Aminokisline v kislem in alkalnem okolju. Za sintezo beljakovin je potrebnih dvajset aminokislin. Sestavljata aminokislini arginin in lizin

Aminokisline so organske karboksilne kisline, v katerih je vsaj eden izmed vodikovih atomov ogljikovodikove verige nadomeščen z amino skupino. Glede na položaj skupine -NH 2 ločimo L-aminokisline α, β, γ itd. Do danes je bilo v različnih predmetih živega sveta najdenih do 200 različnih aminokislin. Človeško telo vsebuje približno 60 različnih aminokislin in njihovih derivatov, vendar niso vse del beljakovin.

Aminokisline delimo v dve skupini:

1. proteinogeni (del beljakovin)

   Med njimi so glavne (samo 20 jih je) in redke. Redko beljakovinske aminokisline(na primer hidroksiprolin, hidroksilizin, aminocitronska kislina itd.) so pravzaprav derivati ​​istih 20 aminokislin.

   Preostale aminokisline ne sodelujejo pri gradnji beljakovin; v celici se nahajajo bodisi v prosti obliki (kot presnovni produkti) bodisi so del drugih neproteinskih spojin. Na primer, aminokislini ornitin in citrulin sta vmesna produkta pri tvorbi proteinogene aminokisline arginin in sodelujeta v ciklu sinteze sečnine; γ-amino-maslena kislina se nahaja tudi v prosti obliki in ima vlogo posrednika pri prenosu živčnih impulzov; β-alanin je del vitamina pantotenske kisline.

2. neproteinogeni (niso vključeni v tvorbo beljakovin)

   Neproteinogene aminokisline so za razliko od proteinogenih bolj raznolike, zlasti tiste, ki jih najdemo v glivah in višjih rastlinah. Proteinogene aminokisline sodelujejo pri gradnji številnih različnih beljakovin, ne glede na vrsto organizma, neproteinogene aminokisline pa so lahko celo toksične za organizem druge vrste, torej se obnašajo kot navadne tujke. Na primer, kanavanin, dienkolinska kislina in β-ciano-alanin, izolirani iz rastlin, so strupeni za ljudi.

Zgradba in klasifikacija proteinogenih aminokislin

V najpreprostejšem primeru je radikal R predstavljen z atomom vodika (glicin), lahko pa ima tudi kompleksno zgradbo. Zato se α-aminokisline med seboj razlikujejo predvsem po strukturi stranskega radikala in zato fizikalne in kemijske lastnosti, neločljivo povezana s temi radikali. Sprejete so tri klasifikacije aminokislin:

Podana fiziološka klasifikacija aminokislin ni univerzalna za razliko od prvih dveh klasifikacij in je do neke mere poljubna, saj velja le za organizme določene vrste. Vendar pa je absolutna esencialnost osmih aminokislin univerzalna za vse vrste organizmov (tabela 2 prikazuje podatke za nekatere predstavnike vretenčarjev in žuželk [pokaži] ).

Tabela 2. Esencialne (+), neesencialne (-) in pol-esencialne (±) aminokisline za nekatere vretenčarje in žuželke (po Lyubka et al., 1975)
Aminokisline	Človek	Podgana	Miška	piščanec	Losos	komar	Čebela
Glicin	-	-	-	+	-	+	-
Alanya	-	-	-	-	-	-	-
Valin	+	+	+	+	+	+	+
levcin	+	+	+	+	+	+	+
Izolevcin	+	+	+	+	+	+	+
cistein	-	-	-	-	-	-	-
metionin	+	+	+	+	+	+	+
Serin	-	-	-	-	-	-	-
treonin	+	+	+	+	+	+	+
Asparaginska kislina	-	-	-	-	-	-	-
Glutaminska kislina	-	-	-	-	-	-	-
Lizin	+	+	+	+	+	+	+
Arginin	±	±	+	+	+	+	+
Fenilalanin	+	+	+	+	+	+	+
Tirozin	±	±	+	+	-	-	-
Histidin	±	+	+	+	+	+	+
Triptofan	+	+	+	+	+	+	+
Prolin	-	-	-	-	-	-	-

Za podgane in miši obstaja že devet esencialnih aminokislin (histidin je dodan osmim znanim). Normalna rast in razvoj piščancev sta možna le ob prisotnosti enajstih esencialnih aminokislin (dodane so histidin, arginin, tirozin), torej za človeka pol-esencialne aminokisline so za piščanca nujno potrebne. Za komarje je glicin nujno potreben, tirozin pa je, nasprotno, nebistvena aminokislina.

To pomeni, da so pri različnih vrstah organizmov možna znatna odstopanja v potrebi po posameznih aminokislinah, kar je odvisno od značilnosti njihovega metabolizma.

Sestava esencialnih aminokislin, ki se je razvila za vsako vrsto organizma, ali tako imenovana avksotrofija organizma glede na aminokisline, najverjetneje odraža njegovo željo po minimalnih stroških energije za sintezo aminokislin. Dejansko je bolj donosno prejeti končni izdelek kot ga izdelati sami. Zato organizmi, ki uživajo esencialne aminokisline, porabijo približno 20 % manj energije kot tisti, ki sintetizirajo vse aminokisline. Po drugi strani pa se med evolucijo ni ohranila nobena življenjska oblika, ki bi bila popolnoma odvisna od dobave vseh aminokislin od zunaj. Težko bi se prilagodili spremembam v zunanjem okolju, saj so aminokisline material za sintezo snovi, kot je beljakovina, brez katere življenje ni mogoče.

Fizikalno-kemijske lastnosti aminokislin

Kislinsko-bazične lastnosti aminokislin . Po svojih kemijskih lastnostih so aminokisline amfoterni elektroliti, to pomeni, da združujejo lastnosti kislin in baz.

Kislinske skupine aminokislin: karboksilna (-COOH -> -COO - + H +), protonirana α-amino skupina (-NH + 3 -> -NH 2 + H +).

Glavne skupine aminokislin: disociirana karboksilna (-COO - + H + -> -COOH) in α-amino skupina (-NH 2 + H + -> NH + 3).

Za vsako aminokislino obstajata vsaj dve kislinski disociacijski konstanti pK a - ena za -COOH skupino in druga za α-amino skupino.

V vodni raztopini lahko obstajajo tri oblike aminokislin (slika 1.)

Dokazano je, da v vodne raztopine aminokisline so v obliki dipola; ali zwitterion.

Vpliv pH na ionizacijo aminokislin . Sprememba pH okolja iz kislega v bazičnega vpliva na naboj raztopljenih aminokislin. V kislem okolju (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

V kislem okolju se aminokisline v električnem polju premikajo proti katodi.

IN alkalno okolje(pH>7), kjer je presežek OH - ionov, so aminokisline v obliki negativno nabitih ionov (anionov), saj skupina NH + 3 disociira:

V tem primeru se aminokisline premikajo v električnem polju do anode.

Posledično imajo aminokisline glede na pH okolja skupno nič, pozitiven ali negativen naboj.

Stanje, v katerem je naboj aminokisline enak nič, se imenuje izoelektrično. Vrednost pH, pri kateri pride do tega stanja in se aminokislina ne premakne v električnem polju niti do anode niti do katode, se imenuje izoelektrična točka in je označena kot pH I. Izoelektrična točka zelo natančno odraža kislinsko-bazične lastnosti različnih skupin v aminokislinah in je ena od pomembnih konstant, ki označujejo aminokislino.

Izoelektrična točka nepolarnih (hidrofobnih) aminokislin se približuje nevtralni vrednosti pH (od 5,5 za fenilalanin do 6,3 za prolin), pri kislih pa je nizke vrednosti(za glutaminsko kislino 3,2, za asparaginsko kislino 2,8). Izoelektrična točka za cistein in cistin je 5,0, kar kaže na šibke kisle lastnosti teh aminokislin. Bazične aminokisline - histidin ter zlasti lizin in arginin - imajo izoelektrično točko bistveno višjo od 7.

V celicah in medcelični tekočini človeškega in živalskega telesa je pH okolja blizu nevtralnega, zato imajo bazične aminokisline (lizin, arginin) skupni pozitivni naboj (kationi), kisle aminokisline (asparaginska in glutaminska) negativni naboj (anioni), ostali pa obstajajo v obliki dipola. Kisle in bazične aminokisline so bolj hidrirane kot vse druge aminokisline.

Stereoizomerija aminokislin

Vse proteinogene aminokisline, razen glicina, imajo vsaj en asimetričen ogljikov atom (C*) in imajo optična dejavnost, večina pa je levičarjev. Obstajajo kot prostorski izomeri ali stereoizomeri. Glede na razporeditev substituentov okoli asimetričnega ogljikovega atoma stereoizomere razvrščamo v L- ali D-serijo.

L- in D-izomeri so med seboj povezani kot predmet in njegova zrcalna slika, zato jih imenujemo tudi zrcalni izomeri ali enantiomeri. Aminokislini treonin in izolevcin imata vsaka po dva asimetrična ogljikova atoma, torej štiri stereoizomere. Treonin ima na primer poleg L- in D-treonina še dva, ki ju imenujemo diastereomeri ali aloforme: L-alotreonin in D-alotreonin.

Vse aminokisline, ki sestavljajo beljakovine, spadajo v L-serijo. Veljalo je, da D-aminokislin v naravi ni. Polipeptide pa najdemo v obliki polimerov D-glutaminske kisline v kapsulah trosnih bakterij (antraksni bacil, krompirjev bacil in seneni bacil); D-glutaminska kislina in D-alanin sta del mukopeptidov celične stene nekaterih bakterij. D-aminokisline najdemo tudi v antibiotikih, ki jih proizvajajo mikroorganizmi (glej tabelo 3).

Morda so se D-aminokisline izkazale za primernejše za zaščitne funkcije organizmov (temu služijo tako bakterijska kapsula kot antibiotiki), L-aminokisline pa telo potrebuje za izgradnjo beljakovin.

Porazdelitev posameznih aminokislin v različnih beljakovinah

Do danes je bila dešifrirana aminokislinska sestava številnih beljakovin mikrobnega, rastlinskega in živalskega izvora. V beljakovinah najpogosteje najdemo alanin, glicin, levcin in serije. Vsaka beljakovina pa ima svojo aminokislinsko sestavo. Na primer, protamini (preproste beljakovine, ki jih najdemo v ribjem mleku) vsebujejo do 85 % arginina, manjkajo pa jim ciklične, kisle in žveplo vsebujoče aminokisline, treonin in lizin. Fibroin - naravne beljakovine svile, vsebuje do 50% glicina; Kolagen, beljakovina tetiv, vsebuje redke aminokisline (hidroksilizin, hidroksiprolin), ki jih v drugih beljakovinah ni.

