Proteinska formula v kemiji. Beljakovine: struktura in funkcije. Lastnosti beljakovin. Kemijske lastnosti proteinov, kvalitativne reakcije, reakcijske enačbe

Nekatere beljakovine se razgradijo, ko celice umrejo in so uničene. To se dogaja ves čas, na primer z rdečimi krvnimi celicami in epitelnimi celicami, ki obdajajo notranjo površino črevesja. Poleg tega pride do razgradnje in ponovne sinteze beljakovin tudi v živih celicah. Nenavadno je, da je manj znanega o razgradnji beljakovin kot o njihovi sintezi. Jasno pa je, da pri razgradnji sodelujejo proteolitični encimi, podobni tistim, ki v prebavnem traktu razgradijo beljakovine v aminokisline.

Razpolovna doba različnih beljakovin se giblje od nekaj ur do več mesecev. Edina izjema je molekula kolagena. Ko so oblikovani, ostanejo stabilni in se ne obnavljajo ali zamenjajo. Sčasoma pa se spremenijo nekatere njihove lastnosti, predvsem elastičnost, in ker se ne obnavljajo, to povzroči nekatere starostne spremembe, kot je na primer pojav gub na koži.

Preden govorimo o najpomembnejših fizikalnih in kemijskih lastnostih beljakovin, morate vedeti, iz česa so sestavljene in kakšna je njihova struktura. Beljakovine so pomemben naravni biopolimer;

Kaj so aminokisline

To so organske spojine, ki vsebujejo karboksilne in aminske skupine. Zahvaljujoč prvi skupini imajo ogljik, kisik in vodik, drugi pa dušik in vodik. Alfa aminokisline veljajo za najpomembnejše, saj so potrebne za tvorbo beljakovin.

Obstajajo esencialne aminokisline, imenovane proteinogene aminokisline. Torej so odgovorni za pojav beljakovin. Le 20 jih je, lahko pa tvorijo nešteto beljakovinskih spojin. Vendar nobeden od njih ne bo popolnoma enak drugemu. To je mogoče zaradi kombinacij elementov, ki jih najdemo v teh aminokislinah.

Njihova sinteza v telesu se ne pojavi. Zato pridejo tja skupaj s hrano. Če jih oseba prejme v nezadostnih količinah, je lahko normalno delovanje moteno različne sisteme. Beljakovine nastanejo z reakcijo polikondenzacije.

Beljakovine in njihova struktura

Preden preidemo na fizikalne lastnosti beljakovin, je vredno podati natančnejšo definicijo tega organska spojina. Beljakovine so ena najpomembnejših bioorganskih spojin, ki nastanejo zaradi aminokislin in sodelujejo pri številnih procesih, ki potekajo v telesu.

Struktura teh spojin je odvisna od vrstnega reda, v katerem se izmenjujejo aminokislinski ostanki. Posledično je videti takole:

• primarni (linearni);
• sekundarni (spiralni);
• terciarni (globularni).

Njihova razvrstitev

Zaradi velike raznolikosti beljakovinskih spojin in različnih stopenj kompleksnosti njihove sestave ter različnih struktur so zaradi priročnosti razvrstitve, ki temeljijo na teh značilnostih.

Njihova sestava je naslednja:

• preprosto;
• kompleks, ki se deli na:

1. kombinacija beljakovin in ogljikovih hidratov;
2. kombinacija beljakovin in maščob;
3. povezava beljakovinskih molekul in nukleinskih kislin.

Po topnosti:

• topen v vodi;
• topen v maščobi.

Kratek opis beljakovinskih spojin

Preden preidemo na fizikalne in kemijske lastnosti beljakovin, jih je koristno nekoliko opisati. Seveda imajo njihove lastnosti pomembno za normalno delovanje živega organizma. V prvotnem stanju je trdne snovi, ki se topijo v različnih tekočinah ali ne.

Če na kratko govorimo o fizičnem lastnosti beljakovin, potem določajo številne najpomembnejše biološke procese v telesu. Na primer, kot so transport snovi, konstrukcijska funkcija itd. Fizikalne lastnosti beljakovin so odvisne od tega, ali so topne ali ne. O teh lastnostih bomo še pisali.

Fizikalne lastnosti beljakovin

O njih je bilo že napisano zgoraj agregatno stanje in topnost. Zato prehajamo na naslednje lastnosti:

1. Imajo veliko molekulsko maso, ki je odvisna od določene pogoje okolju.
2. Njihova topnost ima širok razpon, zaradi česar je možna elektroforeza, metoda, s katero izoliramo beljakovine iz mešanic.

