Peptidna vez. zgradba in biološke lastnosti peptidov. Kaj je polipeptid, zgradba verige in peptidna vez Kaj je peptidna vez

Sposobnost povezovanja med seboj peptid St. (nastane polimerna molekula).

Peptidna vez – med α-karboksilno skupino ene aminokisline. inα-aminogr.drugi amino..

Pri poimenovanju dodajte pripono “-il”, zadnja je amino. ni urejeno njegovo ime.

(alanil-seril-triptofan)

Lastnosti peptidne vezi

1. Transpozicija aminokislinskih radikalov glede na C-N vez

2. Koplanarnost - vsi atomi, vključeni v peptidno skupino, so v isti ravnini, pri čemer se "H" in "O" nahajata na nasprotnih straneh peptidne vezi.

3. Prisotnost keto oblike (o-c=n) in enolne (o=s-t-n) oblike

4. Sposobnost tvorbe dveh vodikovih vezi z drugimi peptidi

5. Peptidna vez ima delno značaj dvojne vezi, dolžina je manjša od enojne vezi, je toga struktura in rotacija okoli nje je otežena.

Za detekcijo proteinov in peptidov - biuretna reakcija (od modre do vijolične)

4) FUNKCIJE BELJAKOVIN:

Strukturne beljakovine (kolagen, keratin),

Encimski (pepsin, amilaza),

Transport (transferin, albumin, hemoglobin),

Hrana (jajčni beljak, žita),

Kontraktilni in motorični (aktin, miozin, tubulin),

Zaščitni (imunoglobulini, trombin, fibrinogen),

Regulativni (somatotropni hormon, adrenokortikotropni hormon, insulin).

STOPNJE ORGANIZACIJE PROTEINSKE STRUKTURE

Beljakovine so zaporedje aminokislin, povezanih med seboj peptidne vezi.

Peptid je amino. ne več kot 10

Polipeptid - od 10 do

Beljakovine - več kot 40 aminokislin.

PRIMARNA STRUKTURA -linearna proteinska molekula, slika. pri kombinaciji aminokislin. v verigo.

polimorfizem beljakovin - se lahko podedujejo in ostanejo v populaciji

Zaporedje in razmerje aminokislin v primarni strukturi določa nastanek sekundarne, terciarne in kvartarne strukture.

SEKUNDARNA STRUKTURA- interakcija pept. skupine z arr. vodik povezave. Obstajata dve vrsti struktur - polaganje v obliki vrvi in ​​lonca.

Dve možnosti sekundarne strukture: α-vijačnica (α-struktura ali vzporedna) in β-nagubana plast (β-struktura ali antiparalelna).

V enem proteinu sta praviloma prisotni obe strukturi, vendar v različnih razmerjih.

Pri globularnih proteinih prevladuje α-vijačnica, pri fibrilarnih proteinih prevladuje β-struktura.

Sekundarna struktura nastane le s sodelovanjem vodikovih vezi med peptidnimi skupinami: kisikov atom ene skupine reagira z vodikovim atomom druge, hkrati pa se kisik druge peptidne skupine veže z vodikom tretje, itd.

Polipeptidi so proteini z visoko stopnjo kondenzacije. Razširjeni so med organizmi tako rastlinskega kot živalskega izvora. Se pravi, tukaj govorimo o komponentah, ki so obvezne. So zelo raznolike in ni jasne meje med takimi snovmi in navadnimi beljakovinami. Če govorimo o raznolikosti takšnih snovi, potem je treba opozoriti, da je pri njihovem nastanku v ta proces vključenih vsaj 20 aminokislin protenogenega tipa, in če govorimo o številu izomerov, potem so lahko nedoločen.

Zato imajo proteinske molekule toliko možnosti, ki so skoraj neomejene, ko gre za njihovo multifunkcionalnost. Torej, jasno je, zakaj se beljakovine imenujejo glavne od vseh živih bitij na Zemlji. Beljakovine imenujemo tudi ena najkompleksnejših snovi, ki jih je kdajkoli oblikovala narava, poleg tega pa so zelo edinstvene. Tako kot beljakovine tudi beljakovine prispevajo k aktivnemu razvoju živih organizmov.

