Struktura beljakovin. Beljakovine: struktura in funkcije. Lastnosti beljakovin Kako se imenujejo beljakovinske molekule?

To so biopolimeri, katerih monomeri so aminokisline.

Aminokisline imajo nizko molekulsko maso organske spojine ki vsebujejo karboksilne (-COOH) in aminske (-NH 2) skupine, ki so vezane na isti ogljikov atom. Na ogljikov atom je vezana stranska veriga - radikal, ki daje vsako aminokislino določene lastnosti.

Večina aminokislin ima eno karboksilno skupino in eno amino skupino; te aminokisline se imenujejo nevtralen. Obstajajo pa tudi bazične aminokisline- z več kot eno amino skupino, kot tudi kisle aminokisline- z več kot eno karboksilno skupino.

Znanih je približno 200 aminokislin, ki jih najdemo v živih organizmih, vendar jih le 20 najdemo v beljakovinah. To so t.i osnovni oz proteinogeni aminokisline.

Glede na radikal delimo bazične aminokisline v 3 skupine:

1. Nepolarni (alanin, metionin, valin, prolin, levcin, izolevcin, triptofan, fenilalanin);
2. Polarni nenaelektreni (asparagin, glutamin, serin, glicin, tirozin, treonin, cistein);
3. Naelektreni (arginin, histidin, lizin - pozitivno; asparaginska in glutaminska kislina - negativno).

Stranske verige aminokislin (radikal) so lahko hidrofobne ali hidrofilne in dajejo beljakovinam ustrezne lastnosti.

Rastline imajo vse esencialne aminokisline sintetiziran iz primarnih produktov fotosinteze. Ljudje in živali niso sposobni sintetizirati številnih proteinogenih aminokislin in jih morajo prejeti v končni obliki s hrano. Takšne aminokisline imenujemo esencialne. Sem spadajo lizin, valin, levcin, izolevcin, treonin, fenilalanin, triptofan, metionin; arginin in histidin sta bistvena za otroke.

V raztopini lahko aminokisline delujejo tako kot kisline kot kot baze, torej so amfoterne spojine. Karboksilna skupina (-COOH) lahko odda proton, ki deluje kot kislina, aminska skupina (-NH2) pa lahko sprejme proton in tako pokaže lastnosti baze.

Amino skupina ene aminokisline je sposobna reagirati s karboksilno skupino druge aminokisline. Nastala molekula je dipeptid, vez -CO-NH- pa imenujemo peptidna vez.

Na enem koncu dipeptidne molekule je prosta amino skupina, na drugem pa prosta karboksilna skupina. Zahvaljujoč temu lahko dipeptid nase veže druge aminokisline in tvori oligopeptide. Če je na ta način združenih veliko aminokislin (več kot 10), potem polipeptid.

Peptidi igrajo pomembno vlogo v telesu. Mnogi aligopeptidi so hormoni. To so oksitocin, vazopresin, tirotropin-sproščujoči hormon, tirotropin itd. Med oligopeptide spadajo tudi bradikidin (bolečinski peptid) in nekateri opiati (človeška »naravna zdravila«), ki opravljajo funkcijo lajšanja bolečin. Uživanje mamil uniči opiatni sistem telesa, zato zasvojenec brez odmerka mamil doživi hudo bolečino – »odtegnitveno«, ki jo običajno omilijo opiati.

Oligopeptidi vključujejo nekatere antibiotike (na primer gramicidin S).

Številni hormoni (insulin, adrenokortikotropni hormon itd.), Antibiotiki (na primer gramicidin A), toksini (na primer toksin davice) so polipeptidi.

Beljakovine so polipeptidi, katerih molekula vsebuje od 50 do nekaj tisoč aminokislin z molekulsko maso nad 10.000.

Vsak protein ima v določenem okolju svojo posebno prostorsko strukturo. Pri karakterizaciji prostorske (tridimenzionalne) strukture ločimo štiri ravni organizacije beljakovinskih molekul.

Primarna struktura- zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi. Primarna struktura je specifična za vsak protein in je določena genetske informacije, tj. odvisno od zaporedja nukleotidov v delu molekule DNA, ki kodira protein. Vse lastnosti in funkcije beljakovin so odvisne od primarne strukture. Zamenjava ene same aminokisline v beljakovinskih molekulah ali sprememba njihove razporeditve običajno povzroči spremembo delovanja beljakovin. Ker beljakovine vsebujejo 20 vrst aminokislin, je število variant njihovih kombinacij v spolu in peptidna veriga je resnično neomejen, saj zagotavlja ogromno število vrst beljakovin v živih celicah.

V živih celicah beljakovinske molekule ali posamezni deli le-teh niso podolgovate verige, ampak so zaviti v spiralo, ki spominja na podaljšano vzmet (tako imenovana α-vijačnica) ali zložena v nagubano plast (β-plast). Sekundarna struktura nastane kot posledica nastanka vodikove vezi med -CO- in -NH 2 -skupinama dveh peptidnih vezi znotraj ene polipeptidne verige (vijačna konfiguracija) ali med dvema polipeptidnima verigama (nagubane plasti).

Protein keratin ima popolnoma α-vijačno konfiguracijo. Je strukturna beljakovina las, krzna, nohtov, krempljev, kljunov, perja in rogov. Spiralna sekundarna struktura je poleg keratina značilna tudi za fibrilarne (nitaste) beljakovine, kot so miozin, fibrinogen in kolagen.

Pri večini proteinov se vijačni in ne-vijačni odseki polipeptidne verige zvijejo v tridimenzionalno sferično tvorbo – globulo (značilno za globularne proteine). Globula določene konfiguracije je terciarna struktura veverica. Terciarno strukturo stabilizirajo ionske, vodikove vezi, kovalentne disulfidne vezi (ki nastanejo med atomi žvepla, ki sestavljajo cistein), pa tudi hidrofobne interakcije. Najpomembnejše pri nastanku terciarne strukture so hidrofobne interakcije; V tem primeru se protein zloži tako, da so njegove hidrofobne stranske verige skrite znotraj molekule, to je, da so zaščitene pred stikom z vodo, hidrofilne stranske verige pa so, nasprotno, izpostavljene zunaj.

Številni proteini s posebno zapleteno strukturo so sestavljeni iz več polipeptidnih verig, ki se v molekuli držijo skupaj zaradi hidrofobnih interakcij, pa tudi s pomočjo vodika in ionske vezi- nastane kvartarna struktura. To strukturo najdemo na primer v globularnem proteinu hemoglobinu. Njegova molekula je sestavljena iz štirih ločenih polipeptidnih podenot (protomerov), ki se nahajajo v terciarni strukturi, in neproteinskega dela - hema. Šele v taki strukturi lahko hemoglobin opravlja svojo transportno funkcijo.

Pod vplivom različnih kemijskih in fizikalnih dejavnikov (obdelava z alkoholom, acetonom, kislinami, alkalijami, visoka temperatura, obsevanje, visok pritisk itd.) se spremeni terciarna in kvartarna struktura proteina zaradi pretrganja vodikovih in ionskih vezi. . Proces motnje naravne (naravne) strukture beljakovine se imenuje denaturacija. V tem primeru pride do zmanjšanja topnosti beljakovin, spremembe oblike in velikosti molekul, izgube encimske aktivnosti itd. Proces denaturacije je včasih reverzibilen, to pomeni, da lahko vrnitev normalnih okoljskih pogojev spremlja spontano obnavljanje naravne strukture proteina. Ta proces se imenuje renaturacija. Iz tega sledi, da so vse značilnosti strukture in delovanja beljakovinske makromolekule določene z njeno primarno strukturo.

