موجودات زنده روی زمین نامیده می شوند. همچنین پروتئین ها را یکی از پیچیده ترین موادی می نامند که تاکنون توسط طبیعت تشکیل شده است و همچنین بسیار منحصر به فرد هستند. درست مانند پروتئین، پروتئین ها به رشد فعال موجودات زنده کمک می کنند.

برای مشخص بودن تا حد امکان، ما در مورد موادی صحبت می کنیم که پلیمرهای زیستی مبتنی بر اسیدهای آمینه حاوی حداقل صدها باقی مانده از نوع اسید آمینه هستند. علاوه بر این، یک تقسیم بندی نیز در اینجا وجود دارد - موادی وجود دارد که به گروه کم مولکولی تعلق دارند، آنها فقط چند ده باقی مانده اسید آمینه را شامل می شوند، همچنین موادی وجود دارد که به گروه های مولکولی بالا تعلق دارند، آنها به میزان قابل توجهی دارای چنین باقی مانده هایی هستند. پلی پپتید ماده ای است که واقعاً با تنوع زیادی در ساختار و سازمان آن متمایز می شود.

گروه های پلی پپتید

همه این مواد به طور معمول به دو گروه تقسیم می شوند.

• گروه اول شامل موادی است که در ساختار پروتئینی معمولی متفاوت هستند، یعنی این شامل یک زنجیره خطی و خود اسیدهای آمینه است. آنها در همه موجودات زنده یافت می شوند و موادی با فعالیت هورمونی افزایش یافته در اینجا بیشترین علاقه را دارند.
• در مورد گروه دوم، در اینجا آن دسته از ترکیباتی هستند که ساختار آنها معمول ترین ویژگی های پروتئین ها را ندارد.

زنجیره پلی پپتیدی چیست؟

زنجیره پلی پپتیدی یک ساختار پروتئینی است که شامل اسیدهای آمینه است که همه آنها توسط ترکیبات نوع پپتیدی به هم متصل هستند. اگر در مورد ساختار اولیه صحبت می کنیم، پس در مورد ساده ترین سطح ساختار یک مولکول پروتئینی صحبت می کنیم. این شکل سازمانی با افزایش ثبات مشخص می شود.

هنگامی که پیوندهای پپتیدی در سلول ها شروع به تشکیل می کنند، اولین چیزی که فعال می شود گروه کربوکسیل یک اسید آمینه است و تنها پس از آن ارتباط فعال با گروه مشابه دیگری آغاز می شود. یعنی زنجیره های پلی پپتیدی با قطعات متناوب این گونه پیوندها مشخص می شوند. تعدادی از عوامل خاص وجود دارند که تأثیر قابل توجهی بر شکل ساختار نوع اولیه دارند، اما تأثیر آنها به این محدود نمی شود. بر آن دسته از سازمان‌های زنجیره‌ای که بالاترین سطح را دارند، نفوذ فعالی وجود دارد.

اگر در مورد ویژگی های این فرم سازمانی صحبت کنیم، آنها به شرح زیر هستند:

• یک تناوب منظم از ساختارهای متعلق به نوع صلب وجود دارد.
• مناطقی وجود دارند که دارای تحرک نسبی هستند. این ویژگی‌هایی از این دست هستند که بر نحوه قرار گرفتن زنجیره پلی پپتیدی در فضا تأثیر می‌گذارند. علاوه بر این، با زنجیره های پپتیدی، انواع مختلفی از جنبه های سازمانی را می توان تحت تأثیر عوامل بسیاری انجام داد. هنگامی که پپتیدها به یک گروه جداگانه تبدیل می شوند و از یک زنجیره جدا می شوند، ممکن است یکی از ساختارها جدا شود.

ساختار ثانویه پروتئین

در اینجا ما در مورد یک نوع تخمگذار زنجیره ای صحبت می کنیم به گونه ای که یک ساختار منظم سازماندهی شده است به دلیل پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدهای یک زنجیره با گروه های مشابه از زنجیره دیگر. اگر پیکربندی چنین ساختاری را در نظر بگیریم، می تواند:

1. نوع مارپیچی، این نام از شکل منحصر به فرد آن می آید.
2. نوع تاشوی لایه ای.