Aminokislinska sestava beljakovin ni določena z razpoložljivostjo ali nenadomestljivostjo določene aminokisline, temveč z namenom beljakovine, njeno funkcijo. Določeno je zaporedje aminokislin v beljakovini genetski kod.

Stran 2

skupno strani: 7

Aminokisline so karboksilne kisline, ki vsebujejo amino in karboksilno skupino. Naravne aminokisline so 2-aminokarboksilne kisline ali α-aminokisline, čeprav obstajajo aminokisline, kot so β-alanin, taurin, γ-aminomaslena kislina. Splošna formula α-aminokisline izgleda takole:

α-aminokisline imajo pri ogljiku 2 štiri različne substituente, to pomeni, da imajo vse α-aminokisline, razen glicina, asimetrični (kiralni) ogljikov atom in obstajajo v obliki dveh enantiomerov - L- in D-aminokislin. Naravne aminokisline spadajo v L-serijo. D-aminokisline najdemo v bakterijah in peptidnih antibiotikih.

Vse aminokisline v vodnih raztopinah lahko obstajajo v obliki bipolarnih ionov, njihov skupni naboj pa je odvisen od pH medija. Vrednost pH, pri kateri je skupni naboj enak nič, se imenuje izoelektrična točka. V izoelektrični točki je aminokislina zwitterion, kar pomeni, da je njena aminska skupina protonirana, njena karboksilna skupina pa disociirana. V območju nevtralnega pH je večina aminokislin zwitterionov:

Aminokisline ne absorbirajo svetlobe v vidnem delu spektra, aromatske aminokisline absorbirajo svetlobo v UV območju spektra: triptofan in tirozin pri 280 nm, fenilalanin pri 260 nm.

Za aminokisline so značilni nekateri kemične reakcije imeti velika vrednost za laboratorijske vaje: barvni ninhidrinski test za α-amino skupino, reakcije, značilne za sulfhidrilne, fenolne in druge skupine radikalov aminokislin, acelacija in tvorba Schiffovih baz na amino skupinah, esterifikacija na karboksilnih skupinah.

Biološka vloga aminokislin:

1) so strukturni elementi peptidov in beljakovin, tako imenovane proteinogene aminokisline. Beljakovine vsebujejo 20 aminokislin, ki so kodirane z genetsko kodo in so med translacijo vključene v beljakovine, nekatere pa so lahko fosforilirane, acilirane ali hidroksilirane;

2) so lahko strukturni elementi drugih naravnih spojin - koencimov, žolčnih kislin, antibiotikov;

3) so signalne molekule. Nekatere aminokisline so nevrotransmiterji ali prekurzorji nevrotransmiterjev, hormonov in histohormonov;

4) so ​​najpomembnejši metaboliti, na primer nekatere aminokisline so predhodniki rastlinskih alkaloidov ali služijo kot darovalci dušika ali so vitalne sestavine prehrane.

Razvrstitev proteinogenih aminokislin temelji na strukturi in polarnosti stranskih verig:

1. Alifatske aminokisline:

glicin, gly,G,Gly

Alanin, ala, A, Ala

Valin, gred,V,Val*

levcin, lei,L,Leu*

izolevcin, mulj, Jaz, Ile*

Te aminokisline ne vsebujejo heteroatomov ali cikličnih skupin v stranski verigi in zanje je značilna izrazito nizka polarnost.

cistein, cis, C, Cys

metionin, met, M, Met*

3. Aromatske aminokisline:

fenilalanin, sušilnik za lase,F,Phe*

tirozin, strelišče, Y, Tyr

triptofan, tri, W, Trp*

histidin, gis, H, Njegovo

Aromatske aminokisline vsebujejo mezomerne resonančno stabilizirane cikle. V tej skupini ima le aminokislina fenilalanin nizko polarnost, za tirozin in triptofan je značilna opazna polarnost, histidin pa celo visoko polarnost. Histidin lahko uvrščamo tudi med bazične aminokisline.

4. Nevtralne aminokisline:

Serin, siva,S,Ser

treonin, tre, T, Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q, Gln

Nevtralne aminokisline vsebujejo hidroksilne ali karboksamidne skupine. Čeprav so amidne skupine neionske, so molekule asparagina in glutamina zelo polarne.

5. Kisle aminokisline:

Asparaginska kislina (aspartat), asp, D, Asp

Glutaminska kislina (glutamat), glu, E, Glu

Karboksilne skupine stranskih verig kislih aminokislin so popolnoma ionizirane v celotnem območju fizioloških pH vrednosti.

6. Esencialne aminokisline:

Lizin, l od, K, Lys*

arginin, arg, R, Arg

Stranske verige glavnih aminokislin so popolnoma protonirane v območju nevtralnega pH. Zelo bazična in zelo polarna aminokislina je arginin, ki vsebuje gvanidinsko skupino.

7. Imino kislina:

prolin, približno,P,Pro

Stranska veriga prolina je sestavljena iz petčlenskega obroča, ki vsebuje α-ogljikov atom in α-amino skupino. Zato prolin, strogo gledano, ni aminokislina, ampak iminokislina. Atom dušika v obroču je šibka baza in ni protoniran pri fizioloških vrednostih pH. Prolin zaradi svoje ciklične strukture povzroča upogibe v polipeptidni verigi, ki je zelo pomembna za strukturo kolagena.

Nekaterih od naštetih aminokislin človeško telo ne more sintetizirati in jih moramo zaužiti s hrano. Te esencialne aminokisline so označene z zvezdicami.

Kot je navedeno zgoraj, so proteinogene aminokisline predhodniki nekaterih dragocenih biološko aktivnih molekul.

Dva biogena amina, β-alanin in cisteamin, sta del koencima A (koencimi so derivati ​​vodotopnih vitaminov, ki tvorijo aktivno središče kompleksnih encimov). β-alanin nastane z dekarboksilacijo asparaginske kisline, cisteamin pa z dekarboksilacijo cisteina:

β-alanin cisteamin

Ostanek glutaminske kisline je del drugega koencima - tetrahidrofolne kisline, derivata vitamina B c.

Druge biološko dragocene molekule so konjugati žolčnih kislin z aminokislino glicin. Teh konjugatov je več močne kisline, kot bazični, nastajajo v jetrih in so prisotni v žolču v obliki soli.

Glikoholna kislina

Proteinogene aminokisline so predhodniki nekaterih antibiotikov – biološko aktivne snovi, ki ga sintetizirajo mikroorganizmi in zavirajo razmnoževanje bakterij, virusov in celic. Najbolj znani med njimi so penicilini in cefalosporini, ki sestavljajo skupino β-laktamskih antibiotikov in jih proizvajajo plesni rodu Penicillium. Zanje je značilna prisotnost v njihovi strukturi reaktivnega β-laktamskega obroča, s pomočjo katerega zavirajo sintezo celičnih sten gramnegativnih mikroorganizmov.

Splošna formula penicilinov

Iz aminokislin z dekarboksilacijo pridobivamo biogene amine – nevrotransmiterje, hormone in histohormone.

Aminokislini glicin in glutamat sta sami nevrotransmiterji v osrednjem delu živčnega sistema.

dopamin (nevrotransmiter) norepinefrin (nevrotransmiter)

adrenalin (hormon) histamin (transmiter in histohormon)

serotonin (nevrotransmiter in histohormon) GABA (nevrotransmiter)

Tiroksin (hormon)

Derivat aminokisline triptofan je najbolj znan naravno prisoten avksin, indolilocetna kislina. Avksini so regulatorji rasti rastlin, spodbujajo diferenciacijo rastnih tkiv, rast kambija in korenin, pospešujejo rast plodov in odpadanje starih listov, njihov antagonist je abscizinska kislina.

Indolilocetna kislina

Derivati ​​aminokislin so tudi alkaloidi - naravne spojine bazične narave, ki vsebujejo dušik, ki nastanejo v rastlinah. Te spojine so izjemno aktivne fiziološke spojine, ki se pogosto uporabljajo v medicini. Primeri alkaloidov vključujejo derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid uspavalnega maka (antispazmodik) in derivat triptofana fizostigmin, indolni alkaloid iz fižola Calabar (zdravilo proti holinesterazi):

papaverin fizostigmin

Aminokisline so izjemno priljubljen predmet biotehnologije. Obstaja veliko možnosti za kemično sintezo aminokislin, vendar so rezultat racemati aminokislin. Ker so za živilsko industrijo in medicino primerni le L-izomeri aminokislin, je treba racemne mešanice ločevati na enantiomere, kar predstavlja resen problem. Zato je bolj priljubljen biotehnološki pristop: encimska sinteza z imobiliziranimi encimi in mikrobiološka sinteza s celimi mikrobnimi celicami. V obeh zadnjih primerih dobimo čiste L-izomere.

Aminokisline se uporabljajo kot aditivi za živila in sestavine krme. Glutaminska kislina okrepi okus mesa, valin in levcin izboljšata okus pekovski izdelki, glicin in cistein se uporabljajo kot antioksidanti pri konzerviranju. D-triptofan je lahko nadomestek sladkorja, saj je večkrat slajši. Lizin dodajamo krmi rejnih živali, saj večina rastlinskih beljakovin vsebuje majhne količine esencialne aminokisline lizina.

Aminokisline se pogosto uporabljajo v medicinski praksi. To so aminokisline, kot so metionin, histidin, glutaminska in asparaginska kislina, glicin, cistein, valin.

V zadnjem desetletju so aminokisline začeli dodajati kozmetičnim izdelkom za nego kože in las.

Kemično modificirane aminokisline se pogosto uporabljajo tudi v industriji kot površinsko aktivne snovi pri sintezi polimerov, pri proizvodnji detergentov, emulgatorjev in aditivov za goriva.

BELJAKOVINE

Beljakovine so visokomolekularne snovi, sestavljene iz aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi.

Beljakovine so produkt genetske informacije, ki se prenašajo iz roda v rod in izvajajo vse vitalne procese v celici.

Funkcije beljakovin:

1. Katalitska funkcija. Najštevilčnejšo skupino beljakovin sestavljajo encimi – beljakovine s katalitičnim delovanjem, ki pospešujejo kemične reakcije. Primeri encimov so pepsin, alkohol dehidrogenaza, glutamin sintetaza.

2. Funkcija oblikovanja strukture. Strukturni proteini so odgovorni za ohranjanje oblike in stabilnosti celic in tkiv, med njimi so keratini, kolagen, fibroin.

3. Transportna funkcija. Transportni proteini prenašajo molekule ali ione iz enega organa v drugega ali preko membran znotraj celice, na primer hemoglobin, serumski albumin, ionski kanali.

4. Zaščitna funkcija. Beljakovine sistema homeostaze ščitijo telo pred patogeni, tujimi informacijami, izgubo krvi - imunoglobulini, fibrinogen, trombin.