Avtor: kemična sestava loči enostavne in kompleksne beljakovine. TO preprosto vključujejo beljakovine, sestavljene samo iz aminokislin, in kompleksen- vsebujejo beljakovinski del in neproteinski del (prostatični) - kovinski ioni, ogljikovi hidrati, lipidi itd. Enostavni proteini so serumski albumin, imunoglobulin (protitelesa), fibrin, nekateri encimi (tripsin) itd. Kompleksni proteini so vsi proteolipidi in glikoproteini, hemoglobin, večina encimov itd.

Funkcije beljakovin

Strukturni.

Beljakovine so vključene v celične membrane in celične organele. Stene krvne žile, hrustanec, kite, lasje, nohti in kremplji pri višjih živalih so sestavljeni predvsem iz beljakovin.

Katalitično (encimsko).

Encimi proteini katalizirajo pretok vseh kemične reakcije v telesu. Zagotavljajo cepitev hranila v prebavnem traktu, fiksacija ogljika med fotosintezo, reakcije matrične sinteze itd.

Transport.

Beljakovine so sposobne vezati in prenašati različne snovi. Krvni albumini prenašajo maščobne kisline, globulini prenašajo kovinske ione in hormone. Hemoglobin prenaša kisik in ogljikov dioksid.

Proteinske molekule, ki sestavljajo plazemsko membrano, sodelujejo pri transportu snovi v celico in iz nje.

Zaščitna.

Izvajajo jo imunoglobulini (protitelesa) v krvi, ki zagotavljajo imunsko obrambo telesa. Fibrinogen in trombin sodelujeta pri strjevanju krvi in ​​preprečujeta krvavitve.

Kontraktilna.

Zagotovljeno je z gibanjem filamentov proteinov aktina in miozina relativno drug proti drugemu v mišicah in znotraj celic. Drsenje mikrotubulov, zgrajenih iz proteina tubulina, pojasnjuje gibanje migetalk in bičkov.

Regulativni.

Mnogi hormoni so oligopeptidi ali proteini, na primer: insulin, glukagon, adenokortikotropni hormon itd.

Receptor.

Nekateri proteini, vgrajeni v celično membrano, lahko spremenijo svojo strukturo kot odziv na zunanje okolje. Tako se sprejemajo signali iz zunanjega okolja in se informacije prenašajo v celico. Primer bi bil fitokrom- svetlobno občutljiv protein, ki uravnava fotoperiodični odziv rastlin, in opsin - komponento rodopsin, pigment, ki se nahaja v celicah mrežnice.

Kot veste, so beljakovine osnova za nastanek življenja na našem planetu. Toda koacervatna kapljica, sestavljena iz peptidnih molekul, je postala osnova za nastanek živih bitij. To ni dvoma, saj analiza notranje sestave katerega koli predstavnika biomase kaže, da so te snovi prisotne v vsem: rastlinah, živalih, mikroorganizmih, glivah, virusih. Poleg tega so zelo raznolike in makromolekularne narave.

Te strukture imajo štiri imena, vsa so sinonimi:

• beljakovine;
• beljakovine;
• polipeptidi;
• peptidi.

Beljakovinske molekule

Njihovo število je res nešteto. V tem primeru lahko vse beljakovinske molekule razdelimo v dve veliki skupini:

• preprosti - sestavljeni so samo iz aminokislinskih zaporedij, povezanih s peptidnimi vezmi;
• kompleks - za strukturo in strukturo proteina so značilne dodatne protolitične (prostetske) skupine, imenovane tudi kofaktorji.

Hkrati imajo kompleksne molekule tudi svojo klasifikacijo.

Gradacija kompleksnih peptidov

1. Glikoproteini so tesno povezane spojine beljakovin in ogljikovih hidratov. V strukturo molekule so vtkane protetične skupine mukopolisaharidov.
2. Lipoproteini - kompleksna spojina iz beljakovin in lipidov.
3. Metaloproteini - kovinski ioni (železo, mangan, baker in drugi) delujejo kot protetična skupina.
4. Nukleoproteini so povezava med beljakovinami in nukleinskimi kislinami (DNA, RNA).
5. Fosfoproteini - konformacija beljakovin in ostanek ortofosforne kisline.
6. Kromoproteini so zelo podobni metaloproteinom, vendar je element, ki je del protetične skupine, celoten barvni kompleks (rdeča - hemoglobin, zelena - klorofil itd.).

V vsaki obravnavani skupini so zgradba in lastnosti beljakovin drugačne. Funkcije, ki jih opravljajo, se razlikujejo tudi glede na vrsto molekule.

Kemična struktura beljakovin

S tega vidika so beljakovine dolga masivna veriga aminokislinskih ostankov, ki so med seboj povezani s posebnimi vezmi, imenovanimi peptidne vezi. Iz stranskih struktur kislin segajo veje - radikali. To molekularno strukturo je odkril E. Fischer leta začetek XXI stoletja.

Kasneje so proteine, zgradbo in funkcije proteinov podrobneje proučevali. Postalo je jasno, da obstaja le 20 aminokislin, ki tvorijo strukturo peptida, vendar jih je mogoče kombinirati na različne načine. Od tod tudi raznolikost polipeptidnih struktur. Poleg tega so beljakovine v procesu življenja in opravljanju svojih funkcij sposobne opraviti številne kemične transformacije. Posledično spremenijo strukturo in pojavi se popolnoma nova vrsta povezave.

Za prekinitev peptidne vezi, to je za motnje beljakovin in strukture verig, morate izbrati zelo stroge pogoje (visoke temperature, kisline ali alkalije, katalizator). To je posledica visoke trdnosti v molekuli, in sicer v peptidni skupini.

Odkrivanje strukture beljakovin v laboratoriju se izvaja z biuretno reakcijo - izpostavljenostjo sveže oborjenemu polipeptidu (II). Kompleks peptidne skupine in bakrovega iona daje svetlo vijolično barvo.

Obstajajo štiri glavne strukturne organizacije, od katerih ima vsaka svoje strukturne značilnosti beljakovin.

Ravni organiziranosti: primarna struktura

Kot je navedeno zgoraj, je peptid zaporedje aminokislinskih ostankov z ali brez vključkov, koencimov. Torej, primarna je struktura molekule, ki je naravna, naravna, resnično aminokislina, povezana s peptidnimi vezmi, in nič več. To je polipeptid z linearno strukturo. Še več, strukturne značilnosti beljakovin te vrste so, da je takšna kombinacija kislin odločilna za opravljanje funkcij beljakovinske molekule. Zahvaljujoč prisotnosti teh lastnosti je mogoče ne samo identificirati peptid, ampak tudi napovedati lastnosti in vlogo popolnoma novega, še neodkritega. Primeri peptidov z naravno primarno strukturo so insulin, pepsin, kimotripsin in drugi.

Sekundarna konformacija

Struktura in lastnosti beljakovin v tej kategoriji se nekoliko razlikujejo. Takšna struktura se lahko najprej oblikuje po naravi ali ko je primarna izpostavljena hudi hidrolizi, temperaturi ali drugim pogojem.