اگر در مورد یک گروه مارپیچ صحبت کنیم، پس این یک ساختار پروتئینی است که به شکل یک مارپیچ تشکیل شده است که بدون فراتر رفتن از یک زنجیره پلی پپتیدی شکل می گیرد. اگر در مورد ظاهر صحبت کنیم، از بسیاری جهات شبیه به یک مارپیچ الکتریکی معمولی است که در کاشی هایی که با برق کار می کنند یافت می شود.

در مورد ساختار چین‌خورده، در اینجا زنجیره با پیکربندی منحنی متمایز می‌شود، تشکیل آن بر اساس پیوندهای نوع هیدروژنی انجام می‌شود و در اینجا همه چیز به محدودیت‌های یک بخش از یک زنجیره خاص محدود می‌شود.

اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلی پپتیدی توسط یک پیوند آمیدی به هم متصل می شوند که بین گروه آلفا کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه α-آمینه اسید آمینه بعدی ایجاد می شود (شکل 1). پیوند کووالانسی تشکیل شده بین اسیدهای آمینه نامیده می شود پیوند پپتیدیاتم های اکسیژن و هیدروژن گروه پپتید یک موقعیت ترانس را اشغال می کنند.

برنج. 1. طرح تشکیل پیوند پپتیدی.در هر پروتئین یا پپتید می توان موارد زیر را تشخیص داد: پایانه Nپروتئین یا پپتید دارای گروه آلفا آمینه آزاد (-NH 2)؛

C-endداشتن یک گروه کربوکسیل آزاد (-COOH)؛

ستون فقرات پپتیدیپروتئین های متشکل از قطعات تکرار شونده: -NH-CH-CO-; رادیکال های اسید آمینه(زنجیر کناری) (R 1و R 2)- گروه های متغیر

علامت اختصاری یک زنجیره پلی پپتیدی و همچنین سنتز پروتئین در سلول ها لزوماً با انتهای N شروع می شود و با پایانه C به پایان می رسد:

نام اسیدهای آمینه موجود در پپتید و تشکیل پیوند پپتیدی دارای انتهای -il.به عنوان مثال، تری پپتید بالا نامیده می شود ترئونیل-هیستیدیل-پرولین.

تنها بخش متغیری که یک پروتئین را از بقیه متمایز می کند، ترکیب رادیکال ها (زنجیره های جانبی) اسیدهای آمینه موجود در آن است. بنابراین، خواص و عملکردهای فردی یک پروتئین با ساختار و ترتیب تناوب اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی تعیین می شود.

زنجیره های پلی پپتیدی پروتئین های مختلف در بدن می تواند شامل چندین اسید آمینه تا صدها و هزاران باقیمانده اسید آمینه باشد. وزن مولکولی آنها (مولولی جرم) نیز بسیار متفاوت است. بنابراین، هورمون وازوپرسین از 9 اسید آمینه تشکیل شده است. جرم 1070 کیلو دالتون؛ انسولین - از 51 اسید آمینه (در 2 زنجیره)، مول. جرم 5733 کیلو دالتون; لیزوزیم - از 129 اسید آمینه (1 زنجیره)، مول. جرم 13930 کیلو دالتون; هموگلوبین - از 574 اسید آمینه (4 زنجیره)، مول. جرم 64500 کیلو دالتون; کلاژن (تروپوکلاژن) - تقریباً 1000 اسید آمینه (3 زنجیره)، مول. جرم ~ 130000 کیلو دالتون.

خواص و عملکرد یک پروتئین به ساختار و ترتیب تناوب اسیدهای آمینه در زنجیره بستگی دارد. بنابراین، 2 هورمون لوب خلفی غده هیپوفیز - اکسی توسین و وازوپرسین - نانوپپتید هستند و در 2 اسید آمینه از 9 (در موقعیت های 3 و 8) متفاوت هستند:

اثر بیولوژیکی اصلی اکسی توسین تحریک انقباض عضلات صاف رحم در هنگام زایمان است و وازوپرسین باعث جذب مجدد آب در لوله های کلیوی (هورمون آنتی دیورتیک) می شود و خاصیت منقبض کننده عروق دارد. بنابراین، علی‌رغم شباهت ساختاری زیاد، فعالیت فیزیولوژیکی این پپتیدها و بافت‌های هدفی که روی آن‌ها عمل می‌کنند، متفاوت است. جایگزینی فقط 2 اسید آمینه از 9 اسید آمینه باعث تغییر قابل توجهی در عملکرد پپتید می شود.

