Primeri so nevtralne aminokisline. “Zgradba aminokislin, razvrstitev, lastnosti, biološka vloga. Sintetične metode pridobivanja aminokislin

Predavanje št. 1

TEMA: "Aminokisline".

Oris predavanja:

1. Značilnosti aminokislin

2. Peptidi.

Značilnosti aminokislin.

Aminokisline so organske spojine, derivati ​​ogljikovodikov, katerih molekule vključujejo karboksilne in amino skupine.

Beljakovine so sestavljene iz aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidnimi vezmi. Za analizo aminokislinska sestava Izvede se hidroliza beljakovin, ki ji sledi sproščanje aminokislin. Oglejmo si osnovne vzorce, značilne za aminokisline v beljakovinah.

Zdaj je bilo ugotovljeno, da beljakovine vsebujejo stalno pojavljajoč se niz aminokislin. Teh je 18. Poleg navedenih so odkrili še 2 amida aminokislin - asparagin in glutamin. Vsi so dobili ime glavni(pogosto pojavljajočih) aminokislin. Pogosto jih figurativno imenujemo "čarobno" aminokisline. Poleg večjih aminokislin obstajajo tudi redke, tiste, ki jih v naravnih beljakovinah ne najdemo pogosto. Imenujejo se manjše.

Skoraj vse beljakovinske aminokisline spadajo med α – aminokisline(amino skupina se nahaja na prvem ogljikovem atomu za karboksilno skupino). Na podlagi zgoraj navedenega za večino aminokislin velja splošna formula:

N.H. 2 -CH-COOH

Kjer so R radikali z različnimi strukturami.

Oglejmo si formule beljakovinskih aminokislin, tabela. 2.

Vse α - aminokisline, razen aminoocetne (glicin), imajo asimetrijo α - ogljikov atom in obstajajo v obliki dveh enantiomerov. Z redkimi izjemami naravne aminokisline spadajo v serijo L. Aminokisline genetske serije D so bile najdene samo v celičnih stenah bakterij in v antibiotikih.

Kot vrtenja je 20-30 0 stopinj. Vrtenje je lahko desno (7 aminokislin) ali levo (10 aminokislin).

H― *―NH 2 H 2 N―*―H

D - konfiguracija L-konfiguracija

(naravne aminokisline)

Glede na prevlado amino ali karboksilnih skupin delimo aminokisline v 3 podrazrede: Kisle aminokisline.

Karboksilne (kislinske) skupine prevladujejo nad amino skupinami (bazičnimi), na primer asparaginsko in glutaminsko kislino. Nevtralne aminokisline

Število skupin je enako. Glicin, alanin itd. Bazične aminokisline.

Po fizikalnih in številnih kemijskih lastnostih se aminokisline močno razlikujejo od ustreznih kislin in baz. V vodi se topijo bolje kot v organskih topilih; dobro kristalizira; imajo visoko gostoto in izjemno visoka tališča. Te lastnosti kažejo na medsebojno delovanje aminskih in kislinskih skupin, zaradi česar so aminokisline v trdnem stanju in v raztopini (v širokem območju pH) v zwitterionski obliki (tj. kot notranje soli). Medsebojni vpliv skupin je še posebej izrazit pri α – aminokislinah, kjer sta obe skupini v neposredni bližini.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

zwitterion

Zwitterjevo ionsko strukturo aminokislin potrjuje njihov velik dipolni moment (vsaj 5010 -30 C  m), pa tudi absorpcijski pas v IR spektru trdne aminokisline ali njene raztopine.

Aminokisline so sposobne vstopiti v reakcije polikondenzacije, kar vodi do tvorbe polipeptidov različnih dolžin, ki sestavljajo primarno strukturo proteinske molekule.

H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

Dipeptid

Vez C–N imenujemo peptid komunikacije

Poleg 20 najpogostejših aminokislin, o katerih smo razpravljali zgoraj, so bile nekatere druge aminokisline izolirane iz hidrolizatov nekaterih specializiranih beljakovin. Vsi so praviloma derivati ​​navadnih aminokislin, tj. modificirane aminokisline.

4-hidroksiprolin , najdemo v fibrilarnem proteinu kolagenu in nekaterih rastlinskih proteinih; 5-oksilizin najdemo v hidrolizatih kolagena, desmozi n in izodezmozin izoliran iz hidrolizatov fibrilarnega proteina elastina. Zdi se, da se te aminokisline nahajajo samo v tej beljakovini. Njihova zgradba je nenavadna: 4. molekule lizina, povezane s svojimi R-skupinami, tvorijo substituiran piridinski obroč. Možno je, da lahko zaradi te posebne strukture te aminokisline tvorijo 4 radialno razhajajoče se peptidne verige. Posledica tega je, da se elastin, za razliko od drugih fibrilarnih proteinov, lahko deformira (razteza) v dveh medsebojno pravokotnih smereh. itd.

Iz naštetih beljakovinskih aminokislin živi organizmi sintetizirajo ogromno raznolikih beljakovinskih spojin. Mnoge rastline in bakterije lahko sintetizirajo vse aminokisline, ki jih potrebujejo, iz preprostih anorganskih spojin. V telesu človeka in živali se sintetizira tudi približno polovica aminokislin, drugi del aminokislin pa lahko pride v človeško telo le s prehranskimi beljakovinami.

- esencialne aminokisline - se ne sintetizirajo v človeškem telesu, ampak jih dobimo le s hrano. Esencialne aminokisline vključujejo 8 aminokislin: valin, fenilalanin, izolevcin, levcin, lizin, metionin, treonin, triptofan, fenilalanin.

- esencialne aminokisline - se lahko sintetizira v človeškem telesu iz drugih sestavin. Med neesencialne aminokisline spada 12 aminokislin.

Za človeka sta enako pomembni obe vrsti aminokislin: neesencialne in esencialne. Večina aminokislin se uporablja za izgradnjo lastnih beljakovin v telesu, vendar brez esencialnih aminokislin telo ne more obstajati. Beljakovine, ki vsebujejo esencialne aminokisline, naj bi predstavljale približno 16-20% prehrane odraslih (20-30g pri dnevnem vnosu beljakovin 80-100g). V prehrani otrok se delež beljakovin pri šolarjih poveča na 30 %, pri predšolskih otrocih pa na 40 %. To je posledica dejstva, da otrokovo telo nenehno raste in zato potrebuje veliko količino aminokislin kot plastičnega materiala za gradnjo beljakovin v mišicah, krvnih žilah, živčnem sistemu, koži in vseh drugih tkivih in organih.

V današnjem času hitre prehrane in vsesplošnega norenja po hitri hrani v prehrani pogosto prevladujejo živila z visoko vsebnostjo lahko prebavljivih ogljikovih hidratov in maščob, delež beljakovinskih živil pa se opazno zmanjša. Če pride do pomanjkanja katere koli aminokisline v prehrani ali ob postenju v človeškem telesu za krajši čas, se lahko uničijo beljakovine vezivnega tkiva, krvi, jeter in mišic ter iz njih pridobljene beljakovine. gradbeni material“ – aminokisline se uporabljajo za vzdrževanje normalnega delovanja najpomembnejših organov – srca in možganov. Človeško telo lahko občuti pomanjkanje esencialnih in neesencialnih aminokislin. Pomanjkanje aminokislin, zlasti esencialnih, vodi v slab apetit, zaostalo rast in razvoj, zamaščenost jeter in druge hude motnje. Prvi "znanilci" pomanjkanja aminokislin so lahko zmanjšan apetit, poslabšanje stanja kože, izpadanje las, mišična oslabelost, utrujenost, zmanjšana imunost in anemija. Takšne manifestacije se lahko pojavijo pri posameznikih, ki zaradi izgube teže sledijo nizkokalorični, neuravnoteženi prehrani z močno omejitvijo beljakovinskih živil.

Pogosteje kot drugi se vegetarijanci, ki namerno izogibajo vključevanju popolnih živalskih beljakovin v svojo prehrano, soočajo s pomanjkanjem aminokislin, zlasti esencialnih.

Presežek aminokislin je danes precej redek, vendar lahko povzroči razvoj resnih bolezni, zlasti pri otrocih in mladostnikih. Najbolj strupeni so metionin (povzroča tveganje za srčni infarkt in možgansko kap), tirozin (lahko povzroči razvoj arterijske hipertenzije, povzroči motnje v delovanju ščitnice) in histidin (lahko prispeva k pomanjkanju bakra v telesu in povzroči razvoj anevrizme aorte, bolezni sklepov, zgodnje sive lase, huda anemija). V normalnih pogojih delovanja telesa, ko je v telesu zadostna količina vitaminov (B 6, B 12, folna kislina) in antioksidantov (vitamini A, E, C in selen), se odvečne aminokisline hitro pretvorijo v koristne sestavine in nimajo časa "povzročiti škode" telesu. Neuravnotežena prehrana povzroča pomanjkanje vitaminov in mikroelementov, presežek aminokislin pa lahko moti delovanje sistemov in organov. Ta možnost je možna pri dolgotrajnem upoštevanju diet z beljakovinami ali nizko vsebnostjo ogljikovih hidratov, pa tudi pri nenadzorovanem vnosu športnikov beljakovinsko-energijskih izdelkov (aminokislinsko-vitaminskih koktajlov) za povečanje teže in razvoj mišic.

Med kemičnimi metodami je najpogostejša metoda rezultat aminokislin (scor - štetje, štetje). Temelji na primerjavi aminokislinske sestave beljakovin izdelka, ki se ocenjuje, z aminokislinsko sestavo standardne (idealne) beljakovine. Po kvantifikacija Kemično je vsebnost vsake od esencialnih aminokislin v proučevanem proteinu določena z oceno aminokislin (AS) za vsako od njih po formuli

AC = (m ak . raziskovanje / m ak . popolna ) 100

m ac. raziskava - vsebnost esencialnih aminokislin (v mg) v 1 g preučevane beljakovine.

m ac. idealno - vsebnost esencialnih aminokislin (v mg) v 1 g standardne (idealne) beljakovine.

Aminokislinski vzorec FAO/WHO

Hkrati z določanjem aminokislinskega števila omejitev esencialne aminokisline za dano beljakovino , to je tisti, pri katerem je hitrost najmanjša.

Peptidi.

Dve aminokislini sta lahko kovalentno povezani z peptid povezava s tvorbo dipeptida.

Tri aminokisline lahko povežemo preko dveh peptidnih vezi, da tvorimo tripeptid. Nekaj ​​aminokislin tvori oligopeptide, veliko število aminokislin pa polipeptide. Peptidi vsebujejo le eno α-amino skupino in eno α-karboksilno skupino. Te skupine se lahko ionizirajo pri določenih pH vrednostih. Tako kot aminokisline imajo značilne titracijske krivulje in izoelektrične točke, na katerih se ne premikajo v električnem polju.