Ta konformacija ima tri različice:

1. Gladki, pravilni, stereopravilni zavoji, zgrajeni iz aminokislinskih ostankov, ki se zvijajo okoli glavne osi povezave. Skupaj jih držijo samo tisti, ki nastanejo med kisikom ene peptidne skupine in vodikom druge. Poleg tega se struktura šteje za pravilno zaradi dejstva, da se zavoji enakomerno ponavljajo vsake 4 povezave. Takšna struktura je lahko levo ali desno. Toda v večini znanih proteinov prevladuje desnosučni izomer. Takšne konformacije običajno imenujemo alfa strukture.
2. Sestava in struktura beljakovin naslednje vrste se od prejšnje razlikuje po tem, da se vodikove vezi ne tvorijo med ostanki, ki mejijo na eno stran molekule, temveč med bistveno oddaljenimi in na precej veliki razdalji. Zaradi tega ima celotna struktura več valovitih, kačam podobnih polipeptidnih verig. Beljakovine morajo imeti eno lastnost. Struktura aminokislin na vejah naj bo čim krajša, kot na primer glicin ali alanin. To vrsto sekundarne konformacije imenujemo beta plošče zaradi njihove sposobnosti, da se držijo skupaj in tvorijo skupno strukturo.
3. Biologija tretjo vrsto beljakovinske strukture imenuje kompleksne, heterogeno razpršene, neurejene fragmente, ki nimajo stereopravilnosti in lahko spreminjajo strukturo pod vplivom zunanjih pogojev.

Primeri beljakovin, ki imajo naravno sekundarno strukturo, niso bili identificirani.

Terciarno izobraževanje

To je precej zapletena konformacija, imenovana "globula". Kaj je ta beljakovina? Njegova struktura temelji na sekundarni strukturi, vendar se dodajajo nove vrste interakcij med atomi skupin in zdi se, da se celotna molekula zvija, s čimer se osredotoča na dejstvo, da so hidrofilne skupine usmerjene v globulo, hidrofobne pa tiste navzven.

To pojasnjuje naboj proteinske molekule v koloidnih raztopinah vode. Katere vrste interakcij so tukaj prisotne?

1. Vodikove vezi – ostanejo nespremenjene med istimi deli kot v sekundarni strukturi.
2. interakcije – nastanejo, ko se polipeptid raztopi v vodi.
3. Med različno nabitimi skupinami aminokislinskih ostankov (radikalov) nastanejo ionske privlačnosti.
4. Kovalentne interakcije - lahko nastanejo med specifičnimi kislimi mesti - molekulami cisteina ali bolje rečeno njihovimi repi.

Tako lahko sestavo in strukturo proteinov s terciarno strukturo opišemo kot polipeptidne verige, zvite v globule, ki ohranjajo in stabilizirajo svojo konformacijo zaradi različne vrste kemične interakcije. Primeri takih peptidov: fosfoglicerat kenaza, tRNA, alfa-keratin, fibroin svile in drugi.

Kvartarna struktura

To je ena najbolj zapletenih globul, ki jih tvorijo beljakovine. Struktura in funkcije beljakovin te vrste so zelo večplastne in specifične.

Kakšna je ta konformacija? To je več (v nekaterih primerih na desetine) velikih in majhnih polipeptidnih verig, ki nastajajo neodvisno druga od druge. Potem pa se zaradi istih interakcij, ki smo jih upoštevali za terciarno strukturo, vsi ti peptidi zvijajo in prepletajo drug z drugim. Na ta način dobimo kompleksne konformacijske globule, ki lahko vsebujejo kovinske atome, lipidne skupine in ogljikove hidrate. Primeri takih proteinov: DNA polimeraza, beljakovinska ovojnica virusa tobaka, hemoglobin in drugi.

Vse peptidne strukture, ki smo jih pregledali, imajo lastne laboratorijske identifikacijske metode, na katerih temeljijo sodobne zmogljivosti uporaba kromatografije, centrifugiranja, elektronske in optične mikroskopije ter visoke računalniške tehnologije.

Opravljene funkcije

Struktura in funkcije beljakovin so med seboj tesno povezane. To pomeni, da ima vsak peptid specifično vlogo, edinstveno in specifično. Obstajajo tudi takšni, ki so sposobni izvajati več pomembnih operacij hkrati v eni živi celici. Vendar pa je mogoče v posplošeni obliki izraziti glavne funkcije beljakovinskih molekul v živih organizmih:

1. Zagotavljanje gibanja. Enocelični organizmi ali organeli ali nekatere vrste celic so sposobni gibanja, krčenja in gibanja. To zagotavljajo beljakovine, ki sestavljajo strukturo njihovega motoričnega aparata: cilije, flagele in citoplazmatsko membrano. Če govorimo o celicah, ki niso sposobne gibanja, lahko beljakovine prispevajo k njihovemu krčenju (mišični miozin).
2. Prehranska ali rezervna funkcija. Gre za kopičenje beljakovinskih molekul v jajcih, zarodkih in semenih rastlin za nadaljnjo dopolnitev manjkajočih hranil. Ko se razgradijo, peptidi proizvajajo aminokisline in biološko aktivne snovi, ki so potrebni za normalen razvoj živih organizmov.
3. Energijska funkcija. Poleg ogljikovih hidratov lahko telesu dajejo moč tudi beljakovine. Pri razgradnji 1 g peptida se sprosti 17,6 kJ koristne energije v obliki adenozin trifosforne kisline (ATP), ki se porabi za vitalne procese.
4. Signalizacija je sestavljena iz skrbnega spremljanja potekajočih procesov in prenosa signalov od celic do tkiv, od njih do organov, od slednjih do sistemov itd. Tipičen primer je insulin, ki strogo določa količino glukoze v krvi.
5. Funkcija receptorja. Izvaja se tako, da spremenimo konformacijo peptida na eni strani membrane in vključimo drugi konec v prestrukturiranje. Tu se prenaša signal in potrebne informacije. Najpogosteje so takšni proteini vgrajeni v citoplazemske membrane celic in izvajajo strog nadzor nad vsemi snovmi, ki prehajajo skozi njih. Zagotavljajo tudi informacije o kemičnih in fizikalnih spremembah v okolju.
6. Transportna funkcija peptidov. Izvajajo ga kanalski proteini in transportni proteini. Njihova vloga je očitna – transport potrebnih molekul na mesta z nizko koncentracijo iz delov z visoko koncentracijo. Tipičen primer je transport kisika in ogljikovega dioksida skozi organe in tkiva s pomočjo beljakovine hemoglobina. Izvajajo tudi dostavo spojin z nizko molekulsko maso skozi celično membrano v notranjost.
7. Strukturna funkcija. Ena najpomembnejših funkcij, ki jih opravljajo beljakovine. Strukturo vseh celic in njihovih organelov zagotavljajo peptidi. Tako kot okvir določajo obliko in strukturo. Poleg tega ga podpirajo in po potrebi spreminjajo. Zato vsi živi organizmi potrebujejo za rast in razvoj beljakovine v svoji prehrani. Takšni peptidi vključujejo elastin, tubulin, kolagen, aktin, keratin in druge.
8. Katalitska funkcija. Izvajajo jo encimi. Številne in raznolike pospešujejo vse kemične in biokemične reakcije v telesu. Brez njihove udeležbe bi navadno jabolko v želodcu lahko prebavili le v dveh dneh in pri tem najverjetneje zgnilo. Pod vplivom katalaze, peroksidaze in drugih encimov se ta proces zgodi v dveh urah. Na splošno se zahvaljujoč tej vlogi beljakovin izvajata anabolizem in katabolizem, to je plastična in

Zaščitna vloga

Obstaja več vrst groženj, pred katerimi so proteini zasnovani za zaščito telesa.

Prvič, travmatični reagenti, plini, molekule, snovi različnih spektrov delovanja. Peptidi lahko z njimi komunicirajo kemična reakcija, ga spremeni v neškodljivo obliko ali ga preprosto nevtralizira.

Drugič, fizična grožnja zaradi ran - če se beljakovina fibrinogen na mestu poškodbe pravočasno ne pretvori v fibrin, se kri ne strdi, kar pomeni, da ne bo prišlo do blokade. Potem boste, nasprotno, potrebovali peptidni plazmin, ki lahko raztopi strdek in obnovi prehodnost žile.