Kemijske lastnosti beljakovinskih spojin

Bralci zdaj vedo, kakšne fizikalne lastnosti imajo beljakovine. Zdaj moramo govoriti o enako pomembnih kemičnih. Spodaj so navedeni:

1. Denaturacija. Koagulacija beljakovin pri visokih temperaturah močne kisline ali alkalije. Med denaturacijo se ohrani samo primarna struktura in vse biološke lastnosti beljakovine se izgubijo.
2. Hidroliza. Posledično nastanejo preprosti proteini in aminokisline, ker je primarna struktura uničena. Je osnova prebavnega procesa.
3. Kvalitativne reakcije za določanje beljakovin. Le dva sta, tretji pa je potreben za odkrivanje žvepla v teh spojinah.
4. Biuretna reakcija. Proteini so izpostavljeni oborini bakrovega hidroksida. Rezultat je vijolična barva.
5. Ksantoproteinska reakcija. Vpliv se izvaja z uporabo koncentriranega dušikova kislina. Posledica te reakcije je bela oborina, ki ob segrevanju porumeni. In če dodate vodo raztopina amoniaka, nato se pojavi oranžna barva.
6. Določanje žvepla v beljakovinah. Ko beljakovine gorijo, se začne čutiti vonj po "zažganem rogu". Ta pojav je razložen z dejstvom, da vsebujejo žveplo.

To so bile torej vse fizikalne in kemijske lastnosti beljakovin. A seveda ne le zaradi njih veljajo za najpomembnejše sestavine živega organizma. Določajo najpomembnejše biološke funkcije.

Biološke lastnosti beljakovin

Pregledali smo fizikalne lastnosti beljakovine v kemiji. Vredno pa je spregovoriti tudi o vplivu, ki ga imajo na telo in zakaj brez njih ne deluje v celoti. Naslednje so funkcije beljakovin:

1. encimski. Večina reakcij v telesu poteka s sodelovanjem encimov, ki so beljakovinskega izvora;
2. transport. Ti elementi dostavljajo druge pomembne molekule tkivom in organom. Eden najpomembnejših transportnih proteinov je hemoglobin;
3. strukturno. Beljakovine so glavne gradbeni material za številna tkiva (mišična, pokrovna, podporna);
4. zaščitni. Protitelesa in antitoksini so posebna vrsta beljakovinskih spojin, ki tvorijo osnovo imunosti;
5. signal Receptorji, ki so odgovorni za delovanje čutnih organov, imajo v svoji strukturi tudi beljakovine;
6. shranjevanje. Ta funkcija izvajajo posebne beljakovine, ki so lahko gradbeni material in vir dodatne energije pri razvoju novih organizmov.

Beljakovine se lahko pretvorijo v maščobe in ogljikove hidrate. Ne bodo pa mogli postati veverice. Zato je pomanjkanje teh spojin še posebej nevarno za živi organizem. Sproščena energija je majhna in je v tem pogledu slabša od maščob in ogljikovih hidratov. Vendar pa so vir esencialnih aminokislin v telesu.

Kako razumeti, da v telesu ni dovolj beljakovin? Človekovo zdravje se poslabša, nastopi hitra izčrpanost in utrujenost. Odličen vir beljakovin so različne sorte pšenice, mesni in ribji izdelki, mlečni izdelki, jajca in nekatere vrste stročnic.

Pomembno je poznati ne le fizikalne lastnosti beljakovin, temveč tudi kemične, pa tudi kakšen pomen imajo za telo z biološkega vidika. Beljakovinske spojine so edinstvene v tem, da so viri esencialnih aminokislin, ki so potrebne za normalno delovanje človeškega telesa.

Med organske snovi veverice, oz beljakovine, so najštevilnejši, najraznovrstnejši in najpomembnejši biopolimeri. Njihov delež je 50 - 80% suha celična masa.

Molekule beljakovin so velike, zato se imenujejo makromolekul. Poleg ogljika, kisika, vodika in dušika lahko beljakovine vsebujejo žveplo, fosfor in železo. Beljakovine se med seboj razlikujejo po številu (od sto do nekaj tisoč), sestavi in ​​zaporedju monomerov. Proteinski monomeri so aminokisline (slika 1)

Neskončna raznolikost beljakovin nastane z različnimi kombinacijami vsega 20 aminokisline. Vsaka aminokislina ima svoje ime, posebno strukturo in lastnosti. Njihovo splošno formulo lahko predstavimo na naslednji način:

Molekula aminokisline je sestavljena iz dveh delov, enakih vsem aminokislinam, od katerih je eden amino skupina ( -NH 2) z bazičnimi lastnostmi, drugi s karboksilno skupino ( -COOH) Z kisle lastnosti. Del molekule, imenovan radikal ( R), imajo različne aminokisline različne strukture. Prisotnost bazičnih in kislih skupin v eni molekuli aminokisline določa njihovo visoko reaktivnost. Aminokisline se prek teh skupin povezujejo v beljakovine. V tem primeru se pojavi molekula vode, sproščeni elektroni pa tvorijo peptidno vez. Zato se imenujejo beljakovine polipeptidi.

Proteinske molekule imajo lahko različne prostorske konfiguracije, v njihovi strukturi pa obstajajo štiri ravni strukturne organizacije.

Zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi je primarna struktura veverica. Je edinstven za vsako beljakovino in določa njeno obliko, lastnosti in funkcije.
Večina proteinov ima spiralno obliko, ki je posledica tvorbe vodikovih vezi med -CO- in -NH- skupine različnih aminokislinskih ostankov polipeptidne verige. Vodikove vezi so šibke, vendar skupaj tvorijo precej močno strukturo. Ta spirala je sekundarna struktura veverica.

Terciarna struktura- tridimenzionalno prostorsko "pakiranje" polipeptidne verige. Rezultat je bizarna, a specifična konfiguracija za vsak protein - globula. Trdnost terciarne strukture zagotavljajo različne vezi, ki nastanejo med radikali aminokislin.

Kvartarna struktura ni značilno za vse beljakovine. Nastane kot posledica kombinacije več makromolekul s terciarno strukturo v kompleksen kompleks. Na primer, hemoglobin v človeški krvi je kompleks štirih beljakovinskih makromolekul.
Ta zapletenost strukture beljakovinskih molekul je povezana z raznolikostjo funkcij, ki so del teh biopolimerov.
Kršitev naravne strukture beljakovin se imenuje denaturacija. Pojavi se lahko pod vplivom temperature, kemikalije, sevalna energija in drugi dejavniki. S šibkim vplivom razpade samo kvartarna struktura, z močnejšo - terciarna in nato sekundarna, beljakovina pa ostane v obliki polipeptidne verige.
Ta proces je delno reverzibilen: če primarna struktura ni poškodovana, lahko denaturirana beljakovina obnovi svojo strukturo. Iz tega sledi, da so vse strukturne značilnosti beljakovinske makromolekule določene z njeno primarno strukturo.

Razen preproste beljakovine, sestavljen samo iz aminokislin, obstajajo tudi kompleksne beljakovine

BELJAKOVINE
(beljakovine), razred kompleksnih dušikovih spojin, najznačilnejših in najpomembnejših (poleg nukleinskih kislin) sestavin žive snovi. Beljakovine opravljajo številne in raznolike funkcije. Večina beljakovin je encimov, ki katalizirajo kemične reakcije. Mnogi hormoni, ki uravnavajo fiziološke procese, so tudi beljakovine. Strukturni proteini, kot sta kolagen in keratin, so glavne sestavine kostnega tkiva, las in nohtov. Mišične kontraktilne beljakovine imajo sposobnost spreminjanja svoje dolžine z uporabo kemične energije za opravljanje mehanskega dela. Beljakovine vključujejo protitelesa, ki vežejo in nevtralizirajo strupene snovi. Nekatere beljakovine, ki se lahko odzivajo na zunanje vplive (svetloba, vonj), služijo kot receptorji v čutilih, ki zaznavajo draženje. Številni proteini, ki se nahajajo znotraj celice in na celični membrani, opravljajo regulativne funkcije. V prvi polovici 19. stol. številni kemiki, med njimi predvsem J. von Liebig, so postopoma prišli do zaključka, da proteini predstavljajo poseben razred dušikovih spojin. Ime "proteini" (iz grškega protosa - prvi) je leta 1840 predlagal nizozemski kemik G. Mulder.
FIZIKALNE LASTNOSTI
Beljakovine so bele v trdnem stanju, vendar brezbarvne v raztopini, razen če nosijo neke vrste kromoforne (obarvane) skupine, kot je hemoglobin. Topnost v vodi se med različnimi beljakovinami zelo razlikuje. Spreminja se tudi glede na pH in koncentracijo soli v raztopini, zato je mogoče izbrati pogoje, pod katerimi se bo en protein selektivno oboril v prisotnosti drugih proteinov. Ta metoda "soljenja" se pogosto uporablja za izolacijo in čiščenje beljakovin. Prečiščena beljakovina se pogosto obori iz raztopine kot kristali. V primerjavi z drugimi spojinami je molekulska masa beljakovin zelo velika - od nekaj tisoč do več milijonov daltonov. Zato se med ultracentrifugiranjem beljakovine sedimentirajo in to z različnimi hitrostmi. Zaradi prisotnosti pozitivno in negativno nabitih skupin v beljakovinskih molekulah se te gibljejo z različnimi hitrostmi in v električnem polju.
KEMIJSKE LASTNOSTI
To je osnova elektroforeze, metode, ki se uporablja za izolacijo posameznih beljakovin iz kompleksnih mešanic. Beljakovine čistimo tudi s kromatografijo.

Kjer je R atom vodika ali neka organska skupina. Molekula beljakovine (polipeptidna veriga) je lahko sestavljena iz le relativno majhnega števila aminokislin ali več tisoč monomernih enot. Kombinacija aminokislin v verigi je mogoča, ker ima vsaka od njih dve različni kemijski skupini: bazično amino skupino, NH2, in kislo karboksilno skupino, COOH. Obe skupini sta vezani na a-ogljikov atom. Karboksilna skupina ene aminokisline lahko tvori amidno (peptidno) vez z amino skupino druge aminokisline:

Ko sta bili dve aminokislini povezani na ta način, je mogoče verigo podaljšati tako, da drugi aminokislini dodamo tretjo in tako naprej. Kot je razvidno iz zgornje enačbe, ko nastane peptidna vez, se sprosti molekula vode. V prisotnosti kislin, alkalij ali proteolitičnih encimov poteka reakcija v nasprotni smeri: polipeptidna veriga se z dodatkom vode razcepi na aminokisline. To reakcijo imenujemo hidroliza. Hidroliza poteka spontano, za povezovanje aminokislin v polipeptidno verigo pa je potrebna energija. Karboksilna skupina in amidna skupina (ali podobna imidna skupina v primeru aminokisline prolin) sta prisotni v vseh aminokislinah, vendar so razlike med aminokislinami določene z naravo skupine ali "stranske verige", ki je zgoraj označen s črko R. Vlogo stranske verige lahko igra en atom vodika, kot je aminokislina glicin, in nekatera obsežna skupina, kot sta histidin in triptofan. Nekatere stranske verige so kemično inertne, druge pa izrazito reaktivne. Sintetizirati je mogoče več tisoč različnih aminokislin in v naravi se pojavlja veliko različnih aminokislin, vendar se za sintezo beljakovin uporablja le 20 vrst aminokislin: alanin, arginin, asparagin, asparaginska kislina, valin, histidin, glicin, glutamin, glutaminska kislina, izolevcin, levcin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin in cistein (v beljakovinah je cistein lahko prisoten kot dimer - cistin). Res je, da nekatere beljakovine poleg dvajsetih, ki se običajno pojavljajo, vsebujejo še druge aminokisline, vendar nastanejo kot posledica modifikacije ene od naštetih dvajsetih, potem ko je bila vključena v beljakovino.
Optična dejavnost. Vse aminokisline, razen glicina, imajo štiri različne skupine, vezane na a-ogljikov atom. Z vidika geometrije lahko štiri različne skupine povežemo na dva načina in temu primerno obstajata dve možni konfiguraciji ali dva izomera, ki sta med seboj povezana tako, kot je predmet s svojo zrcalno sliko, tj. kot leva roka na desno. Ena konfiguracija se imenuje levosučna ali levosučna (L), druga pa desnosučna ali desnosučna (D), ker se oba izomera razlikujeta v smeri vrtenja ravnine polarizirane svetlobe. V beljakovinah najdemo le L-aminokisline (izjema je glicin; najdemo ga lahko le v eni obliki, ker sta dve od njegovih štirih skupin enaki), vse pa so optično aktivne (ker je le en izomer). D-aminokisline so v naravi redke; najdemo jih v nekaterih antibiotikih in celični steni bakterij.