Če smo čim bolj natančni, govorimo o snoveh, ki so biopolimeri na osnovi aminokislin, ki vsebujejo vsaj sto ostankov aminokislinskega tipa. Še več, tu obstaja tudi delitev - obstajajo snovi, ki spadajo v nizkomolekularno skupino, vključujejo le nekaj deset aminokislinskih ostankov, obstajajo tudi snovi, ki spadajo v visokomolekularne skupine, vsebujejo bistveno več takšnih ostankov. Polipeptid je snov, ki jo resnično odlikuje velika raznolikost v strukturi in organizaciji.

Skupine polipeptidov

Vse te snovi so konvencionalno razdeljene v dve skupini, pri čemer se upoštevajo značilnosti njihove strukture, ki neposredno vplivajo na njihovo funkcionalnost:

• Prva skupina vključuje snovi, ki se razlikujejo po tipični strukturi beljakovin, to pomeni, da vključuje linearno verigo in same aminokisline. Najdemo jih v vseh živih organizmih, pri čemer so tu najbolj zanimive snovi s povečano hormonsko aktivnostjo.
• Kar zadeva drugo skupino, so tu tiste spojine, katerih struktura nima najbolj tipičnih lastnosti za beljakovine.

Kaj je polipeptidna veriga

Polipeptidna veriga je proteinska struktura, ki vključuje aminokisline, ki so vse tesno povezane s spojinami peptidnega tipa. Če govorimo o primarni strukturi, potem govorimo o najpreprostejši ravni strukture molekule proteinskega tipa. Za to organizacijsko obliko je značilna povečana stabilnost.

Ko se v celicah začnejo tvoriti peptidne vezi, se najprej aktivira karboksilna skupina ene aminokisline, šele nato se začne aktivna povezava z drugo podobno skupino. To pomeni, da so za polipeptidne verige značilni nenehno izmenjujoči se fragmenti takih vezi. Obstajajo številni specifični dejavniki, ki pomembno vplivajo na obliko strukture primarnega tipa, vendar njihov vpliv ni omejen na to. Obstaja aktiven vpliv na tiste organizacije takšne verige, ki imajo najvišjo raven.

Če govorimo o značilnostih te organizacijske oblike, so naslednje:

• obstaja redna menjava struktur, ki pripadajo togemu tipu;
• Obstajajo področja, ki imajo relativno mobilnost; imajo možnost kroženja okoli vezi. To so lastnosti, ki vplivajo na to, kako se polipeptidna veriga prilega prostoru. Poleg tega se lahko s peptidnimi verigami pojavijo različne vrste organizacijskih težav pod vplivom številnih dejavnikov. Lahko pride do ločitve ene od struktur, ko se peptidi oblikujejo v ločeno skupino in so ločeni od ene verige.

Sekundarna struktura beljakovin

Tu govorimo o različici polaganja verige tako, da je organizirana urejena struktura; to postane možno zaradi vodikovih vezi med skupinami peptidov ene verige z enakimi skupinami druge verige. Če upoštevamo konfiguracijo takšne strukture, je lahko:

1. Spiralni tip, to ime izhaja iz njegove edinstvene oblike.
2. Večplastni tip.

Če govorimo o vijačni skupini, potem je to proteinska struktura, ki je oblikovana v obliki vijačnice, ki nastane, ne da bi presegla eno verigo polipeptidnega tipa. Če govorimo o videzu, je v marsičem podoben navadni električni spirali, ki jo najdemo v ploščicah, ki delujejo na elektriko.

Kar zadeva slojevito strukturo, se tukaj veriga odlikuje z ukrivljeno konfiguracijo, njena tvorba poteka na podlagi vodikovih vezi in tukaj je vse omejeno na meje enega odseka določene verige.