Tretjič, grožnja imuniteti. Struktura in pomen beljakovin, ki tvorijo imunsko obrambo, je izjemno pomembna. Protitelesa, imunoglobulini, interferoni - vse to so pomembni in pomembni elementi človeškega limfnega in imunskega sistema. Vsak tujek, škodljiva molekula, odmrli del celice ali celotna struktura je predmet takojšnje preiskave s peptidno spojino. Zato se lahko oseba samostojno, brez pomoči zdravil, vsak dan zaščiti pred okužbami in preprostimi virusi.

Fizikalne lastnosti

Struktura celičnega proteina je zelo specifična in odvisna od opravljene funkcije. Ampak fizikalne lastnosti Vsi peptidi so si podobni in se nanašajo na naslednje značilnosti.

1. Teža molekule je do 1.000.000 Daltonov.
2. Koloidni sistemi nastanejo v vodni raztopini. Tam struktura pridobi naboj, ki se lahko spreminja glede na kislost okolja.
3. Ko so izpostavljeni težkim pogojem (obsevanje, kisline ali alkalije, temperatura itd.), se lahko premaknejo na druge ravni konformacije, to je denaturacijo. Ta proces je nepovraten v 90% primerov. Vendar pa obstaja tudi obratni premik - renaturacija.

To so glavne lastnosti fizikalnih značilnosti peptidov.

Veverice- organske spojine z visoko molekulsko maso, sestavljene iz ostankov α-aminokislin.

IN beljakovinska sestava vključuje ogljik, vodik, dušik, kisik, žveplo. Nekatere beljakovine tvorijo komplekse z drugimi molekulami, ki vsebujejo fosfor, železo, cink in baker.

Beljakovine imajo veliko molekulsko maso: jajčni albumin - 36.000, hemoglobin - 152.000, miozin - 500.000 Za primerjavo: molekulska masa alkohola je 46, ocetna kislina - 60, benzen - 78.

Aminokislinska sestava beljakovin

Veverice- neperiodični polimeri, katerih monomeri so α-aminokisline. Običajno se 20 vrst α-aminokislin imenuje proteinski monomeri, čeprav jih je več kot 170 v celicah in tkivih.

Glede na to, ali se aminokisline lahko sintetizirajo v telesu ljudi in drugih živali, jih ločimo: neesencialne aminokisline- se lahko sintetizira; esencialne aminokisline- ni mogoče sintetizirati. Esencialne aminokisline moramo v telo vnašati s hrano. Rastline sintetizirajo vse vrste aminokislin.

Odvisno od aminokislinska sestava, beljakovine so: popolne- vsebujejo celoten nabor aminokislin; okvarjen- v njihovi sestavi manjkajo nekatere aminokisline. Če so beljakovine sestavljene samo iz aminokislin, se imenujejo preprosto. Če proteini vsebujejo poleg aminokislin še neaminokislinsko komponento (prostetično skupino), jih imenujemo kompleksen. Protetično skupino lahko predstavljajo kovine (metaloproteini), ogljikovi hidrati (glikoproteini), lipidi (lipoproteini), nukleinske kisline (nukleoproteini).

Vse aminokisline vsebujejo: 1) karboksilna skupina (-COOH), 2) amino skupina (-NH 2), 3) radikal ali R-skupina (ostanek molekule). Struktura radikala različne vrste aminokisline - različne. Glede na število amino skupin in karboksilnih skupin, vključenih v sestavo aminokislin, jih ločimo: nevtralne aminokisline z eno karboksilno skupino in eno amino skupino; bazične aminokisline z več kot eno amino skupino; kisle aminokisline z več kot eno karboksilno skupino.

Aminokisline so amfoterne spojine, saj lahko v raztopini delujejo kot kisline in baze. IN vodne raztopine aminokisline obstajajo v različnih ionskih oblikah.

Peptidna vez

Peptidi — organske snovi, sestavljen iz aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidno vezjo.

Nastajanje peptidov nastane kot posledica kondenzacijske reakcije aminokislin. Ko amino skupina ene aminokisline interagira s karboksilno skupino druge, se med njima pojavi kovalentna vez dušik-ogljik, ki jo imenujemo peptid. Glede na število aminokislinskih ostankov, vključenih v peptid, obstajajo dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi itd. Tvorba peptidne vezi se lahko večkrat ponovi. To vodi do nastanka polipeptidi. Na enem koncu peptida je prosta amino skupina (imenovana N-konec), na drugem pa je prosta karboksilna skupina (imenovana C-konec).

Prostorska organizacija beljakovinskih molekul

Opravljanje določenih specifičnih funkcij proteinov je odvisno od prostorske konfiguracije njihovih molekul, poleg tega pa je energijsko neugodno, da celica ohranja proteine ​​v razgrnjeni obliki, v obliki verige, zato se polipeptidne verige zvijajo, pridobivajo določeno tridimenzionalno strukturo ali konformacijo. Obstajajo 4 stopnje prostorska organizacija proteinov.

Primarna struktura beljakovin- zaporedje razporeditve aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi, ki sestavlja proteinsko molekulo. Vez med aminokislinami je peptidna vez.

Če je proteinska molekula sestavljena samo iz 10 aminokislinskih ostankov, potem je število teoretično možnih variant beljakovinskih molekul, ki se razlikujejo po vrstnem redu menjave aminokislin, 10 20. Ker imate 20 aminokislin, lahko iz njih sestavite še več različnih kombinacij. V človeškem telesu so našli približno deset tisoč različnih beljakovin, ki se razlikujejo tako med seboj kot tudi od beljakovin drugih organizmov.

Primarna struktura beljakovinske molekule določa lastnosti beljakovinskih molekul in njihovo prostorsko konfiguracijo. Zamenjava samo ene aminokisline z drugo v polipeptidni verigi povzroči spremembo lastnosti in funkcij proteina. Na primer, zamenjava šeste glutaminske aminokisline v β-podenoti hemoglobina z valinom vodi do dejstva, da molekula hemoglobina kot celota ne more opravljati svoje glavne funkcije - transporta kisika; V takih primerih oseba razvije bolezen, imenovano anemija srpastih celic.

Sekundarna struktura- urejeno zvijanje polipeptidne verige v spiralo (izgleda kot podaljšana vzmet). Zavoji vijačnice so okrepljeni z vodikovimi vezmi, ki nastanejo med karboksilnimi in amino skupinami. Pri tvorbi vodikovih vezi sodelujejo skoraj vse skupine CO in NH. So šibkejši od peptidnih, vendar večkrat ponovljeni dajejo tej konfiguraciji stabilnost in togost. Na nivoju sekundarne strukture so beljakovine: fibroin (svila, pajkova mreža), keratin (lasje, nohti), kolagen (kite).

Terciarna struktura- pakiranje polipeptidnih verig v globule, ki je posledica tvorbe kemičnih vezi (vodikovih, ionskih, disulfidnih) in vzpostavitve hidrofobnih interakcij med radikali aminokislinskih ostankov. Glavno vlogo pri nastanku terciarne strukture igrajo hidrofilno-hidrofobne interakcije. V vodnih raztopinah se hidrofobni radikali skrivajo pred vodo in se združujejo v kroglico, medtem ko se hidrofilni radikali kot posledica hidratacije (interakcija z vodnimi dipoli) radi pojavljajo na površini molekule. V nekaterih proteinih je terciarna struktura stabilizirana z disulfidnimi kovalentnimi vezmi, ki nastanejo med atomi žvepla dveh cisteinskih ostankov. Na ravni terciarne strukture so encimi, protitelesa in nekateri hormoni.