گاهی اوقات یک تغییر بسیار کوچک در ساختار یک پروتئین بزرگ باعث سرکوب فعالیت آن می شود. بنابراین، آنزیم الکل دهیدروژناز، که اتانول را در کبد انسان تجزیه می کند، از 500 اسید آمینه (در 4 زنجیره) تشکیل شده است. فعالیت آن در بین ساکنان منطقه آسیا (ژاپن، چین و غیره) بسیار کمتر از ساکنان اروپا است. این به این دلیل است که در زنجیره پلی پپتیدی آنزیم، اسید گلوتامیک با لیزین در موقعیت 487 جایگزین می شود.

فعل و انفعالات بین رادیکال های اسید آمینه در تثبیت ساختار فضایی پروتئین ها از اهمیت بالایی برخوردار است: 4 نوع پیوند شیمیایی: آبگریز، هیدروژن، یونی، دی سولفید.

پیوندهای آبگریزبین رادیکال های آبگریز غیرقطبی ایجاد می شود (شکل 2). آنها نقش اصلی را در تشکیل ساختار سوم مولکول پروتئین ایفا می کنند.

برنج. 2. فعل و انفعالات هیدروفوبیک بین رادیکال ها

پیوندهای هیدروژنی- بین گروه های رادیکال بدون بار قطبی (آب دوست) با اتم هیدروژن متحرک و گروه هایی با اتم الکترونگاتیو (-O یا -N-) تشکیل می شوند (شکل 3).

پیوندهای یونیبین رادیکال های یونوژن قطبی (آب دوست) با گروه های باردار مخالف تشکیل می شوند (شکل 4).

برنج. 3. پیوندهای هیدروژنی بین رادیکال های اسید آمینه

برنج. 4. پیوند یونی بین رادیکال های لیزین و اسید آسپارتیک (A) و نمونه هایی از برهمکنش های یونی (B)

پیوند دی سولفیدی- کووالانسی که توسط دو گروه سولفیدریل (تیول) از رادیکال های سیستئین واقع در مکان های مختلف زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است (شکل 5). در پروتئین هایی مانند انسولین، گیرنده انسولین، ایمونوگلوبولین ها و غیره یافت می شود.

پیوندهای دی سولفیدی ساختار فضایی یک زنجیره پلی پپتیدی را تثبیت می کند یا دو زنجیره را به هم متصل می کند (به عنوان مثال، زنجیره های A و B هورمون انسولین) (شکل 6).

برنج. 5. تشکیل پیوند دی سولفید.

برنج. 6. پیوندهای دی سولفید در مولکول انسولین.پیوندهای دی سولفیدی: بین باقی مانده های سیستئین از یک زنجیره الف(الف)، بین زنجیر الفو در(ب). اعداد نشان دهنده موقعیت اسیدهای آمینه در زنجیره های پلی پپتیدی است.

پپتیدها- اینها ترکیبات طبیعی یا مصنوعی هستند که مولکولهای آنها از بقایای اسیدهای آمینه که توسط پیوندهای پپتیدی (پل پپتیدی) و اساساً پیوندهای آمیدی به یکدیگر متصل شده اند، ساخته شده اند.

مولکول های پپتید ممکن است حاوی یک جزء غیر اسید آمینه باشند. پپتیدهایی با حداکثر 10 اسید آمینه باقی مانده نامیده می شوند الیگوپپتیدها(دی پپتیدها، تری پپتیدها و غیره) پپتیدهای حاوی بیش از 10 تا 60 باقیمانده اسید آمینه به عنوان دسته بندی می شوند. پلی پپتیدها. پلی پپتیدهای طبیعی با جرم مولکولی بیش از 6000 دالتون نامیده می شوند پروتئین ها

نامگذاری

باقی مانده اسید آمینه یک پپتید که حامل یک گروه آلفا آمینه است نامیده می شود ن-پایان، حامل یک گروه کربوکسیل  آزاد - ترمینال C.نام پپتید شامل فهرستی از نام‌های اسید آمینه بی‌اهمیت است که با N ترمینال شروع می‌شود. در این مورد، پسوند "in" برای همه اسیدهای آمینه به جز اسیدهای C ترمینال به "سیل" تغییر می کند.

نمونه ها

گلیسیلالانین یا گلی آلا

ب) آلانیل-سریل-آسپارژیل-فنیل آلانیل-گلیسین

یا Ala – Ser – Asp – Phe – Gly. در اینجا آلانین اسید آمینه N ترمینال و گلوتامین اسید آمینه C ترمینال است.