5. Regulativna funkcija. Beljakovine opravljajo funkcije signalnih snovi - nekateri hormoni, histohormoni in nevrotransmiterji so receptorji za signalne snovi katere koli strukture in zagotavljajo nadaljnji prenos signala v biokemičnih signalnih verigah celice. Primeri vključujejo rastni hormon somatotropin, hormon insulin, H- in M-holinergične receptorje.

6. Motorična funkcija. S pomočjo beljakovin se izvajajo procesi krčenja in drugega biološkega gibanja. Primeri vključujejo tubulin, aktin in miozin.

7. Rezervna funkcija. Rastline vsebujejo rezervne beljakovine, ki so dragocena hranila; v živalskih telesih mišične beljakovine služijo kot rezervna hranila, ki se mobilizirajo, ko je to nujno potrebno.

Za beljakovine je značilna prisotnost več ravni strukturne organizacije.

Primarna struktura Protein je zaporedje aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi. Peptidna vez je karboksamidna vez med α-karboksilno skupino ene aminokisline in α-amino skupino druge aminokisline.

Alanilfenilalanilcisteilprolin

Peptidna vez ima več značilnosti:

a) je resonančno stabiliziran in se zato nahaja praktično v isti ravnini - planarni; vrtenje okoli C-N povezave zahteva veliko energije in je težko;

b) vez -CO-NH- ima poseben značaj, je manjša od običajne, vendar večja od dvojne, to pomeni, da obstaja keto-enolna tavtomerija:

c) substituenti glede na peptidno vez so v trans- položaj;

d) peptidno ogrodje je obdano s stranskimi verigami različne narave, ki medsebojno delujejo z okoliškimi molekulami topila, proste karboksilne in amino skupine so ionizirane, kar tvori kationske in anionske centre proteinske molekule. Odvisno od njihovega razmerja beljakovinska molekula prejme skupni pozitivni ali negativni naboj, zanj pa je značilna tudi ena ali druga pH vrednost medija, ko je dosežena izoelektrična točka proteina. Radikali tvorijo solne, etrske in disulfidne mostove znotraj proteinske molekule in določajo tudi obseg reakcij, značilnih za proteine.

Trenutno velja, da se polimeri, sestavljeni iz 100 ali več aminokislinskih ostankov, štejejo za beljakovine, polipeptidi so polimeri, sestavljeni iz 50-100 aminokislinskih ostankov, nizkomolekularni peptidi pa so polimeri, sestavljeni iz manj kot 50 aminokislinskih ostankov.

Nekateri peptidi z nizko molekulsko maso igrajo neodvisno biološko vlogo. Primeri nekaterih od teh peptidov:

Glutation - γ-gluc-cis-gly - je eden najbolj razširjenih znotrajceličnih peptidov, sodeluje pri redoks procesih v celicah in pri prenosu aminokislin skozi biološke membrane.

Karnozin - β-ala-gis - peptid, ki ga vsebujejo mišice živali, odstranjuje produkte peroksidacije lipidov, pospešuje razgradnjo ogljikovih hidratov v mišicah in je v obliki fosfata vključen v energetski metabolizem v mišicah.

Vasopresin je hormon zadnjega režnja hipofize, ki sodeluje pri uravnavanju presnove vode v telesu:

Faloidin je strupen polipeptid mušnice, v zanemarljivih koncentracijah povzroči smrt telesa zaradi sproščanja encimov in kalijevih ionov iz celic:

Gramicidin je antibiotik, ki deluje na številne gram-pozitivne bakterije, spremeni prepustnost bioloških membran za nizkomolekularne spojine in povzroči celično smrt:

Meth-enkefalin - tyr-gly-gly-phen-met - peptid, ki se sintetizira v nevronih in zmanjšuje bolečino.

Sekundarna struktura beljakovin je prostorska struktura, ki nastane kot posledica interakcij med funkcionalnimi skupinami peptidnega ogrodja.

Peptidna veriga vsebuje veliko skupin CO in NH peptidnih vezi, od katerih je vsaka potencialno sposobna sodelovati pri tvorbi vodikove vezi. Obstajata dve glavni vrsti struktur, ki to omogočata: α-vijačnica, v kateri je veriga zvita kot telefonski kabel, in prepognjena β-struktura, v kateri so podolgovati deli ene ali več verig položeni drug ob drugega strani. Obe strukturi sta zelo stabilni.

Za α-vijačnico je značilno izjemno gosto pakiranje zvite polipeptidne verige; za vsak zavoj desne vijačnice je 3,6 aminokislinskih ostankov, katerih radikali so vedno usmerjeni navzven in rahlo nazaj, tj. začetek polipeptidne verige.

Glavne značilnosti α-vijačnice:

1) α-vijačnica je stabilizirana z vodikovimi vezmi med atomom vodika pri dušiku peptidne skupine in karbonilnim kisikom ostanka, ki se nahaja na štirih položajih vzdolž verige;

2) vse peptidne skupine sodelujejo pri tvorbi vodikove vezi, kar zagotavlja največjo stabilnost α-vijačnice;

3) vsi atomi dušika in kisika peptidnih skupin sodelujejo pri tvorbi vodikovih vezi, kar bistveno zmanjša hidrofilnost α-spiralnih regij in poveča njihovo hidrofobnost;

4) α-vijačnica se tvori spontano in je najbolj stabilna konformacija polipeptidne verige, ki ustreza minimalni prosti energiji;

5) v polipeptidni verigi L-aminokislin je desnosučna vijačnica, ki jo običajno najdemo v beljakovinah, veliko bolj stabilna kot levosučna.

Možnost nastanka α-vijačnice določa primarna struktura proteina. Nekatere aminokisline preprečujejo zvijanje peptidnega ogrodja. Na primer, sosednji karboksilni skupini glutamata in aspartata se medsebojno odbijata, kar preprečuje nastanek vodikovih vezi v α-vijačnici. Iz istega razloga je verižna spiralizacija težavna na mestih, kjer se pozitivno nabiti ostanki lizina in arginina nahajajo blizu drug drugega. Vendar ima prolin največjo vlogo pri motnjah α-vijačnice. Prvič, v prolinu je atom dušika del togega obroča, ki preprečuje vrtenje okoli vezi N-C, in drugič, prolin ne tvori vodikove vezi zaradi odsotnosti vodika pri atomu dušika.

β-list je plastna struktura, ki jo tvorijo vodikove vezi med linearno razporejenimi peptidnimi fragmenti. Obe verigi sta lahko neodvisni ali pripadata isti polipeptidni molekuli. Če so verige usmerjene v isto smer, se taka β-struktura imenuje vzporedna. V primeru nasprotnih smeri verige, to je, ko N-konec ene verige sovpada s C-koncem druge verige, se β-struktura imenuje antiparalelna. Antiparalelna β-plošča s skoraj linearnimi vodikovimi mostovi je energijsko bolj zaželena.

vzporedni β-list antiparalelni β-list

Za razliko od α-vijačnice, ki je nasičena z vodikovimi vezmi, je vsak odsek β-listne verige odprt za tvorbo dodatnih vodikovih vezi. Stranski radikali aminokislin so usmerjeni skoraj pravokotno na ravnino lista, izmenično navzgor in navzdol.

Na tistih območjih, kjer se peptidna veriga precej močno upogne, je pogosto β-zanka. To je kratek fragment, v katerem so 4 aminokislinski ostanki upognjeni za 180° in stabilizirani z enim vodikovim mostom med prvim in četrtim ostankom. Veliki aminokislinski radikali motijo ​​nastanek β-zanke, zato ta največkrat vključuje najmanjšo aminokislino, glicin.

Suprasekundarna struktura beljakovin– to je določen vrstni red menjave sekundarnih struktur. Pod domeno razumemo ločen del proteinske molekule, ki ima določeno stopnjo strukturne in funkcionalne avtonomije. Domene zdaj veljajo za temeljne elemente strukture proteinskih molekul, razmerje in narava razporeditve α-vijačnic in β-listov pa omogočata več razumevanja evolucije proteinskih molekul in filogenetskih odnosov kot primerjava primarnih struktur. Glavna naloga evolucije je oblikovati vedno več novih beljakovin. Obstaja neskončno majhna možnost, da bi slučajno sintetizirali zaporedje aminokislin, ki bi zadostilo pogojem pakiranja in zagotovilo izpolnjevanje funkcionalnih nalog. Zato je običajno najti beljakovine z različnimi funkcijami, vendar tako podobnimi po strukturi, da se zdi, da so imeli skupnega prednika ali da so se razvili drug iz drugega. Zdi se, da evolucija, ko se sooči s potrebo po rešitvi določenega problema, raje ne načrtuje proteinov za ta namen že od začetka, ampak za ta namen prilagaja že uveljavljene strukture in jih prilagaja za nove namene.

Nekaj ​​primerov pogosto ponavljajočih se suprasekundarnih struktur:

1) αα’ – beljakovine, ki vsebujejo samo α-vijačnice (mioglobin, hemoglobin);

2) ββ’ – proteini, ki vsebujejo samo β-strukture (imunoglobulini, superoksid dismutaza);

3) βαβ’ – β-sodčkasta struktura, vsaka β-plast se nahaja znotraj sodčka in je povezana z α-vijačnico, ki se nahaja na površini molekule (trioza fosfoizomeraza, laktat dehidrogenaza);

4) "cinkov prst" - proteinski fragment, sestavljen iz 20 aminokislinskih ostankov, atom cinka je povezan z dvema ostankoma cisteina in dvema ostankoma histidina, kar ima za posledico tvorbo "prsta" približno 12 aminokislinskih ostankov, ki lahko se veže na regulatorne regije molekule DNA;

5) "levcinska zadrga" - medsebojno delujoči proteini imajo α-vijačno regijo, ki vsebuje vsaj 4 ostanke levcina, nahajajo se 6 aminokislin narazen, to je, da so na površini vsakega drugega zavoja in lahko tvorijo hidrofobne vezi z ostanki levcina še ena beljakovina. S pomočjo levcinskih zadrg se na primer lahko kompleksirajo molekule močno bazičnih histonskih proteinov, ki premagajo pozitivni naboj.

Terciarna struktura beljakovin- to je prostorska razporeditev proteinske molekule, stabilizirana z vezmi med stranskimi radikali aminokislin.

Vrste vezi, ki stabilizirajo terciarno strukturo proteina:

elektrostatični vodikov hidrofobni disulfid

interakcijska komunikacija interakcijska komunikacija

Glede na zvitost terciarne strukture lahko beljakovine razvrstimo v dve glavni vrsti - fibrilarne in globularne.