Kvartarna struktura značilnost kompleksnih proteinov, katerih molekule tvorita dve ali več globul. Podenote se v molekuli zadržujejo z ionskimi, hidrofobnimi in elektrostatičnimi interakcijami. Včasih se med nastajanjem kvartarne strukture med podenotami pojavijo disulfidne vezi. Najbolj raziskan protein s kvartarno strukturo je hemoglobin. Tvorijo ga dve α-podenoti (141 aminokislinskih ostankov) in dve β-podenoti (146 aminokislinskih ostankov). Z vsako podenoto je povezana molekula hema, ki vsebuje železo.

Če iz nekega razloga prostorska konformacija beljakovin odstopa od normalne, beljakovina ne more opravljati svojih funkcij. Na primer, vzrok za "bolezen norih krav" (spongiformna encefalopatija) je nenormalna konformacija prionov, površinskih proteinov živčnih celic.

Lastnosti beljakovin

Določata jo aminokislinska sestava in struktura beljakovinske molekule lastnosti. Beljakovine združujejo bazične in kisle lastnosti, ki jih določajo aminokislinski radikali: bolj kisle aminokisline so v beljakovini, bolj izrazite so njene kisle lastnosti. Določena je sposobnost darovanja in dodajanja H + puferske lastnosti proteinov; Eden najmočnejših pufrov je hemoglobin v rdečih krvničkah, ki vzdržuje pH krvi na stalni ravni. Obstajajo topne beljakovine (fibrinogen) in netopne beljakovine, ki opravljajo mehanske funkcije (fibroin, keratin, kolagen). V njej so aktivne beljakovine kemično(encimi), so kemično neaktivni, odporni na različne okoljske razmere in izjemno nestabilni.

Zunanji dejavniki (vročina, ultravijolično sevanje, težke kovine in njihove soli, spremembe pH, sevanje, dehidracija)

lahko povzročijo motnje v strukturni organizaciji proteinske molekule. Proces izgube tridimenzionalne konformacije, ki je lastna določeni beljakovinski molekuli, se imenuje denaturacija. Vzrok denaturacije je pretrganje vezi, ki stabilizirajo določeno beljakovinsko strukturo. Sprva se potrgajo najšibkejše vezi, z zaostrovanjem razmer pa se potrgajo tudi močnejše. Zato se najprej izgubi kvartarna, nato terciarna in sekundarna struktura. Sprememba prostorske konfiguracije povzroči spremembo lastnosti proteina in posledično onemogoči, da bi protein opravljal svoje inherentne biološke funkcije. Če denaturacije ne spremlja uničenje primarne strukture, potem je lahko reverzibilen, v tem primeru pride do samoobnove konformacijske značilnosti proteina. Takšni denaturaciji so na primer podvrženi membranski receptorski proteini. Postopek obnavljanja strukture beljakovin po denaturaciji se imenuje renaturacija. Če ponovna vzpostavitev prostorske konfiguracije proteina ni mogoča, se imenuje denaturacija nepovraten.

Funkcije beljakovin

funkcija	Primeri in razlage
Gradnja	Beljakovine sodelujejo pri tvorbi celičnih in zunajceličnih struktur: so del celičnih membran (lipoproteini, glikoproteini), las (keratin), tetiv (kolagen) itd.
Transport	Krvna beljakovina hemoglobin veže kisik in ga prenaša iz pljuč v vsa tkiva in organe, iz njih pa prenaša ogljikov dioksid v pljuča; Sestava celičnih membran vključuje posebne beljakovine, ki zagotavljajo aktiven in strogo selektiven prenos določenih snovi in ​​ionov iz celice v zunanje okolje in nazaj.
Regulativni	Proteinski hormoni sodelujejo pri uravnavanju presnovnih procesov. Na primer, hormon inzulin uravnava raven glukoze v krvi, pospešuje sintezo glikogena in povečuje tvorbo maščob iz ogljikovih hidratov.
Zaščitna	Kot odgovor na prodiranje tujih beljakovin ali mikroorganizmov (antigenov) v telo nastanejo posebne beljakovine - protitelesa, ki jih lahko vežejo in nevtralizirajo. Fibrin, ki nastane iz fibrinogena, pomaga ustaviti krvavitev.
Motor	Kontraktilna proteina aktin in miozin zagotavljata krčenje mišic pri večceličnih živalih.
Signal	V površinsko membrano celice so vgrajene beljakovinske molekule, ki so sposobne spreminjati svojo terciarno strukturo kot odziv na okoljske dejavnike, s čimer sprejemajo signale iz zunanjega okolja in prenašajo ukaze celici.
Shranjevanje	V telesu živali se beljakovine praviloma ne shranjujejo, razen jajčnega albumina in mlečnega kazeina. Toda zahvaljujoč beljakovinam se lahko nekatere snovi shranijo v telesu; na primer, med razgradnjo hemoglobina se železo ne odstrani iz telesa, ampak se shrani in tvori kompleks z beljakovino feritinom.
energija	Ko 1 g beljakovin razpade na končne produkte, se sprosti 17,6 kJ. Najprej se beljakovine razgradijo v aminokisline, nato pa v končne produkte - vodo, ogljikov dioksid in amoniak. Beljakovine pa se kot vir energije uporabljajo šele, ko se porabijo drugi viri (ogljikovi hidrati in maščobe).
Katalitično	Eden od bistvene funkcije beljakovine. Zagotavljajo ga beljakovine - encimi, ki pospešujejo biokemične reakcije v celicah. Na primer, ribuloza bifosfat karboksilaza katalizira fiksacijo CO 2 med fotosintezo.

Encimi

Encimi, oz encimi, so poseben razred beljakovin, ki so biološki katalizatorji. Zahvaljujoč encimom se biokemične reakcije odvijajo z izjemno hitrostjo. Hitrost encimskih reakcij je desettisočkrat (in včasih milijone) višja od hitrosti reakcij, ki potekajo s sodelovanjem anorganskih katalizatorjev. Snov, na katero deluje encim, se imenuje substrat.

Encimi so globularni proteini, strukturne značilnosti Encime lahko razdelimo v dve skupini: enostavne in kompleksne. Preprosti encimi so enostavni proteini, tj. sestavljena samo iz aminokislin. Kompleksni encimi so kompleksne beljakovine, tj. Poleg beljakovinskega dela vsebujejo skupino neproteinske narave - kofaktor. Nekateri encimi uporabljajo vitamine kot kofaktorje. Molekula encima vsebuje poseben del, imenovan aktivni center. Aktivni center- majhen del encima (od treh do dvanajstih aminokislinskih ostankov), kjer pride do vezave substrata ali substratov, da se tvori kompleks encim-substrat. Po končani reakciji se kompleks encim-substrat razgradi na encim in reakcijski produkt(-e). Nekateri encimi imajo (razen aktivnih) alosterični centri- območja, na katera so pritrjeni regulatorji hitrosti encimov ( alosterični encimi).

Za reakcije encimske katalize je značilno: 1) visoka učinkovitost, 2) stroga selektivnost in usmerjenost delovanja, 3) substratna specifičnost, 4) fina in natančna regulacija. Specifičnost substrata in reakcije encimskih kataliznih reakcij pojasnjujeta hipotezi E. Fischerja (1890) in D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza ključ-ključavnica) predlagal, da morata prostorski konfiguraciji aktivnega centra encima in substrata natančno ustrezati drug drugemu. Substrat primerjamo s »ključem«, encim s »ključavnico«.

D. Koshland (hipoteza rokavice) predlagal, da se prostorska korespondenca med strukturo substrata in aktivnim središčem encima ustvari šele v trenutku njihove medsebojne interakcije. Ta hipoteza se imenuje tudi hipoteza inducirane korespondence.

Hitrost encimskih reakcij je odvisna od: 1) temperature, 2) koncentracije encima, 3) koncentracije substrata, 4) pH. Poudariti je treba, da so encimi beljakovine, zato je njihova aktivnost največja v fiziološko normalnih pogojih.