Zaporedje aminokislin. Aminokisline v polipeptidni verigi niso razporejene naključno, ampak v določenem fiksnem vrstnem redu in ta vrstni red določa funkcije in lastnosti proteina. S spreminjanjem vrstnega reda 20 vrst aminokislin lahko ustvarite ogromno število različnih beljakovin, tako kot lahko ustvarite veliko različnih besedil iz črk abecede. V preteklosti je določanje aminokislinskega zaporedja beljakovine pogosto trajalo več let. Neposredna določitev je še vedno precej delovno intenzivna naloga, čeprav so bile ustvarjene naprave, ki omogočajo avtomatsko izvedbo. Običajno je lažje določiti nukleotidno zaporedje ustreznega gena in iz njega razbrati aminokislinsko zaporedje proteina. Do danes so bila aminokislinska zaporedja več sto proteinov že določena. Funkcije dešifriranih proteinov so običajno znane, kar pomaga predstavljati možne funkcije podobnih proteinov, ki nastanejo na primer pri malignih novotvorbah.
Kompleksne beljakovine. Beljakovine, sestavljene samo iz aminokislin, imenujemo enostavne. Pogosto pa je na polipeptidno verigo vezan kovinski atom ali kakšna kemična spojina, ki ni aminokislina. Takšne beljakovine imenujemo kompleksne. Primer je hemoglobin: vsebuje železov porfirin, ki določa njegovo rdečo barvo in omogoča, da deluje kot prenašalec kisika. Imena najbolj kompleksnih beljakovin kažejo na naravo povezanih skupin: glikoproteini vsebujejo sladkorje, lipoproteine ​​vsebujejo maščobe. Če je katalitična aktivnost encima odvisna od vezane skupine, se imenuje prostetična skupina. Pogosto ima vitamin vlogo prostetične skupine ali pa je njen del. Vitamin A, na primer, vezan na enega od proteinov v mrežnici, določa njeno občutljivost na svetlobo.
Terciarna struktura. Pomembna ni toliko aminokislinska sekvenca same beljakovine (primarna struktura), temveč način, kako je razporejena v prostoru. Po vsej dolžini polipeptidne verige tvorijo vodikovi ioni pravilne vodikove vezi, ki ji dajejo obliko vijačnice ali plasti (sekundarna struktura). Iz kombinacije takih vijačnic in plasti nastane kompaktna oblika naslednjega reda - terciarna struktura proteina. Okoli vezi, ki držijo monomerne enote verige, so možne rotacije pod majhnimi koti. Zato je s čisto geometrijskega vidika število možnih konfiguracij za katero koli polipeptidno verigo neskončno veliko. V resnici vsak protein običajno obstaja samo v eni konfiguraciji, ki jo določa njegovo aminokislinsko zaporedje. Ta struktura ni toga, zdi se, da "diha" - niha okoli določene povprečne konfiguracije. Vezje je zloženo v konfiguracijo, v kateri je prosta energija (zmožnost proizvajanja dela) minimalna, tako kot se sproščena vzmet stisne le do stanja, ki ustreza minimalni prosti energiji. Pogosto je en del verige tesno povezan z drugim z disulfidnimi (-S-S-) vezmi med dvema cisteinskima ostankoma. Delno tudi zato ima cistein posebno pomembno vlogo med aminokislinami. Kompleksnost strukture proteinov je tako velika, da še ni mogoče izračunati terciarne strukture proteina, tudi če je znano njegovo aminokislinsko zaporedje. Če pa je mogoče dobiti kristale proteina, potem lahko njegovo terciarno strukturo določimo z rentgensko difrakcijo. V strukturnih, kontraktilnih in nekaterih drugih proteinih so verige podolgovate in več rahlo nagubanih verig, ki ležijo v bližini, tvori fibrile; fibrile pa se zložijo v večje tvorbe - vlakna. Vendar ima večina beljakovin v raztopini kroglasto obliko: verige so zvite v kroglo, kot preja v kroglo. Prosta energija pri tej konfiguraciji je minimalna, saj so hidrofobne (»vodoodbojne«) aminokisline skrite znotraj globule, hidrofilne (»vodoodbojne«) aminokisline pa so na njeni površini. Mnogi proteini so kompleksi več polipeptidnih verig. To strukturo imenujemo kvartarna struktura proteina. Molekula hemoglobina je na primer sestavljena iz štirih podenot, od katerih je vsaka globularna beljakovina. Strukturni proteini zaradi svoje linearne konfiguracije tvorijo vlakna, ki imajo zelo visoko natezno trdnost, medtem ko globularna konfiguracija proteinom omogoča, da vstopijo v specifične interakcije z drugimi spojinami. Na površini globule, ko so verige pravilno razporejene, se pojavijo votline določene oblike, v katerih se nahajajo reaktivne kemične skupine. Če je beljakovina encim, potem v takšno votlino vstopi druga, običajno manjša molekula neke snovi, tako kot ključ vstopi v ključavnico; v tem primeru se konfiguracija elektronskega oblaka molekule spremeni pod vplivom kemičnih skupin, ki se nahajajo v votlini, in to jo prisili, da reagira na določen način. Na ta način encim katalizira reakcijo. Molekule protiteles imajo tudi votline, v katere se vežejo različne tuje snovi in ​​tako postanejo neškodljive. Model »ključavnice in ključa«, ki pojasnjuje interakcijo proteinov z drugimi spojinami, nam omogoča razumevanje specifičnosti encimov in protiteles, tj. njihova sposobnost, da reagirajo samo z določenimi spojinami. Beljakovine