Kot drugi organske spojine peptidi sodelujejo v kemijskih reakcijah, ki jih določa prisotnost funkcionalnih skupin: proste amino skupine, proste karboksi skupine in R-skupin. Peptidne vezi so dovzetne za hidrolizo z močno kislino (npr. 6M HC1) ali močno bazo, da nastanejo aminokisline. Hidroliza peptidnih vezi je nujen korak pri določanju aminokislinske sestave beljakovin. Peptidne vezi lahko prekinejo encimi proteaze.

Mnogi naravno prisotni peptidi imajo biološko aktivnost v zelo nizkih koncentracijah.

Peptidi so potencialno aktivna zdravila, obstajajo tri načine jih prejemajo:

1) izolacija iz organov in tkiv;

2) genski inženiring;

3) neposredna kemična sinteza.

V slednjem primeru se na vseh vmesnih stopnjah postavljajo visoke zahteve glede donosa izdelkov.

Beljakovine tvorijo materialno osnovo kemične aktivnosti celice. Naloge beljakovin v naravi so univerzalne. Ime beljakovine, najbolj sprejet izraz v ruski literaturi ustreza izrazu beljakovine(iz grščine proteios- prvi). Do danes doseženo velik uspeh pri ugotavljanju razmerja med strukturo in funkcijami beljakovin, mehanizmom njihove udeležbe v najpomembnejših procesih življenja telesa ter pri razumevanju molekularne osnove patogeneze številnih bolezni.

Glede na molekulsko maso ločimo peptide in proteine. Peptidi imajo manjšo molekulsko maso kot beljakovine. Verjetneje je, da imajo peptidi regulatorno funkcijo (hormoni, zaviralci in aktivatorji encimov, prenašalci ionov skozi membrane, antibiotiki, toksini itd.).

12.1. α -Aminokisline

12.1.1. Razvrstitev

Peptidi in proteini so zgrajeni iz ostankov α-aminokislin. Skupno število Obstaja več kot 100 naravno prisotnih aminokislin, vendar nekatere od njih najdemo le v določeni skupnosti organizmov;

α-aminokisline so heterofunkcionalne spojine, katerih molekule vsebujejo tako amino skupino kot karboksilno skupino na istem ogljikovem atomu.

Shema 12.1.Najpomembnejše α-aminokisline*

* Okrajšave se uporabljajo le za zapis aminokislinskih ostankov v peptidnih in proteinskih molekulah. ** Esencialne aminokisline.

Imena α-aminokislin lahko sestavimo po nadomestni nomenklaturi, vendar se pogosteje uporabljajo njihova trivialna imena.

Trivialna imena za α-aminokisline so običajno povezana z viri izolacije. Serin je del fibroina svile (iz lat. serieus- svilnata); Tirozin so najprej izolirali iz sira (iz gr. tyros- sir); glutamin - iz žitnega glutena (iz nem. gluten- lepilo); asparaginska kislina - iz kalčkov špargljev (iz lat. šparglji- šparglji).

Veliko α-aminokislin se sintetizira v telesu. Nekatere aminokisline, potrebne za sintezo beljakovin, se ne proizvajajo v telesu in morajo priti od zunaj. Te aminokisline se imenujejo nenadomestljiv(glej diagram 12.1).

Esencialne α-aminokisline vključujejo:

valin izolevcin metionin triptofan

levcin lizin treonin fenilalanin

α-Aminokisline razvrščamo na več načinov glede na lastnost, ki je osnova za njihovo razdelitev v skupine.

Ena od klasifikacijskih značilnosti je kemijska narava radikala R. Na podlagi te lastnosti delimo aminokisline na alifatske, aromatske in heterociklične (glej diagram 12.1).

Alifatskiα -aminokisline. To je največja skupina. Znotraj tega so aminokisline razdeljene z dodatnimi klasifikacijskimi značilnostmi.

Glede na število karboksilnih skupin in amino skupin v molekuli ločimo:

Nevtralne aminokisline - po ena skupina NH 2 in COOH;

Bazične aminokisline – dve NH skupini 2 in ena skupina

COOH;

Kisle aminokisline - ena skupina NH 2 in dve skupini COOH.

Opazimo lahko, da v skupini alifatskih nevtralnih aminokislin število ogljikovih atomov v verigi ne presega šest. Hkrati v verigi ni aminokislin s štirimi ogljikovimi atomi, aminokisline s petimi in šestimi ogljikovimi atomi pa imajo le razvejano strukturo (valin, levcin, izolevcin).

Alifatski radikal lahko vsebuje "dodatne" funkcionalne skupine:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksilne - asparaginske in glutaminske kisline;

tiol - cistein;

Amid - asparagin, glutamin.

Aromatičenα -aminokisline. Ta skupina vključuje fenilalanin in tirozin, zgrajena tako, da so benzenski obroči v njih ločeni od skupnega fragmenta α-aminokisline z metilensko skupino -CH 2-.

Heterociklično α -aminokisline. Histidin in triptofan, ki spadata v to skupino, vsebujeta heterocikle - imidazol oziroma indol. Struktura in lastnosti teh heterociklov so obravnavane spodaj (glej 13.3.1; 13.3.2). Splošno načelo Zgradba heterocikličnih aminokislin je enaka zgradbi aromatskih.

Heterociklične in aromatske α-aminokisline lahko obravnavamo kot β-substituirane derivate alanina.

Tudi aminokislina spada med gerociklične prolin, pri kateri je sekundarna amino skupina vključena v pirolidin

V kemiji α-aminokislin se veliko pozornosti posveča strukturi in lastnostim "stranskih" radikalov R, ki igrajo pomembno vlogo pri oblikovanju strukture beljakovin in opravljanju njihovih bioloških funkcij. Zelo pomembne so značilnosti, kot so polarnost "stranskih" radikalov, prisotnost funkcionalnih skupin v radikalih in sposobnost teh funkcionalnih skupin za ionizacijo.

Odvisno od stranskega radikala, aminokisline z nepolarni(hidrofobni) radikali in aminokisline c polarni(hidrofilnih) radikalov.

V prvo skupino spadajo aminokisline z alifatskimi stranskimi radikali - alanin, valin, levcin, izolevcin, metionin - in aromatskimi stranskimi radikali - fenilalanin, triptofan.

V drugo skupino sodijo aminokisline, ki imajo v svojih radikalih polarne funkcionalne skupine, ki so sposobne ionizacije (ionogene) ali pa se v telesnih pogojih ne morejo spremeniti v ionsko stanje (neionske). Na primer, v tirozinu je hidroksilna skupina ionska (fenolne narave), v serinu je neionska (alkoholne narave).

Polarne aminokisline z ionskimi skupinami v radikalih so pod določenimi pogoji lahko v ionskem (anionskem ali kationskem) stanju.

12.1.2. Stereoizomerizem

Glavna vrsta konstrukcije α-aminokislin, to je vez istega ogljikovega atoma z dvema različnima funkcionalnima skupinama, radikalom in vodikovim atomom, sama po sebi vnaprej določa kiralnost α-ogljikovega atoma. Izjema je najpreprostejša aminokislina glicin H 2 NCH 2 COOH, ki nima središča kiralnosti.

Konfiguracijo α-aminokislin določa konfiguracijski standard – gliceraldehid. Lokacija amino skupine v standardni Fischerjevi projekcijski formuli na levi (podobno kot OH skupina v l-gliceraldehidu) ustreza l-konfiguraciji, na desni pa d-konfiguraciji kiralnega ogljikovega atoma. Avtor: R, V S-sistemu ima α-ogljikov atom v vseh α-aminokislinah serije l S-konfiguracijo, v seriji d pa R-konfiguracijo (izjema je cistein, glej 7.1.2) .

Večina α-aminokislin vsebuje en asimetričen ogljikov atom na molekulo in obstaja kot dva optično aktivna enantiomera in en optično neaktiven racemat. Skoraj vse naravne α-aminokisline spadajo v l-serijo.

Aminokisline izolevcin, treonin in 4-hidroksiprolin vsebujejo dva centra kiralnosti v molekuli.

Take aminokisline lahko obstajajo kot štirje stereoizomeri, ki predstavljajo dva para enantiomerov, od katerih vsak tvori racemat. Za izgradnjo živalskih beljakovin se uporablja samo en enantiomer.

Stereoizomerija izolevcina je podobna prej obravnavani stereoizomerizem treonina (glej 7.1.3). Od štirih stereoizomerov proteini vključujejo l-izolevcin s konfiguracijo S obeh asimetričnih ogljikovih atomov C-α in C-β. Imena drugega para enantiomerov, ki so diastereomeri glede na levcin, uporabljajo predpono Pozdravljeni-.

Cepitev racematov. Vir α-aminokislin serije l so beljakovine, ki so v ta namen izpostavljene hidrolitični cepitvi. Zaradi velike potrebe po posameznih enantiomerih (za sintezo beljakovin, zdravilnih učinkovin itd.) kemična metode za razgradnjo sintetičnih racemnih aminokislin. Prednostno encimski način prebave z uporabo encimov. Trenutno se za ločevanje racemičnih zmesi uporablja kromatografija na kiralnih sorbentih.

12.1.3. Kislinsko-bazične lastnosti

Amfoternost aminokislin določajo kisle (COOH) in bazične (NH 2) funkcionalne skupine v svojih molekulah. Aminokisline tvorijo soli z alkalijami in kislinami.

V kristalnem stanju obstajajo α-aminokisline kot dipolarni ioni H3N+ - CHR-COO- (splošno uporabljena oznaka

Struktura aminokisline v neionizirani obliki je samo za priročnost).

V vodni raztopini obstajajo aminokisline v obliki ravnotežne mešanice dipolarnih ionov, kationskih in anionskih oblik.

Ravnotežni položaj je odvisen od pH medija. Pri vseh aminokislinah prevladujejo kationske oblike v močno kislem (pH 1-2) in anionske oblike v močno alkalnem (pH > 11) okolju.

Ionska struktura določa številne specifične lastnosti aminokislin: visoko tališče (nad 200 ° C), topnost v vodi in netopnost v nepolarnih organskih topilih. Sposobnost večine aminokislin, da se dobro raztopijo v vodi, je pomemben dejavnik pri zagotavljanju njihovega biološkega delovanja, z njo je povezana absorpcija aminokislin, njihov transport v telesu itd.