Večina encimov lahko deluje le pri temperaturah med 0 in 40°C. Znotraj teh meja se hitrost reakcije poveča približno 2-krat z vsakim povišanjem temperature za 10 °C. Pri temperaturah nad 40 °C se beljakovine denaturirajo in aktivnost encimov se zmanjša. Pri temperaturah blizu ledišča se encimi inaktivirajo.

Ko se količina substrata poveča, se hitrost encimske reakcije poveča, dokler se število substratnih molekul ne izenači s številom encimskih molekul. Z nadaljnjim povečanjem količine substrata se hitrost ne poveča, saj so aktivni centri encima nasičeni. Povečanje koncentracije encima povzroči povečano katalitično aktivnost, saj se na enoto časa transformira večje število substratnih molekul.

Za vsak encim obstaja optimalna vrednost pH, pri kateri ima največjo aktivnost (pepsin - 2,0, amilaza v slini - 6,8, pankreasna lipaza - 9,0). Pri višjih oz nizke vrednosti PH aktivnost encima se zmanjša. Pri nenadnih spremembah pH se encim denaturira.

Hitrost alosteričnih encimov uravnavajo snovi, ki se vežejo na alosterične centre. Če te snovi pospešijo reakcijo, se imenujejo aktivatorji, če se upočasnijo - zaviralci.

Razvrstitev encimov

Glede na vrsto kemičnih transformacij, ki jih katalizirajo, so encimi razdeljeni v 6 razredov:

1. oksireduktaze(prenos atomov vodika, kisika ali elektronov iz ene snovi v drugo - dehidrogenaza),
2. transferaze(prenos metilne, acilne, fosfatne ali amino skupine iz ene snovi v drugo - transaminaza),
3. hidrolaze(hidrolizne reakcije, pri katerih iz substrata nastaneta dva produkta - amilaza, lipaza),
4. liaze(nehidrolitična adicija na substrat ali odcepitev skupine atomov od njega, pri čemer se lahko prekinejo vezi C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboksilaza),
5. izomeraze(intramolekularna preureditev - izomeraza),
6. ligaze(povezava dveh molekul kot posledica nastajanja C-C povezave, C-N, C-O, C-S - sintetaza).

Razredi so nato razdeljeni na podrazrede in podrazrede. V trenutni mednarodni klasifikaciji ima vsak encim posebno kodo, sestavljeno iz štirih številk, ločenih s pikami. Prva številka je razred, druga je podrazred, tretja je podrazred, četrta je serijska številka encima v tem podrazredu, na primer koda arginaze je 3.5.3.1.

Pojdi na predavanja št. 2"Zgradba in funkcije ogljikovih hidratov in lipidov"

Pojdi na predavanja št. 4"Zgradba in funkcije nukleinskih kislin ATP"

Organske snovi.Živi organizmi poleg anorganskih vključujejo tudi različne organske snovi. Organske snovi živih bitij tvorijo predvsem štirje kemični elementi, poklical biogeni: ogljik, vodik, kisik in dušik. V beljakovinah je tem elementom dodano žveplo, v nukleinskih kislinah pa fosfor.

Raznolikost organske snovi v veliki meri določa ogljik. Ta artikel hvala edinstvene lastnosti znaša kemična osnovaživljenje. Lahko se oblikuje kovalentne vezi s številnimi atomi in njihovimi skupinami, ki tvorijo verige, obroče, ki tvorijo skelet različne sestave, strukture, dolžine in oblike organske molekule. Ti pa tvorijo kompleks kemične spojine, ki se razlikujejo po strukturi in funkcijah. Glavni razlog za raznolikost organskih molekul ni toliko razlika v atomih, ki jih sestavljajo, temveč drugačen vrstni red, v katerem so razporejeni v molekuli.

Koncept biopolimerov. V živem organizmu so organske snovi bodisi majhne molekule z relativno nizko molekulsko maso bodisi velike makromolekule. Spojine z nizko molekulsko maso vključujejo aminokisline, sladkorje, organske kisline, alkohole, vitamine itd.

Beljakovine, polisaharidi in nukleinske kisline so večinoma strukture z visoko molekulsko maso. Zato se imenujejo makromolekul(iz grščine makro- velik). Tako je molekulska masa večine beljakovin od 5000 do 1.000.000 Organske spojine z visoko molekulsko maso so beljakovine, nukleinske kisline, polisaharidi, katerih molekule so sestavljene iz velika količina enako ali različno kemijska struktura ponavljajoče se enote imenujemo biopolimeri(iz grščine bios– življenje in politika– številne). Enostavne molekule, iz katerih ostankov so sestavljeni biopolimeri, imenujemo monomeri. Monomeri beljakovin so aminokisline, monomeri polisaharidov so monosaharidi, monomeri nukleinskih kislin pa nukleotidi. Makromolekule predstavljajo približno 90 % suhe mase celice.

To poglavje preučuje vse tri razrede makromolekul in njihove monomerne enote. V razmislek smo dodali lipide - molekule, ki so praviloma precej manjše od biopolimerov, a prav tako opravljajo funkcije v telesu.

Posebna skupina organskih snovi so biološko aktivne snovi: encimi, hormoni, vitamini itd. So raznoliki po strukturi; vplivajo na presnovo in pretvorbo energije.

Vsebnost nekaterih organskih spojin v celicah različnih skupin organizmov je različna. V živalskih celicah na primer prevladujejo beljakovine in maščobe, v rastlinskih pa ogljikovi hidrati. Vendar pa v različne celice nekatere organske spojine opravljajo podobne funkcije.

Veverice. V živih organizmih imajo med makromolekulami beljakovine vodilno vlogo po svojem funkcionalnem pomenu. Beljakovine so v mnogih organizmih prevladujoče in kvantitativne. Tako v telesu živali predstavljajo 40-50%, v telesu rastlin - 20-35% njihove suhe mase. Beljakovine so heteropolimeri, katerih monomeri so aminokisline.

Aminokisline so "gradniki" beljakovinskih molekul. Aminokisline – organske spojine, ki vsebujejo tako amino skupino (–NH), za katero so značilne bazične lastnosti, kot karboksilno skupino (–COOH) z kisle lastnosti. Amino skupina in karboksilna skupina sta povezani z istim ogljikovim atomom (slika). Po tej lastnosti so si vse aminokisline med seboj podobne. Večina aminokislin, ki tvorijo beljakovine, ima eno karboksilno skupino in eno amino skupino; te aminokisline se imenujejo nevtralen.

Del molekule, imenovane radikalen (R) različne aminokisline imajo različne strukture (slika). Ostanki različnih aminokislin so lahko nepolarni ali polarni (nabiti ali nenabiti), hidrofobni ali hidrofilni, kar daje beljakovinam določene lastnosti. Poleg nevtralnih obstajajo bazične aminokisline- z več kot eno amino skupino, kot tudi kisle aminokisline- z več kot eno karboksilno skupino. Prisotnost dodatne amino ali hidroksilne skupine vpliva na lastnosti radikala. Vse lastnosti aminokislinskih radikalov igrajo odločilno vlogo pri oblikovanju prostorske strukture proteina.

Skupno število Znanih je približno 200 aminokislin, le 20 vrst pa jih sodeluje pri tvorbi naravnih beljakovin. Te aminokisline se imenujejo ki tvorijo beljakovine(Tabela 2; tabela prikazuje polna in skrajšana imena aminokislin, ne za pomnjenje).

Tabela 2. Bazične aminokisline in njihove okrajšave

Rastline in bakterije lahko sintetizirajo vse aminokisline, ki jih potrebujejo, iz primarnih produktov fotosinteze. Ljudje in živali ne moremo sintetizirati vseh aminokislin, zato t.i esencialne aminokisline jih je treba prejeti že pripravljene s hrano.