Aminokisline v polipeptidni verigi so povezane z amidno vezjo, ki nastane med α-karboksilno skupino ene aminokisline in α-amino skupino naslednje aminokisline (slika 1). Kovalentna vez, ki nastane med aminokislinami, se imenuje peptidna vez. Atomi kisika in vodika peptidne skupine zasedajo trans položaj.

riž. 1. Shema tvorbe peptidne vezi.V vsakem proteinu ali peptidu lahko ločimo: N-konec protein ali peptid s prosto α-amino skupino (-NH2);

C-konecs prosto karboksilno skupino (-COOH);

Peptidna hrbtenicaproteini, sestavljeni iz ponavljajočih se fragmentov: -NH-CH-CO-; Aminokislinski radikali(stranske verige) (R 1 in R 2)- variabilne skupine.

Skrajšani zapis polipeptidne verige, kot tudi sinteza beljakovin v celicah, se nujno začne z N-koncem in konča s C-koncem:

Imena aminokislin, ki so vključene v peptid in tvorijo peptidno vez, imajo končnice -il. Na primer, zgornji tripeptid se imenuje treonil-histidil-prolin.

Edini variabilni del, ki razlikuje en protein od vseh drugih, je kombinacija radikalov (stranskih verig) aminokislin, ki jih vsebuje. Tako so posamezne lastnosti in funkcije proteina določene s strukturo in vrstnim redom menjavanja aminokislin v polipeptidni verigi.

Polipeptidne verige različnih beljakovin v telesu lahko vključujejo od več aminokislin do več sto in tisoče aminokislinskih ostankov. Njihova molekulska masa (molska masa) se prav tako zelo razlikuje. Tako je hormon vazopresin sestavljen iz 9 aminokislin, pravijo. masa 1070 kDa; insulin - iz 51 aminokislin (v 2 verigah), mol. masa 5733 kDa; lizocim - iz 129 aminokislin (1 veriga), mol. masa 13.930 kDa; hemoglobin - iz 574 aminokislin (4 verige), mol. masa 64.500 kDa; kolagen (tropokolagen) - približno 1000 aminokislin (3 verige), mol. masa ~130.000 kD.

Lastnosti in delovanje beljakovine so odvisne od zgradbe in vrstnega reda menjavanja aminokislin v verigi; sprememba aminokislinske sestave jih lahko zelo spremeni. Tako sta 2 hormona zadnjega režnja hipofize - oksitocin in vazopresin - nanopeptida in se razlikujeta v 2 aminokislinah od 9 (na mestih 3 in 8):

Glavni biološki učinek oksitocina je spodbujanje krčenja gladkih mišic maternice med porodom, vazopresin pa povzroči reabsorpcijo vode v ledvičnih tubulih (antidiuretični hormon) in ima vazokonstriktorske lastnosti. Tako se kljub veliki strukturni podobnosti fiziološka aktivnost teh peptidov in tarčna tkiva, na katera delujejo, razlikujejo, t.j. zamenjava samo 2 od 9 aminokislin povzroči pomembno spremembo v delovanju peptida.

Včasih zelo majhna sprememba v strukturi velikega proteina povzroči zatiranje njegove aktivnosti. Tako je encim alkohol dehidrogenaza, ki razgrajuje etanol v človeških jetrih, sestavljen iz 500 aminokislin (v 4 verigah). Njegova aktivnost med prebivalci azijske regije (Japonska, Kitajska itd.) Je precej manjša kot med prebivalci Evrope. To je posledica dejstva, da je v polipeptidni verigi encima glutaminska kislina na mestu 487 nadomeščena z lizinom.

Interakcije med radikali aminokislin so velikega pomena pri stabilizaciji prostorske strukture proteinov; ločimo lahko 4 vrste kemijskih vezi: hidrofobne, vodikove, ionske, disulfidne.

Hidrofobne vezi nastanejo med nepolarnimi hidrofobnimi radikali (slika 2). Imajo vodilno vlogo pri tvorbi terciarne strukture proteinske molekule.

riž. 2. Hidrofobne interakcije med radikali

Vodikove vezi- nastanejo med polarnimi (hidrofilnimi) nenabitimi radikalnimi skupinami z mobilnim atomom vodika in skupinami z elektronegativnim atomom (-O ali -N-) (slika 3).