Popolnoma protonirana aminokislina (kationska oblika) je s stališča Brønstedove teorije dibazična kislina,

Z oddajo enega protona se taka dibazična kislina spremeni v šibko monobazično kislino - dipolarni ion z eno kislinsko skupino NH 3 + . Deprotonacija dipolarnega iona povzroči nastanek anionske oblike aminokisline – karboksilatnega iona, ki je Brønstedova baza. Vrednote označujejo

cij kislinske lastnosti karboksilna skupina aminokislin, običajno v območju od 1 do 3; vrednosti pK a2 ki označuje kislost amonijeve skupine - od 9 do 10 (tabela 12.1).

Tabela 12.1.Kislinsko-bazične lastnosti najpomembnejših α-aminokislin

Ravnotežni položaj, tj. razmerje različne oblike aminokislin v vodni raztopini pri določenih vrednostih pH je bistveno odvisno od strukture radikala, predvsem od prisotnosti ionskih skupin v njem, ki igrajo vlogo dodatnih kislih in bazičnih centrov.

Vrednost pH, pri kateri je koncentracija dipolarnih ionov največja, minimalne koncentracije kationske in anionske oblike aminokisline pa enake, imenujemoizoelektrična točka (p/).

Nevtralnoα -aminokisline. Te aminokisline so pomembnepInekoliko nižji od 7 (5,5-6,3) zaradi večje sposobnosti ionizacije karboksilne skupine pod vplivom -/- učinka NH 2 skupine. Na primer, alanin ima izoelektrično točko pri pH 6,0.

Kisloα -aminokisline. Te aminokisline imajo v radikalu dodatno karboksilno skupino in so v močno kislem okolju v popolnoma protonirani obliki. Kisle aminokisline so tribazične (po Brøndstedu) s tremi pomenipK a,kot je razvidno iz primera asparaginske kisline (p/3,0).

U kisle aminokisline(asparagin in glutamin) izoelektrična točka se nahaja pri pH veliko nižjem od 7 (glej tabelo 12.1). V telesu pri fizioloških pH vrednostih (na primer pH krvi 7,3-7,5) so te kisline v anionski obliki, saj sta obe karboksilni skupini ionizirani.

Osnovnoα -aminokisline. Pri bazičnih aminokislinah se izoelektrične točke nahajajo v območju pH nad 7. V močno kislem okolju so te spojine tudi tribazične kisline, katerih ionizacijske stopnje ponazorimo na primeru lizina (p/ 9,8) .

V telesu se bazične aminokisline nahajajo v obliki kationov, to pomeni, da sta obe aminoskupini protonirani.

Na splošno ni α-aminokislin in vivoni v svoji izoelektrični točki in ne pade v stanje, ki ustreza najnižji topnosti v vodi. Vse aminokisline v telesu so v ionski obliki.

12.1.4. Analitično pomembne reakcije α -aminokisline

α-aminokisline kot heterofunkcionalne spojine vstopajo v reakcije, značilne tako za karboksilne kot za amino skupine. Nekatere kemijske lastnosti aminokislin so posledica funkcionalnih skupin v radikalu. Ta razdelek obravnava reakcije, ki so praktičnega pomena za identifikacijo in analizo aminokislin.

Esterifikacija.Ko aminokisline reagirajo z alkoholi v prisotnosti kislega katalizatorja (na primer plina klorovodika), proizvedejo estri v obliki hidrokloridov. Za izolacijo prostih estrov reakcijsko zmes obdelamo s plinastim amoniakom.

Estri aminokislin nimajo dipolarne strukture, zato se za razliko od matičnih kislin topijo v organskih topilih in so hlapljivi. Tako je glicin kristalinična snov z visokim tališčem (292°C), njegov metilni ester pa je tekočina z vreliščem pri 130°C. Analizo estrov aminokislin lahko izvedemo s plinsko-tekočinsko kromatografijo.

Reakcija s formaldehidom. Praktično pomembna je reakcija s formaldehidom, ki je osnova za kvantitativno določanje aminokislin z metodo titracija formola(metoda Sørensen).

Amfoterna narava aminokislin ne dovoljuje neposredne titracije z alkalijami za analitične namene. Pri interakciji aminokislin s formaldehidom nastanejo relativno stabilni aminoalkoholi (glej 5.3) - N-hidroksimetilni derivati, katerih prosta karboksilna skupina se nato titrira z alkalijami.

Kvalitativne reakcije. Značilnost kemije aminokislin in beljakovin je uporaba številnih kvalitativnih (barvnih) reakcij, ki so bile prej osnova kemijske analize. Danes, ko se raziskave izvajajo s fizikalno-kemijskimi metodami, se številne kvalitativne reakcije še naprej uporabljajo za odkrivanje α-aminokislin, na primer v kromatografski analizi.

Kelacija. S kationi težke kovineα-aminokisline kot bifunkcionalne spojine tvorijo znotrajkompleksne soli, na primer s sveže pripravljenim bakrovim (11) hidroksidom v blagih pogojih dobimo dobro kristalizirajoče kelate

bakrove soli (11) modra(ena od nespecifičnih metod za odkrivanje α-aminokislin).

Ninhidrinska reakcija. Splošna kvalitativna reakcija α-aminokislin je reakcija z ninhidrinom. Reakcijski produkt ima modro-vijolično barvo, ki se uporablja za vizualno detekcijo aminokislin na kromatogramih (na papirju, v tankem sloju), kot tudi za spektrofotometrično določanje na analizatorjih aminokislin (produkt absorbira svetlobo v območju 550-570 nm).

Deaminacija. V laboratorijskih pogojih se ta reakcija izvaja z delovanjem dušikove kisline na α-aminokisline (glejte 4.3). V tem primeru nastane ustrezna α-hidroksi kislina in sprosti se plin dušik, katerega prostornina se uporabi za določitev količine aminokisline, ki je reagirala (metoda Van-Slyke).

Ksantoproteinska reakcija. Ta reakcija se uporablja za odkrivanje aromatskih in heterocikličnih aminokislin - fenilalanina, tirozina, histidina, triptofana. Na primer, ko je izpostavljen koncentriranemu dušikova kislina tirozin proizvaja nitro derivat, obarvan rumena. IN alkalno okolje barva postane oranžna zaradi ionizacije fenolne hidroksilne skupine in povečanja prispevka aniona h konjugaciji.

Obstajajo tudi številne zasebne reakcije, ki omogočajo odkrivanje posameznih aminokislin.

Triptofan zaznamo z reakcijo s p-(dimetilamino)benzaldehidom v žveplovi kislini s pojavom rdeče-vijolične barve (Ehrlichova reakcija). Ta reakcija se uporablja za kvantitativno analizo triptofana v produktih razgradnje beljakovin.

cistein odkrili skozi več kvalitativne reakcije, ki temelji na reaktivnosti merkapto skupine, ki jo vsebuje. Na primer, ko raztopino beljakovin s svinčevim acetatom (CH3COO)2Pb segrejemo v alkalnem mediju, nastane črna oborina svinčevega sulfida PbS, kar kaže na prisotnost cisteina v beljakovinah.

12.1.5. Biološko pomembna kemične reakcije

V telesu se pod vplivom različnih encimov izvajajo številne pomembne kemične transformacije aminokislin. Take transformacije vključujejo transaminacijo, dekarboksilacijo, eliminacijo, aldolno cepitev, oksidativna deaminacija, oksidacija tiolnih skupin.

Transaminacija je glavna pot za biosintezo α-aminokislin iz α-oksokislin. Donor amino skupine je aminokislina, ki je v celicah prisotna v zadostni količini ali presežku, njen akceptor pa je α-oksokislina. V tem primeru se aminokislina pretvori v oksokislino, oksokislina pa v aminokislino z ustrezno strukturo radikalov. Kot rezultat, transaminacija predstavlja reverzibilen proces izmenjava amino in okso skupin. Primer takšne reakcije je proizvodnja l-glutaminske kisline iz 2-oksoglutarne kisline. Donatorska aminokislina je lahko na primer l-asparaginska kislina.

α-aminokisline vsebujejo amino skupino, ki odvzema elektrone (natančneje, protonirano amino skupino NH) v α-položaju do karboksilne skupine 3 +), in zato sposobni dekarboksilacije.

Odpravaznačilnost aminokislin, v katerih stranski radikal v položaju β glede na karboksilno skupino vsebuje funkcionalno skupino, ki odvzema elektrone, na primer hidroksilno ali tiolno. Njihova eliminacija vodi do vmesnih reaktivnih α-enaminokislin, ki se zlahka pretvorijo v tavtomerne iminokisline (analogija s keto-enolnim tavtomerizmom). Zaradi hidratacije na vezi C=N in kasnejše eliminacije molekule amoniaka se α-imino kisline pretvorijo v α-okso kisline.

Ta vrsta transformacije se imenuje izločanje-hidratacija. Primer je proizvodnja piruvične kisline iz serina.

Aldolna cepitev se pojavi v primeru α-aminokislin, ki vsebujejo hidroksilno skupino na β-položaju. Na primer, serin se razgradi v glicin in formaldehid (slednji se ne sprosti v prosti obliki, ampak se takoj veže na koencim).

Oksidativna deaminacija lahko izvedemo s sodelovanjem encimov in koencima NAD+ ali NADP+ (glejte 14.3). α-aminokisline se lahko pretvorijo v α-oksokisline ne samo s transaminacijo, ampak tudi z oksidativno deaminacijo. Na primer, α-oksoglutarna kislina nastane iz l-glutaminske kisline. Na prvi stopnji reakcije se glutaminska kislina dehidrogenira (oksidira) v α-iminoglutarno kislino.

kisline.

V drugi fazi pride do hidrolize, pri čemer nastaneta α-oksoglutarna kislina in amoniak. Stopnja hidrolize poteka brez sodelovanja encima.

Reakcija reduktivne aminacije α-okso kislin poteka v nasprotni smeri. α-oksoglutarna kislina, ki je vedno v celicah (kot produkt presnove ogljikovih hidratov), ​​se na ta način pretvori v L-glutaminsko kislino. Oksidacija tiolnih skupin

je podlaga za medsebojne pretvorbe cisteina in cistinskih ostankov, kar zagotavlja številne redoks procese v celici. Cistein se tako kot vsi tioli (glej 4.1.2) zlahka oksidira v disulfid, cistin. Disulfidna vez v cistinu se zlahka reducira v cistein.

Zaradi sposobnosti tiolne skupine, da zlahka oksidira, cistein opravlja zaščitno funkcijo, ko je telo izpostavljeno snovem z visoko oksidativno sposobnostjo. Poleg tega je bilo prvo zdravilo, ki je pokazalo učinke proti sevanju. Cistein se uporablja v farmacevtski praksi kot stabilizator za zdravila.