Esencialne aminokisline za človeka so: lizin, valin, levcin, izolevcin, treonin, fenilalanin, triptofan in metionin; za otroke nepogrešljive arginin in histidin. Prehranske beljakovine, ki vsebujejo vse esencialne aminokisline, imenujemo polnopravni, za razliko od hendikepiran, ki nimajo določenih esencialnih aminokislin.

Prisotnost bazičnih in kislih skupin v eni aminokislini določa njihovo amfoternost in visoko reaktivnost. Amino skupina

(–NH 2) ene aminokisline lahko interagira s karboksilno skupino (–COOH) druge aminokisline in pri tem sprosti molekulo vode. Nastala molekula je dipeptid (sl.), vez –CO-NH– pa imenujemo peptid. Na enem koncu dipeptidne molekule je prosta amino skupina, na drugem pa karboksilna skupina. Zahvaljujoč temu lahko dipeptid nase veže druge aminokisline in tako tvori oligopeptidi. Če na ta način povežemo veliko aminokislin (več kot deset), nastane dolga veriga - polipeptid.

Peptidi igrajo pomembno vlogo v telesu. Mnogi oligo- in polipeptidi so hormoni, antibiotiki in toksini.

Oligopeptidi vključujejo na primer hipofizna hormona oksitocin in vazopresin, pa tudi bradikinin (bolečinski peptid) in nekatere opiate (človeška »naravna zdravila«), ki delujejo protibolečinsko. Redna uporaba drog je zelo nevarna, saj uničuje opiatni sistem telesa, zato odvisnik brez odmerka mamil doživlja hude bolečine – »odtegnitev«. Oligopeptidi vključujejo nekatere antibiotike, na primer gramicidin S.

Hormoni (insulin, adrenokortikotropni hormon itd.), antibiotiki (gramicidin A), toksini (davični toksin) so tudi polipeptidi.

Polipeptidne verige so lahko zelo dolge in vključujejo najrazličnejše kombinacije aminokislin. Polipeptidi, katerih molekula vsebuje od 50 do nekaj tisoč aminokislinskih ostankov z molekulsko maso nad 6000, se imenujejo proteini.

Za vsako specifično beljakovino je značilna strogo konstantna sestava in zaporedje aminokislinskih ostankov.

Ravni organizacije beljakovinske molekule. Beljakovinske molekule lahko zavzamejo različne prostorske oblike – konformacija, ki predstavljajo štiri ravni njihove organizacije (sl.)

Veriga številnih aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidnimi vezmi, je primarna struktura beljakovinska molekula. Je najpomembnejša struktura, saj določa njeno obliko, lastnosti in funkcije. Na podlagi primarne strukture se ustvarijo druge vrste struktur. Prav ta struktura je zakodirana v molekuli DNK. Vsaka posamezna beljakovina v telesu ima edinstveno primarno strukturo. Vse molekule določenega posameznega proteina (na primer albumina) imajo enako menjavanje aminokislinskih ostankov, po čemer se albumin razlikuje od katerega koli drugega posameznega proteina. Raznolikost primarne strukture določajo sestava, količina in vrstni red aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi.

Sekundarna struktura proteini nastanejo kot posledica tvorbe vodikovih vezi med atomom vodika skupin NH in atomom kisika skupin CO različnih aminokislinskih ostankov polipeptidne verige. Polipeptidna veriga je zavita v spiralo. Čeprav so vodikove vezi šibke, zaradi velikega števila zagotavljajo stabilnost te strukture. Proteinske molekule keratina imajo popolnoma spiralno konfiguracijo. Je strukturna beljakovina las, dlake, krempljev, perja in rogov; je del zunanje plasti kože vretenčarjev. Poleg keratina je spiralna sekundarna struktura značilna za fibrilarne (nitaste) proteine, kot so miozin, fibrinogen in kolagen.

Sekundarno strukturo proteina lahko poleg vijačnice predstavlja prepognjena plast. V prepognjeni plasti leži vzporedno več polipeptidnih verig (ali odsekov ene polipeptidne verige), ki tvorijo ravno konfiguracijo, prepognjeno kot harmonika (slika b6). Na primer, beljakovinski fibroin, ki sestavlja večino svilenih vlaken, ki jih izločajo žleze gosenice sviloprejk, ki izločajo svilo, med tkanjem kokonov, ima sekundarno strukturo v obliki prepognjene plasti.

Terciarna struktura nastane z S-S vezmi ("disulfidnimi mostovi") med cisteinskimi ostanki (aminokislina, ki vsebuje žveplo), pa tudi z vodikovimi, ionskimi in drugimi interakcijami. Terciarna struktura določa specifičnost beljakovinskih molekul in njihovo biološko aktivnost. Beljakovine, kot sta mioglobin (beljakovina v mišicah; sodeluje pri ustvarjanju zalog kisika) in tripsin (encim, ki razgrajuje beljakovine v črevesju), imajo terciarno strukturo.

V nekaterih primerih se več polipeptidnih verig s terciarno strukturo združi v en sam kompleks in tako nastane kvartarna struktura. V njem beljakovinske podenote niso kovalentno vezane, trdnost pa zagotavlja interakcija šibkih medmolekulskih sil. Na primer, kvartarna struktura je značilna za beljakovino hemoglobina, ki je sestavljena iz štirih beljakovinskih podenot in neproteinskega dela - hema.

s 1. Kaj so beljakovine? 2. Kakšna je zgradba beljakovin? 3. Kaj so aminokisline? 4. Kako so aminokisline povezane v polipeptidno verigo? 5. Katere ravni strukturne organizacije proteinov obstajajo? 6. Katera kemične vezi določiti različne ravni strukturne organizacije beljakovinskih molekul? 7. Obstajajo tri vrste aminokislin A.B.C. Koliko variant polipeptidnih verig, sestavljenih iz petih aminokislin, je mogoče konstruirati? Ali bodo polipeptidi imeli enake lastnosti?

1. Zakaj se proteini štejejo za polimere?

Odgovori. Beljakovine so polimeri, to so molekule, zgrajene kot verige iz ponavljajočih se monomernih enot ali podenot, sestavljenih iz aminokislin, povezanih v določenem zaporedju s peptidno vezjo. So osnovne in nujne sestavine vseh organizmov.

Obstajajo enostavne beljakovine (proteini) in kompleksne beljakovine (proteidi). Beljakovine so beljakovine, katerih molekule vsebujejo samo beljakovinske sestavine. Ko so popolnoma hidrolizirane, nastanejo aminokisline.

Proteidi so kompleksne beljakovine, katerih molekule se bistveno razlikujejo od beljakovinskih molekul v tem, da poleg dejanske beljakovinske komponente vsebujejo nizkomolekularno neproteinsko komponento

2. Katere funkcije beljakovin poznate?

Odgovori. Beljakovine opravljajo naslednje funkcije: gradbene, energetske, katalitične, zaščitne, transportne, kontraktilne, signalne in druge.

Vprašanja po 11. §

1. Katere snovi imenujemo beljakovine?

Odgovori. Beljakovine ali proteini so biološki polimeri, katerih monomeri so aminokisline. Vse aminokisline imajo amino skupino (-NH2) in karboksilno skupino (-COOH) in se razlikujejo po zgradbi in lastnostih radikalov. Aminokisline so med seboj povezane s peptidnimi vezmi, zato beljakovine imenujemo tudi polipeptidi.

Odgovori. Proteinske molekule lahko zavzamejo različne prostorske oblike – konformacije, ki predstavljajo štiri nivoje njihove organizacije. Linearno zaporedje aminokislin znotraj polipeptidne verige predstavlja primarno strukturo proteina. Je edinstven za vsako beljakovino in določa njeno obliko, lastnosti in funkcije.

3. Kako nastanejo sekundarne, terciarne in kvartarne proteinske strukture?

Odgovori. Sekundarna struktura proteina nastane s tvorbo vodikovih vezi med -CO- in -NH- skupinama. V tem primeru se polipeptidna veriga zasuka v spiralo. Vijačnica lahko pridobi obliko globule, saj med radikali aminokislin v vijačnici nastanejo različne vezi. Globula je terciarna struktura beljakovine. Če se več globul združi v en kompleksen kompleks, nastane kvartarna struktura. Na primer, hemoglobin v človeški krvi tvorijo štiri kroglice.

4. Kaj je denaturacija beljakovin?

Odgovori. Kršitev naravne strukture beljakovine se imenuje denaturacija. Pod vplivom številnih dejavnikov (kemičnih, radioaktivnih, temperaturnih itd.) se lahko kvartarna, terciarna in sekundarna struktura proteina uniči. Če učinek faktorja preneha, lahko beljakovina obnovi svojo strukturo. Če se učinek faktorja poveča, se poruši tudi primarna struktura proteina – polipeptidna veriga. Je že nepovraten proces- beljakovine ne morejo obnoviti svoje strukture

5. Na podlagi česa delimo beljakovine na enostavne in sestavljene?

Odgovori. Enostavne beljakovine so sestavljene izključno iz aminokislin. Kompleksne beljakovine lahko vključujejo druge organske snovi: ogljikove hidrate (takrat imenovane glikoproteini), maščobe (lipoproteini), nukleinske kisline (nukleoproteini).

6. Katere funkcije beljakovin poznate?

Odgovori. Konstrukcijska (plastična) funkcija. Beljakovine so strukturna komponenta biološke membrane in celičnih organelov ter so tudi del podpornih struktur telesa, las, nohtov in krvnih žil. Encimska funkcija. Beljakovine služijo kot encimi, torej biološki katalizatorji, ki deset in stomilijonkrat pospešijo hitrost biokemičnih reakcij. Primer je amilaza, ki razgradi škrob v monosaharide. Kontraktilna (motorična) funkcija. Izvajajo ga posebni kontraktilni proteini, ki zagotavljajo gibanje celic in znotrajceličnih struktur. Zahvaljujoč njim se kromosomi premikajo med celično delitvijo, flagele in cilije pa premikajo celice protozojev. Kontraktilne lastnosti proteinov aktina in miozina so osnova delovanja mišic. Transportna funkcija. Beljakovine sodelujejo pri transportu molekul in ionov po telesu (hemoglobin prenaša kisik iz pljuč v organe in tkiva, serumski albumin sodeluje pri transportu maščobnih kislin). Zaščitna funkcija. Sestoji iz zaščite telesa pred poškodbami in vdorom tujih beljakovin in bakterij. Protitelesa, ki jih proizvajajo limfociti, ustvarjajo obrambo telesa pred tujo okužbo; trombin in fibrin sodelujeta pri tvorbi krvnega strdka in s tem pomagata telesu preprečiti velike izgube krvi. Regulativna funkcija. Izvajajo jo hormonski proteini. Sodelujejo pri uravnavanju delovanja celic in vseh vitalnih procesov v telesu. Tako inzulin uravnava raven sladkorja v krvi in ​​jo vzdržuje na določeni ravni. Funkcija signala. Beljakovine, vgrajene v celično membrano, lahko spremenijo svojo strukturo kot odgovor na draženje. Tako se signali prenašajo iz zunanjega okolja v celico. Energijska funkcija. Beljakovine ga realizirajo zelo redko. Pri popolni razgradnji 1 g beljakovin se lahko sprosti 17,6 kJ energije. Vendar pa so beljakovine zelo dragocena spojina za telo. Zato pride do razgradnje beljakovin običajno na aminokisline, iz katerih so zgrajene nove polipeptidne verige. Hormonske beljakovine uravnavajo delovanje celice in vse življenjske procese v telesu. Tako v človeškem telesu somatotropin sodeluje pri uravnavanju telesne rasti, inzulin vzdržuje raven glukoze v krvi na konstantni ravni.

7. Kakšno vlogo imajo hormonski proteini?

Odgovori. Regulativna funkcija je lastna hormonskim beljakovinam (regulatorjem). Uravnavajo različne fiziološke procese. Na primer, najbolj znan hormon je insulin, ki uravnava raven glukoze v krvi. Ko v telesu primanjkuje insulina, se pojavi bolezen, imenovana diabetes mellitus.

8. Kakšno funkcijo opravljajo encimski proteini?

Odgovori. Encimi so biološki katalizatorji, to pomeni, da stomilijonkrat pospešijo kemične reakcije. Encimi imajo strogo specifičnost za snov, ki reagira. Vsako reakcijo katalizira lasten encim.

9. Zakaj se beljakovine redko uporabljajo kot vir energije?

Odgovori. Aminokislinski proteinski monomeri so dragocene surovine za gradnjo novih proteinskih molekul. Zato popolna razgradnja polipeptidov do anorganske snovi redko zgodi. Posledično energijsko funkcijo, ki je sestavljena iz sproščanja energije ob popolni razgradnji, beljakovine opravljajo precej redko.

Jajčni beljak je tipična beljakovina. Ugotovite, kaj se bo zgodilo z njim, če je izpostavljen vodi, alkoholu, acetonu, kislini, alkalijam, rastlinskemu olju, visoki temperaturi itd.

Odgovori. Kot rezultat akcije visoka temperatura na jajčnem beljaku pride do denaturacije beljakovin. Ko je izpostavljen alkoholu, acetonu, kislinam ali alkalijam, se zgodi približno enako: beljakovina koagulira. To je proces, pri katerem pride do motenj terciarne in kvartarne strukture proteina zaradi pretrganja vodikovih in ionskih vezi.

V vodi in rastlinskem olju beljakovina ohrani svojo strukturo.

Gomolj surovega krompirja zmeljemo v kašo. Vzemite tri epruvete in v vsako dajte malo narezanega krompirja.

Prvo epruveto postavite v zamrzovalnik hladilnika, drugo na spodnjo polico hladilnika, tretjo pa v kozarec z toplo vodo(t = 40 °C). Po 30 minutah odstranite epruvete in v vsako kapnite majhno količino vodikovega peroksida. Opazujte, kaj se dogaja v posamezni epruveti. Pojasnite svoje rezultate

Odgovori. Ta poskus ponazarja delovanje encima katalaze v živi celici na vodikov peroksid. Kot rezultat reakcije se sprosti kisik. Po dinamiki sproščanja mehurčkov lahko presojamo aktivnost encima.

Izkušnje so nam omogočile, da zabeležimo naslednje rezultate:

Aktivnost katalaze je odvisna od temperature:

1. Epruveta 1: ni mehurčkov – to je zato, ker so pri nizkih temperaturah krompirjeve celice propadle.

2. Epruveta 2: mehurčkov je malo - ker je aktivnost encima pri nizkih temperaturah nizka.

3. Epruveta 3: mehurčkov je veliko, temperatura je optimalna, katalaza je zelo aktivna.

V prvo epruveto s krompirjem kapnemo nekaj kapljic vode, v drugo nekaj kapljic kisline (namizni kis) in v tretjo lužino.

Opazujte, kaj se dogaja v posamezni epruveti. Pojasnite svoje rezultate. Potegnite zaključke.

Odgovori. Ko dodamo vodo, se ne zgodi nič, ko dodamo kislino, pride do zatemnitve, ko dodamo alkalije, pride do "penenja" - alkalna hidroliza.