Fibrilarni proteini so dolge, nitaste molekule, netopne v vodi, katerih polipeptidne verige so podolgovate vzdolž ene osi. To so predvsem strukturne in kontraktilne beljakovine. Nekaj ​​primerov najpogostejših fibrilarnih proteinov:

1. α-keratini. Sintetizirajo ga epidermalne celice. Predstavljajo skoraj vso suho težo dlake, dlake, perja, rogov, nohtov, krempljev, peres, lusk, kopit in želvjega oklepa ter znaten del teže zunanje plasti kože. To je cela družina beljakovin, podobnih aminokislinski sestavi, vsebujejo veliko cisteinskih ostankov in imajo enako prostorsko razporeditev polipeptidnih verig. V lasnih celicah se polipeptidne verige keratina najprej organizirajo v vlakna, iz katerih se nato oblikujejo strukture kot vrv ali zvit kabel, ki sčasoma zapolnijo celoten prostor celice. Lasne celice postanejo sploščene in končno odmrejo, celične stene pa okrog vsakega lasu tvorijo cevasto ovojnico, imenovano povrhnjica. V α-keratinu imajo polipeptidne verige obliko α-vijačnice, zavite ena okoli druge v trižilni kabel s tvorbo navzkrižnih disulfidnih vezi. N-terminalni ostanki se nahajajo na eni strani (vzporedno). Keratini so netopni v vodi zaradi prevlade aminokislin v njihovi sestavi z nepolarnimi stranskimi radikali, ki so obrnjeni proti vodni fazi. Pri trajnem potekajo naslednji procesi: najprej se z redukcijo s tioli uničijo disulfidni mostički, nato pa se, ko las dobi želeno obliko, s segrevanjem posuši, zaradi oksidacije z atmosferskim kisikom pa nastanejo novi disulfidni mostički. , ki obdržijo obliko pričeske.

2. β-keratini. Ti vključujejo fibroin iz svile in pajkove mreže. So antiparalelne β-nagubane plasti s prevlado glicina, alanina in serina v sestavi.

3. Kolagen. Najpogostejši protein pri višjih živalih in glavni fibrilarni protein vezivnega tkiva. Kolagen se sintetizira v fibroblastih in hondrocitih – specializiranih celicah vezivnega tkiva, iz katerih se nato izloči. Kolagenska vlakna najdemo v koži, kitah, hrustancu in kosteh. Ne raztezajo se, so močnejše od jeklene žice, za kolagenska vlakna pa so značilne prečne proge. Pri kuhanju v vodi se vlaknat, netopen in neprebavljiv kolagen s hidrolizo nekaterih kovalentnih vezi pretvori v želatino. Kolagen vsebuje 35 % glicina, 11 % alanina, 21 % prolina in 4-hidroksiprolina (aminokislina, edinstvena za kolagen in elastin). Ta sestava določa relativno nizko hranilno vrednost želatine kot živilske beljakovine. Kolagenske fibrile so sestavljene iz ponavljajočih se polipeptidnih podenot, imenovanih tropokolagen. Te podenote so razporejene vzdolž fibrila v obliki vzporednih snopov na način od glave do repa. Zamik glav daje značilne prečne brazde. Praznine v tej strukturi lahko po potrebi služijo kot mesto za odlaganje kristalov hidroksiapatita Ca 5 (OH) (PO 4) 3, ki ima pomembno vlogo pri mineralizaciji kosti.

Tropokolagenske podenote so sestavljene iz treh polipeptidnih verig, tesno zvitih v trinitno vrv, ki se razlikuje od α- in β-keratinov. Pri nekaterih kolagenih imajo vse tri verige enako aminokislinsko zaporedje, pri drugih pa sta le dve verigi enaki, tretja pa je drugačna. Polipeptidna veriga tropokolagena tvori levosučno vijačnico s samo tremi aminokislinskimi ostanki na obrat zaradi upogibov verige, ki jih povzročata prolin in hidroksiprolin. Tri verige so med seboj povezane poleg vodikovih vezi tudi s kovalentno vezjo, ki nastane med dvema ostankoma lizina, ki se nahajata v sosednjih verigah:

Ko postajamo starejši, vse nastaja v in med podenotami tropokolagena večje število navzkrižnih povezav, zaradi česar so kolagenska vlakna bolj toga in krhka, to pa spremeni mehanske lastnosti hrustanca in kit, naredi kosti bolj krhke in zmanjša prosojnost roženice.

4. Elastin. Vsebuje rumeno elastično tkivo ligamentov in elastično plast vezivnega tkiva v stenah velikih arterij. Glavna podenota elastinskih vlaken je tropoelastin. Elastin je bogat z glicinom in alaninom, vsebuje veliko lizina in malo prolina. Spiralni odseki elastina se raztegnejo, ko se uporabi napetost, vendar se vrnejo na prvotno dolžino, ko se obremenitev odstrani. Nastanejo lizinski ostanki štirih različnih verig kovalentne vezi med seboj in omogočajo elastinu, da se reverzibilno razteza v vse smeri.

Globularni proteini so proteini, katerih polipeptidna veriga je zložena v kompaktno globulo in so sposobni opravljati najrazličnejše funkcije.

Najprimerneje je upoštevati terciarno strukturo globularnih beljakovin na primeru mioglobina. Mioglobin je razmeroma majhen protein, ki veže kisik in se nahaja v mišičnih celicah. Shranjuje vezan kisik in pospešuje njegov prenos v mitohondrije. Molekula mioglobina vsebuje eno polipeptidno verigo in eno hemoskupino (hem) - kompleks protoporfirina z železom. Glavne lastnosti mioglobina:

a) molekula mioglobina je tako kompaktna, da se vanjo lahko prilegajo samo 4 molekule vode;

b) vsi polarni aminokislinski ostanki, razen dveh, se nahajajo na zunanji površini molekule in vsi so v hidriranem stanju;

c) večina hidrofobnih aminokislinskih ostankov se nahaja znotraj molekule mioglobina in je zato zaščitena pred stikom z vodo;

d) vsak od štirih prolinskih ostankov v molekuli mioglobina se nahaja na upogibnem mestu polipeptidne verige, ostanki treonina in asparagina se nahajajo na drugih upogibnih mestih, saj takšne aminokisline preprečujejo nastanek α-vijačnice; se nahajajo drug poleg drugega;

e) ploščata skupina hema leži v votlini (žepu) blizu površine molekule, atom železa ima dve koordinacijski vezi, usmerjeni pravokotno na ravnino hema, ena od njih je povezana z ostankom histidina 93, druga pa služi za vezavo molekula kisika.

Začenši s terciarno strukturo, postane beljakovina sposobna opravljati svojo lastnost biološke funkcije. Osnova delovanja proteinov je v tem, da ko se na površini proteina položi terciarna struktura, nastanejo področja, ki lahko pritrdijo druge molekule, imenovana ligandi. Visoka specifičnost interakcije proteina z ligandom je zagotovljena s komplementarnostjo strukture aktivnega centra strukturi liganda. Komplementarnost je prostorska in kemična korespondenca medsebojno delujočih površin. Za večino proteinov je terciarna struktura največja stopnja zvijanja.

Kvartarna struktura beljakovin– značilnost proteinov, sestavljenih iz dveh ali več polipeptidnih verig, ki so med seboj povezane izključno z nekovalentnimi vezmi, predvsem elektrostatičnimi in vodikovimi. Najpogosteje beljakovine vsebujejo dve ali štiri podenote; več kot štiri podenote običajno vsebujejo regulatorne beljakovine.

Proteini, ki imajo kvartarno strukturo, se pogosto imenujejo oligomerni. Obstajajo homomerni in heteromerni proteini. Homomerne beljakovine vključujejo beljakovine, v katerih imajo vse podenote enako strukturo, na primer encim katalaza je sestavljen iz štirih popolnoma enakih podenot. Heteromerni proteini imajo različne podenote; na primer, encim RNA polimeraza je sestavljen iz petih strukturno različnih podenot, ki opravljajo različne funkcije.

Interakcija ene podenote s specifičnim ligandom povzroči konformacijske spremembe celotnega oligomernega proteina in spremeni afiniteto drugih podenot za ligande; ta lastnost je osnova za sposobnost oligomernih proteinov, da so podvrženi alosterični regulaciji.

Kvartarno strukturo beljakovine lahko obravnavamo na primeru hemoglobina. Vsebuje štiri polipeptidne verige in štiri hemske protetične skupine, v katerih so atomi železa v obliki železa Fe 2+. Proteinski del molekule, globin, je sestavljen iz dveh α-verig in dveh β-verig, ki vsebujejo do 70 % α-vijačnic. Vsaka od štirih verig ima značilno terciarno strukturo in z vsako verigo je povezana ena hemoskupina. Hemi različnih verig se nahajajo relativno daleč drug od drugega in imajo različne kote naklona. Med dvema α-verigama in dvema β-verigama nastane malo neposrednih stikov, med verigama α in β pa nastanejo številni stiki tipa α 1 β 1 in α 2 β 2, ki jih tvorijo hidrofobni radikali. Med α 1 β 1 in α 2 β 2 ostane kanal.

Za razliko od mioglobina je za hemoglobin značilna bistveno nižja afiniteta do kisika, kar mu omogoča, da pri nizkih parcialnih tlakih kisika v tkivih odda pomemben del vezanega kisika. Kisik se lažje veže na železo v hemoglobinu pri višjih vrednostih pH in nizkih koncentracijah CO 2, značilnih za pljučne alveole; sproščanju kisika iz hemoglobina dajejo prednost nižje vrednosti pH in visoke koncentracije CO 2, značilne za tkiva.

Hemoglobin poleg kisika prenaša vodikove ione, ki se v verigah vežejo na histidinske ostanke. Prenaša tudi hemoglobin ogljikov dioksid, ki se veže na končno amino skupino vsake od štirih polipeptidnih verig, kar povzroči nastanek karbaminohemoglobina:

Snov 2,3-difosfoglicerat (DPG) je prisotna v eritrocitih v dokaj visokih koncentracijah, njena vsebnost narašča z višino. večjo višino in med hipoksijo olajšanje sproščanja kisika iz hemoglobina v tkivih. DPG se nahaja v kanalu med α 1 β 1 in α 2 β 2 in medsebojno deluje s pozitivno kontaminiranimi skupinami β-verig. Ko hemoglobin veže kisik, se DPG iztisne iz votline. Rdeče krvne celice nekaterih ptic ne vsebujejo DPG, ampak inozitol heksafosfat, ki dodatno zmanjša afiniteto hemoglobina za kisik.