طبقه بندی پپتید

1. همومریک - هیدرولیز فقط اسیدهای آمینه تولید می کند.

2. هترومریک- در طول هیدرولیز، علاوه بر اسیدهای آمینه α، اجزای غیر اسید آمینه نیز تشکیل می شوند، به عنوان مثال:

الف) گلیکوپپتیدها؛

ب) نوکلئوپپتیدها.

ج) فسفوپپتیدها.

پپتیدها می توانند خطی یا حلقوی باشند. پپتیدهایی که در آنها پیوند بین بقایای اسید آمینه فقط آمید (پپتید) است، نامیده می شوند. همگناگر علاوه بر گروه آمید، استر نیز وجود داشته باشد، گروه های دی سولفیدی، پپتیدها نامیده می شوند ناهمگنپپتیدهای هترودتیک حاوی اسیدهای آمینه هیدروکسی نامیده می شوند پپتولیدهاپپتیدهای متشکل از یک اسید آمینه نامیده می شوند هموپلی آمینه اسیدهاآن پپتیدهایی که دارای مناطق تکرار شونده یکسان (از یک یا چند اسید آمینه باقیمانده) هستند نامیده می شوند. منظمپپتیدهای هترومری و ناهمگن نامیده می شوند دپسی پپتیدها.

ساختار یک پیوند پپتیدی

در آمیدها، پیوند کربن-نیتروژن تا حدی به دلیل ترکیب p,-NPE اتم نیتروژن و پیوند  کربونیل (طول پیوند C-N: در آمیدها - 0.132 نانومتر، در آمین ها - 0.132 نانومتر) پیوند دوگانه دارد. 0.147 نانومتر)، بنابراین گروه آمید مسطح است و دارای پیکربندی ترانس است. بنابراین، زنجیره پپتیدی یک تناوب از قطعات مسطح گروه آمید و قطعات رادیکال های هیدروکربنی از اسیدهای آمینه مربوطه است. در دومی، چرخش حول پیوندهای ساده دشوار نیست و در نتیجه انطباق‌های مختلفی تشکیل می‌شود. زنجیره های بلند پپتیدها مارپیچ های α و ساختارهای β (مشابه پروتئین ها) را تشکیل می دهند.

سنتز پپتید

در طول سنتز پپتید، یک پیوند پپتیدی باید بین گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمین اسید آمینه دیگر تشکیل شود. از دو اسید آمینه، دو دی پپتید می تواند تشکیل شود:

نمودارهای فوق رسمی هستند. برای سنتز، به عنوان مثال، گلیسیل آلانین، لازم است اصلاحات مناسبی در اسیدهای آمینه آغازین انجام شود (این سنتز در این راهنما مورد بحث قرار نگرفته است).

اسیدهای آمینه α می توانند به صورت کووالانسی به یکدیگر متصل شوند پیوندهای پپتیدیگروه کربوکسیل یک اسید آمینه به صورت کووالانسی به گروه آمینو اسید آمینه دیگر پیوند دارد. در این مورد، R- CO-NH- پیوند R که پیوند پپتیدی نامیده می شود. در این حالت، مولکول آب جدا می شود.

با کمک پیوندهای پپتیدی، پروتئین ها و پپتیدها از اسیدهای آمینه تشکیل می شوند. پپتیدهای حاوی حداکثر 10 اسید آمینه نامیده می شوند الیگوپپتیدهااغلب نام چنین مولکول هایی تعداد اسیدهای آمینه موجود در الیگوپپتید را نشان می دهد: تری پپتید، پنتاپپتید، اکتاپپتید و غیره. پپتیدهای حاوی بیش از 10 اسید آمینه نامیده می شوند "پلی پپتیدها"و پلی پپتیدهای متشکل از بیش از 50 باقیمانده اسید آمینه معمولاً پروتئین نامیده می شوند. مونومرهای اسیدهای آمینه که پروتئین ها را می سازند نامیده می شوند "باقی مانده اسید آمینه".باقیمانده اسید آمینه ای که دارای یک گروه آمینه آزاد است N-terminal نامیده می شود و در سمت چپ نوشته می شود و آن که دارای یک گروه C-کربوکسیل آزاد است C-terminal نامیده می شود و در سمت راست نوشته می شود. پپتیدها از انتهای N نوشته و خوانده می شوند.