Pretvorba cisteina v cistin povzroči tvorbo disulfidnih vezi, kot je reduciran glutation

(glej 12.2.3).

12.2. Primarna struktura peptidov in proteinov

Običajno se domneva, da peptidi vsebujejo do 100 aminokislinskih ostankov v molekuli (kar ustreza molekulski masi do 10 tisoč), beljakovine pa vsebujejo več kot 100 aminokislinskih ostankov (molekulska masa od 10 tisoč do več milijonov) . Po drugi strani pa je v skupini peptidov običajno razlikovati oligopeptidi (peptidi z nizko molekulsko maso), ki ne vsebujejo več kot 10 aminokislinskih ostankov v verigi, in polipeptidi,

katere veriga vključuje do 100 aminokislinskih ostankov. Makromolekule s številom aminokislinskih ostankov, ki se približuje ali rahlo presega 100, ne razlikujejo med polipeptidi in proteini; ti izrazi se pogosto uporabljajo kot sinonimi. Peptid in beljakovinska molekula

Formalno ga lahko predstavimo kot produkt polikondenzacije α-aminokislin, ki se pojavi s tvorbo peptidne (amidne) vezi med monomernimi enotami (shema 12.2).

Zasnova poliamidne verige je enaka za celotno paleto peptidov in proteinov. Ta veriga ima nerazvejano strukturo in je sestavljena iz izmenjujočih se peptidnih (amidnih) skupin -CO-NH- in fragmentov -CH(R)-. 2, En konec verige vsebuje aminokislino s prosto skupino NH

se imenuje N-konec, drugi se imenuje C-konec,Shema 12.2.

ki vsebuje aminokislino s prosto skupino COOH. Peptidne in proteinske verige so zapisane z N-konca.

12.2.1. Zgradba peptidne skupine

V peptidni (amidni) skupini -CO-NH- je ogljikov atom v stanju sp2 hibridizacije. Enotni par elektronov dušikovega atoma vstopi v konjugacijo s π-elektroni dvojne vezi C=O. S stališča elektronske zgradbe je peptidna skupina tricentrični p,π-konjugiran sistem (glej 2.3.1), v katerem je elektronska gostota premaknjena proti bolj elektronegativnemu atomu kisika. Atomi C, O in N, ki tvorijo konjugiran sistem, se nahajajo v isti ravnini. Porazdelitev elektronske gostote v amidni skupini lahko predstavimo z uporabo mejnih struktur (I) in (II) ali premikom elektronske gostote kot rezultat +M- in -M-učinkov skupin NH oziroma C=O (III).

Kot posledica konjugacije pride do določene poravnave dolžin vezi. Dvojna vez C=O se podaljša na 0,124 nm v primerjavi z običajno dolžino 0,121 nm, vez C-N pa postane krajša - 0,132 nm v primerjavi z 0,147 nm v običajnem primeru (slika 12.1). Planarni konjugirani sistem v peptidni skupini povzroča težave pri vrtenju okoli C-N vezi (rotacijska pregrada je 63-84 kJ/mol). Tako elektronska struktura določa dokaj togo ravno struktura peptidne skupine.

Kot je razvidno iz sl. 12.1 se α-ogljikovi atomi aminokislinskih ostankov nahajajo v ravnini peptidne skupine na nasprotnih straneh C-N vezi, to je v ugodnejšem trans položaju: stranski radikali R aminokislinskih ostankov bodo v tem primeru najbolj oddaljeni drug od drugega v prostoru.

Polipeptidna veriga ima presenetljivo enotno strukturo in jo je mogoče predstaviti kot niz drug drugega, ki se nahajajo pod kotom.

riž. 12.1.Planarna razporeditev peptidne skupine -CO-NH- in α-ogljikovih atomov aminokislinskih ostankov

ravnine peptidnih skupin, ki so med seboj povezane preko α-ogljikovih atomov z vezmi Cα-N in Cα-Csp 2 (slika 12.2). Vrtenje okoli teh enojnih vezi je zelo omejeno zaradi težav pri prostorski postavitvi stranskih radikalov aminokislinskih ostankov. Tako elektronska in prostorska struktura peptidne skupine v veliki meri določa strukturo polipeptidne verige kot celote.

riž. 12.2.Relativni položaj ravnin peptidnih skupin v polipeptidni verigi

12.2.2. Sestava in zaporedje aminokislin

Pri enakomerno zgrajeni poliamidni verigi specifičnost peptidov in proteinov določata dve najpomembnejši značilnosti – aminokislinska sestava in aminokislinsko zaporedje.

Aminokislinska sestava peptidov in beljakovin je narava in količinsko razmerje njihovih α-aminokislin.

Aminokislinsko sestavo določamo predvsem z analizo peptidnih in beljakovinskih hidrolizatov kromatografske metode. Trenutno se taka analiza izvaja z analizatorji aminokislin.

Amidne vezi so sposobne hidrolizirati v kislem in alkalnem okolju (glej 8.3.3). Peptidi in proteini se hidrolizirajo tako, da nastanejo bodisi krajše verige – to je t.i delna hidroliza, ali mešanice aminokislin (v ionski obliki) - popolna hidroliza. Hidroliza se običajno izvaja v kislem okolju, saj je veliko aminokislin nestabilnih v pogojih alkalne hidrolize. Upoštevati je treba, da sta tudi amidni skupini asparagina in glutamina podvrženi hidrolizi.

Primarna struktura peptidov in proteinov je aminokislinsko zaporedje, to je vrstni red menjavanja α-aminokislinskih ostankov.

Primarno strukturo določimo tako, da zaporedoma odstranimo aminokisline z obeh koncev verige in jih identificiramo.

12.2.3. Zgradba in nomenklatura peptidov

Imena peptidov so sestavljena z zaporednim navajanjem aminokislinskih ostankov, začenši od N-konca, z dodatkom pripone-il, razen zadnje C-terminalne aminokisline, za katero je ohranjeno njeno polno ime. Z drugimi besedami, imena

aminokisline, ki so vstopile v tvorbo peptidne vezi zaradi "svoje" skupine COOH, se v imenu peptida končajo z -il: alanil, valil itd. (za ostanke asparaginske in glutaminske kisline se uporabljata imena "aspartil" oziroma "glutamil"). Imena in simboli aminokislin kažejo njihovo pripadnost l -vrstica, razen če ni drugače navedeno ( d ali dl).

Včasih v skrajšanem zapisu simbola H (kot del amino skupine) in OH (kot del karboksilne skupine) označujeta nesubstitucijo funkcionalnih skupin končnih aminokislin. Ta metoda je primerna za prikaz funkcionalnih derivatov peptidov; na primer, amid zgornjega peptida na C-terminalni aminokislini je zapisan H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptide najdemo v vseh organizmih. Za razliko od beljakovin imajo bolj heterogeno aminokislinsko sestavo, zlasti pogosto vključujejo aminokisline d - vrstica. Strukturno so tudi bolj raznoliki: vsebujejo ciklične fragmente, razvejane verige itd.

Eden najpogostejših predstavnikov tripeptidov je glutation- najdemo ga v telesu vseh živali, rastlin in bakterij.

Cistein v sestavi glutationa omogoča obstoj glutationa v reducirani in oksidirani obliki.

Glutation je vključen v številne redoks procese. Deluje kot proteinski protektor, to je snov, ki ščiti proteine ​​s prostimi SH tiolnimi skupinami pred oksidacijo s tvorbo disulfidnih vezi -S-S-. To velja za tiste beljakovine, za katere tak postopek ni zaželen. V teh primerih glutation prevzame delovanje oksidanta in tako "ščiti" beljakovino. Pri oksidaciji glutationa pride zaradi disulfidne vezi do medmolekularnega zamreženja dveh tripeptidnih fragmentov. Postopek je reverzibilen.

12.3. Sekundarna struktura polipeptidov in proteinov

Visokomolekularne polipeptide in proteine ​​poleg primarne strukture odlikuje tudi več visoke ravni organizacije, ki se imenujejo secondary, terciary in kvaternik strukture.

Sekundarno strukturo opisuje prostorska orientacija glavne polipeptidne verige, terciarno strukturo pa tridimenzionalna arhitektura celotne proteinske molekule. Tako sekundarna kot terciarna struktura sta povezani z urejeno razporeditvijo makromolekulske verige v prostoru. Terciarna in kvartarna zgradba beljakovin je obravnavana pri predmetu biokemija.

Z izračunom je bilo ugotovljeno, da je ena izmed najugodnejših konformacij za polipeptidno verigo razporeditev v prostoru v obliki desnosučne vijačnice, imenovane α-vijačnica(Sl. 12.3, a).

Prostorsko razporeditev α-vijačne polipeptidne verige si lahko predstavljamo tako, da si predstavljamo, da se ovija okoli določene

riž. 12.3.α-vijačna konformacija polipeptidne verige

valj (glej sliko 12.3, b). Na zavoj vijačnice je v povprečju 3,6 aminokislinskih ostankov, korak vijačnice je 0,54 nm, premer pa 0,5 nm. Ravnine dveh sosednjih peptidnih skupin se nahajajo pod kotom 108 °, stranski radikali aminokislin pa se nahajajo na zunanji strani vijačnice, to je, da so usmerjeni kot s površine valja.

Glavno vlogo pri zagotavljanju takšne konformacije verige imajo vodikove vezi, ki se v vijačnici α tvorijo med karbonilnim kisikovim atomom vsakega prvega in vodikovim atomom NH skupine vsakega petega aminokislinskega ostanka.

Vodikove vezi so usmerjene skoraj vzporedno z osjo α-vijačnice. Držijo verigo zvito.

Običajno beljakovinske verige niso popolnoma vijačne, ampak le delno. Beljakovine, kot sta mioglobin in hemoglobin, vsebujejo precej dolge α-vijačne regije, kot je veriga mioglobina.

75% spiralizirano. V mnogih drugih proteinih je lahko delež spiralnih regij v verigi majhen.

Druga vrsta sekundarne strukture polipeptidov in proteinov je β-struktura, imenovan tudi zložen list, oz zložen sloj. Podolgovate polipeptidne verige so razporejene v prepognjenih lističih, ki jih povezuje veliko vodikove vezi med peptidnimi skupinami teh verig (slika 12.4). Številni proteini vsebujejo tako α-spiralno kot β-listno strukturo.

riž. 12.4.Sekundarna struktura polipeptidne verige v obliki prepognjenega lista (β-struktura)

V kislem okolju delujejo α-aminokisline kot baze (na aminoskupini), v alkalnem okolju pa kot kisline (na karboksilni skupini). Pri nekaterih aminokislinah je lahko radikal (R) tudi ioniziran, zato lahko vse aminokisline delimo na nabite in nenabite (pri fiziološki vrednosti pH = 6,0 - 8,0) (glej tabelo 4). Primeri prvega vključujejo asparaginsko kislino in lizin:

Če so aminokislinski ostanki nevtralni, potem ne vplivajo na disociacijo α-karboksilne ali α-amino skupine in vrednosti pK (negativni logaritem, ki kaže vrednost pH, pri kateri so te skupine napol disociirane) ostanejo relativno konstantna.

Vrednosti pK za α-karboksilno skupino (pK 1) in α-amino skupino (pK 2) so zelo različne. Pri pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 so skoraj vse molekule aminokislin negativno nabite, saj je α-karboksilna skupina v disociiranem stanju.

Posledično imajo aminokisline, odvisno od pH okolja, skupno nič pozitivnega ali negativnega naboja. Vrednost pH, pri kateri je skupni naboj molekule enak nič in se ta v električnem polju ne premakne ne na katodo ne na anodo, imenujemo izoelektrična točka in jo označimo s pI.

Za nevtralne α-aminokisline se vrednost pI določi kot aritmetična sredina med dvema vrednostma pK:

Ko je pH raztopine nižji od pI, se aminokisline protonirajo in se, ko postanejo pozitivno nabite, premaknejo v električnem polju do katode. Nasprotno sliko opazimo pri pH > pI.

Pri aminokislinah, ki vsebujejo nabite (kisle ali bazične) radikale, je izoelektrična točka odvisna od kislosti ali bazičnosti teh radikalov in njihovega pK (pK 3). Vrednost pI zanje se ugotovi z uporabo naslednjih formul:

za kisle aminokisline:

za bazične aminokisline:

V celicah in medcelični tekočini človeškega in živalskega telesa je pH okolja blizu nevtralnega, zato imajo bazične aminokisline (lizin, arginin) pozitiven naboj (kationi), kisle aminokisline (asparaginska, glutaminska) pa negativni naboj (anioni), ostali pa obstajajo v obliki bipolarnega zwitteriona.

Stereokemija aminokislin

Pomembna lastnost beljakovin α-aminokislin je njihova optična aktivnost. Z izjemo glicina so vsi zgrajeni asimetrično, zato lahko, raztopljeni v vodi ali solni kislini, vrtijo ravnino polarizacije svetlobe. Aminokisline obstajajo v obliki prostorskih izomerov, ki pripadajo D- ali L-seriji. L- ali D-konfiguracija je določena s tipom strukture spojine glede na asimetrični ogljikov atom (ogljikov atom, vezan na štiri različne atome ali skupine atomov). V formulah je asimetrični atom ogljika označen z zvezdico. Slika 3 prikazuje projekcijske modele L- in D-konfiguracije aminokislin, ki sta tako rekoč zrcalni sliki druga druge. Vseh 18 optično aktivnih proteinskih aminokislin pripada seriji L. Vendar pa se D-aminokisline nahajajo v celicah številnih mikroorganizmov in v antibiotikih, ki jih proizvajajo nekateri od njih.

riž. 3. Konfiguracija L- in D-aminokislin

Struktura beljakovin

Na podlagi rezultatov preučevanja produktov hidrolize beljakovin in tistih, ki jih je predstavil A.Ya. Ideje Danilevskega o vlogi peptidnih vezi -CO-NH- pri gradnji beljakovinske molekule je nemški znanstvenik E. Fischer v začetku 20. stoletja predlagal peptidno teorijo strukture beljakovin. Po tej teoriji so proteini linearni polimeri α-aminokislin, povezanih s peptidnimi vezmi - polipeptidi:

V vsakem peptidu ima en končni aminokislinski ostanek prosto α-amino skupino (N-konec), drugi pa prosto α-karboksilno skupino (C-konec). Struktura peptidov je običajno prikazana od N-terminalne aminokisline. V tem primeru so aminokislinski ostanki označeni s simboli. Na primer: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Ta vnos označuje peptid, v katerem je N-terminalna α-aminokislina ­ tvorita alanin in C-terminal - cistein. Pri branju takega zapisa se končnice imen vseh kislin, razen zadnjih, spremenijo v "mulj": alanil-tirozil-levcil-seril-tirozil-cistein. Dolžina peptidne verige v peptidih in beljakovinah, ki jih najdemo v telesu, se giblje od dveh do več sto in tisoč aminokislinskih ostankov.

Za določitev aminokislinske sestave se proteini (peptidi) hidrolizirajo:

IN nevtralno okolje ta reakcija poteka zelo počasi, vendar se pospeši v prisotnosti kislin ali alkalij. Običajno se hidroliza beljakovin izvaja v zaprti ampuli v 6M raztopini. klorovodikova kislina pri 105 °C; v takih pogojih pride do popolnega razpada v približno enem dnevu. V nekaterih primerih se beljakovina hidrolizira v blažjih pogojih (pri temperaturi 37-40 ° C) pod delovanjem bioloških encimskih katalizatorjev več ur.

Nato se aminokisline hidrolizata ločijo s kromatografijo na ionsko izmenjevalnih smolah (sulfopolistirenski kationski izmenjevalec), pri čemer se izolira ločena frakcija vsake aminokisline. Za izpiranje aminokislin iz kolone za ionsko izmenjavo se uporabljajo pufri z naraščajočimi pH vrednostmi. Aspartat, ki ima kislo stransko verigo, se najprej odstrani; arginin z glavno stransko verigo se izpere zadnji. Zaporedje odstranjevanja aminokislin iz kolone je določeno s profilom izpiranja standardnih aminokislin. Frakcionirane aminokisline določa barva, ki nastane pri segrevanju z ninhidrinom:

Pri tej reakciji se pretvori brezbarvni ninhidrin; v modro-vijolični produkt, katerega intenzivnost barve (pri 570 nm) je sorazmerna s količino aminokisline (samo prolin daje rumeno barvo). Z merjenjem intenzivnosti obarvanja je mogoče izračunati koncentracijo posamezne aminokisline v hidrolizatu in število ostankov vsake od njih v proučevanem proteinu.

Trenutno se taka analiza izvaja z avtomatskimi napravami - analizatorji aminokislin (glej sliko. Diagram naprave spodaj). Naprava prikaže rezultat analize v obliki grafa koncentracij posameznih aminokislin. Ta metoda je našla široko uporabo pri preučevanju sestave hranil in klinični praksi; z njeno pomočjo lahko dobite v 2-3 urah polna slika kakovostna sestava aminokisline izdelkov in bioloških tekočin.

Leonid Ostapenko

Hormonske povezave

Izkazalo se je, da aminokisline z razvejano verigo ne morejo le preprečiti centralne utrujenosti in razgradnje mišic, ampak lahko tudi preprečijo neugodna hormonska nihanja, ki jih povzroča intenzivna vadba.

Na primer, le levcin lahko spodbudi sproščanje in/ali aktivacijo rastnega hormona, somatomedinov in insulina. To ima neposreden anabolični in antikatabolični učinek na mišice.

V študijah, izvedenih leta 1992 (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), so raziskovalci testiranim športnikom dali komercialno prehransko dopolnilo, ki je vsebovalo 5,14 gramov levcina, 2,57 gramov izolevcina in 2,57 gramov valina (razmerje 2:1:1). . Ta izdelek je poleg BCAA vseboval še 12 gramov mlečnih beljakovin, 20 gramov fruktoze, 8,8 gramov drugih ogljikovih hidratov in 1,08 gramov maščob.

Cilj znanstvenikov je bil ugotoviti, ali lahko dodatek BCAA vpliva na hormonski odziv, ki ga kažejo njihovi subjekti (maratonci), ko tečejo z konstantna hitrost. Da bi zagotovili čiste rezultate, so se športniki pred testiranjem 12 ur postili in svoje mešanice BCAA vzeli 90 minut pred testnim tekom.

Rezultati poskusov so pokazali, da so nekateri subjekti v nekaj urah po zaužitju mešanice občutno povečali vsebnost BCAA v krvi. Raziskovalci so zaključili, da imajo BCAA lahko zanesljiv antikatabolični učinek, ker se je izboljšalo razmerje med testosteronom in kortizolom – ključni pokazatelj anaboličnega statusa. Saj veste, da je kortizol močan katabolični hormon, katerega povečana raven v telesu dobesedno »požira« vaše težko prigarane mišice.

V drugi študiji (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) so raziskovalci dali šestnajstim plezalcem skupaj 11,52 gramov BCAA – 5,76 gramov levcina, 2,88 gramov izolevcina in 2,88 gramov valina – vsak dan. Rezultati poskusa so briljantno potrdili, da je dopolnjevanje prehrane z BCAA pomagalo preprečiti izgubo mišične mase, ko je teh 16 ljudi opravilo naporen pohod skozi perujske Ande.

Iskreno povedano, res boste zavidali vsem tem supergam, maratoncem in alpinistom – vsi znanstveniki jih preučujejo, le nesrečni bodibilder pa je prisiljen na lastno odgovornost in tveganje vpletati vase povsem nepredstavljive kombinacije vsega, kar bi vsaj za trenutek približajte njegov cenjeni cilj - postanite močni in veliki! A zdi se, da so nas zamotila čustva, tega pa med resnim pogovorom ni mogoče storiti ... Vrnimo se k naši temi.

Če povzamemo, dokazano je, da imajo BCAA antikatabolne učinke in se zato lahko štejejo za ključni dejavnik pri izboljšanju anabolne stimulacije. O tej zadevi obstaja nekaj znanstvenih argumentov.

Enega od resnih eksperimentov, ki jih izvaja ameriški znanstvenik Ferrando s sodelavci pri Nasi v Houstonu v ZDA, so izpostavili v Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Upoštevajte, da JPEN, vodilna revija, katere mnenja brez dvoma sprejemajo ortodoksni nutricionisti, vsebuje številne članke o prehranski terapiji, zlasti v zvezi z aminokislinami.

Ta študija je primerjala učinek 11 g BCAA z učinkom 11 g treh esencialnih aminokislin (treonina, histidina in metionina) na sintezo in razgradnjo beljakovin pri 4 zdravih moških. Vsak dnevni napitek s temi BCAA vsebuje tudi 50 g ogljikovih hidratov.

Rezultati dajejo tri pomembne ugotovitve:

najprej- Prehransko dopolnilo s katero koli mešanico aminokislin je znatno povečalo (tri- do štirikrat) raven ustrezne aminokisline v krvi.

drugič- Dodatek BCAA (vendar ne druge aminokislinske formule) znatno poveča znotrajcelične koncentracije BCAA v mišicah.

Tretjič(vendar z največjim pomenom) - dopolnjevanje prehrane z aminokislinami je znatno zaviralo razgradnjo beljakovin (proteolizo) po telesu - medtem ko so BCAA zagotavljale večjo zaščito kot formule "esencialnih" aminokislin.

Po mojem mnenju bi se lahko veselili rezultatov tega poskusa skupaj s številnimi drugimi ljudmi, ki jih zanima taka zaščita svojih mišic.

Prepričan

Ne morete imeti vse zelo dobro ves čas. To se v življenju ne zgodi. To se v svetu biokemije ne dogaja, sploh če govorimo o o poskusih.

Kot že vemo, živčna sprostitev povzroči prezgodnjo utrujenost med vadbo in eno od priporočenih zdravil za to stanje je jemanje aminokislin z razvejano verigo ali BCAA pred vadbo. Kot je bilo omenjeno zgoraj, triptofan tekmuje z drugimi aminokislinami za vstop v možgane in običajno izgubi velike nevtralne aminokisline, kot je BCAA. Prejšnje raziskave so pokazale, da jemanje BCAA pred vadbo upočasni kombinirane učinke ogljikovih hidratov, inzulina in triptofana, s čimer upočasni neželeno utrujenost centralnega živčnega sistema.

Vendar se je nedavna študija, ki je za zdaj na srečo potekala na podganah, izkazala za nasprotno temu priporočilu. Skupina podgan, ki je jemala BCAA, je pokazala znatno stopnjo utrujenosti med vadbo in znanstveniki so ugotovili, da BCAA povzročajo večje sproščanje insulina kot glukoza, kar vodi do prezgodnje utrujenosti prek dveh mehanizmov: 1) odstranitev glukoze iz krvi z insulinom; in 2) zmanjšanje stopnje razgradnje in sproščanja nakopičenega glikogena v jetrih, ki je potreben za vzdrževanje ustrezne ravni glukoze v krvi.

Edina teoretična lekcija, ki se je lahko naučimo iz te izkušnje, je, da lahko kombinacija visokih ravni ogljikovih hidratov in visokih ravni BCAA pred vadbo povzroči prezgodnjo utrujenost med vadbo, zlasti pri vadbi, ki traja več kot dve uri. Po treningu se ta situacija seveda razvije v obratnem vrstnem redu. Takrat potrebujete močan val inzulina za spodbujanje sinteze mišičnih beljakovin. Pravzaprav, če bi jemali prehransko dopolnilo, kot je eden od Metabolic Optimizerjev, ki je bogat z ogljikovimi hidrati in BCAA, bi ga morali vzeti po vadbi, če želite ohraniti visoko raven energije med vadbo. Na srečo so to le predpostavke in jih je treba preizkusiti, medtem pa vsi elitni športniki, ki jemljejo aminokisline z razvejano verigo pred in po treningu, poročajo o pozitivnih spremembah pri ohranjanju energije in mišične mase.

Kako in kdaj jemati BCAA

Standardna priporočila o tem, kdaj jemati BCAA, so obdobja neposredno pred in po treningu. Pol ure pred treningom je zelo koristno vzeti nekaj kapsul teh aminokislin. Pokrili vas bodo, če ne boste imeli dovolj glikogena v mišicah in jetrih, da vam ne bo treba plačati z razgradnjo dragocenih aminokislin, ki tvorijo vaše mišične celice.

Seveda je po treningu, ko raven aminokislin in glukoze v krvi doseže zelo nizko raven, le-te treba takoj nadomestiti, kajti le z obnovitvijo energetskega potenciala celice lahko pričakujemo, da se bodo v njej začeli odvijati plastični procesi, tj. je regeneracija in super-regeneracija kontraktilnih elementov.

Najbolj ugodno obdobje za takšno nadomestilo je prve pol ure po pouku. Takoj po vadbi zaužijte še nekaj kapsul BCAA, da povečana hitrost presnovnih procesov, ki se po inerciji nadaljujejo, ne "požre" dragocenih aminokislin, ki gradijo mišične celice v interesu odpravljanja energijske luknje.

Lee Haney, eden od “dolgoživcev” na prestolu g. Olimpija je na primer po težkem treningu jemala mešanico valina, levcina in izolevcina v razmerju 2:2:1, v absolutnem znesku pa je bilo to izraženo kot 5 gramov valina in levcina ter 2,5 grama izolevcina, po aerobni trening je bil ta odmerek zmanjšan za polovico.

Nekateri strokovnjaki menijo, da je idealen čas za jemanje dodatkov BCAA takoj po obroku, kar vam pomaga ohranjati visoko raven inzulina, in takoj po vsaki vadbi, kar pospeši pretok BCAA v vaše izstradane mišice, ko so v izčrpanem stanju. . Vendar jih je treba jemati hkrati s kakšno obliko kompleksnih ogljikovih hidratov, ne pa z enostavnimi sladkorji, ki so neučinkoviti pri obnavljanju mišičnega glikogena. Vsekakor pa BCAA nikoli ne smete jemati na prazen želodec – s tem se strinjajo skoraj vsi raziskovalci in praktiki.

Še vedno obstaja nekaj trikov, brez poznavanja katerih vam tudi najmočnejši odmerki BCAA ne bodo "igrali" v roke. Upoštevajte, da je glavna točka pri absorpciji katere koli aminokisline povišan krvni sladkor in insulin. Inzulin je brez dvoma glavni anabolični hormon v telesu. Vprašanje je, kakšen je najboljši način za kombiniranje visokih ravni inzulina z BCAA?

Najprej se prepričajte, da imate pomembne kofaktorje v vaši prehrani in načrtu dodatkov. Eden najpomembnejših teh kofaktorjev je krom, najbolj zaželena oblika tega minerala v sledovih pa je kromov pikolinat. Krom poveča učinkovitost inzulina in ker inzulin prenaša aminokisline v vaše mišice, boste imeli manj kot idealne rezultate pri jemanju BCAA, medtem ko vam primanjkuje kroma.

Drugi pomembni kofaktorji vključujejo cink, ki je regulator insulina, vitamina B6 in B12, ki sta pomembna za presnovo beljakovin, in biotin. Pomemben delež teh kofaktorjev bo prišel iz dobre čiste prehrane. Kljub temu je dobro, da vzamete tudi dobro multivitaminsko in multimineralno formulo, da ste na varni strani, če ne dobite dovolj.

Seveda, da bi BCAA delovale učinkovito, se morate osredotočiti na obsežen dodatek, ki vključuje vse tri omenjene aminokisline. Vsi morajo biti prisotni hkrati, da se zagotovi maksimalna absorpcija v mišičnem sistemu.

Koliko vzeti in od katerih podjetij

Zadnje vprašanje, a najpomembnejše in najtežje. Nihče ne ve, koliko vzeti; nobeden od znanstveni poskusi, s katerimi smo bili seznanjeni, ni mogel ne le kategorično, ampak celo priporočilno navesti razmerij med posameznimi BCAA v njihovem kompleksu, niti dnevnih ali enkratnih odmerkov. Vsak od šampionov, ki sodeluje pri oglaševanju tega ali onega aminokislinskega dodatka, trdi, da je točno tisto, kar je vzel, najboljše. Zdi se mi, da je to povsem naravno. Konec koncev posamezne značilnosti prebava in absorpcija sta tako specifični za vsako osebo, da bo enemu od vas najbolje pomagala aminokislinska formula podjetja Twinlab, drugi pa bo vesel družbe Weider, tretji pa bo s peno na ustih dokazoval, da ni nič boljšega od aminokislin podjetja Več moči. Smešno je, da bodo vsi imeli prav, saj se ta ali ona formula aminokislin popolnoma "prilega" značilnostim njegovega telesa!

Zato eksperimentirajte, prijatelji, prihodnost je vaša in nam sporočite, katere znamke zdravil so se vam zdele najbolj učinkovite, v kakšnem odmerku, ob kateri uri dneva itd. Več ko bomo lahko zbrali takih materialov, bolj natančno bomo lahko določili optimalne odmerke in režime odmerjanja za bodybuilderje.

Vso srečo pri vaših raziskovalnih dejavnostih!

LIPIDI

Lipidi so v vodi netopne oljne ali maščobne snovi, ki jih je mogoče ekstrahirati iz celic z nepolarnimi topili. To je heterogena skupina spojin, neposredno ali posredno povezanih z maščobnimi kislinami.

Biološke funkcije lipidi:

1) vir energije, ki ga je mogoče shraniti za dolgo časa;

2) sodelovanje pri tvorbi celičnih membran;

3) vir v maščobi topnih vitaminov, signalnih molekul in esencialnih maščobnih kislin;

4) toplotna izolacija;

5) nepolarni lipidi služijo kot električni izolatorji, ki zagotavljajo hitro širjenje depolarizacijskih valov vzdolž mieliniziranih živčnih vlaken;

6) sodelovanje pri tvorbi lipoproteinov.

Maščobne kisline so strukturne sestavine večine lipidov. So dolgoverižne organske kisline, ki vsebujejo od 4 do 24 ogljikovih atomov, vsebujejo eno karboksilno skupino in dolg nepolarni ogljikovodikov rep. V celicah jih ne najdemo v prostem stanju, ampak samo v kovalentnem stanju. povezana oblika. Vključeno naravne maščobe Običajno so vključene maščobne kisline s sodim številom ogljikovih atomov, saj so sintetizirane iz dvoogljikovih enot, ki tvorijo nerazvejeno verigo ogljikovih atomov. Veliko maščobnih kislin ima eno ali več dvojnih vezi – nenasičene maščobne kisline.

Najpomembnejše maščobne kisline (število ogljikovih atomov, ime, tališče je navedeno po formuli):

12, lavrin, 44,2 o C

14, miristik, 53,9 o C

16, palmitinska, 63,1 o ​​C

18, stearinska, 69,6 o C

18, oleinska, 13,5 o C

18, linolna, -5 o C

18, linolen, -11 o C

20, arahidonska, -49,5 o C

Splošne lastnosti maščobne kisline;

Skoraj vsi vsebujejo sodo število ogljikovi atomi,

Nasičene kisline najdemo v živalih in rastlinah dvakrat pogosteje kot nenasičene.

Nasičene maščobne kisline nimajo toge linearne strukture; so zelo fleksibilne in lahko prevzamejo različne konformacije,

V večini maščobnih kislin se obstoječa dvojna vez nahaja med 9. in 10. atomom ogljika (Δ 9),

Dodatne dvojne vezi se običajno nahajajo med dvojno vezjo Δ9 in metilnim koncem verige,

Dve dvojni vezi v maščobnih kislinah nista nikoli konjugirani, med njima je vedno metilenska skupina.

Dvojne vezi skoraj vseh naravnih maščobnih kislin najdemo v cis-konformacija, ki vodi do močnega upogiba alifatske verige in bolj toge strukture,

Pri telesni temperaturi so nasičene maščobne kisline v voskasto trdnem stanju, nenasičene maščobne kisline pa v tekočem stanju.

Natrijeva in kalijeva maščobna mila so sposobna emulgirati v vodi netopna olja in maščobe; kalcijeva in magnezijeva maščobna mila se zelo slabo topijo in ne emulgirajo maščob.

Nenavadne maščobne kisline in alkoholi se nahajajo v lipidih bakterijskih membran. Številni bakterijski sevi, ki vsebujejo te lipide (termofili, acidofili in galofili), so prilagojeni na ekstremne razmere.

enakorazvejan

protirazvejan

ki vsebujejo ciklopropan

ki vsebuje ω-cikloheksil

izopranil

ciklopentanfitanil

Sestava bakterijskih lipidov je zelo raznolika in nabor maščobnih kislin različne vrste pridobila pomen taksonomskega kriterija za identifikacijo organizmov.

Pri živalih so pomembni derivati ​​arahidonske kisline histohormoni prostaglandini, tromboksani in levkotrieni, združeni v skupino eikozanoidov in imajo izjemno široko biološko aktivnost.

prostaglandin H2

Razvrstitev lipidov:

1. Triacilgliceridi(maščobe) so estri glicerol alkohola in treh molekul maščobnih kislin. Predstavljajo glavno sestavino maščobnih depojev v rastlinskih in živalskih celicah. Ni vsebovano v membranah. Enostavni triacilgliceridi vsebujejo enake ostanke maščobnih kislin v vseh treh legah (tristearin, tripalmitin, triolein). Mešane vsebujejo različne maščobne kisline. Avtor: specifična teža Lažji od vode, dobro topen v kloroformu, benzenu in etru. Hidrolizirajo se z vrenjem s kislinami ali bazami ali z delovanjem lipaze. V celicah je v normalnih pogojih avtooksidacija nenasičenih maščob popolnoma zavrta zaradi prisotnosti vitamina E, različnih encimov in askorbinske kisline. V specializiranih celicah vezivnega tkiva živalskih adipocitov se lahko v obliki maščobnih kapljic shrani ogromna količina triacilgliceridov, ki zapolnijo skoraj ves volumen celice. V obliki glikogena lahko telo shrani energijo za največ en dan. Triacilgliceridi lahko hranijo energijo več mesecev, saj jih je mogoče shraniti v zelo velikih količinah v skoraj čisti, nehidrirani obliki in na enoto teže shranijo dvakrat več energije kot ogljikovi hidrati. Poleg tega triacilgliceridi pod kožo tvorijo toplotno izolativno plast, ki ščiti telo pred zelo nizkimi temperaturami.

nevtralne maščobe

Za karakterizacijo lastnosti maščobe se uporabljajo naslednje konstante:

Kislinsko število - število mg KOH, ki je potrebno za nevtralizacijo

proste maščobne kisline v 1 g maščobe;

Saponifikacijsko število - število mg KOH, ki je potrebno za hidrolizo

nevtralni lipidi in nevtralizacija vseh maščobnih kislin,

Jodno število je število gramov joda, povezanih s 100 g maščobe.

označuje stopnjo nenasičenosti določene maščobe.

2. Vosek so estri, ki jih tvorijo dolgoverižne maščobne kisline in dolgoverižni alkoholi. Pri vretenčarjih voski, ki jih izločajo kožne žleze, delujejo kot zaščitna prevleka, ki kožo namaže in mehča ter jo ščiti pred vodo. Plast voska pokriva dlako, volno, krzno, perje živali, pa tudi liste številnih rastlin. Voske proizvajajo in uporabljajo v zelo velikih količinah morski organizmi, zlasti plankton, v katerem služijo kot glavna oblika kopičenja visokokaloričnih celičnih goriv.

spermaceti, pridobljeni iz možganov kitov

čebelji vosek

3. Fosfoglicerolipidi– služijo kot glavne strukturne komponente membran in se nikoli ne skladiščijo v velikih količinah. Prepričajte se, da vsebuje polihidrični alkohol glicerin, fosforno kislino in ostanke maščobnih kislin.

Fosfoglicerolipidi kemijska struktura lahko razdelimo tudi na več vrst:

1) fosfolipidi - sestavljeni so iz glicerola, dveh ostankov maščobnih kislin na 1. in 2. mestu glicerola in ostanka fosforne kisline, s katerim je povezan ostanek drugega alkohola (etanolamin, holin, serin, inozitol). Praviloma je maščobna kislina na 1. mestu nasičena, na 2. mestu pa je nenasičena.

fosfatidna kislina je izhodiščna snov za sintezo drugih fosfolipidov, v tkivih jo najdemo v majhnih količinah

fosfatidiletanolamin (kefalin)

fosfatidilholin (lecitin), praktično ga ni v bakterijah

fosfatidilserin

fosfatidilinozitol je predhodnik dveh pomembnih sekundarnih glasnikov (mesengerjev) diacilglicerola in inozitol 1,4,5-trifosfata

2) plazmalogeni - fosfoglicerolipidi, v katerih je ena od ogljikovodikovih verig vinil eter. Plazmalogenov v rastlinah ni. Etanolaminski plazmalogeni so široko prisotni v mielinu in sarkoplazemskem retikulumu srca.

etanolaminplazmalogen

3) lizofosfolipidi - nastanejo iz fosfolipidov med encimsko cepitvijo enega od acilnih ostankov. Kačji strup vsebuje fosfolipazo A 2, ki tvori lizofosfatide, ki imajo hemolitični učinek;

4) kardiolipini - fosfolipidi notranjih membran bakterij in mitohondrijev, nastanejo z interakcijo dveh ostankov fosfatidne kisline z glicerolom:

kardiolipin

4. Fosfosfingolipidi– funkcije glicerola v njih opravlja sfingozin, aminoalkohol z dolgo alifatsko verigo. Ne vsebuje glicerina. V velikih količinah so prisotni v membranah celic živčnega tkiva in možganov. Fosfingolipidi so redki v membranah rastlinskih in bakterijskih celic. Derivati ​​sfingozina, acilirani na amino skupini z ostanki maščobnih kislin, se imenujejo ceramidi. Najpomembnejši predstavnik te skupine je sfingomielin (ceramid-1-fosfoholin). Prisoten je v večini membran živalskih celic, zlasti v mielinskih ovojnicah nekaterih vrst živčnih celic.

sfingomielin

sfingozin

5. glikoglicerolipidi – lipidi, ki imajo ogljikov hidrat vezan preko glikozidne vezi na mestu 3 glicerola, ne vsebujejo fosfatne skupine. Glikoglicerolipidi so široko prisotni v membranah kloroplastov, pa tudi v modrozelenih algah in bakterijah. Monogalaktozildiacilglicerol je najpogostejši polarni lipid v naravi, saj predstavlja polovico vseh lipidov v tilakoidni membrani kloroplastov:

monogalaktozildiacilglicerol

6. Glikosfingolipidi– zgrajena iz sfingozina, ostanka maščobne kisline in oligosaharida. Prisoten v vseh tkivih, predvsem v zunanji lipidni plasti plazemskih membran. Nimajo fosfatne skupine in ne nosijo električnega naboja. Glikosfingolipide lahko nadalje razdelimo na dve vrsti:

1) cerebrozidi so preprostejši predstavniki te skupine. Galaktocerebrozidi se nahajajo predvsem v membranah možganskih celic, glukocerebrozidi pa v membranah drugih celic. Cerebrozidi, ki vsebujejo dva, tri ali štiri ostanke sladkorja, so lokalizirani predvsem v zunanji plasti celičnih membran.

galaktocerebrozid

2) gangliozidi so najbolj kompleksni glikosfingolipidi. Njihove zelo velike polarne glave so sestavljene iz več ostankov sladkorja. Zanje je značilna prisotnost v skrajnem položaju enega ali več ostankov N-acetilnevraminske (sialne) kisline, ki nosi negativen naboj pri pH 7. V sivi snovi možganov gangliozidi predstavljajo približno 6 % membranskih lipidov. Gangliozidi so pomembne sestavine specifičnih receptorskih mest, ki se nahajajo na površini celičnih membran. Torej se nahajajo na tistih specifičnih območjih živčnih končičev, kjer pride do vezave molekul nevrotransmiterjev v procesu kemičnega prenosa impulzov iz enega živčna celica drugemu.

7. Izoprenoidi– derivati ​​izoprena (aktivna oblika – 5-izopentenil difosfat), ki opravljajo najrazličnejše funkcije.

izopren 5-izopentenil difosfat

Sposobnost sintetiziranja specifičnih izoprenoidov je značilna le za nekatere vrste živali in rastlin.

1) kavčuk – sintetizira ga več vrst rastlin, predvsem Hevea brasiliensis:

gumijasti delček

2) v maščobi topni vitamini A, D, E, K (zaradi strukturne in funkcionalne sorodnosti s steroidnimi hormoni je vitamin D danes uvrščen med hormone):

vitamin A

vitamin E

vitamin K

3) živalski rastni hormoni – retinojska kislina pri vretenčarjih in neotenin pri žuželkah:

retinoinska kislina

neotenin

Retinojska kislina je hormonski derivat vitamina A, spodbuja rast in diferenciacijo celic, neotenini so hormoni insektov, spodbujajo rast ličink in zavirajo taljenje ter so antagonisti ekdizona;

4) rastlinski hormoni - abscizinska kislina, je stresni fitohormon, ki sproži sistemski imunski odziv rastlin, ki se kaže v odpornosti na najrazličnejše patogene:

abscizinska kislina

5) terpeni - številne aromatične snovi in ​​eterična olja rastlin, ki imajo baktericidne in fungicidne učinke; spojine z dvema izoprenskima enotama se imenujejo monoterpeni, s tremi - seskviterpeni, s šestimi - triterpeni:

kafra timol

6) steroidi - kompleksne snovi, topne v maščobi, katerih molekule vsebujejo ciklopentan perhidrofenantren (v bistvu triterpen). Glavni sterol v živalskih tkivih je alkoholni holesterol (holesterol). Holesterol in njegovi estri z dolgoverižnimi maščobnimi kislinami so pomembne sestavine plazemskih lipoproteinov, pa tudi zunanje celične membrane. Ker štirje spojeni obroči ustvarjajo togo strukturo, prisotnost holesterola v membranah uravnava pretočnost membrane pri ekstremnih temperaturah. Rastline in mikroorganizmi vsebujejo sorodne spojine - ergosterol, stigmasterol in β-sitosterol.

holesterol

ergosterol

stigmasterol

β-sitosterol

Žolčne kisline se tvorijo iz holesterola v telesu. Zagotavljajo topnost holesterola v žolču in spodbujajo prebavo lipidov v črevesju.

holna kislina

Iz holesterola nastajajo tudi steroidni hormoni – lipofilne signalne molekule, ki uravnavajo presnovo, rast in razmnoževanje. V človeškem telesu je šest glavnih steroidnih hormonov:

kortizol aldosteron

testosteron estradiol

progesteron kalcitriol

Kalcitriol je vitamin D s hormonskim delovanjem, razlikuje se od vretenčarskih hormonov, vendar je prav tako zgrajen na osnovi holesterola. Obroč B se odpre zaradi svetlobno odvisne reakcije.