2,3-difosfoglicerat (DPG)

HbA je normalni odrasli hemoglobin, HbF je fetalni hemoglobin, ima večjo afiniteto za O 2, HbS je hemoglobin pri anemiji srpastih celic. Anemija srpastih celic je resna dedna bolezen, ki jo povzroča genetska nenormalnost hemoglobina. Nenavadno opažen v krvi bolnih ljudi veliko število tanke rdeče krvne celice v obliki srpa, ki, prvič, zlahka počijo, in drugič, zamašijo krvne kapilare. Na molekularni ravni se hemoglobin S od hemoglobina A razlikuje po enem aminokislinskem ostanku na položaju 6 β-verig, kjer se namesto ostanka glutaminske kisline nahaja valin. Tako hemoglobin S vsebuje dva manjša negativna naboja; pojav valina vodi do pojava "lepljivega" hidrofobnega stika na površini molekule, zaradi česar se med deoksigenacijo molekule deoksihemoglobina S zlepijo in tvorijo netopne, nenormalno dolge; nitastih agregatov, ki vodijo do deformacije rdečih krvničk.

Nobenega razloga ni, da bi mislili, da obstaja neodvisen genetski nadzor nad tvorbo ravni proteinske strukturne organizacije nad primarno, saj primarna struktura določa sekundarno, terciarno in kvartarno (če obstaja). Naravna konformacija proteina je termodinamsko najbolj stabilna struktura v danih pogojih.

Aminokisline so strukturne kemične enote ali "gradniki", ki sestavljajo beljakovine. Aminokisline so sestavljene iz 16% dušika, to je njihova glavna kemična razlika od drugih dveh bistvenih hranil - ogljikovih hidratov in maščob. Pomen aminokislin za telo je odvisen od ogromne vloge, ki jo imajo beljakovine v vseh življenjskih procesih.

Vsak živ organizem, od največjih živali do drobnih mikrobov, je sestavljen iz beljakovin. Različne oblike beljakovin sodelujejo pri vseh procesih, ki potekajo v živih organizmih. V človeškem telesu so iz beljakovin sestavljene mišice, vezi, kite, vsi organi in žleze, lasje in nohti. Beljakovine najdemo v tekočinah in kosteh. Encimi in hormoni, ki katalizirajo in uravnavajo vse procese v telesu, so tudi beljakovine. Pomanjkanje teh hranil v telesu lahko povzroči neravnovesje v vodnem ravnovesju, kar povzroči otekanje.

Vsaka beljakovina v telesu je edinstvena in obstaja za posebne namene. Beljakovine niso zamenljive. V telesu se sintetizirajo iz aminokislin, ki nastanejo kot posledica razgradnje beljakovin, ki se nahajajo v prehrambeni izdelki. Tako so aminokisline in ne beljakovine same najbolj dragoceni prehranski elementi. Poleg tega, da aminokisline tvorijo beljakovine, ki tvorijo tkiva in organe človeško telo nekateri izmed njih delujejo kot nevrotransmiterji ali pa so njihovi predhodniki.

Nevrotransmiterji so kemikalije, prenašanje živčnih impulzov iz ene živčne celice v drugo. Tako so nekatere aminokisline bistvenega pomena za normalno delovanje možganov. Aminokisline poskrbijo, da vitamini in minerali ustrezno opravljajo svoje funkcije. Nekatere aminokisline neposredno zagotavljajo energijo mišičnemu tkivu.

V človeškem telesu se številne aminokisline sintetizirajo v jetrih. Nekaterih pa telo ne more sintetizirati, zato jih mora človek pridobiti s hrano. Te esencialne aminokisline vključujejo histidin, izolevcin, levcin, lizin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan in valin. Aminokisline, ki se sintetizirajo v jetrih: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kislina, citrulin, cistein, gama-aminomaslena kislina, glutamin in glutaminska kislina, glicin, ornitin, prolin, serin, tavrin, tirozin.

Proces sinteze beljakovin se nenehno pojavlja v telesu. Če manjka vsaj ena esencialna aminokislina, se tvorba beljakovin ustavi. To lahko privede do različnih resnih težav, od slabe prebave do depresije in počasne rasti.

Kako nastane ta situacija? Lažje, kot si lahko predstavljate. K temu vodi veliko dejavnikov, tudi če je vaša prehrana uravnotežena in uživate dovolj beljakovin. Malabsorpcija v prebavnem traktu, okužba, travma, stres, jemanje nekaterih zdravila, lahko proces staranja in neravnovesja drugih hranil v telesu povzročijo pomanjkanje esencialnih aminokislin.

Upoštevajte, da vse našteto ne pomeni, da bo uživanje velike količine beljakovin rešilo kakršno koli težavo. V resnici to ne prispeva k ohranjanju zdravja.

Odvečne beljakovine ustvarjajo dodaten stres za ledvice in jetra, ki morajo predelati produkte presnove beljakovin, je glavni amoniak. Za telo je zelo toksičen, zato ga jetra takoj predelajo v sečnino, ki nato po krvnem obtoku potuje do ledvic, kjer se filtrira in izloči.

Dokler količina beljakovin ni prevelika in jetra dobro delujejo, se amoniak takoj nevtralizira in ne povzroča nobene škode. Če pa ga je preveč in se jetra ne morejo spopasti z njegovo nevtralizacijo (zaradi slabe prehrane, prebavnih motenj in/ali bolezni jeter), se v krvi ustvarijo toksične ravni amoniaka. V tem primeru se lahko pojavijo številne resne zdravstvene težave, vključno z jetrno encefalopatijo in komo.

Previsoka koncentracija sečnine povzroča tudi okvaro ledvic in bolečine v hrbtu. Zato ni pomembna količina, temveč kakovost beljakovin, zaužitih v hrani. Trenutno je mogoče pridobiti esencialne in neesencialne aminokisline v obliki biološko aktivnih aditivi za živila.

To je še posebej pomembno pri različnih boleznih in pri redukcijskih dietah. Vegetarijanci potrebujejo dodatke, ki vsebujejo esencialne aminokisline, da zagotovijo, da telo prejme vse, kar potrebuje za normalno sintezo beljakovin.

Na voljo različne vrste dodatki, ki vsebujejo aminokisline. Aminokisline so del nekaterih multivitaminov in beljakovinskih mešanic. Obstajajo komercialno dostopne formule, ki vsebujejo komplekse aminokislin ali eno ali dve aminokislini. Na voljo so v različnih oblikah: kapsule, tablete, tekočine in praški.

Večina aminokislin obstaja v dveh oblikah, pri čemer je kemična struktura ene zrcalna slika druge. Te se imenujejo D- in L-oblike, na primer D-cistin in L-cistin.

D pomeni dextra (desno v latinici) in L pomeni levo (levo). Ti izrazi označujejo smer vrtenja vijačnice, ki je kemijska struktura dane molekule. Beljakovine v živalskih in rastlinskih organizmih tvorijo predvsem L-oblike aminokislin (z izjemo fenilalanina, ki ga predstavljajo D, L-oblike).

Prehranska dopolnila, ki vsebujejo L-aminokisline, veljajo za primernejša za biokemične procese v človeškem telesu.
Proste ali nevezane aminokisline so najčistejša oblika. Zato je treba pri izbiri aminokislinskega dodatka dati prednost izdelkom, ki vsebujejo L-kristalne aminokisline, standardizirane po ameriški farmakopeji (USP). Ne potrebujejo prebave in se absorbirajo neposredno v krvni obtok. Po peroralni uporabi se zelo hitro absorbirajo in praviloma ne povzročajo alergijskih reakcij.

Posamezne aminokisline zaužijemo na prazen želodec, najbolje zjutraj ali med obroki z majhno količino vitaminov B6 in C. Če jemljete kompleks aminokislin, ki vključuje vse esencialne, je najbolje, da to storite 30 minut po obroku ali 30 minut pred njim. Najbolje je jemati tako posamezne esencialne aminokisline kot kompleks aminokislin, vendar v drugačni časi. Samih aminokislin se ne sme jemati dlje časa, zlasti v velikih odmerkih. Priporočljivo je jemati 2 meseca z 2-mesečnim premorom.

Alanin

Alanin pomaga normalizirati presnovo glukoze. Ugotovili so povezavo med presežkom alanina in okužbo z virusom Epstein-Barr ter sindromom kronične utrujenosti. Ena od oblik alanina - beta-alanin je sestavni del pantotenska kislina in koencim A – eden najpomembnejših katalizatorjev v telesu.

Arginin

Arginin upočasnjuje rast tumorjev, vključno z rakom, tako da spodbuja imunski sistem telesa. Poveča aktivnost in velikost timusa, ki proizvaja limfocite T. V zvezi s tem je arginin koristen za ljudi z okužbo s HIV in malignimi novotvorbami.

Uporablja se tudi pri boleznih jeter (ciroza in maščobna degeneracija), pospešuje procese razstrupljanja v jetrih (predvsem nevtralizacijo amoniaka). Semenska tekočina vsebuje arginin, zato se včasih uporablja pri kompleksnem zdravljenju neplodnosti pri moških. Tudi vezivno tkivo in koža vsebujeta velike količine arginina, zato je njegovo jemanje učinkovito pri različnih poškodbah. Arginin je pomembna sestavina metabolizma v mišičnem tkivu. Pomaga vzdrževati optimalno ravnovesje dušika v telesu, saj sodeluje pri transportu in nevtralizaciji odvečnega dušika v telesu.

Arginin pomaga pri hujšanju, saj povzroča rahlo zmanjšanje maščobnih zalog v telesu.

Arginin je del številnih encimov in hormonov. Spodbuja tvorbo inzulina v trebušni slinavki kot sestavni del vazopresina (hipofiznega hormona) in pomaga pri sintezi rastnega hormona. Čeprav se arginin sintetizira v telesu, je lahko njegova proizvodnja pri novorojenčkih zmanjšana. Viri arginina so čokolada, kokosovi orehi, mlečni izdelki, želatina, meso, oves, arašidi, soja, orehi, bela moka, pšenica in pšenični kalčki.

Ljudje z virusnimi okužbami, vključno s herpesom simpleksom, ne smejo jemati dodatkov z argininom in se morajo izogibati uživanju živil, bogatih z argininom. Nosečnice in doječe matere ne smejo jemati dodatkov arginina. Uživanje majhnih odmerkov arginina je priporočljivo pri boleznih sklepov in vezivnega tkiva, moteni toleranci za glukozo, boleznih jeter in poškodbah. Dolgotrajna uporaba ni priporočljiva.

Asparagin

Asparagin je potreben za vzdrževanje ravnovesja v procesih, ki se pojavljajo v centralnem živčnem sistemu: preprečuje tako prekomerno vzbujanje kot prekomerno inhibicijo. Vključen je v procese sinteze aminokislin v jetrih.

Ker ta aminokislina povečuje vitalnost, se dodatek na njeni osnovi uporablja pri utrujenosti. Ima tudi pomembno vlogo pri presnovnih procesih. Asparaginska kislina je pogosto predpisana za bolezni živčnega sistema. Uporaben je za športnike, pa tudi pri okvarah jeter. Poleg tega spodbuja imunski sistem s povečanjem proizvodnje imunoglobulinov in protiteles.