v različnih vrstah organizmov. Podobno konfiguracijo imajo tudi proteini, ki opravljajo isto funkcijo pri različnih vrstah rastlin in živali in zato nosijo isto ime. Vendar se nekoliko razlikujejo v zaporedju aminokislin. Ko se vrste ločijo od skupnega prednika, se nekatere aminokisline na določenih položajih z mutacijami nadomestijo z drugimi. Škodljive mutacije, ki povzročajo dedne bolezni, odpravi naravna selekcija, koristne ali vsaj nevtralne pa lahko ostanejo. Čim bližje sta si dve vrsti, manj je razlik v njunih beljakovinah. Nekateri proteini se razmeroma hitro spreminjajo, drugi so zelo ohranjeni. Slednji vključuje na primer citokrom c, dihalni encim, ki ga najdemo v večini živih organizmov. Pri ljudeh in šimpanzih so njegove aminokislinske sekvence enake, pri pšeničnem citokromu c pa je bilo le 38 % aminokislin različnih. Tudi pri primerjavi človeka in bakterije je še vedno opaziti podobnost citokroma c (razlike se nanašajo na 65 % aminokislin), čeprav je skupni prednik bakterij in človeka živel na Zemlji pred približno dvema milijardama let. Dandanes se primerjava aminokislinskih zaporedij pogosto uporablja za izdelavo filogenetskega (družinskega) drevesa, ki odraža evolucijska razmerja med različnimi organizmi.
Denaturacija. Sintetizirana beljakovinska molekula, zvijanje, pridobi svojo značilno konfiguracijo. To konfiguracijo pa je mogoče uničiti s segrevanjem, s spreminjanjem pH, z izpostavljenostjo organskim topilom in celo s preprostim stresanjem raztopine, dokler se na njeni površini ne pojavijo mehurčki. Tako spremenjeni protein se imenuje denaturiran; izgubi svojo biološko aktivnost in običajno postane netopna. Dobro znani primeri denaturiranih beljakovin so kuhana jajca ali stepena smetana. Majhne beljakovine, ki vsebujejo le okoli sto aminokislin, so sposobne renaturacije, tj. ponovno pridobite prvotno konfiguracijo. Toda večina proteinov se preprosto spremeni v množico zapletenih polipeptidnih verig in ne obnovi svoje prejšnje konfiguracije. Ena od glavnih težav pri izolaciji aktivnih beljakovin je njihova izjemna občutljivost na denaturacijo. Ta lastnost beljakovin najde koristno uporabo pri konzerviranju hrane: visoka temperatura nepovratno denaturira encime mikroorganizmov in mikroorganizmi umrejo.
SINTEZA BELJAKOVIN
Za sintezo beljakovin mora imeti živ organizem sistem encimov, ki so sposobni povezati eno aminokislino z drugo. Za določitev, katere aminokisline je treba kombinirati, je potreben tudi vir informacij. Ker je v telesu na tisoče vrst beljakovin in je vsaka v povprečju sestavljena iz več sto aminokislin, mora biti zahtevanih informacij res ogromno. Shranjen je (podobno kot se posnetek shrani na magnetnem traku) v molekulah nukleinskih kislin, ki sestavljajo gene.
Glej tudi
DEDNO ;
NUKLEINSKE KISLINE.
Aktivacija encimov. Polipeptidna veriga, sintetizirana iz aminokislin, ni vedno protein v končni obliki. Mnogi encimi se najprej sintetizirajo kot neaktivni prekurzorji in postanejo aktivni šele potem, ko drug encim odstrani več aminokislin na enem koncu verige. Nekateri prebavni encimi, kot je tripsin, se sintetizirajo v tej neaktivni obliki; ti encimi se aktivirajo v prebavnem traktu kot posledica odstranitve končnega fragmenta verige. Hormon inzulin, katerega molekula je v aktivni obliki sestavljena iz dveh kratkih verig, se sintetizira v obliki ene verige, ti. proinsulin. Srednji del te verige se nato odstrani, preostali delci pa se vežejo skupaj in tvorijo aktivno molekulo hormona. Kompleksne beljakovine nastanejo šele potem, ko se na beljakovino veže določena kemična skupina, ta dodatek pa pogosto zahteva tudi encim.
Presnovna cirkulacija. Po hranjenju živali z aminokislinami, označenimi z radioaktivnimi izotopi ogljika, dušika ali vodika, se oznaka hitro vgradi v njene beljakovine. Če označene aminokisline prenehajo vstopati v telo, se začne količina označenih beljakovin zmanjševati. Ti poskusi kažejo, da se nastale beljakovine v telesu ne zadržijo do konca življenja. Vsi, razen redkih izjem, so v dinamičnem stanju, nenehno razpadajo na aminokisline in se nato ponovno sintetizirajo. Nekatere beljakovine se razgradijo, ko celice umrejo in so uničene. To se dogaja ves čas, na primer z rdečimi krvnimi celicami in epitelnimi celicami, ki obdajajo notranjo površino črevesja. Poleg tega pride do razgradnje in ponovne sinteze beljakovin tudi v živih celicah. Nenavadno je, da je manj znanega o razgradnji beljakovin kot o njihovi sintezi. Jasno pa je, da pri razgradnji sodelujejo proteolitični encimi, podobni tistim, ki v prebavnem traktu razgradijo beljakovine v aminokisline. Razpolovna doba različnih beljakovin je različna – od nekaj ur do več mesecev. Edina izjema so molekule kolagena. Ko so oblikovani, ostanejo stabilni in se ne obnavljajo ali zamenjajo. Sčasoma pa se spremenijo nekatere njihove lastnosti, predvsem elastičnost, in ker se ne obnavljajo, to povzroči nekatere starostne spremembe, kot je na primer pojav gub na koži.