Derivat holesterola je talilni hormon žuželk, pajkov in rakov - ekdizon. Steroidni hormoni, ki opravljajo signalno funkcijo, najdemo tudi v rastlinah.

7) lipidna sidra, ki držijo molekule beljakovin ali drugih spojin na membrani:

ubikinon

Kot lahko vidimo, lipidi niso polimeri v dobesednem pomenu besede, vendar so tako presnovno kot strukturno blizu polihidroksimasleni kislini, ki je prisotna v bakterijah, pomembni rezervni snovi. Ta visoko reducirani polimer je sestavljen samo iz enot D-β-hidroksimaslene kisline, povezanih z estrsko vezjo. Vsaka veriga vsebuje približno 1500 ostankov. Struktura je kompaktna desnosučna vijačnica s približno 90 takimi verigami, ki tvorijo tanko plast v bakterijskih celicah.

poli-D-β-hidroksimaslene kisline

Aminokisline se imenujejo karboksilne kisline ki vsebuje amino skupino in karboksilno skupino. Naravne aminokisline so 2-aminokarboksilne kisline ali α-aminokisline, čeprav obstajajo aminokisline, kot so β-alanin, taurin, γ-aminomaslena kislina. Splošna formula α-aminokisline izgleda takole:

α-aminokisline imajo pri ogljiku 2 štiri različne substituente, to pomeni, da imajo vse α-aminokisline, razen glicina, asimetrični (kiralni) ogljikov atom in obstajajo v obliki dveh enantiomerov - L- in D-aminokislin. Naravne aminokisline spadajo v L-serijo. D-aminokisline najdemo v bakterijah in peptidnih antibiotikih.

Vse aminokisline v vodnih raztopinah lahko obstajajo v obliki bipolarnih ionov, njihov skupni naboj pa je odvisen od pH medija. Vrednost pH, pri kateri je skupni naboj enak nič, se imenuje izoelektrična točka. V izoelektrični točki je aminokislina zwitterion, kar pomeni, da je njena aminska skupina protonirana, njena karboksilna skupina pa disociirana. V območju nevtralnega pH je večina aminokislin zwitterionov:

Aminokisline ne absorbirajo svetlobe v vidnem delu spektra, aromatske aminokisline absorbirajo svetlobo v UV območju spektra: triptofan in tirozin pri 280 nm, fenilalanin pri 260 nm.

Za aminokisline so značilne določene kemične reakcije, ki imajo velika vrednost za laboratorijske vaje: barvni ninhidrinski test za α-amino skupino, reakcije, značilne za sulfhidrilne, fenolne in druge skupine radikalov aminokislin, acelacija in tvorba Schiffovih baz na amino skupinah, esterifikacija na karboksilnih skupinah.

Biološka vloga aminokislin:

1) so strukturni elementi peptidov in beljakovin, tako imenovane proteinogene aminokisline. Beljakovine vsebujejo 20 aminokislin, ki so kodirane genetski kod in so med prevajanjem vključeni v beljakovine, nekateri so lahko fosforilirani, acilirani ali hidroksilirani;

2) so lahko strukturni elementi drugih naravnih spojin - koencimov, žolčnih kislin, antibiotikov;

3) so signalne molekule. Nekatere aminokisline so nevrotransmiterji ali prekurzorji nevrotransmiterjev, hormonov in histohormonov;

4) so ​​najpomembnejši metaboliti, na primer nekatere aminokisline so predhodniki rastlinskih alkaloidov ali služijo kot darovalci dušika ali so vitalne sestavine prehrane.

Razvrstitev proteinogenih aminokislin temelji na strukturi in polarnosti stranskih verig:

1. Alifatske aminokisline:

glicin, gly,G,Gly

alanin, ala, A, Ala

valin, gred,V,Val*

levcin, lei,L,Leu*

izolevcin, mulj, Jaz, Ile*

Te aminokisline ne vsebujejo heteroatomov ali cikličnih skupin v stranski verigi in zanje je značilna izrazito nizka polarnost.

cistein, cis, C, Cys

metionin, met, M, Met*

3. Aromatske aminokisline:

fenilalanin, sušilnik za lase,F,Phe*

tirozin, strelišče, Y, Tyr

triptofan, tri, W, Trp*

histidin, gis, H, Njegovo

Aromatske aminokisline vsebujejo mezomerne resonančno stabilizirane cikle. V tej skupini ima le aminokislina fenilalanin nizko polarnost, za tirozin in triptofan je značilna opazna polarnost, histidin pa celo visoko polarnost. Histidin lahko uvrščamo tudi med bazične aminokisline.

4. Nevtralne aminokisline:

serin, siva,S,Ser

treonin, tre, T, Thr*

asparagin, asn, N, Asn

glutamin, gln, Q, Gln

Nevtralne aminokisline vsebujejo hidroksilne ali karboksamidne skupine. Čeprav so amidne skupine neionske, so molekule asparagina in glutamina zelo polarne.

5. Kisle aminokisline:

asparaginska kislina (aspartat), asp, D, Asp

glutaminska kislina (glutamat), glu, E, Glu

Karboksilne skupine stranskih verig kislih aminokislin so popolnoma ionizirane v celotnem območju fizioloških pH vrednosti.

6. Esencialne aminokisline:

lizin, l od, K, Lys*

arginin, arg, R, Arg

Stranske verige glavnih aminokislin so popolnoma protonirane v območju nevtralnega pH. Zelo bazična in zelo polarna aminokislina je arginin, ki vsebuje gvanidinsko skupino.

7. Imino kislina:

prolin, približno,P,Pro

Stranska veriga prolina je sestavljena iz petčlenskega obroča, ki vsebuje α-ogljikov atom in α-amino skupino. Zato prolin, strogo gledano, ni aminokislina, ampak iminokislina. Atom dušika v obroču je šibka baza in ni protoniran pri fizioloških vrednostih pH. Prolin zaradi svoje ciklične strukture povzroča upogibe v polipeptidni verigi, ki je zelo pomembna za strukturo kolagena.

Nekaterih od naštetih aminokislin človeško telo ne more sintetizirati in jih moramo zaužiti s hrano. Te esencialne aminokisline so označene z zvezdicami.

Kot je navedeno zgoraj, so proteinogene aminokisline predhodniki nekaterih dragocenih biološko aktivnih molekul.

Dva biogena amina, β-alanin in cisteamin, sta del koencima A (koencimi so derivati ​​vodotopnih vitaminov, ki tvorijo aktivno središče kompleksnih encimov). β-alanin nastane z dekarboksilacijo asparaginske kisline, cisteamin pa z dekarboksilacijo cisteina:

β-alanin cisteamin

Ostanek glutaminske kisline je del drugega koencima - tetrahidrofolne kisline, derivata vitamina B c.

Druge biološko dragocene molekule so konjugati žolčnih kislin z aminokislino glicin. Ti konjugati so močnejše kisline od bazičnih, nastajajo v jetrih in so prisotni v žolču v obliki soli.

glikoholna kislina

Proteinogene aminokisline so predhodniki nekaterih antibiotikov – biološko aktivne snovi, ki ga sintetizirajo mikroorganizmi in zavirajo razmnoževanje bakterij, virusov in celic. Najbolj znani med njimi so penicilini in cefalosporini, ki sestavljajo skupino β-laktamskih antibiotikov in jih proizvajajo plesni rodu Penicillium. Zanje je značilna prisotnost v njihovi strukturi reaktivnega β-laktamskega obroča, s pomočjo katerega zavirajo sintezo celičnih sten gramnegativnih mikroorganizmov.

splošna formula penicilina

Iz aminokislin z dekarboksilacijo pridobivamo biogene amine – nevrotransmiterje, hormone in histohormone.

Aminokislini glicin in glutamat sta sami nevrotransmiterji v centralnem živčnem sistemu.

Derivati ​​aminokislin so tudi alkaloidi - naravne spojine bazične narave, ki vsebujejo dušik, ki nastanejo v rastlinah. Te spojine so izjemno aktivne fiziološke spojine, ki se pogosto uporabljajo v medicini. Primeri alkaloidov vključujejo derivat fenilalanina papaverin, izokinolinski alkaloid uspavalnega maka (antispazmodik) in derivat triptofana fizostigmin, indolni alkaloid iz fižola Calabar (zdravilo proti holinesterazi):

papaverin fizostigmin

Aminokisline so izjemno priljubljen predmet biotehnologije. Obstaja veliko možnosti za kemično sintezo aminokislin, vendar so rezultat racemati aminokislin. Ker so za živilsko industrijo in medicino primerni le L-izomeri aminokislin, je treba racemne mešanice ločevati na enantiomere, kar predstavlja resen problem. Zato je bolj priljubljen biotehnološki pristop: encimska sinteza z imobiliziranimi encimi in mikrobiološka sinteza s celimi mikrobnimi celicami. V obeh zadnjih primerih dobimo čiste L-izomere.

Aminokisline se uporabljajo kot aditivi za živila in krmne komponente. Glutaminska kislina okrepi okus mesa, valin in levcin izboljšata okus pekovski izdelki, glicin in cistein se uporabljajo kot antioksidanti pri konzerviranju. D-triptofan je lahko nadomestek sladkorja, saj je večkrat slajši. Lizin dodajamo krmi rejnih živali, saj večina rastlinskih beljakovin vsebuje majhne količine esencialne aminokisline lizina.

Aminokisline se pogosto uporabljajo v medicinski praksi. To so aminokisline, kot so metionin, histidin, glutaminska in asparaginska kislina, glicin, cistein, valin.

V zadnjem desetletju so aminokisline začeli dodajati kozmetičnim izdelkom za nego kože in las.

Kemično modificirane aminokisline se pogosto uporabljajo tudi v industriji kot površinsko aktivne snovi pri sintezi polimerov, pri proizvodnji detergentov, emulgatorjev in aditivov za goriva.