Asparaginsko kislino najdemo v velikih količinah v rastlinskih beljakovinah, pridobljenih iz kaljenih semen in v mesnih izdelkih.

karnitin

Strogo gledano, karnitin ni aminokislina, vendar je njegova kemijska struktura podobna strukturi aminokislin, zato jih običajno obravnavamo skupaj. Karnitin ne sodeluje pri sintezi beljakovin in ni nevrotransmiter. Njegova glavna naloga v telesu je transport dolgoverižnih maščobnih kislin, pri katerih oksidacija sprošča energijo. To je eden glavnih virov energije za mišično tkivo. Tako karnitin poveča pretvorbo maščobe v energijo in preprečuje odlaganje maščobe v telesu, predvsem v srcu, jetrih in skeletnih mišicah.

Karnitin zmanjšuje verjetnost razvoja zapletov sladkorne bolezni, povezanih z motnjami presnove lipidov, upočasnjuje maščobno degeneracijo jeter pri kroničnem alkoholizmu in tveganje za bolezni srca. Ima sposobnost znižanja ravni trigliceridov v krvi, pospešuje hujšanje in povečuje mišično moč pri bolnikih z živčno-mišičnimi boleznimi ter krepi antioksidativni učinek vitaminov C in E.

Nekatere različice mišične distrofije naj bi bile povezane s pomanjkanjem karnitina. Pri takih boleznih bi morali ljudje prejeti več te snovi, kot je zahtevano po normativih.

V telesu se lahko sintetizira v prisotnosti železa, tiamina, piridoksina ter aminokislin lizina in metionina. Sinteza karnitina poteka ob prisotnosti zadostnih količin vitamina C. Nezadostne količine katerega koli od teh hranil v telesu vodijo do pomanjkanja karnitina. Karnitin vstopi v telo s hrano, predvsem z mesom in drugimi izdelki živalskega izvora.

Večina primerov pomanjkanja karnitina je povezana z genetsko določeno napako v procesu njegove sinteze. Možni znaki pomanjkanja karnitina so motnje zavesti, bolečine v srcu, mišična oslabelost in debelost.

Moški zaradi večje mišične mase potrebujejo več karnitina kot ženske. Vegetarijanci bodo bolj verjetno imeli pomanjkanje tega hranilo kot nevegetarijanci, ker karnitina ne najdemo v rastlinskih beljakovinah.

Poleg tega tudi metionin in lizin (aminokislini, potrebni za sintezo karnitina) nista v zadostnih količinah v rastlinski hrani.

Da bi dobili potrebno količino karnitina, morajo vegetarijanci jemati dodatke ali jesti živila, obogatena z lizinom, kot so koruzni kosmiči.

Karnitin je v prehranskih dopolnilih predstavljen v različnih oblikah: v obliki D, L-karnitina, D-karnitina, L-karnitina, acetil-L-karnitina.
Bolje je jemati L-karnitin.

Citrulin

Citrulin se pretežno nahaja v jetrih. Poveča oskrbo z energijo, stimulira imunski sistem in se med presnovo pretvori v L-arginin. Nevtralizira amoniak, ki poškoduje jetrne celice.

Cistein in cistin

Ti dve aminokislini sta tesno povezani, vsaka molekula cistina je sestavljena iz dveh med seboj povezanih molekul cisteina. Cistein je zelo nestabilen in se zlahka spremeni v L-cistin, zato se lahko ena aminokislina zlahka spremeni v drugo, ko je to potrebno.

Obe aminokislini sta aminokislini, ki vsebujeta žveplo in imata pomembno vlogo pri tvorbi kožnega tkiva ter sta pomembni za procese razstrupljanja. Cistein je del alfa keratina - glavne beljakovine nohtov, kože in las. Spodbuja tvorbo kolagena ter izboljša elastičnost in teksturo kože. Cistein najdemo tudi v drugih beljakovinah v telesu, vključno z nekaterimi prebavnimi encimi.

Cistein pomaga nevtralizirati nekatere strupene snovi in ​​ščiti telo pred škodljivimi učinki sevanja. Je eden najmočnejših antioksidantov, njegov antioksidativni učinek pa se poveča ob sočasnem jemanju z vitaminom C in selenom.

Cistein je predhodnik glutationa, snovi, ki ima zaščitni učinek na jetrne in možganske celice pred poškodbami zaradi alkohola, nekaterih zdravil in strupenih snovi, ki jih vsebuje cigaretni dim. Cistein se bolje raztopi kot cistin in se hitreje izkoristi v telesu, zato se pogosto uporablja v kompleksnem zdravljenju. različne bolezni. Ta aminokislina se tvori v telesu iz L-metionina, z obvezno prisotnostjo vitamina B6.

Dodaten vnos cisteina je potreben pri revmatoidnem artritisu, arterijskih boleznih in raku. Pospešuje okrevanje po operacijah, opeklinah, veže težke kovine in topno železo. Ta aminokislina pospešuje tudi izgorevanje maščob in nastanek mišičnega tkiva.

L-cistein ima sposobnost uničenja sluzi v dihalnih poteh, zato se pogosto uporablja pri bronhitisu in emfizemu. Pospešuje procese celjenja pri boleznih dihal in ima pomembno vlogo pri aktivaciji levkocitov in limfocitov.

Ker ta snov poveča količino glutationa v pljučih, ledvicah, jetrih in rdečem kostnem mozgu, upočasni proces staranja, na primer zmanjša število starostnih peg. N-acetilcistein je učinkovitejši pri povečanju ravni glutationa v telesu kot cistin ali celo sam glutation.

Ljudje s sladkorno boleznijo morajo biti previdni pri jemanju dodatkov cisteina, saj lahko inaktivira insulin. Če imate cistinurijo, redko genetsko bolezen, ki povzroči nastanek cistinskih kamnov, ne smete jemati cisteina.

Dimetilglicin

Dimetilglicin je derivat glicina, najpreprostejše aminokisline. Je sestavni del številnih pomembnih snovi, kot sta aminokislini metionin in holin, nekaterih hormonov, nevrotransmiterjev in DNK.

Dimetilglicin se v majhnih količinah nahaja v mesnih izdelkih, semenih in žitih. Čeprav ni simptomov, povezanih s pomanjkanjem dimetilglicina, ima jemanje dodatkov dimetilglicina številne prednosti, vključno z izboljšano energijo in duševno zmogljivostjo.

Dimetilglicin spodbuja tudi imunski sistem, znižuje holesterol in trigliceride v krvi, pomaga normalizirati krvni tlak in raven glukoze ter pomaga normalizirati delovanje številnih organov. Uporablja se tudi za epileptične napade.

Gama-aminomaslena kislina

Gama-aminomaslena kislina (GABA) deluje kot nevrotransmiter v centralnem živčnem sistemu v telesu in je bistvena za presnovo v možganih. Nastane iz druge aminokisline - glutamina. Zmanjšuje aktivnost nevronov in preprečuje prekomerno vzdraženost živčnih celic.

Gama-aminomaslena kislina lajša tesnobo in deluje pomirjujoče; jemljemo jo lahko tudi kot pomirjevalo, vendar brez nevarnosti zasvojenosti. Ta aminokislina se uporablja pri kompleksnem zdravljenju epilepsije in arterijske hipertenzije. Ker ima sproščujoč učinek, se uporablja pri zdravljenju spolnih motenj. Poleg tega je GABA predpisana za motnjo pomanjkanja pozornosti. Presežek gama-aminomaslene kisline pa lahko poveča tesnobo, povzroči težko dihanje in tresenje udov.

Glutaminska kislina

Glutaminska kislina je nevrotransmiter, ki prenaša impulze v centralnem živčnem sistemu. Ta aminokislina ima pomembno vlogo pri presnovi ogljikovih hidratov in spodbuja prodiranje kalcija skozi krvno-možgansko pregrado.

To aminokislino lahko možganske celice uporabljajo kot vir energije. Prav tako nevtralizira amoniak z odstranjevanjem dušikovih atomov v procesu tvorbe druge aminokisline – glutamina. Ta postopek je edini način za nevtralizacijo amoniaka v možganih.

Glutaminska kislina se uporablja pri odpravljanju vedenjskih motenj pri otrocih, pa tudi pri zdravljenju epilepsije, mišične distrofije, razjed, hipoglikemičnih stanj, zapletov insulinske terapije pri sladkorni bolezni in motnjah duševnega razvoja.

Glutamin

Glutamin je aminokislina, ki jo najpogosteje najdemo v prosti obliki v mišicah. Zelo zlahka prodre skozi krvno-možgansko pregrado in v možganskih celicah prehaja v glutaminsko kislino in obratno, poleg tega poveča količino gama-aminomaslene kisline, ki je potrebna za vzdrževanje normalnega delovanja možganov.

Ta aminokislina tudi vzdržuje normalno kislinsko-bazično ravnovesje v telesu in zdrav gastrointestinalni trakt ter je potrebna za sintezo DNA in RNA.

Glutamin aktivno sodeluje pri presnovi dušika. Njegova molekula vsebuje dva atoma dušika in nastane iz glutaminske kisline z dodatkom enega atoma dušika. Tako sinteza glutamina pomaga odstraniti presežek amoniaka iz tkiv, predvsem iz možganov, in prenašati dušik po telesu.

Glutamin se v velikih količinah nahaja v mišicah in se uporablja za sintezo beljakovin v celicah skeletnih mišic. Zato prehranska dopolnila z glutaminom uporabljajo bodybuilderji in pri različnih dietah, pa tudi za preprečevanje izgube mišične mase pri boleznih, kot so maligne novotvorbe in aids, po operacijah in med dolgotrajnim ležanjem v postelji.

Poleg tega se glutamin uporablja tudi pri zdravljenju artritisa, avtoimunskih bolezni, fibroze, bolezni prebavil, peptičnih razjed in bolezni vezivnega tkiva.

Ta aminokislina izboljšuje možgansko aktivnost in se zato uporablja pri epilepsiji, sindromu kronične utrujenosti, impotenci, shizofreniji in senilni demenci. L-glutamin zmanjšuje patološko željo po alkoholu, zato se uporablja pri zdravljenju kroničnega alkoholizma.

Glutamin najdemo v številnih živilih tako rastlinskega kot živalskega izvora, vendar se s segrevanjem zlahka uniči. Špinača in peteršilj sta dobra vira glutamina, če ju zaužijemo surova.

Prehranska dopolnila, ki vsebujejo glutamin, shranjujte le v suhem prostoru, sicer se glutamin pretvori v amoniak in piroglutaminsko kislino. Ne jemljite glutamina, če imate cirozo jeter, bolezen ledvic ali Reyev sindrom.