پیوند بین یک اتم آلفا کربن و یک گروه α-آمینو یا گروه α-کربوکسیل آزادانه قابل چرخش است (اگرچه به دلیل اندازه و ماهیت رادیکال ها محدود شده است)، به زنجیره پلی پپتیدی اجازه می دهد تا پیکربندی های مختلفی را اتخاذ کند.

پیوندهای پپتیدی معمولاً در پیکربندی ترانس قرار دارند، یعنی. اتم های کربن α در دو طرف پیوند پپتیدی قرار دارند. در نتیجه رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه در دورترین فاصله از یکدیگر در فضا قرار دارند. پیوندهای پپتیدی بسیار قوی هستند و هستند کووالانسی.

بدن انسان پپتیدهای زیادی تولید می کند که در تنظیم فرآیندهای بیولوژیکی مختلف شرکت می کنند و فعالیت فیزیولوژیکی بالایی دارند. اینها تعدادی از هورمون ها هستند - اکسی توسین (9 باقی مانده اسید آمینه)، وازوپرسین (9)، برادی کینین (9) تنظیم کننده تون عروق، هورمون های تیروئید (3)، آنتی بیوتیک ها - گرامیسیدین، پپتیدهایی با اثرات ضد درد (انکفالین ها (5) و اندورفین ها و سایر پپتیدهای مخدر). اثر ضد دردی این پپتیدها صدها برابر بیشتر از اثر ضد درد مرفین است.

کاربرد اسیدهای آمینه بر اساس خواص.

اسیدهای آمینه، عمدتاً اسیدهای آمینه α، برای سنتز پروتئین در موجودات زنده ضروری هستند. انسان ها و حیوانات اسیدهای آمینه لازم برای این کار را به شکل غذای حاوی پروتئین های مختلف دریافت می کنند. دومی در دستگاه گوارش به اسیدهای آمینه منفرد تقسیم می‌شود، که سپس پروتئین‌های مشخصه یک ارگانیسم خاص از آن ساخته می‌شوند. برخی از اسیدهای آمینه برای اهداف پزشکی استفاده می شود. آمینو اسیدهای زیادی برای تغذیه حیوانات استفاده می شود.

از مشتقات اسید آمینه برای سنتز فیبر مانند نایلون استفاده می شود.

سوالاتی برای خودکنترلی

· ساختار الکترونیکی نیتروژن و هیدروژن را بنویسید.

· فرمول الکترونیکی و ساختاری آمونیاک را بنویسید.

· رادیکال هیدروکربنی چیست؟

· چه رادیکال های هیدروکربنی را می شناسید؟

یک هیدروژن در مولکول آمونیاک را با رادیکال متیل جایگزین کنید.

· به نظر شما این ارتباط چیست و چه نامی دارد؟

· اگر اتم های هیدروژن باقیمانده را با رادیکال های هیدروکربنی مثلا رادیکال های متیل جایگزین کنیم، چه ماده ای به دست می آید؟

· خواص ترکیبات حاصل چگونه تغییر خواهد کرد؟

· فرمول یک ماده آلی را در صورتی تعیین کنید که چگالی بخار آن برای هیدروژن 22.5، کسر جرمی کربن 0.533، کسر جرمی هیدروژن 0.156 و کسر جرمی نیتروژن 0.311 است. (پاسخ: C 2 H 7 N.)

· کتاب درسی توسط G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. صفحه 173، شماره 6، 7.

ü اسید چیست؟

ü گروه عملکردی چیست؟

ü چه گروه های عملکردی را به خاطر دارید؟

ü گروه آمینه چیست؟

ü گروه آمینه چه خواصی دارد؟

ü اسید چه خواصی دارد؟

ü فکر می کنید محیط به یک مولکول حاوی یک گروه اسیدی و یک گروه بازی چه واکنشی نشان می دهد؟

ü تست کنید

گزینه 1.

1) آمینو اسیدها شامل گروه های عاملی هستند:

الف) -NH2 و –OH

ب) -NH2 و –SON

ج) NH2 و –COOH

د) -OH و -COOH

2. آمینو اسیدها را می توان به عنوان مشتقات در نظر گرفت:

الف) آلکن ها؛

ب) الکل ها؛

ج) اسیدهای کربوکسیلیک؛

د) کربوهیدرات ها

3. اسیدهای آمینه واکنش نشان می دهند

الف) پلیمریزاسیون؛

ب) پلی تراکم؛

ج) خنثی سازی

4. پیوند بین اسیدهای آمینه در یک پلیمر:

الف) هیدروژن؛

ب) یونی؛

ج) پپتید

5. آمینو اسیدهای ضروری عبارتند از...

گزینه 2.

1-فرمول کلی اسیدهای آمینه:

الف) R-CH2 (NH2)-COOH.

2. در محلول اسیدهای آمینه، محیط

الف) قلیایی؛

ب) خنثی؛

ج) اسیدی

3. آمینو اسیدها می توانند با یکدیگر تعامل کنند و تشکیل دهند:

الف) کربوهیدرات ها؛

ب) اسیدهای نوکلئیک؛

ج) پلی پپتیدها.

د) نشاسته

4. آمینو اسیدها...

الف) پایه های آلی؛

ب) اسیدها

ج) ترکیبات آمفوتریک آلی.

5. اسیدهای آمینه در...

ü اسید آمینه استیک از چه مواد معدنی بدست می آید؟ معادلات واکنش مربوطه را بنویسید.

ü وظیفهاگر کسر جرمی کربن، هیدروژن، اکسیژن و نیتروژن به ترتیب برابر باشد، فرمول اسید آمینه را تعیین کنید: 48٪، 9.34، 42.67٪ و 18.67٪. تمام فرمول های ساختاری ممکن را بنویسید و نام ببرید.

طرح درس شماره 16

نظم و انضباط:شیمی.

موضوع:سنجاب ها

هدف درس:ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها را مطالعه کنید. خواص شیمیایی پروتئین ها: احتراق، دناتوره شدن، هیدرولیز، واکنش های رنگی. عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها

نتایج برنامه ریزی شده

موضوع:شکل گیری ایده هایی در مورد جایگاه شیمی در تصویر علمی مدرن جهان؛ درک نقش شیمی در شکل دادن به افق و سواد عملکردی یک فرد برای حل مسائل عملی.

فرا موضوع:استفاده از انواع مختلف فعالیت های شناختی و عملیات فکری اساسی (بیان مسئله، تدوین فرضیه ها، تجزیه و تحلیل و ترکیب، مقایسه، تعمیم، نظام مندسازی، شناسایی روابط علت و معلولی، جستجوی آنالوگ ها، تدوین نتیجه گیری) حل مشکل؛

شخصی:احساس غرور و احترام به تاریخ و دستاوردهای علم شیمی داخلی؛ رفتار شایستگی شیمیایی در فعالیت های حرفه ای و در خانه هنگام کار با مواد شیمیایی، مواد و فرآیندها؛

زمان استاندارد: 2 ساعت

نوع درس:سخنرانی.

طرح درس:

تجهیزات:کتاب درسی.

ادبیات:

1. شیمی پایه دهم: کتاب درسی. برای آموزش عمومی سازمان ها با adj. در هر الکترون رسانه (DVD) / G.E. رودزیتیس، F.G. فلدمن – م.: آموزش و پرورش، 1393. -208 ص: بیمار.

2. شیمی برای حرفه ها و تخصص های فنی: کتاب درسی برای دانش آموزان. نهادها پروفسور آموزش و پرورش / O.S. Gabrielyan, I.G. استروموف. – ویرایش پنجم، پاک شده. – م.: مرکز نشر فرهنگستان، 1396. – 272 ص، با رنگ. بیمار

معلم:توبالتسوا یو.ن.

مبحث 16. پروتئین ها.

1. پروتئین ها ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها.

2. خواص شیمیایی پروتئین ها: احتراق، دناتوره شدن، هیدرولیز، واکنش های رنگی.

3. عملکردهای بیولوژیکی پروتئین ها.

1) سنجاب ها ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها.

1 – ترکیب پروتئین: C - 54٪، O - 23٪، H - 7٪، N - 17٪، S - 2٪ و دیگران: روی، فسفر، آهن، مس، منیزیم، منگنز

در سال 1903، دانشمند آلمانی E.G. Fischer نظریه پپتید را ارائه کرد که به راز ساختار پروتئین تبدیل شد. فیشر پیشنهاد کرد که پروتئین ها پلیمرهای باقی مانده اسید آمینه هستند که توسط یک پیوند پپتیدی NH-CO به هم مرتبط شده اند. این ایده که پروتئین ها تشکیلات پلیمری هستند در سال 1888 توسط دانشمند روسی A.Ya بیان شد.