Ionske vezi nastanejo med polarnimi (hidrofilnimi) ionogenimi radikali z nasprotno nabitimi skupinami (slika 4).

riž. 3. Vodikove vezi med radikali aminokislin

riž. 4. Ionska vez med radikaloma lizina in asparaginske kisline (A) in primeri ionskih interakcij (B)

Disulfidna vez- kovalentna, ki jo tvorita dve sulfhidrilni (tiolni) skupini cisteinskih radikalov, ki se nahajata na različnih mestih polipeptidne verige (slika 5). Najdemo ga v beljakovinah, kot so inzulin, insulinski receptor, imunoglobulini itd.

Disulfidne vezi stabilizirajo prostorsko strukturo ene polipeptidne verige ali povezujejo dve verigi skupaj (na primer verigi A in B hormona insulina) (slika 6).

riž. 5. Tvorba disulfidne vezi.

riž. 6. Disulfidne vezi v molekuli insulina. Disulfidne vezi: med cisteinskimi ostanki iste verige A(a), med verigami A in IN(b). Številke označujejo položaj aminokislin v polipeptidnih verigah.

Peptidi– to so naravne ali sintetične spojine, katerih molekule so zgrajene iz aminokislinskih ostankov, ki so med seboj povezani s peptidnimi vezmi (peptidni most), v bistvu amidnimi vezmi.

Molekule peptidov lahko vsebujejo komponento, ki ni aminokislina. Peptidi z do 10 aminokislinskimi ostanki se imenujejo oligopeptidi(dipeptidi, tripeptidi itd.) Peptidi, ki vsebujejo več kot 10 do 60 aminokislinskih ostankov, so razvrščeni kot polipeptidi. Imenujejo se naravni polipeptidi z molekulsko maso več kot 6000 daltonov beljakovine.

Nomenklatura

Aminokislinski ostanek peptida, ki nosi α-amino skupino, se imenuje N-konec, ki nosi prosto -karboksilno skupino – C-terminal. Ime peptida je sestavljeno iz seznama trivialnih imen aminokislin, začenši z N-terminalnim. V tem primeru se pripona "in" spremeni v "sil" za vse aminokisline, razen za C-terminalno.

Primeri

Glicilalanin ali Gly-Ala

b) alanil-seril-aspargil-fenilalanil-glicin

ali Ala – Ser – Asp – Phe – Gly. Tu je alanin N-terminalna aminokislina, glutamin pa C-terminalna aminokislina.

Klasifikacija peptidov

1. Homomerno – pri hidrolizi nastanejo samo aminokisline.

2. Heteromerno– pri hidrolizi poleg α-aminokislin nastanejo tudi neaminokislinske komponente, npr.

a) glikopeptidi;

b) nukleopeptidi;

c) fosfopeptidi.

Peptidi so lahko linearni ali ciklični. Peptide, pri katerih so vezi med aminokislinskimi ostanki samo amidne (peptidne), imenujemo homogena.Če poleg amidne skupine obstajajo estrske, disulfidne skupine, se imenujejo peptidi heterogena. Heterodetski peptidi, ki vsebujejo hidroksiaminokisline, se imenujejo peptolidi. Peptidi, sestavljeni iz ene aminokisline, se imenujejo homopoliaminokisline. Tisti peptidi, ki vsebujejo identične ponavljajoče se regije (enega ali več aminokislinskih ostankov), se imenujejo redna. Imenujemo heteromerne in heterogene peptide depsipeptidi.

Zgradba peptidne vezi

V amidih je vez ogljik-dušik delno dvojno vezana zaradi p,-konjugacije NPE atoma dušika in -vezi karbonila (dolžina C-N vezi: v amidih - 0,132 nm, v aminih - 0,147 nm), zato je amidna skupina planarna in ima trans konfiguracijo. Tako je peptidna veriga menjava ravninskih fragmentov amidne skupine in fragmentov ogljikovodikovih radikalov ustreznih aminokislin. Pri slednjih rotacija okoli enostavnih vezi ni težavna, kar povzroči nastanek različnih konformerjev. Dolge verige peptidov tvorijo α-vijačnice in β-strukture (podobno kot pri proteinih).

Sinteza peptidov

Med sintezo peptidov mora nastati peptidna vez med karboksilno skupino ene aminokisline in aminsko skupino druge aminokisline. Iz dveh aminokislin lahko nastaneta dva dipeptida:

Zgornji diagrami so formalni. Za sintezo, na primer, glicilalanina, je treba izvesti ustrezne modifikacije začetnih aminokislin (ta sinteza ni obravnavana v tem priročniku).

α-aminokisline so lahko med seboj kovalentno povezane z peptidne vezi. Karboksilna skupina ene aminokisline je kovalentno vezana na amino skupino druge aminokisline. V tem primeru R- CO-NH-R vez, imenovana peptidna vez. V tem primeru se molekula vode odcepi.

S pomočjo peptidnih vezi nastanejo iz aminokislin proteini in peptidi. Peptidi, ki vsebujejo do 10 aminokislin, se imenujejo oligopeptidi. Pogosto ime takšnih molekul označuje število aminokislin, vključenih v oligopeptid: tripeptid, pentapeptid, oktapeptid itd. Peptidi, ki vsebujejo več kot 10 aminokislin, se imenujejo "polipeptidi" in polipeptide, sestavljene iz več kot 50 aminokislinskih ostankov, običajno imenujemo proteini. Monomeri aminokislin, ki sestavljajo beljakovine, se imenujejo "aminokislinski ostanki". Aminokislinski ostanek, ki ima prosto amino skupino, imenujemo N-terminalni in ga zapišemo na levi strani, tistega, ki ima prosto C-karboksilno skupino, pa imenujemo C-terminalni in ga zapišemo na desni strani. Peptidi se zapisujejo in berejo z N-konca.

Vez med α-ogljikovim atomom in α-amino skupino ali α-karboksilno skupino je prosto vrtljiva (čeprav je omejena z velikostjo in naravo radikalov), kar omogoča, da polipeptidna veriga sprejme različne konfiguracije.

Peptidne vezi se običajno nahajajo v trans konfiguraciji, tj. α-ogljikovi atomi se nahajajo na nasprotnih straneh peptidne vezi. Posledično se stranski radikali aminokislin nahajajo na najbolj oddaljeni razdalji drug od drugega v prostoru. Peptidne vezi so zelo močne in so kovalentna.

Človeško telo proizvaja veliko peptidov, ki sodelujejo pri uravnavanju različnih bioloških procesov in imajo visoko fiziološko aktivnost. To so številni hormoni - oksitocin (9 aminokislinskih ostankov), vazopresin (9), bradikinin (9), ki uravnavajo žilni tonus, ščitnični hormoni (3), antibiotiki - gramicidin, peptidi z analgetičnim delovanjem (enkefalini (5) in endorfini ter drugi opioidni peptidi). Protibolečinski učinek teh peptidov je stokrat večji od analgetičnega učinka morfija;

Uporaba aminokislin na podlagi lastnosti.

Aminokisline, predvsem α-aminokisline, so potrebne za sintezo beljakovin v živih organizmih. Ljudje in živali prejmejo za to potrebne aminokisline v obliki hrane, ki vsebuje različne beljakovine. Slednje se v prebavnem traktu razdelijo na posamezne aminokisline, iz katerih se nato sintetizirajo beljakovine, značilne za določen organizem. Nekatere aminokisline se uporabljajo v medicinske namene. Veliko aminokislin se uporablja za krmo živali.

Derivati ​​aminokislin se uporabljajo za sintezo vlaken, kot je najlon.

Vprašanja za samokontrolo

· Napišite elektronsko zgradbo dušika in vodika.

· Napišite elektronsko in strukturno formulo amoniaka.

· Kaj je ogljikovodikov radikal?

· Katere ogljikovodikove radikale poznate?

· Zamenjajte en vodik v molekuli amoniaka z metilnim radikalom.

· Kaj misliš, kaj je ta povezava in kako se imenuje?

· Katero snov boste dobili, če preostale vodikove atome zamenjate z ogljikovodiki, na primer z metilnimi radikali?

· Kako se bodo spremenile lastnosti nastalih spojin?

· Določi formulo organske snovi, če je znano, da je njena parna gostota za vodik 22,5, masni delež ogljika 0,533, masni delež vodika 0,156 in masni delež dušika 0,311. (Odgovor: C 2 H 7 N.)

· Učbenik G.E.Rudzitis, F.G.Feldman. Stran 173, št. 6, 7.

ü Kaj je kislina?

ü Kaj je funkcionalna skupina?

ü Katere funkcionalne skupine se spomnite?

ü Kaj je amino skupina?

ü Kakšne lastnosti ima amino skupina?

ü Kakšne lastnosti ima kislina?

ü Kakšno reakcijo bo po vašem mnenju povzročilo okolje na molekulo, ki vsebuje kislo in bazično skupino?

ü TEST

Možnost 1.

1) Aminokisline vključujejo funkcionalne skupine:

a) -NH2 in –OH

b) -NH2 in –SON

c) -NH2 in –COOH

d) -OH in –COOH

2. Aminokisline lahko štejemo za derivate:

a) alkeni;

b) alkoholi;

c) karboksilne kisline;

d) ogljikovi hidrati.

3. Aminokisline reagirajo

a) polimerizacija;

b) polikondenzacija;

c) nevtralizacija.

4. Vezava med aminokislinami v polimeru:

a) vodik;

b) ionski;

c) peptid.

5. Esencialne aminokisline so...

Možnost 2.

1. Splošna formula aminokislin:

a) R-CH2(NH2)-COOH;

2. V raztopini aminokislin, medij

a) alkalne;

b) nevtralen;

c) kislo.

3. Aminokisline lahko medsebojno delujejo in tvorijo:

a) ogljikovi hidrati;

b) nukleinske kisline;

c) polipeptidi;

d) škrob.

4. Aminokisline so...

a) organske baze;

b) kisline

c) organske amfoterne spojine.

5. Aminokisline se uporabljajo v...

ü Iz katerih anorganskih snovi lahko dobimo aminoocetno kislino? Napišite ustrezne enačbe reakcije.

ü Naloga. Določite aminokislinsko formulo, če so masni deleži ogljika, vodika, kisika in dušika enaki: 48 %, 9,34 %, 42,67 % in 18,67 %. Napišite vse možne strukturne formule in jih poimenujte.

UČNI NAČRT št. 16

Disciplina: kemija.

Zadeva: Veverice.

Namen lekcije: Preučite primarno, sekundarno in terciarno strukturo beljakovin. Kemijske lastnosti beljakovin: zgorevanje, denaturacija, hidroliza, barvne reakcije. Biološke funkcije beljakovin.

Načrtovani rezultati

Zadeva: oblikovanje idej o mestu kemije v sodobni znanstveni sliki sveta; razumevanje vloge kemije pri oblikovanju človekovega obzorja in funkcionalna pismenost za reševanje praktičnih problemov;

Metapredmet: uporaba različnih vrst kognitivne dejavnosti in osnovnih intelektualnih operacij (postavitev problema, oblikovanje hipotez, analiza in sinteza, primerjava, posplošitev, sistematizacija, prepoznavanje vzročno-posledičnih razmerij, iskanje analogov, oblikovanje sklepov) do rešiti problem;

Osebno: občutek ponosa in spoštovanja do zgodovine in dosežkov domače kemijske znanosti; kemijsko kompetentno vedenje v poklicnih dejavnostih in doma pri ravnanju s kemikalijami, materiali in procesi;

Standardni čas: 2 uri

Vrsta lekcije: Predavanje.

Načrt lekcije:

Oprema: Učbenik.

Literatura:

1. Kemija 10. razred: učbenik. za splošno izobraževanje organizacije s prid. na elektron Mediji (DVD) / G.E. Rudzitis, F.G. Feldman. – M.: Izobraževanje, 2014. -208 str.: ilustr.

2. Kemija za poklice in tehnične specialnosti: učbenik za študente. institucije prof. izobraževanje / O.S. Gabrielyan, I.G. Ostroumov. – 5. izd., izbrisano. – M.: Založniški center “Akademija”, 2017. – 272 str., z barvami. bolan

Učiteljica: Tubalceva Yu.N.

Tema 16. BELJAKOVINE.

1. Beljakovine. Primarne, sekundarne, terciarne strukture proteinov.

2. Kemijske lastnosti beljakovin: zgorevanje, denaturacija, hidroliza, barvne reakcije.

3. Biološke funkcije beljakovin.

1) Veverice. Primarne, sekundarne, terciarne strukture proteinov.

1 – Sestava beljakovin: C – 54 %, O – 23 %, H – 7 %, N – 17 %, S – 2 % in ostale: Zn, P, Fe, Cu, Mg, Mn

Leta 1903 je nemški znanstvenik E.G. Fischer predlagal peptidno teorijo, ki je postala ključ do skrivnosti strukture beljakovin. Fischer je predlagal, da so proteini polimeri aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidno vezjo NH–CO. Idejo, da so beljakovine polimerne tvorbe, je leta 1888 izrazil ruski znanstvenik A.Ya Danilevsky.

2 - Beljakovine – IUD – beljakovine

»Protos« iz grščine pomeni »primarni, najpomembnejši«. Beljakovine so naravni polimeri, sestavljeni iz AA.

Mr (albumin)=36000

Mr (miozin) = 150000

Mr (hemoglobin) = 68000

Mr (kolagen)=350000

Mr (fibrinogen) = 450000

Formula mlečnih beljakovin - kazein C 1894 H 3021 O 576 N 468 S 21

Beljakovine so naravne visokomolekularne naravne spojine (biopolimeri), zgrajene iz alfa aminokislin, povezanih s posebno peptidno vezjo.

Beljakovine vsebujejo 20 različnih aminokislin, kar pomeni, da obstaja ogromno različnih beljakovin z različnimi kombinacijami aminokislin. Tako kot lahko iz 33 črk abecede sestavimo neskončno število besed, lahko iz 20 aminokislin sestavimo neskončno število beljakovin. V človeškem telesu je do 100.000 beljakovin.

Število aminokislinskih ostankov, vključenih v molekule, je različno: insulin - 51, mioglobin - 140. Zato je M r proteina od 10.000 do več milijonov.

4 - Beljakovine delimo na proteine ​​(enostavne beljakovine) in proteine ​​(kompleksne beljakovine).

20 AK je "gradnik" beljakovinske zgradbe; če jih povežete v različnih vrstnih redih, lahko zgradite nešteto različnih snovi z zelo različnimi lastnostmi. Kemiki poskušajo razvozlati strukturo velikanskih proteinskih molekul. Ta naloga je zelo težka: narava skrbno skriva "načrte", po katerih so ti delci zgrajeni.

V začetku dvajsetega stoletja je nemškemu znanstveniku E. Fischerju in drugim raziskovalcem uspelo sintetizirati spojine v molekule, ki so vsebovale 18 ostankov različnih AA, povezanih s peptidnimi vezmi.

5 - Primarna struktura proteina je zaporedna alternacija AA (polipeptidna veriga PPC). Prostorska konfiguracija proteinske molekule, ki spominja na vijačnico, nastane zaradi številnih vodikovih vezi med skupinami.

– CO– in –NH–

Ta struktura beljakovin se imenuje sekundarna. V vesolju zvita vijačnica PPC tvori terciarno strukturo proteina, ki se vzdržuje z interakcijo različnih funkcionalnih skupin PPC.

–S–S– (disulfidni most)

–COOH in –OH (estrski most)

–COOH in –NH 2 (solni most)

Nekatere beljakovinske makromolekule se lahko med seboj povezujejo in tvorijo velike molekule. Polimerne tvorbe proteinov imenujemo kvartarne strukture (hemoglobin le s tako strukturo lahko veže in prenaša O 2 v telo)

2) Kemijske lastnosti beljakovin: zgorevanje, denaturacija, hidroliza, barvne reakcije.

1. Za beljakovine so značilne reakcije, ki povzročijo pojavi se oborina. Toda v nekaterih primerih se nastala oborina raztopi z odvečno vodo, v drugih pa pride do nepovratne koagulacije beljakovin, tj. denaturacija

Denaturacija je sprememba terciarne in kvartarne strukture beljakovinske makromolekule pod vplivom zunanjih dejavnikov (zvišanje ali znižanje temperature, tlaka, mehanskih obremenitev, delovanja kemičnih reagentov, UV sevanja, sevanja, strupov, soli težkih kovin (svinca). , živo srebro itd.))