Glutation

Glutation, tako kot karnitin, ni aminokislina. Avtor: kemijska struktura Je tripeptid, ki nastaja v telesu iz cisteina, glutaminske kisline in glicina.

Glutation je antioksidant. Največ glutationa najdemo v jetrih (nekaj se ga sprosti neposredno v krvni obtok), pa tudi v pljučih in prebavilih.

Potreben je za presnovo ogljikovih hidratov, poleg tega pa zaradi vpliva na presnovo lipidov upočasnjuje staranje in preprečuje nastanek ateroskleroze. Pomanjkanje glutationa prizadene predvsem živčni sistem, kar povzroča težave s koordinacijo, miselni procesi, tremor.

Količina glutationa v telesu se s starostjo zmanjšuje. V zvezi s tem bi ga morali starejši prejeti dodatno. Vendar je bolje uporabiti prehranska dopolnila, ki vsebujejo cistein, glutaminsko kislino in glicin – torej snovi, ki sintetizirajo glutation. Jemanje N-acetilcisteina velja za najučinkovitejše.

Glicin

Glicin upočasnjuje degeneracijo mišičnega tkiva, saj je vir kreatina, snovi, ki jo mišično tkivo vsebuje in se uporablja pri sintezi DNK in RNK. Glicin je potreben za sintezo nukleinskih kislin, žolčnih kislin in neesencialnih aminokislin v telesu.

Je del številnih antacidov, ki se uporabljajo pri boleznih želodca, koristen je za obnovo poškodovanega tkiva, saj se v velikih količinah nahaja v koži in vezivnem tkivu.

Ta aminokislina je potrebna za normalno delovanje centralnega živčnega sistema in vzdrževanje dobrega zdravja prostate. Deluje kot zaviralni nevrotransmiter in tako lahko prepreči epileptične napade.

Glicin se uporablja pri zdravljenju manično-depresivne psihoze in je lahko učinkovit tudi pri zdravljenju hiperaktivnosti. Presežek glicina v telesu povzroča občutek utrujenosti, zadostna količina pa telesu zagotavlja energijo. Če je potrebno, se lahko glicin v telesu pretvori v serin.

Histidin

Histidin je esencialna aminokislina, ki pospešuje rast in obnovo tkiva in je del mielinskih ovojnic, ki ščitijo živčne celice, nujen pa je tudi za tvorbo rdečih in belih krvničk. Histidin ščiti telo pred škodljivimi učinki sevanja, pospešuje izločanje težke kovine iz telesa in pomaga pri aidsu.

Previsoka vsebnost histidina lahko povzroči stres in celo duševne motnje (vznemirjenost in psihoze).

Neustrezna raven histidina v telesu poslabša stanje revmatoidnega artritisa in gluhost, povezano s poškodbo slušnega živca. Metionin pomaga znižati raven histidina v telesu.

Histamin, zelo pomembna sestavina številnih imunoloških reakcij, se sintetizira iz histidina. Spodbuja tudi spolno vzburjenje. V zvezi s tem je lahko sočasna uporaba prehranskih dopolnil, ki vsebujejo histidin, niacin in piridoksin (potrebna za sintezo histamina), učinkovita pri spolnih motnjah.

Ker histamin spodbuja izločanje želodčnega soka, uporaba histidina pomaga pri prebavnih motnjah, povezanih z nizko kislostjo želodčnega soka.

Ljudje, ki trpijo za manično depresijo, ne smejo jemati histidina, razen če je pomanjkanje te aminokisline jasno dokazano. Histidin najdemo v rižu, pšenici in rži.

Izolevcin

Izolevcin je ena izmed aminokislin BCAA in esencialnih aminokislin, potrebnih za sintezo hemoglobina. Prav tako stabilizira in uravnava raven sladkorja v krvi in ​​procese oskrbe z energijo v mišičnem tkivu.

Kombinirana uporaba z izolevcinom in valinom (BCAA) poveča vzdržljivost in spodbuja okrevanje mišičnega tkiva, kar je še posebej pomembno za športnike.

Izolevcin je potreben za številne duševne bolezni. Pomanjkanje te aminokisline povzroči simptome, podobne hipoglikemiji.

Viri izolevcina so mandlji, indijski oreščki, piščanec, čičerika, jajca, ribe, leča, jetra, meso, rž, večina semen in sojine beljakovine.

Obstajajo biološko aktivna prehranska dopolnila, ki vsebujejo izolevcin. V tem primeru je treba ohraniti pravilno ravnovesje med izolevcinom in dvema drugima razvejanima aminokislinama BCAA - levcinom in valinom.

levcin

Levcin je esencialna aminokislina, skupaj z izolevcinom in valinom, ena od treh razvejanih aminokislin BCAA. Skupaj ščitijo mišično tkivo in so viri energije ter spodbujajo obnovo kosti, kože in mišic, zato se njihova uporaba pogosto priporoča v obdobju okrevanja po poškodbah in operacijah.

Levcin tudi rahlo znižuje raven sladkorja v krvi in ​​spodbuja sproščanje rastnega hormona. Prehranski viri levcina vključujejo rjavi riž, fižol, meso, oreščke, sojino in pšenično moko.

Prehranska dopolnila, ki vsebujejo levcin, se uporabljajo v kombinaciji z valinom in izolevcinom. Jemati jih je treba previdno, da ne povzročijo hipoglikemije. Presežek levcina lahko poveča količino amoniaka v telesu.

Lizin

Lizin je esencialna aminokislina, ki je del skoraj vseh beljakovin. Potreben je za normalno tvorbo in rast kosti pri otrocih, spodbuja absorpcijo kalcija in vzdržuje normalno presnovo dušika pri odraslih.

Ta aminokislina sodeluje pri sintezi protiteles, hormonov, encimov, tvorbi kolagena in obnavljanju tkiv. Lizin se uporablja v obdobju okrevanja po operacijah in športnih poškodbah. Znižuje tudi raven trigliceridov v serumu.

Lizin deluje protivirusno, predvsem proti virusom, ki povzročajo herpes in akutne okužbe dihal. Pri virusnih obolenjih je priporočljivo jemanje dodatkov, ki vsebujejo lizin v kombinaciji z vitaminom C in bioflavonoidi.

Pomanjkanje te esencialne aminokisline lahko vodi do anemije, krvavitev v zrklu, encimskih motenj, razdražljivosti, utrujenosti in šibkosti, slabega apetita, počasne rasti in hujšanja ter motenj reproduktivnega sistema.

Viri lizina so sir, jajca, ribe, mleko, krompir, rdeče meso, soja in izdelki iz kvasa.

metionin

Metionin je esencialna aminokislina, ki pomaga pri predelavi maščob, preprečuje njihovo odlaganje v jetrih in na stenah arterij. Sinteza tavrina in cisteina je odvisna od količine metionina v telesu. Ta aminokislina spodbuja prebavo, zagotavlja procese razstrupljanja (predvsem nevtralizacijo strupenih kovin), zmanjšuje mišično oslabelost, ščiti pred izpostavljenostjo sevanju in je uporabna pri osteoporozi in alergijah na kemikalije.

Ta aminokislina se uporablja v kompleksni terapiji revmatoidnega artritisa in toksikoze nosečnosti. Metionin ima izrazito antioksidativno delovanje, saj je dober vir žvepla, ki inaktivira proste radikale. Uporablja se pri Gilbertovem sindromu in motnjah delovanja jeter. Metionin je potreben tudi za sintezo nukleinskih kislin, kolagena in številnih drugih beljakovin. Uporaben je za ženske, ki jemljejo peroralne hormonske kontraceptive. Metionin znižuje raven histamina v telesu, kar je lahko koristno pri shizofreniji, ko je količina histamina povišana.

Metionin se v telesu pretvori v cistein, ki je predhodnik glutationa. To je zelo pomembno pri zastrupitvah, ko so potrebne velike količine glutationa za nevtralizacijo toksinov in zaščito jeter.

Prehranski viri metionina: stročnice, jajca, česen, leča, meso, čebula, soja, semena in jogurt.

Ornitin

Ornitin pomaga sproščati rastni hormon, ki pomaga pri izgorevanju maščob v telesu. Ta učinek se poveča, če se ornitin uporablja v kombinaciji z argininom in karnitinom. Ornitin je nujen tudi za imunski sistem in delovanje jeter, sodeluje pri procesih razstrupljanja in obnavljanju jetrnih celic.

Ornitin se v telesu sintetizira iz arginina in služi kot predhodnik citrulina, prolina in glutaminske kisline. Visoke koncentracije ornitina najdemo v koži in vezivnem tkivu, zato ta aminokislina pomaga obnavljati poškodovano tkivo.

Prehranskih dopolnil, ki vsebujejo ornitin, ne smemo dajati otrokom, nosečnicam in doječim materam ter osebam z anamnezo shizofrenije.

Fenilalanin

Fenilalanin je esencialna aminokislina. V telesu se lahko pretvori v drugo aminokislino - tirozin, ki se nato uporablja pri sintezi dveh glavnih nevrotransmiterjev: dopamina in norepinefrina. Zato ta aminokislina vpliva na razpoloženje, zmanjšuje bolečine, izboljšuje spomin in sposobnost učenja ter zavira apetit. Uporablja se pri zdravljenju artritisa, depresije, menstrualnih bolečin, migren, debelosti, Parkinsonove bolezni in shizofrenije.

Fenilalanin se pojavlja v treh oblikah: L-fenilalanin (naravna oblika in se nahaja v večini beljakovin človeško telo), D-fenilalanin (sintetična zrcalna oblika, ima analgetični učinek), DL-fenilalanin (združuje koristne lastnosti obeh prejšnjih oblik, običajno se uporablja za predmenstrualni sindrom.

Prehranskih dopolnil, ki vsebujejo fenilalanin, ne smejo dajati nosečnicam, osebam z napadi anksioznosti, sladkorno boleznijo, visokim krvnim tlakom, fenilketonurijo ali pigmentnim melanomom.

Prolin

Prolin izboljša stanje kože s povečanjem proizvodnje kolagena in zmanjšanjem njegove izgube s starostjo. Pomaga obnoviti hrustančne površine sklepov, krepi vezi in srčno mišico. Za krepitev vezivnega tkiva je prolin najbolje uporabiti v kombinaciji z vitaminom C.

Prolin pride v telo predvsem iz mesnih izdelkov.

Serin

Serin je nujen za normalno presnovo maščob in maščobnih kislin, rast mišičnega tkiva in vzdrževanje normalnega imunskega sistema.

Serin se v telesu sintetizira iz glicina. Kot vlažilno sredstvo je vključen v številne kozmetične izdelke in dermatološke pripravke.