2 - پروتئین ها – IUD – پروتئین ها

"پروتوس" از یونانی به معنای "اصلی ترین، مهم ترین" است. پروتئین ها پلیمرهای طبیعی متشکل از AA هستند.

آقای (آلبومین)=36000

آقای (میوزین)=150000

آقای (هموگلوبین)=68000

آقای (کلاژن)=350000

Mr (فیبرینوژن)=450000

فرمول پروتئین شیر - کازئین C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

پروتئین ها ترکیبات طبیعی با مولکولی بالا (بیوپلیمرها) هستند که از اسیدهای آمینه آلفا ساخته شده اند که توسط یک پیوند پپتیدی خاص به هم متصل شده اند.

پروتئین ها حاوی 20 اسید آمینه مختلف هستند، به این معنی که تنوع زیادی از پروتئین ها با ترکیب های مختلف اسیدهای آمینه وجود دارد. همانطور که می توانیم از 33 حرف الفبا بی نهایت کلمه تشکیل دهیم، می توانیم از 20 اسید آمینه بی نهایت پروتئین تشکیل دهیم. بیش از 100000 پروتئین در بدن انسان وجود دارد.

تعداد باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول ها متفاوت است: انسولین - 51، میوگلوبین - 140. بنابراین M r پروتئین از 10000 تا چند میلیون است.

4 - پروتئین ها به پروتئین ها (پروتئین های ساده) و پروتئین ها (پروتئین های پیچیده) تقسیم می شوند.

20 AK ها "بلوک های سازنده" یک ساختمان پروتئینی هستند، با ترکیب آنها به ترتیب های مختلف، می توانید انواع بی شماری از مواد با خواص بسیار متفاوت بسازید. شیمیدانان در تلاش هستند تا ساختار مولکول های پروتئین غول پیکر را رمزگشایی کنند. این کار بسیار دشوار است: طبیعت به دقت "طرح های" را پنهان می کند که بر اساس آن این ذرات ساخته شده اند.

در آغاز قرن بیستم، دانشمند آلمانی E. Fischer و سایر محققان موفق به سنتز ترکیبات به مولکول هایی شدند که شامل 18 باقی مانده از AA های مختلف بود که با پیوندهای پپتیدی به هم متصل شدند.

5 - ساختار اولیه پروتئین یک تناوب متوالی از AA (زنجیره پلی پپتیدی PPC) است. پیکربندی فضایی یک مولکول پروتئین، شبیه یک مارپیچ، به دلیل پیوندهای هیدروژنی متعدد بین گروه ها شکل می گیرد.

– CO– و –NH–

این ساختار پروتئینی ثانویه نامیده می شود. در فضا، مارپیچ پیچ خورده PPC ساختار سوم پروتئین را تشکیل می دهد که با تعامل گروه های عملکردی مختلف PPC حفظ می شود.

–S–S– (پل دی سولفیدی)

–COOH و –OH (پل استری)

–COOH و –NH 2 (پل نمکی)

برخی از ماکرومولکول های پروتئینی می توانند با یکدیگر ترکیب شده و مولکول های بزرگی را تشکیل دهند. تشکل های پلیمری پروتئین ها ساختارهای چهارتایی نامیده می شوند (هموگلوبین فقط با چنین ساختاری قادر به اتصال و انتقال O 2 به بدن است)

2) خواص شیمیایی پروتئین ها: احتراق، دناتوره شدن، هیدرولیز، واکنش های رنگی.

1. پروتئین ها با واکنش هایی مشخص می شوند که منجر به رسوب ظاهر می شود. اما در برخی موارد، رسوب به دست آمده با آب اضافی حل می شود و در برخی دیگر، انعقاد پروتئین غیر قابل برگشت رخ می دهد، یعنی. دناتوره سازی

دناتوره شدن تغییر در ساختارهای سوم و چهارم یک ماکرومولکول پروتئین تحت تأثیر عوامل خارجی (افزایش یا کاهش دما، فشار، تنش مکانیکی، اثر معرف‌های شیمیایی، اشعه ماوراء بنفش، تشعشعات، سموم، نمک‌های فلزات سنگین (سرب) است. ، جیوه و غیره))