Sintetične beljakovine. Kemiki so se že dolgo naučili polimerizirati aminokisline, vendar so aminokisline združene na neurejen način, tako da so produkti takšne polimerizacije malo podobni naravnim. Res je, da je mogoče kombinirati aminokisline v določenem vrstnem redu, kar omogoča pridobivanje nekaterih biološko aktivnih beljakovin, zlasti insulina. Postopek je precej zapleten, na ta način pa je mogoče pridobiti le tiste beljakovine, katerih molekule vsebujejo približno sto aminokislin. Namesto tega je bolje sintetizirati ali izolirati nukleotidno zaporedje gena, ki ustreza želenemu zaporedju aminokislin, in nato ta gen vnesti v bakterijo, ki bo z replikacijo proizvedla velike količine želenega produkta. Ta metoda pa ima tudi svoje pomanjkljivosti.
Glej tudi GENETSKI INŽENIRING.
BELJAKOVINE IN PREHRANA
Ko se beljakovine v telesu razgradijo na aminokisline, se lahko te aminokisline ponovno uporabijo za sintezo beljakovin. Hkrati so same aminokisline podvržene razgradnji, zato se ne ponovno v celoti uporabijo. Jasno je tudi, da mora med rastjo, nosečnostjo in celjenjem ran sinteza beljakovin preseči razgradnjo. Telo nenehno izgublja nekaj beljakovin; To so beljakovine las, nohtov in površinske plasti kože. Zato mora vsak organizem za sintezo beljakovin prejeti aminokisline s hrano.
Viri aminokislin. Zelene rastline sintetizirajo vseh 20 aminokislin, ki jih najdemo v beljakovinah, iz CO2, vode in amoniaka ali nitratov. Številne bakterije so prav tako sposobne sintetizirati aminokisline v prisotnosti sladkorja (ali kakšnega ekvivalenta) in vezanega dušika, vendar sladkor končno dobavljajo zelene rastline. Živali imajo omejeno sposobnost sintetiziranja aminokislin; aminokisline pridobivajo z uživanjem zelenih rastlin ali drugih živali. V prebavnem traktu se absorbirane beljakovine razgradijo na aminokisline, slednje se absorbirajo in iz njih zgradijo beljakovine, značilne za določen organizem. Noben od absorbiranih proteinov ni vgrajen v telesne strukture kot tak. Edina izjema je, da lahko pri mnogih sesalcih nekatera materina protitelesa nedotaknjena preidejo skozi placento v fetalni krvni obtok in se z materinim mlekom (zlasti pri prežvekovalcih) prenesejo na novorojenčka takoj po rojstvu.
Potreba po beljakovinah. Jasno je, da mora telo za ohranitev življenja prejeti določeno količino beljakovin s hrano. Vendar pa je obseg te potrebe odvisen od številnih dejavnikov. Telo potrebuje hrano kot vir energije (kalorije) in kot material za gradnjo svojih struktur. Potreba po energiji je na prvem mestu. To pomeni, da ko je v prehrani malo ogljikovih hidratov in maščob, se prehranske beljakovine ne uporabljajo za sintezo lastnih beljakovin, temveč kot vir kalorij. Med dolgotrajnim postom se za zadovoljevanje energijskih potreb porabijo tudi lastne beljakovine. Če je v prehrani dovolj ogljikovih hidratov, se lahko zmanjša poraba beljakovin.
Ravnovesje dušika. V povprečju cca. 16% celotne mase beljakovin je dušik. Ko se aminokisline, ki jih vsebujejo beljakovine, razgradijo, se dušik, ki ga vsebujejo, izloči iz telesa z urinom in (v manjši meri) z blatom v obliki različnih dušikovih spojin. Zato je za oceno kakovosti beljakovinske prehrane primerno uporabiti kazalnik, kot je bilanca dušika, tj. razlika (v gramih) med količino dušika, ki vstopi v telo, in količino dušika, ki se dnevno izloči. Pri normalni prehrani odrasle osebe so te količine enake. V rastočem organizmu je količina izločenega dušika manjša od prejete količine, tj. bilanca je pozitivna. Če v prehrani primanjkuje beljakovin, je bilanca negativna. Če je v prehrani dovolj kalorij, vendar v njej ni beljakovin, telo prihrani beljakovine. Hkrati se metabolizem beljakovin upočasni, ponavljajoča se uporaba aminokislin v sintezi beljakovin pa poteka z največjo možno učinkovitostjo. Vendar so izgube neizogibne, dušikove spojine pa se še vedno izločajo z urinom in deloma z blatom. Količina dušika, ki se dnevno izloči iz telesa med beljakovinskim postom, lahko služi kot merilo dnevnega pomanjkanja beljakovin. Naravno je domnevati, da je mogoče z uvedbo količine beljakovin v prehrano, ki ustreza tej pomanjkljivosti, ponovno vzpostaviti dušikovo ravnovesje. Vendar to ne drži. Po prejemu te količine beljakovin začne telo manj učinkovito porabljati aminokisline, zato je za ponovno vzpostavitev ravnovesja dušika potrebno nekaj dodatnih beljakovin. Če količina beljakovin v prehrani presega tisto, kar je potrebno za vzdrževanje dušikovega ravnovesja, se zdi, da ni škode. Odvečne aminokisline se preprosto uporabijo kot vir energije. Posebej osupljiv primer je, da Eskimi zaužijejo malo ogljikovih hidratov in približno desetkratno količino beljakovin, potrebnih za vzdrževanje dušikovega ravnovesja. V večini primerov pa uporaba beljakovin kot vira energije ni koristna, saj lahko določena količina ogljikovih hidratov proizvede veliko več kalorij kot enaka količina beljakovin. V revnih državah ljudje dobivajo kalorije iz ogljikovih hidratov in zaužijejo minimalne količine beljakovin. Če telo prejme zahtevano število kalorij v obliki neproteinskih izdelkov, potem je najmanjša količina beljakovin za vzdrževanje dušikovega ravnovesja pribl. 30 g na dan. Približno toliko beljakovin vsebujejo štiri rezine kruha ali 0,5 litra mleka. Nekoliko večje število običajno velja za optimalno; Priporočljivo je 50 do 70 g.
Esencialne aminokisline. Doslej so beljakovine obravnavali kot celoto. Medtem, da pride do sinteze beljakovin, morajo biti v telesu prisotne vse potrebne aminokisline. Telo živali je sposobno sintetizirati nekatere aminokisline. Imenujemo jih nadomestljive, ker ni nujno, da so prisotni v prehrani – pomembno je le, da je skupna zaloga beljakovin kot vira dušika zadostna; potem, če pride do pomanjkanja neesencialnih aminokislin, jih telo lahko sintetizira na račun tistih, ki so prisotne v presežku. Preostalih, »esencialnih« aminokislin ni mogoče sintetizirati in jih mora telo vnesti s hrano. Za človeka so bistveni valin, levcin, izolevcin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin in arginin. (Čeprav se arginin lahko sintetizira v telesu, ga uvrščamo med esencialne aminokisline, ker se pri novorojenčkih in odraščajočih otrocih ne proizvaja v zadostnih količinah. Po drugi strani pa lahko nekatere od teh aminokislin iz hrane odraslim postanejo nepotrebne oseba.) Ta seznam esencialnih aminokislin je približno enak tudi pri drugih vretenčarjih in celo žuželkah. Hranilno vrednost beljakovin običajno določimo tako, da z njimi hranimo rastoče podgane in spremljamo pridobivanje teže živali.
Hranilna vrednost beljakovin. Hranilno vrednost beljakovine določa esencialna aminokislina, ki je najbolj primanjkuje. Naj to ponazorimo s primerom. Beljakovine v našem telesu vsebujejo povprečno cca. 2 % triptofana (po teži). Recimo, da je v prehrani 10 g beljakovin, ki vsebujejo 1 % triptofana, in da je v njih dovolj drugih esencialnih aminokislin. V našem primeru je 10 g te nepopolne beljakovine v bistvu enakovrednih 5 g popolne beljakovine; preostalih 5 g lahko služi le kot vir energije. Upoštevajte, da ker aminokisline praktično niso shranjene v telesu in da lahko pride do sinteze beljakovin, morajo biti vse aminokisline prisotne hkrati, je učinek vnosa esencialnih aminokislin mogoče zaznati le, če so vse vstopijo v telo hkrati. Povprečna sestava večine živalskih beljakovin je blizu povprečni sestavi beljakovin v človeškem telesu, zato je malo verjetno, da bi se soočili s pomanjkanjem aminokislin, če je naša prehrana bogata z živili, kot so meso, jajca, mleko in sir. Vendar pa obstajajo beljakovine, kot je želatina (produkt denaturacije kolagena), ki vsebujejo zelo malo esencialnih aminokislin. Rastlinske beljakovine so, čeprav so v tem smislu boljše od želatine, revne tudi z esencialnimi aminokislinami; Še posebej imajo malo lizina in triptofana. Kljub temu povsem vegetarijanske prehrane nikakor ne moremo šteti za škodljivo, razen če zaužijemo nekoliko večjo količino rastlinskih beljakovin, ki zadostujejo za oskrbo telesa z esencialnimi aminokislinami. Največ beljakovin rastline vsebujejo v svojih semenih, predvsem v semenih pšenice in raznih stročnic. Z beljakovinami so bogati tudi mladi poganjki, na primer šparglji.
Sintetične beljakovine v prehrani. Z dodajanjem majhnih količin sintetičnih esencialnih aminokislin ali z aminokislinami bogatih beljakovin nepopolnim beljakovinam, kot so koruzne beljakovine, lahko slednjim bistveno povečamo hranilno vrednost, t.j. s čimer se poveča količina zaužitih beljakovin. Druga možnost je gojenje bakterij ali kvasovk na naftnih ogljikovodikih z dodatkom nitratov ali amoniaka kot vira dušika. Tako pridobljene mikrobne beljakovine lahko služijo kot krma za perutnino ali živino ali pa jih neposredno zaužijejo ljudje. Tretja, široko uporabljena metoda uporablja fiziologijo prežvekovalcev. Pri prežvekovalcih je v začetnem delu želodca t.i. V vampu živijo posebne oblike bakterij in praživali, ki pretvarjajo nepopolne rastlinske beljakovine v popolnejše mikrobne beljakovine, te pa se po prebavi in ​​absorpciji spremenijo v živalske beljakovine. Urea, poceni sintetična spojina, ki vsebuje dušik, se lahko doda krmi za živino. V vampu živeči mikroorganizmi uporabljajo sečninski dušik za pretvorbo ogljikovih hidratov (ki jih je v krmi veliko več) v beljakovine. Približno tretjina vsega dušika v krmi za živino lahko pride v obliki sečnine, kar v bistvu pomeni do določene mere kemično sintezo beljakovin. V ZDA ima ta metoda pomembno vlogo kot eden od načinov pridobivanja beljakovin.
LITERATURA
Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Humana biokemija, zv. 1-2. M., 1993 Alberts B., Bray D., Luce J. et al. Molekularna biologija celic, vol. 1-3. M., 1994

Collierjeva enciklopedija. - Odprta družba. 2000 .