Taurin

Tavrin se v visokih koncentracijah nahaja v srčni mišici, belih krvničkah, skeletnih mišicah in centralnem živčnem sistemu. Sodeluje pri sintezi mnogih drugih aminokislin in je tudi del glavne sestavine žolča, ki je potreben za prebavo maščob, absorpcijo v maščobi topnih vitaminov in za vzdrževanje normalne ravni holesterola v krvi.

Zato je tavrin koristen pri aterosklerozi, edemih, boleznih srca, arterijski hipertenziji in hipoglikemiji. Taurin je potreben za normalno presnovo natrija, kalija, kalcija in magnezija. Preprečuje odstranjevanje kalija iz srčne mišice in tako pomaga preprečevati nekatere motnje srčnega ritma. Tavrin ima zaščitni učinek na možgane, še posebej pri dehidraciji. Uporablja se pri zdravljenju anksioznosti in vznemirjenosti, epilepsije, hiperaktivnosti in napadov.

Prehranska dopolnila s tavrinom se dajejo otrokom z downovim sindromom in mišično distrofijo. V nekaterih klinikah je ta aminokislina vključena v kompleksno terapijo raka dojke. Prekomerno izločanje tavrina iz telesa se pojavi pri različnih stanjih in presnovnih motnjah.

Aritmije, motnje tvorbe trombocitov, kandidoza, fizični ali čustveni stres, črevesne bolezni, pomanjkanje cinka in zloraba alkohola vodijo do pomanjkanja tavrina v telesu. Zloraba alkohola tudi zmanjša sposobnost telesa, da absorbira tavrin.

Pri sladkorni bolezni se poveča potreba telesa po tavrinu in obratno, uživanje prehranskih dopolnil, ki vsebujejo tavrin in cistin, zmanjša potrebo po inzulinu. Taurin najdemo v jajcih, ribah, mesu, mleku, ne najdemo pa ga v rastlinskih beljakovinah.

Sintetizira se v jetrih iz cisteina in iz metionina v drugih organih in tkivih telesa, če je dovolj vitamina B6. V primeru genetskih ali presnovnih motenj, ki ovirajo sintezo tavrina, je potrebno jemanje prehranskega dopolnila s to aminokislino.

treonin

Treonin je esencialna aminokislina, ki pomaga ohranjati normalno presnovo beljakovin v telesu. Pomemben je za sintezo kolagena in elastina, pomaga jetrom in sodeluje pri presnovi maščob v kombinaciji z asparaginsko kislino in metioninom.

Treonin se nahaja v srcu, centralnem živčnem sistemu, skeletnih mišicah in preprečuje odlaganje maščob v jetrih. Ta aminokislina stimulira imunski sistem, saj pospešuje proizvodnjo protiteles. Treonin se v žitih nahaja v zelo majhnih količinah, zato je verjetnost pomanjkanja te aminokisline vegetarijancem večja.

Triptofan

Triptofan je esencialna aminokislina, potrebna za proizvodnjo niacina. Uporablja se za sintezo serotonina, enega najpomembnejših nevrotransmiterjev, v možganih. Triptofan se uporablja pri nespečnosti, depresiji in za stabilizacijo razpoloženja.

Pomaga pri hiperaktivnosti pri otrocih, uporablja se pri boleznih srca, za nadzor telesne teže, zmanjševanje apetita in tudi za povečanje sproščanja rastnega hormona. Pomaga pri migrenskih napadih, pomaga zmanjšati škodljive učinke nikotina. Pomanjkanje triptofana in magnezija lahko poveča krče koronarnih arterij.

Najbogatejši viri triptofana so rjavi riž, podeželski sir, meso, arašidi in sojine beljakovine.

Tirozin

Tirozin je predhodnik nevrotransmiterjev norepinefrina in dopamina. Ta aminokislina sodeluje pri uravnavanju razpoloženja; pomanjkanje tirozina povzroči pomanjkanje norepinefrina, kar posledično povzroči depresijo. Tirozin zavira apetit, pomaga zmanjšati skladiščenje maščobe, spodbuja proizvodnjo melatonina in izboljša delovanje nadledvične žleze, ščitnice in hipofize.

Tirozin sodeluje tudi pri presnovi fenilalanina. Ščitnični hormoni nastanejo, ko se atomi joda dodajo tirozinu. Zato ni presenetljivo, da je nizek tirozin v plazmi povezan s hipotiroidizmom.

Med simptomi pomanjkanja tirozina so tudi nizek krvni tlak, nizka temperatura telo in sindrom nemirnih nog.

Prehranska dopolnila s tirozinom se uporabljajo za lajšanje stresa in naj bi pomagala pri sindromu kronične utrujenosti in narkolepsiji. Uporabljajo se pri anksioznosti, depresiji, alergijah in glavobolih ter pri odvajanju od drog. Tirozin je lahko koristen pri Parkinsonovi bolezni. Naravni viri tirozina so mandlji, avokado, banane, mlečni izdelki, bučna in sezamova semena.

Tirozin se lahko sintetizira iz fenilalanina v človeškem telesu. Prehranska dopolnila s fenilalaninom je najbolje zaužiti pred spanjem ali z živili, ki vsebujejo velike količine ogljikovih hidratov.

Med zdravljenjem z zaviralci monoaminooksidaze (običajno predpisanimi za depresijo) se morate skoraj popolnoma izogibati živilom, ki vsebujejo tirozin, in ne jemati prehranskih dopolnil s tirozinom, saj lahko to povzroči nepričakovan in močan dvig krvnega tlaka.

Valin

Valin je esencialna aminokislina s stimulativnim učinkom, ena izmed aminokislin BCAA, zato jo lahko mišice uporabljajo kot vir energije. Valin je nujen za presnovo mišic, obnovo poškodovanih tkiv in za vzdrževanje normalne presnove dušika v telesu.

Valin se pogosto uporablja za odpravo hudega pomanjkanja aminokislin, ki je posledica zasvojenosti z drogami. To je pretirano visoki ravni v telesu lahko povzroči simptome, kot so parestezija (občutek mravljinčenja) in celo halucinacije.
Valin najdemo v naslednjih živilih: žitarice, meso, gobe, mlečni izdelki, arašidi, sojine beljakovine.

Dodatek valina mora biti uravnotežen z drugimi razvejanimi aminokislinami BCAA L-levcinom in L-izolevcinom.

POGLAVJE 2. 2.1. BELJAKOVINE

1. Nevtralna aminokislina je:

1) arginin 4) asparaginska kislina

2) lizin 5) histidin

2. Bipolarni ion monoaminomonokarboksilne aminokisline je nabit:

1) negativno

2) električno nevtralen

3) pozitivno

Podana aminokislina

H2N-CH2-(CH2)3-CHNH2-COOH

spada v skupino aminokislin:

1) hidrofobni

2) polaren, vendar nenabit

3) pozitivno nabit

4) negativno nabit

4. Vzpostavite skladnost:

aminokislinski radikali aminokisline

a) histidin

a) histidin

c) fenilalanin

e) triptofan

5. Imino kislina je:

1) glicin 4) serin

2) cistein ​​5) prolin

3) arginin

6. Aminokisline, ki sestavljajo beljakovine, so:

1) α-amino derivati karboksilne kisline

2) β-amino derivati ​​karboksilnih kislin

3) α-amino derivati ​​nenasičenih karboksilnih kislin

7. Poimenujte aminokislino:

1. Poimenujte aminokislino:

9.ujemanje:

Skupine aminokislin

4. citrulin monoaminomonokarboksilna

5. cistin diaminomonokarboksilna

6. treonin monoaminodikarboksilna

7. glutaminska diaminodikarboksilna kislina

10. Aminokislina, ki vsebuje žveplo, je:

8. Treonin 4) triptofan

9. Tirozin 5) metionin

10. Cistein

11. Beljakovine ne vsebujejo aminokislin:

1) glutamin 3) arginin

2) γ-aminobutir 4) β-alanin

kislina 4) treonin

12. Aminokisline vsebujejo hidroksi skupino:

1) alanin 4) metionin

2) serin 5) treonin

3) cistein

13. Vzpostavite skladnost:

elementarno kemična vsebnost

beljakovinska sestava v odstotkih

1) ogljik a) 21-23

2) kisik b) 0-3

3) dušik c) 6-7

4) vodik 5) 50-55

5) žveplo d) 15-17

14. Naslednja vez ni vključena v tvorbo terciarne strukture proteina:

1) vodik

2) peptid

3) disulfid

4) hidrofobna interakcija

15. Molekulska masa beljakovine se spreminja v:

1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 tisoč kDa

16. Kadar ne pride do denaturacije beljakovin:

1) kršitve terciarne strukture

3) kršitve sekundarne strukture

2) hidroliza peptidnih vezi

4) disociacija podenot

Spektrofotometrična metoda za kvantitativno

določanje beljakovin temelji na njihovi sposobnosti absorbiranja svetlobe v UV območju, kadar:

1) 280 nm 2) 190 nm 3) 210 nm

Sestavljata aminokislini arginin in lizin

20-30% aminokislinska sestava beljakovine:

1) albumini 4) histoni

2) prolamini 5) proteinoidi

3) globulini

19. Keratinski lasni proteini spadajo v skupino:

1) prolamini 4) glutelini

2) protamini 5) globulini

3) proteinoidi

20. 50 % beljakovin krvne plazme je:

1) α-globulini 4) albumin

2) β-globulini 5) prealbumin

3) γ-globulini

21. Jedra evkariontskih celic vsebujejo predvsem:

1) protamini 3) albumini

2) histoni 4) globulini

22. Proteoidi vključujejo:

1) zein – beljakovina koruznega semena 4) fibroin – beljakovina svile

2) albumin – jajčni beljak 5) kolagen – beljakovinska spojina

3) hordein – beljakovina ječmenovih semen

Aminokisline, proteini in peptidi so primeri spodaj opisanih spojin. Številne biološko aktivne molekule vsebujejo več kemično različnih funkcionalnih skupin, ki lahko medsebojno delujejo med seboj in s funkcionalnimi skupinami druga druge.

Aminokisline.

Aminokisline- organske bifunkcionalne spojine, ki vključujejo karboksilno skupino - UNS, in amino skupina je N.H. 2 .

Ločeno α in β - aminokisline:

Večinoma najdemo v naravi α - kisline. Beljakovine vsebujejo 19 aminokislin in eno iminokislino ( C 5 H 9št 2 ):

Najenostavnejši aminokislina- glicin. Preostale aminokisline lahko razdelimo v naslednje glavne skupine:

1) homologi glicina - alanin, valin, levcin, izolevcin.

Pridobivanje aminokislin.

Kemijske lastnosti aminokislin.

Aminokisline- to so amfoterne spojine, ker vsebujejo 2 nasprotni funkcionalni skupini - amino skupino in hidroksilno skupino. Zato reagirajo s kislinami in alkalijami:

Kislinsko-bazično transformacijo lahko predstavimo kot: