กรดอะมิโนในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรดและด่าง จำเป็นต้องมีกรดอะมิโนยี่สิบชนิดในการสังเคราะห์โปรตีน ประกอบด้วยกรดอะมิโนอาร์จินีนและไลซีน

กรดอะมิโนเป็นกรดคาร์บอกซิลิกอินทรีย์ซึ่งมีอะตอมไฮโดรเจนอย่างน้อยหนึ่งอะตอมในห่วงโซ่ไฮโดรคาร์บอนถูกแทนที่ด้วยหมู่อะมิโน ขึ้นอยู่กับตำแหน่งของกลุ่ม -NH 2, α, β, γ ฯลฯ มีความโดดเด่น จนถึงปัจจุบัน มีการพบกรดอะมิโนมากถึง 200 ชนิดในวัตถุต่างๆ ของโลกที่มีชีวิต ร่างกายมนุษย์ประกอบด้วยกรดอะมิโนประมาณ 60 ชนิดและอนุพันธ์ของกรดอะมิโนเหล่านี้ แต่ไม่ใช่ทั้งหมดจะเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน

กรดอะมิโนแบ่งออกเป็นสองกลุ่ม:

โปรตีน (ส่วนหนึ่งของโปรตีน)
ในจำนวนนี้มีตัวหลัก (มีเพียง 20 ตัวเท่านั้น) และตัวหายาก หายาก กรดอะมิโนโปรตีน(เช่น ไฮดรอกซีโพรลีน ไฮดรอกซีไลซีน กรดอะมิโนซิตริก ฯลฯ) จริงๆ แล้วเป็นอนุพันธ์ของกรดอะมิโน 20 ชนิดเดียวกัน
กรดอะมิโนที่เหลือไม่เกี่ยวข้องกับการสร้างโปรตีน พบได้ในเซลล์ทั้งในรูปแบบอิสระ (เป็นผลิตภัณฑ์เมตาบอลิซึม) หรือเป็นส่วนหนึ่งของสารประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนอื่น ๆ ตัวอย่างเช่น กรดอะมิโนออร์นิทีนและซิทรูลีนเป็นผลิตภัณฑ์ระดับกลางในการสร้างอาร์จินีนของกรดอะมิโนที่มีโปรตีนและเกี่ยวข้องกับวงจรการสังเคราะห์ยูเรีย กรดγ-amino-butyric ยังพบในรูปแบบอิสระและมีบทบาทเป็นสื่อกลางในการส่งกระแสประสาท β-alanine เป็นส่วนหนึ่งของวิตามิน pantothenic acid
ไม่ใช่โปรตีน (ไม่เกี่ยวข้องกับการสร้างโปรตีน)
กรดอะมิโนที่ไม่ใช่โปรตีน แตกต่างจากกรดอะมิโนที่มีความหลากหลายมากกว่า โดยเฉพาะที่พบในเชื้อราและพืชชั้นสูง กรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนมีส่วนเกี่ยวข้องในการสร้างโปรตีนหลายชนิด โดยไม่คำนึงถึงประเภทของสิ่งมีชีวิต และกรดอะมิโนที่ไม่ก่อให้เกิดโปรตีนอาจเป็นพิษต่อสิ่งมีชีวิตในสายพันธุ์อื่นได้ กล่าวคือ พวกมันมีพฤติกรรมเหมือนสารแปลกปลอมทั่วไป ตัวอย่างเช่น คานาวานีน กรดไดนิโคลิก และเบต้า-ไซยาโน-อะลานีนที่แยกได้จากพืชเป็นพิษต่อมนุษย์

โครงสร้างและการจำแนกประเภทของกรดอะมิโนที่เป็นโปรตีน

ในกรณีที่ง่ายที่สุด ราก R จะแสดงด้วยอะตอมไฮโดรเจน (ไกลซีน) แต่ก็อาจมีโครงสร้างที่ซับซ้อนได้เช่นกัน ดังนั้นกรดα-อะมิโนจึงแตกต่างกันในโครงสร้างของอนุมูลด้านข้างเป็นหลักดังนั้น คุณสมบัติทางกายภาพและเคมีที่มีอยู่ในอนุมูลเหล่านี้ กรดอะมิโนสามารถจำแนกได้สามประเภท:

การจำแนกประเภทกรดอะมิโนทางสรีรวิทยาที่กำหนดนั้นไม่เป็นสากล แตกต่างจากการจำแนกประเภทสองประเภทแรก และเป็นไปตามอำเภอใจในระดับหนึ่ง เนื่องจากใช้ได้กับสิ่งมีชีวิตในสายพันธุ์ที่กำหนดเท่านั้น อย่างไรก็ตาม ความจำเป็นที่แท้จริงของกรดอะมิโน 8 ชนิดนั้นเป็นสากลสำหรับสิ่งมีชีวิตทุกประเภท (ตารางที่ 2 แสดงข้อมูลสำหรับตัวแทนของสัตว์มีกระดูกสันหลังและแมลงบางชนิด [แสดง] ).

ตารางที่ 2 กรดอะมิโนจำเป็น (+) ไม่จำเป็น (-) และกึ่งจำเป็น (±) สำหรับสัตว์มีกระดูกสันหลังและแมลงบางชนิด (หลัง Lyubka et al., 1975)
กรดอะมิโน	มนุษย์	หนู	หนู	ไก่	แซลมอน	ยุง	ผึ้ง
ไกลซีน	-	-	-	+	-	+	-
อลันยา	-	-	-	-	-	-	-
วาลิน	+	+	+	+	+	+	+
ลิวซีน	+	+	+	+	+	+	+
ไอโซลิวซีน	+	+	+	+	+	+	+
ซีสเตอีน	-	-	-	-	-	-	-
เมไทโอนีน	+	+	+	+	+	+	+
เซริน	-	-	-	-	-	-	-
ธรีโอนีน	+	+	+	+	+	+	+
กรดแอสปาร์ติก	-	-	-	-	-	-	-
กรดกลูตามิก	-	-	-	-	-	-	-
ไลซีน	+	+	+	+	+	+	+
อาร์จินีน	±	±	+	+	+	+	+
ฟีนิลอะลานีน	+	+	+	+	+	+	+
ไทโรซีน	±	±	+	+	-	-	-
ฮิสติดีน	±	+	+	+	+	+	+
ทริปโตเฟน	+	+	+	+	+	+	+
โพรลีน	-	-	-	-	-	-	-

สำหรับหนูและหนูเมาส์ มีกรดอะมิโนที่จำเป็นอยู่แล้วเก้าชนิด (ฮิสติดีนถูกเติมเข้าไปในกรดอะมิโนแปดชนิดที่รู้จัก) การเจริญเติบโตและพัฒนาการของไก่ตามปกติจะเกิดขึ้นได้เมื่อมีกรดอะมิโนจำเป็นถึง 11 ชนิดเท่านั้น (เติมฮิสติดีน อาร์จินีน ไทโรซีน) เช่น กรดอะมิโนกึ่งจำเป็นสำหรับมนุษย์มีความจำเป็นอย่างยิ่งสำหรับไก่ สำหรับยุง ไกลซีนเป็นสิ่งจำเป็นอย่างยิ่ง ส่วนไทโรซีนกลับเป็นกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น

ซึ่งหมายความว่าสำหรับสิ่งมีชีวิตประเภทต่าง ๆ อาจมีความเบี่ยงเบนอย่างมีนัยสำคัญในความต้องการกรดอะมิโนแต่ละตัวซึ่งถูกกำหนดโดยลักษณะของเมแทบอลิซึมของพวกมัน

องค์ประกอบของกรดอะมิโนจำเป็นที่พัฒนาขึ้นสำหรับสิ่งมีชีวิตแต่ละประเภท หรือที่เรียกว่า auxotrophy ของสิ่งมีชีวิตที่เกี่ยวข้องกับกรดอะมิโน มักจะสะท้อนถึงความต้องการต้นทุนพลังงานขั้นต่ำสำหรับการสังเคราะห์กรดอะมิโน แท้จริงแล้วการได้รับผลิตภัณฑ์สำเร็จรูปนั้นให้ผลกำไรมากกว่าการผลิตด้วยตัวเอง ดังนั้นสิ่งมีชีวิตที่บริโภคกรดอะมิโนที่จำเป็นจึงใช้พลังงานน้อยกว่าสิ่งมีชีวิตที่สังเคราะห์กรดอะมิโนทั้งหมดประมาณ 20% ในทางกลับกัน ในระหว่างวิวัฒนาการ ไม่มีการรักษารูปแบบสิ่งมีชีวิตใดๆ ไว้ซึ่งจะต้องอาศัยการจัดหากรดอะมิโนทั้งหมดจากภายนอกโดยสิ้นเชิง อาจเป็นเรื่องยากสำหรับพวกเขาที่จะปรับตัวให้เข้ากับการเปลี่ยนแปลงของสภาพแวดล้อมภายนอก เนื่องจากกรดอะมิโนเป็นวัสดุในการสังเคราะห์สารเช่นโปรตีน โดยที่สิ่งมีชีวิตนั้นเป็นไปไม่ได้

คุณสมบัติทางเคมีฟิสิกส์ของกรดอะมิโน

คุณสมบัติกรด-เบสของกรดอะมิโน - ตามคุณสมบัติทางเคมี กรดอะมิโนคืออิเล็กโทรไลต์แบบแอมโฟเทอริก กล่าวคือ พวกมันรวมคุณสมบัติของทั้งกรดและเบสเข้าด้วยกัน

กลุ่มกรดของกรดอะมิโน: คาร์บอกซิล (-COOH -> -COO - + H +), กลุ่มα-อะมิโนโปรตอน (-NH + 3 -> -NH 2 + H +)

กลุ่มหลักของกรดอะมิโน: คาร์บอกซิลที่แยกตัวออก (-COO - + H + -> -COOH) และกลุ่มα-อะมิโน (-NH 2 + H + -> NH + 3)

สำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว จะมีค่าคงที่การแยกตัวของกรดอย่างน้อยสองตัวคือ pK a - ค่าหนึ่งสำหรับหมู่ -COOH และค่าที่สองสำหรับหมู่ α-อะมิโน

ในสารละลายที่เป็นน้ำ สามารถมีกรดอะมิโนได้สามรูปแบบ (รูปที่ 1)

ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าใน สารละลายที่เป็นน้ำกรดอะมิโนอยู่ในรูปของไดโพล หรือสวิตเตอร์

อิทธิพลของ pH ต่อการแตกตัวเป็นไอออนของกรดอะมิโน - การเปลี่ยนค่า pH ของสิ่งแวดล้อมจากกรดเป็นด่างจะส่งผลต่อประจุของกรดอะมิโนที่ละลาย ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด (pH<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

ในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด กรดอะมิโนจะเคลื่อนที่ไปทางแคโทดในสนามไฟฟ้า

ใน สภาพแวดล้อมที่เป็นด่าง(pH>7) ในกรณีที่มี OH มากเกินไป - ไอออน กรดอะมิโนจะอยู่ในรูปของไอออนที่มีประจุลบ (แอนไอออน) เนื่องจากหมู่ NH + 3 แยกตัวออกจากกัน:

ในกรณีนี้ กรดอะมิโนจะเคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้าไปยังขั้วบวก

ด้วยเหตุนี้ กรดอะมิโนจึงมีประจุเป็นศูนย์ บวกหรือลบทั้งหมด ขึ้นอยู่กับ pH ของสิ่งแวดล้อม

สถานะที่ประจุของกรดอะมิโนเป็นศูนย์เรียกว่าไอโซอิเล็กทริก ค่า pH ที่สถานะนี้เกิดขึ้นและกรดอะมิโนไม่เคลื่อนที่ในสนามไฟฟ้าไปยังขั้วบวกหรือแคโทดเรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก และถูกกำหนดให้เป็น pH I จุดไอโซอิเล็กทริกสะท้อนคุณสมบัติของกรด-เบสของกลุ่มต่างๆ ในกรดอะมิโนได้อย่างแม่นยำมาก และเป็นหนึ่งในค่าคงที่ที่สำคัญที่แสดงลักษณะของกรดอะมิโน

จุดไอโซอิเล็กทริกของกรดอะมิโนที่ไม่มีขั้ว (ไม่ชอบน้ำ) เข้าใกล้ค่า pH ที่เป็นกลาง (จาก 5.5 สำหรับฟีนิลอะลานีนถึง 6.3 สำหรับโพรลีน) สำหรับค่าที่เป็นกรด ค่าต่ำ(สำหรับกรดกลูตามิก 3.2 สำหรับกรดแอสปาร์ติก 2.8) จุดไอโซอิเล็กทริกของซิสเทอีนและซีสตีนคือ 5.0 ซึ่งบ่งบอกถึงคุณสมบัติที่เป็นกรดอ่อนของกรดอะมิโนเหล่านี้ กรดอะมิโนพื้นฐาน ได้แก่ ฮิสทิดีน โดยเฉพาะไลซีนและอาร์จินีน มีจุดไอโซอิเล็กทริกสูงกว่า 7 อย่างมีนัยสำคัญ

ในเซลล์และของเหลวระหว่างเซลล์ของร่างกายมนุษย์และสัตว์ ค่า pH ของสิ่งแวดล้อมใกล้เคียงกับเป็นกลาง ดังนั้นกรดอะมิโนพื้นฐาน (ไลซีน, อาร์จินีน) มีประจุบวกทั้งหมด (แคตไอออน) กรดอะมิโนที่เป็นกรด (แอสปาร์ติกและกลูตามีน) มี ประจุลบ (แอนไอออน) และส่วนที่เหลืออยู่ในรูปแบบไดโพล กรดอะมิโนที่เป็นกรดและเบสจะมีความชุ่มชื้นมากกว่ากรดอะมิโนอื่นๆ ทั้งหมด

สเตอริโอไอโซเมอร์ของกรดอะมิโน

กรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีอะตอมคาร์บอนไม่สมมาตร (C*) อย่างน้อยหนึ่งอะตอม และมี กิจกรรมทางแสงและส่วนใหญ่จะเป็นคนถนัดซ้าย พวกมันมีอยู่ในรูปของไอโซเมอร์เชิงพื้นที่หรือสเตอริโอไอโซเมอร์ จากการจัดเรียงองค์ประกอบแทนที่รอบๆ อะตอมคาร์บอนที่ไม่สมมาตร สเตอริโอไอโซเมอร์จะถูกจำแนกเป็นซีรีส์ L หรือ D

L- และ D-isomers มีความสัมพันธ์กันในฐานะวัตถุและภาพสะท้อนในกระจก ดังนั้นจึงถูกเรียกว่า Mirror isomers หรือ enantiomers กรดอะมิโนทรีโอนีนและไอโซลิวซีนแต่ละอะตอมมีอะตอมของคาร์บอนไม่สมมาตร 2 อะตอม จึงมีสเตอริโอไอโซเมอร์ 4 ตัว ตัวอย่างเช่น นอกเหนือจาก L- และ D-threonine แล้ว threonine ยังมีอีกสองชนิดซึ่งเรียกว่า diastereomers หรือ alloforms: L-allotreonine และ D-allotreonine

กรดอะมิโนทั้งหมดที่ประกอบเป็นโปรตีนอยู่ในกลุ่ม L-series เชื่อกันว่าไม่พบกรด D-amino ในธรรมชาติ อย่างไรก็ตาม พบโพลีเปปไทด์ในรูปของโพลีเมอร์ของกรด D-กลูตามิกในแคปซูลของแบคทีเรียที่มีสปอร์ (บาซิลลัสแอนแทรกซ์ บาซิลลัสมันฝรั่ง และบาซิลลัสหญ้าแห้ง); กรด D-glutamic และ D-alanine เป็นส่วนหนึ่งของ mucopeptides ของผนังเซลล์ของแบคทีเรียบางชนิด กรดดี-อะมิโนยังพบได้ในยาปฏิชีวนะที่ผลิตโดยจุลินทรีย์ (ดูตารางที่ 3)

บางทีกรด D-amino อาจเหมาะสมกว่าสำหรับการทำงานในการปกป้องสิ่งมีชีวิต (ทั้งแคปซูลของแบคทีเรียและยาปฏิชีวนะก็ทำหน้าที่นี้) ในขณะที่ร่างกายต้องการกรด L-amino ในการสร้างโปรตีน

การแพร่กระจายของกรดอะมิโนแต่ละตัวในโปรตีนต่างๆ

จนถึงปัจจุบันองค์ประกอบกรดอะมิโนของโปรตีนหลายชนิดจากจุลินทรีย์พืชและสัตว์ได้รับการถอดรหัสแล้ว อะลานีน ไกลซีน ลิวซีน และซีรีส์มักพบในโปรตีน อย่างไรก็ตามโปรตีนแต่ละชนิดมีองค์ประกอบของกรดอะมิโนของตัวเอง ตัวอย่างเช่น โปรทามีน (โปรตีนอย่างง่ายที่พบในนมปลา) มีอาร์จินีนมากถึง 85% แต่ไม่มีกรดอะมิโนที่มีไซคลิก เป็นกรด และมีซัลเฟอร์ ธรีโอนีน และไลซีน ไฟโบรอิน - โปรตีนไหมธรรมชาติมีไกลซีนสูงถึง 50% คอลลาเจนซึ่งเป็นโปรตีนจากเส้นเอ็นประกอบด้วยกรดอะมิโนหายาก (ไฮดรอกซีไลซีน ไฮดรอกซีโพรลีน) ซึ่งไม่มีอยู่ในโปรตีนอื่นๆ

องค์ประกอบของกรดอะมิโนในโปรตีนไม่ได้ถูกกำหนดโดยความพร้อมหรือไม่สามารถถูกแทนที่ได้ของกรดอะมิโนชนิดใดชนิดหนึ่ง แต่โดยวัตถุประสงค์ของโปรตีนหรือการทำงานของมัน ลำดับของกรดอะมิโนในโปรตีนจะถูกกำหนด รหัสพันธุกรรม.

หน้าหนังสือ 2

จำนวนหน้าทั้งหมด: 7

กรดอะมิโนคือกรดคาร์บอกซิลิกที่มีหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิล กรดอะมิโนธรรมชาติ ได้แก่ กรด 2-อะมิโนคาร์บอกซิลิก หรือกรด α-อะมิโน แม้ว่าจะมีกรดอะมิโน เช่น เบต้า-อะลานีน ทอรีน กรด γ-อะมิโนบิวทีริกก็ตาม สูตรทั่วไปของกรด α-อะมิโนมีลักษณะดังนี้:

กรด α-อะมิโนมีองค์ประกอบทดแทนที่แตกต่างกัน 4 ชนิดที่คาร์บอน 2 กล่าวคือ กรด α-อะมิโนทั้งหมด ยกเว้นไกลซีน มีอะตอมคาร์บอนไม่สมมาตร (ไครัล) และมีอยู่ในรูปของอีแนนทิโอเมอร์ 2 ตัว ได้แก่ กรด L- และ D-amino กรดอะมิโนธรรมชาติอยู่ในกลุ่ม L-series กรด D-amino พบได้ในแบคทีเรียและยาปฏิชีวนะเปปไทด์

กรดอะมิโนทั้งหมดในสารละลายที่เป็นน้ำสามารถมีอยู่ได้ในรูปของไบโพลาร์ไอออน และประจุทั้งหมดจะขึ้นอยู่กับ pH ของตัวกลาง ค่า pH ที่ประจุทั้งหมดเป็นศูนย์เรียกว่าจุดไอโซอิเล็กทริก ที่จุดไอโซอิเล็กทริก กรดอะมิโนจะมีสวิตเตอร์ไอออน กล่าวคือ หมู่เอมีนของมันถูกโปรตอน และหมู่คาร์บอกซิลของมันจะแยกตัวออกจากกัน ในบริเวณ pH ที่เป็นกลาง กรดอะมิโนส่วนใหญ่เป็นสวิตเตอร์ไอออน:

กรดอะมิโนไม่ดูดซับแสงในบริเวณที่มองเห็นได้ของสเปกตรัม กรดอะมิโนอะโรมาติกดูดซับแสงในบริเวณ UV ของสเปกตรัม: ทริปโตเฟนและไทโรซีนที่ 280 นาโนเมตร ฟีนิลอะลานีนที่ 260 นาโนเมตร

กรดอะมิโนบางชนิดมีลักษณะเฉพาะ ปฏิกิริยาเคมีมี คุ้มค่ามากสำหรับการปฏิบัติในห้องปฏิบัติการ: การทดสอบนินไฮดรินด้วยสีสำหรับหมู่แอลฟา-อะมิโน ลักษณะปฏิกิริยาของซัลไฮดริล ฟีนอลิกและกลุ่มอื่น ๆ ของอนุมูลกรดอะมิโน การเร่งและการก่อตัวของฐานชิฟฟ์ที่หมู่อะมิโน เอสเทอริฟิเคชันที่หมู่คาร์บอกซิล

บทบาททางชีวภาพของกรดอะมิโน:

1) เป็นองค์ประกอบโครงสร้างของเปปไทด์และโปรตีนที่เรียกว่ากรดอะมิโนโปรตีโอนิก โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ชนิดซึ่งถูกเข้ารหัสโดยรหัสพันธุกรรมและรวมอยู่ในโปรตีนระหว่างการแปล บางส่วนสามารถเป็นฟอสโฟรีเลต, อะซิเลตหรือไฮดรอกซีเลต;

2) สามารถเป็นองค์ประกอบโครงสร้างของสารประกอบธรรมชาติอื่น ๆ - โคเอ็นไซม์, กรดน้ำดี, ยาปฏิชีวนะ;

3) กำลังส่งสัญญาณโมเลกุล กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารสื่อประสาทหรือสารตั้งต้นของสารสื่อประสาท ฮอร์โมน และฮิสโตฮอร์โมน

4) เป็นสารที่สำคัญที่สุด เช่น กรดอะมิโนบางชนิดเป็นสารตั้งต้นของอัลคาลอยด์จากพืช หรือทำหน้าที่เป็นผู้ให้ไนโตรเจน หรือเป็นส่วนประกอบสำคัญของสารอาหาร

การจำแนกประเภทของกรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนนั้นขึ้นอยู่กับโครงสร้างและขั้วของโซ่ด้านข้าง:

1. กรดอะมิโนอะลิฟาติก:

ไกลซีน, ไกล,จี,ไกล

อลานิน, อลา, เอ, อลา

วาลิน เพลา,วี,วาล*

ลิวซีน, เล่ย,แอล,ลิว*

ไอโซลิวซีน, ตะกอน,ฉัน อิล*

กรดอะมิโนเหล่านี้ไม่มีเฮเทอโรอะตอมหรือหมู่ไซคลิกในสายด้านข้างและมีลักษณะเฉพาะโดยมีขั้วต่ำอย่างเห็นได้ชัด

ซีสเตอีน, ถูกต้อง, ซี, ซิส

เมไทโอนีน, ยาบ้า, เอ็ม, เม็ต*

3. กรดอะมิโนอะโรมาติก:

ฟีนิลอะลานีน, เครื่องเป่าผม,เอฟ,เพ*

ไทโรซีน, สนามยิงปืน, วาย, ไทร์

ทริปโตเฟน, สาม, W, Trp*

ฮิสติดีน, จีเอส, เอช, ของเขา

กรดอะมิโนอะโรมาติกประกอบด้วยวงจรที่ทำให้มีความเสถียรด้วยเมโซเมอร์เรโซแนนซ์ ในกลุ่มนี้ มีเพียงฟีนิลอะลานีนของกรดอะมิโนเท่านั้นที่มีขั้วต่ำ ไทโรซีนและทริปโตเฟนมีลักษณะเป็นขั้วที่เห็นได้ชัดเจน และฮิสทิดีนยังมีขั้วสูงอีกด้วย ฮิสติดีนยังสามารถจัดเป็นกรดอะมิโนพื้นฐานได้

4. กรดอะมิโนที่เป็นกลาง:

เซรินทร์ สีเทา,ส,เซอร์

ธรีโอนีน, ทรี, ต, เธร*

แอสพาราจีน เหมือนกัน,เอ็น, อศ

กลูตามีน, เกล็น,คิว, กลน์

กรดอะมิโนที่เป็นกลางประกอบด้วยหมู่ไฮดรอกซิลหรือคาร์บอกซาไมด์ แม้ว่ากลุ่มเอไมด์จะไม่มีประจุ แต่โมเลกุลของแอสพาราจีนและกลูตามีนก็มีขั้วสูง

5. กรดอะมิโนที่เป็นกรด:

กรดแอสปาร์ติก (แอสปาร์เตต) งูเห่า, D, งูเห่า

กรดกลูตามิก (กลูตาเมต) กาว,อี, กลู

หมู่คาร์บอกซิลของสายด้านข้างของกรดอะมิโนที่เป็นกรดจะถูกแตกตัวเป็นไอออนอย่างสมบูรณ์ตลอดช่วงค่า pH ทางสรีรวิทยาทั้งหมด

6. กรดอะมิโนจำเป็น:

ไลซีน, แอล จาก,เค ลิส*

อาร์จินีน หาเรื่อง, อาร์, หาเรื่อง

สายด้านข้างของกรดอะมิโนหลักจะถูกโปรตอนอย่างสมบูรณ์ในบริเวณ pH ที่เป็นกลาง กรดอะมิโนที่มีขั้วสูงและเป็นพื้นฐานสูงคืออาร์จินีนซึ่งมีหมู่กัวนิดีน

7. กรดอิมิโน:

โพรลีน, เกี่ยวกับ,พี,โปร

สายโซ่ด้านข้างของโพรลีนประกอบด้วยวงแหวนห้าสมาชิกที่ประกอบด้วยอะตอม α-คาร์บอน และหมู่ α-อะมิโน ดังนั้น หากพูดอย่างเคร่งครัด โพรลีนไม่ใช่กรดอะมิโน แต่เป็นกรดอิมิโน อะตอมไนโตรเจนในวงแหวนเป็นเบสอ่อนและไม่ถูกโปรตอนที่ค่า pH ทางสรีรวิทยา เนื่องจากโครงสร้างแบบวงกลม โพรลีนทำให้เกิดการโค้งงอในสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งมีความสำคัญมากต่อโครงสร้างของคอลลาเจน

กรดอะมิโนบางชนิดที่ระบุไว้ไม่สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายมนุษย์และต้องได้รับจากอาหาร กรดอะมิโนที่จำเป็นเหล่านี้จะมีเครื่องหมายดอกจันกำกับไว้

ตามที่กล่าวไว้ข้างต้น กรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของโมเลกุลออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่มีคุณค่าบางชนิด

เอมีนชีวภาพสองชนิด ได้แก่ β-อะลานีนและซิสเทเอมีน เป็นส่วนหนึ่งของโคเอ็นไซม์เอ (โคเอ็นไซม์เป็นอนุพันธ์ของวิตามินที่ละลายน้ำได้ซึ่งเป็นศูนย์กลางของเอนไซม์เชิงซ้อน) β-อะลานีนเกิดขึ้นจากดีคาร์บอกซิเลชันของกรดแอสปาร์ติก และซิสเทเอมีนโดยดีคาร์บอกซิเลชันของซิสเทอีน:

β-อะลานีนซีสเตเอมีน

กรดกลูตามิกที่ตกค้างเป็นส่วนหนึ่งของโคเอ็นไซม์อีกชนิดหนึ่ง - กรดเตตระไฮโดรโฟลิกซึ่งเป็นอนุพันธ์ของวิตามินบี

โมเลกุลที่มีคุณค่าทางชีวภาพอื่นๆ คือคอนจูเกตของกรดน้ำดีกับกรดอะมิโนไกลซีน คอนจูเกตเหล่านี้มีมากกว่า กรดแก่กว่าสิ่งพื้นฐานนั้นก่อตัวขึ้นในตับและมีอยู่ในน้ำดีในรูปของเกลือ

กรดไกลโคโคลิก

กรดอะมิโนที่เป็นโปรตีนเป็นสารตั้งต้นของยาปฏิชีวนะบางชนิด - ทางชีววิทยา สารออกฤทธิ์สังเคราะห์ด้วยจุลินทรีย์และยับยั้งการแพร่กระจายของแบคทีเรีย ไวรัส และเซลล์ ที่รู้จักกันดีที่สุดคือเพนิซิลลินและเซฟาโลสปอรินซึ่งประกอบขึ้นเป็นกลุ่มของยาปฏิชีวนะβ-แลคตัมและผลิตโดยเชื้อราในสกุล เพนิซิลเลียม- พวกมันมีเอกลักษณ์เฉพาะด้วยการปรากฏตัวในโครงสร้างของวงแหวนβ-lactam ที่ทำปฏิกิริยาด้วยความช่วยเหลือซึ่งพวกมันยับยั้งการสังเคราะห์ผนังเซลล์ของจุลินทรีย์แกรมลบ

สูตรทั่วไปของเพนิซิลิน

จากกรดอะมิโนเอมีนชีวภาพได้มาจากดีคาร์บอกซิเลชัน - สารสื่อประสาทฮอร์โมนและฮิสโตฮอร์โมน

กรดอะมิโนไกลซีนและกลูตาเมตเป็นสารสื่อประสาทในส่วนกลาง ระบบประสาท.

โดปามีน (สารสื่อประสาท) นอร์เอพิเนฟริน (สารสื่อประสาท)

อะดรีนาลีน (ฮอร์โมน) ฮิสตามีน (ตัวส่งสัญญาณและฮิสโตฮอร์โมน)

เซโรโทนิน (สารสื่อประสาทและฮิสโตฮอร์โมน) GABA (สารสื่อประสาท)

ไทรอกซีน (ฮอร์โมน)

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนทริปโตเฟนคือกรดอินโดไลอะซิติกที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติที่มีชื่อเสียงที่สุด ออกซินเป็นสารควบคุมการเจริญเติบโตของพืช โดยกระตุ้นการสร้างความแตกต่างของเนื้อเยื่อการเจริญเติบโต การเจริญเติบโตของแคมเบียมและราก เร่งการเจริญเติบโตของผลไม้ และการร่วงของใบเก่า กรดแอบไซซิก

กรดอินโดไลอะซิติก

อนุพันธ์ของกรดอะมิโนก็เป็นอัลคาลอยด์ซึ่งเป็นสารประกอบที่มีไนโตรเจนตามธรรมชาติซึ่งมีลักษณะพื้นฐานซึ่งเกิดขึ้นในพืช สารประกอบเหล่านี้เป็นสารประกอบทางสรีรวิทยาที่มีฤทธิ์อย่างมากซึ่งใช้กันอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ ตัวอย่างของอัลคาลอยด์ ได้แก่ ปาปาเวอรีนที่เป็นอนุพันธ์ของฟีนิลอะลานีน, อัลคาลอยด์ไอโซควิโนลีนของดอกป๊อปปี้ซอมนิเฟอรัส (ยาต้านอาการกระสับกระส่าย) และไฟโซสติกมีนที่เป็นอนุพันธ์ของทริปโตเฟน, อัลคาลอยด์อินโดลจากถั่วคาลาบาร์ (ยาต้านโคลิเนสเตอเรส):

ปาปาเวอรีน ไฟโซสติกมีน

กรดอะมิโนเป็นวัตถุเทคโนโลยีชีวภาพที่ได้รับความนิยมอย่างมาก มีหลายทางเลือกสำหรับการสังเคราะห์ทางเคมีของกรดอะมิโน แต่ผลลัพธ์ที่ได้คือเรสเมตของกรดอะมิโน เนื่องจากมีเพียง L-ไอโซเมอร์ของกรดอะมิโนเท่านั้นที่เหมาะสำหรับอุตสาหกรรมอาหารและยา ส่วนผสมของราซิมิกจึงต้องแยกออกเป็นอีแนนทิโอเมอร์ ซึ่งก่อให้เกิดปัญหาร้ายแรง ดังนั้นวิธีการทางเทคโนโลยีชีวภาพจึงเป็นที่นิยมมากขึ้น: การสังเคราะห์เอนไซม์โดยใช้เอนไซม์ตรึงและการสังเคราะห์ทางจุลชีววิทยาโดยใช้เซลล์จุลินทรีย์ทั้งหมด ในทั้งสองกรณีสุดท้าย จะได้ L-isomers บริสุทธิ์

กรดอะมิโนถูกใช้เป็นวัตถุเจือปนอาหารและส่วนประกอบของอาหารสัตว์ กรดกลูตามิกช่วยเพิ่มรสชาติของเนื้อสัตว์ วาลีน และลิวซีนช่วยเพิ่มรสชาติ ผลิตภัณฑ์เบเกอรี่ไกลซีนและซิสเตอีนใช้เป็นสารต้านอนุมูลอิสระในการบรรจุกระป๋อง ดี-ทริปโตเฟนสามารถทดแทนน้ำตาลได้ เนื่องจากมีความหวานมากกว่าหลายเท่า ไลซีนถูกเติมเข้าไปในอาหารสัตว์ในฟาร์ม เนื่องจากโปรตีนจากพืชส่วนใหญ่มีไลซีนกรดอะมิโนที่จำเป็นในปริมาณเล็กน้อย

กรดอะมิโนมีการใช้กันอย่างแพร่หลายในทางการแพทย์ เหล่านี้คือกรดอะมิโนเช่นเมไทโอนีน, ฮิสทิดีน, กลูตามิกและกรดแอสปาร์ติก, ไกลซีน, ซีสเตอีน, วาลีน

ในทศวรรษที่ผ่านมา เริ่มมีการเติมกรดอะมิโนลงในผลิตภัณฑ์เครื่องสำอางสำหรับดูแลผิวและเส้นผม

กรดอะมิโนดัดแปลงทางเคมียังใช้กันอย่างแพร่หลายในอุตสาหกรรมเป็นสารลดแรงตึงผิวในการสังเคราะห์โพลีเมอร์ ในการผลิตผงซักฟอก อิมัลซิไฟเออร์ และสารเติมแต่งเชื้อเพลิง

โปรตีน

โปรตีนเป็นสารโมเลกุลสูงซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์

โปรตีนเป็นผลิตภัณฑ์ ข้อมูลทางพันธุกรรมส่งต่อจากรุ่นสู่รุ่นและดำเนินกระบวนการสำคัญทั้งหมดในเซลล์

หน้าที่ของโปรตีน:

1. ฟังก์ชั่นตัวเร่งปฏิกิริยา โปรตีนกลุ่มที่มีจำนวนมากที่สุดประกอบด้วยเอนไซม์ - โปรตีนที่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาซึ่งเร่งปฏิกิริยาเคมี ตัวอย่างของเอนไซม์ ได้แก่ เพปซิน, แอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส, กลูตามีนซินเทเตส

2. ฟังก์ชั่นการขึ้นรูปโครงสร้าง โปรตีนโครงสร้างมีหน้าที่รักษารูปร่างและความเสถียรของเซลล์และเนื้อเยื่อ ซึ่งรวมถึงเคราติน คอลลาเจน ไฟโบรอิน

3. ฟังก์ชั่นการขนส่ง โปรตีนขนส่งนำโมเลกุลหรือไอออนจากอวัยวะหนึ่งไปยังอีกอวัยวะหนึ่งหรือข้ามเยื่อหุ้มภายในเซลล์ ตัวอย่างเช่น เฮโมโกลบิน ซีรั่มอัลบูมิน ช่องไอออน

4. ฟังก์ชั่นป้องกัน โปรตีนของระบบสภาวะสมดุลช่วยปกป้องร่างกายจากเชื้อโรค ข้อมูลต่างประเทศ การสูญเสียเลือด - อิมมูโนโกลบูลิน ไฟบริโนเจน ทรอมบิน

5. หน้าที่ด้านกฎระเบียบ โปรตีนทำหน้าที่ของสารส่งสัญญาณ - ฮอร์โมนบางชนิด ฮิสโตฮอร์โมน และสารสื่อประสาท เป็นตัวรับในการส่งสัญญาณของสารในโครงสร้างใดๆ และรับประกันการส่งสัญญาณต่อไปในสายโซ่สัญญาณทางชีวเคมีของเซลล์ ตัวอย่าง ได้แก่ ฮอร์โมนการเจริญเติบโต somatotropin ฮอร์โมนอินซูลิน ตัวรับ H- และ M-cholinergic

6. ฟังก์ชั่นมอเตอร์ ด้วยความช่วยเหลือของโปรตีนกระบวนการหดตัวและการเคลื่อนไหวทางชีวภาพอื่น ๆ จะดำเนินการ ตัวอย่าง ได้แก่ ทูบูลิน แอกติน และไมโอซิน

7. ฟังก์ชั่นอะไหล่ พืชมีโปรตีนสำรองซึ่งเป็นสารอาหารที่มีคุณค่าในร่างกายของสัตว์ โปรตีนจากกล้ามเนื้อทำหน้าที่เป็นสารอาหารสำรองที่จะถูกระดมเมื่อจำเป็นจริงๆ

โปรตีนมีลักษณะเฉพาะคือการมีโครงสร้างหลายระดับ

โครงสร้างหลักโปรตีนคือลำดับของกรดอะมิโนที่ตกค้างในสายโซ่โพลีเปปไทด์ พันธะเปปไทด์คือพันธะคาร์บอกซาไมด์ระหว่างกลุ่ม α-carboxyl ของกรดอะมิโนหนึ่งตัวกับกลุ่ม α-amino ของกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง

อะลานิลฟีนิลอะลานิลซีสเติลโพรลีน

พันธะเปปไทด์มีคุณสมบัติหลายประการ:

ก) มีความเสถียรอย่างสะท้อนดังนั้นจึงอยู่ในระนาบเดียวกัน - ระนาบ หมุนรอบ การเชื่อมต่อ C-Nต้องใช้พลังงานมากและทำได้ยาก

b) พันธะ -CO-NH- มีลักษณะพิเศษซึ่งมีขนาดเล็กกว่าพันธะปกติ แต่มีขนาดใหญ่กว่าพันธะคู่นั่นคือมี keto-enol tautomerism:

c) มีองค์ประกอบแทนที่ที่เกี่ยวข้องกับพันธะเปปไทด์อยู่ ความมึนงง-ตำแหน่ง;

d) กระดูกสันหลังของเปปไทด์นั้นล้อมรอบด้วยโซ่ด้านข้างที่มีลักษณะหลากหลายซึ่งมีปฏิกิริยากับโมเลกุลของตัวทำละลายที่อยู่รอบ ๆ คาร์บอกซิลอิสระและกลุ่มอะมิโนจะถูกแตกตัวเป็นไอออนสร้างศูนย์กลางประจุบวกและประจุลบของโมเลกุลโปรตีน ขึ้นอยู่กับอัตราส่วนของพวกเขา โมเลกุลโปรตีนได้รับประจุบวกหรือลบทั้งหมด และยังแสดงคุณลักษณะด้วยค่า pH หนึ่งหรือค่าอื่นของตัวกลางเมื่อถึงจุดไอโซอิเล็กทริกของโปรตีน อนุมูลจะสร้างสะพานเชื่อมเกลือ อีเทอร์ และไดซัลไฟด์ภายในโมเลกุลโปรตีน และยังเป็นตัวกำหนดช่วงของลักษณะปฏิกิริยาของโปรตีนด้วย

ในปัจจุบัน เป็นที่ตกลงกันว่าโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโน 100 ตัวหรือมากกว่านั้นถือเป็นโปรตีน โพลีเปปไทด์คือโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโน 50-100 ตัว และเพปไทด์โมเลกุลต่ำคือโพลีเมอร์ที่ประกอบด้วยเรซิดิวกรดอะมิโนน้อยกว่า 50 ตัว

เปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำบางชนิดมีบทบาททางชีววิทยาที่เป็นอิสระ ตัวอย่างของเปปไทด์บางส่วนเหล่านี้:

กลูตาไธโอน - γ-gluc-cis-gly - เป็นหนึ่งในเปปไทด์ในเซลล์ที่แพร่หลายมากที่สุด มีส่วนร่วมในกระบวนการรีดอกซ์ในเซลล์และการถ่ายโอนกรดอะมิโนผ่านเยื่อหุ้มชีวภาพ

Carnosine - β-ala-gis - เปปไทด์ที่มีอยู่ในกล้ามเนื้อของสัตว์กำจัดผลิตภัณฑ์ของการเกิด lipid peroxidation เร่งการสลายคาร์โบไฮเดรตในกล้ามเนื้อและมีส่วนร่วมในรูปของฟอสเฟตใน การเผาผลาญพลังงานในกล้ามเนื้อ

วาโซเพรสซินเป็นฮอร์โมนของกลีบหลังของต่อมใต้สมองซึ่งเกี่ยวข้องกับการควบคุมการเผาผลาญน้ำในร่างกาย:

Phalloidin เป็นโพลีเปปไทด์ที่เป็นพิษของแมลงวันเห็ดในระดับความเข้มข้นเล็กน้อยทำให้ร่างกายเสียชีวิตเนื่องจากการปลดปล่อยเอนไซม์และโพแทสเซียมไอออนออกจากเซลล์:

Gramicidin เป็นยาปฏิชีวนะที่ออกฤทธิ์กับแบคทีเรียแกรมบวกหลายชนิด เปลี่ยนการซึมผ่านของเยื่อหุ้มชีวภาพเป็นสารประกอบที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ และทำให้เซลล์ตาย:

ยาบ้า-enkephalin - tyr-gly-gly-phen-met - เปปไทด์สังเคราะห์ในเซลล์ประสาทและลดความเจ็บปวด

โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนเป็นโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่เกิดขึ้นอันเป็นผลมาจากปฏิสัมพันธ์ระหว่างกลุ่มการทำงานของเปปไทด์แบ็คโบน

สายโซ่เปปไทด์ประกอบด้วยกลุ่มพันธะเปปไทด์ของ CO และ NH หลายกลุ่ม ซึ่งแต่ละกลุ่มมีศักยภาพในการมีส่วนร่วมในการก่อตัว พันธะไฮโดรเจน- มีโครงสร้างหลักสองประเภทที่ทำให้สิ่งนี้เกิดขึ้นได้: α-helix ซึ่งสายโซ่ขดเหมือนสายโทรศัพท์ และโครงสร้าง β แบบพับ ซึ่งส่วนที่ยาวของสายโซ่ตั้งแต่หนึ่งเส้นขึ้นไปวางเรียงกัน ด้านข้าง. โครงสร้างทั้งสองนี้มีความเสถียรมาก

α-helix มีลักษณะเฉพาะด้วยการอัดแน่นของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่บิดเบี้ยว ในแต่ละรอบของเกลียวทางขวาจะมีกรดอะมิโนตกค้าง 3.6 ตัว ซึ่งอนุมูลจะพุ่งออกไปด้านนอกและถอยหลังเล็กน้อยเสมอนั่นคือ จุดเริ่มต้นของสายโซ่โพลีเปปไทด์

ลักษณะสำคัญของ α-helix:

1) α-helix นั้นเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างอะตอมไฮโดรเจนที่ไนโตรเจนของกลุ่มเปปไทด์และออกซิเจนคาร์บอนิลของสารตกค้างที่อยู่ในตำแหน่งสี่ตำแหน่งตามแนวโซ่

2) กลุ่มเปปไทด์ทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนซึ่งรับประกันความเสถียรสูงสุดของα-helix

3) อะตอมไนโตรเจนและออกซิเจนทั้งหมดของกลุ่มเปปไทด์มีส่วนร่วมในการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนซึ่งช่วยลดความสามารถในการชอบน้ำของบริเวณα-helical อย่างมีนัยสำคัญและเพิ่มการไม่ชอบน้ำ

4) α-helix เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและเป็นโครงสร้างที่เสถียรที่สุดของโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งสอดคล้องกับพลังงานอิสระขั้นต่ำ

5) ในสายโซ่โพลีเปปไทด์ของกรด L-amino เกลียวทางขวาซึ่งมักพบในโปรตีนนั้นมีความเสถียรมากกว่าเกลียวทางซ้ายมาก

ความเป็นไปได้ของการเกิด α-helix นั้นถูกกำหนดโดยโครงสร้างหลักของโปรตีน กรดอะมิโนบางชนิดป้องกันไม่ให้เปปไทด์กระดูกสันหลังบิดตัว ตัวอย่างเช่น กลูตาเมตและแอสพาเทตที่อยู่ติดกันของกลุ่มคาร์บอกซิลจะผลักกันซึ่งกันและกัน ซึ่งป้องกันการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนใน α-helix ด้วยเหตุผลเดียวกัน การทำให้เป็นเกลียวของโซ่ทำได้ยากในสถานที่ซึ่งมีไลซีนและอาร์จินีนที่มีประจุบวกอยู่ใกล้กัน อย่างไรก็ตาม โพรลีนมีบทบาทที่ใหญ่ที่สุดในการหยุดชะงักของ α-helix ประการแรก ในโพรลีน อะตอมไนโตรเจนเป็นส่วนหนึ่งของวงแหวนแข็ง ซึ่งป้องกันการหมุนรอบพันธะ N-C และประการที่สอง โพรลีนไม่ก่อให้เกิดพันธะไฮโดรเจนเนื่องจากไม่มีไฮโดรเจนที่อะตอมไนโตรเจน

β-sheet เป็นโครงสร้างชั้นที่เกิดจากพันธะไฮโดรเจนระหว่างชิ้นส่วนเปปไทด์ที่จัดเรียงเป็นเส้นตรง โซ่ทั้งสองสามารถเป็นอิสระหรืออยู่ในโมเลกุลโพลีเปปไทด์เดียวกัน หากโซ่อยู่ในทิศทางเดียวกัน โครงสร้าง β ดังกล่าวจะเรียกว่าขนาน ในกรณีของทิศทางตรงกันข้ามของสายโซ่ กล่าวคือ เมื่อปลาย N ของสายโซ่หนึ่งเกิดขึ้นพร้อมกับปลาย C ของสายโซ่อีกสายหนึ่ง โครงสร้าง β เรียกว่าเส้นขนาน แผ่น β ขนานกันที่มีสะพานไฮโดรเจนเกือบเป็นเส้นตรงจะดีกว่าถ้าใช้อย่างแข็งขัน

β-แผ่นขนาน β-แผ่นขนาน

ต่างจาก α-helix ซึ่งอิ่มตัวด้วยพันธะไฮโดรเจน แต่ละส่วนของสายโซ่ β-sheet นั้นเปิดกว้างสำหรับการก่อตัวของพันธะไฮโดรเจนเพิ่มเติม อนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโนนั้นวางตัวเกือบตั้งฉากกับระนาบของแผ่นสลับกันขึ้นและลง

ในบริเวณที่สายโซ่เปปไทด์โค้งงอค่อนข้างมาก มักจะมี β-loop นี่เป็นชิ้นส่วนสั้นๆ โดยที่เรซิดิวของกรดอะมิโน 4 ตัวจะงอ 180° และถูกทำให้เสถียรโดยสะพานไฮโดรเจนหนึ่งอันระหว่างเรซิดิวตัวแรกและตัวที่สี่ อนุมูลของกรดอะมิโนขนาดใหญ่รบกวนการก่อตัวของ β-loop ดังนั้นจึงมักรวมกรดอะมิโนที่เล็กที่สุดอย่างไกลซีนไว้ด้วย

โครงสร้างโปรตีนเหนือระดับรอง– นี่เป็นลำดับเฉพาะของการสลับโครงสร้างทุติยภูมิ โดเมนเข้าใจว่าเป็นส่วนหนึ่งของโมเลกุลโปรตีนที่แยกจากกันซึ่งมีอิสระทางโครงสร้างและการทำงานในระดับหนึ่ง ขณะนี้โดเมนถือเป็นองค์ประกอบพื้นฐานของโครงสร้างโมเลกุลโปรตีน และความสัมพันธ์และธรรมชาติของการจัดเรียงของ α-helices และ β-sheet ช่วยให้เข้าใจวิวัฒนาการของโมเลกุลโปรตีนและความสัมพันธ์สายวิวัฒนาการได้มากกว่าการเปรียบเทียบโครงสร้างปฐมภูมิ ภารกิจหลักของวิวัฒนาการคือการออกแบบโปรตีนใหม่ๆ มากขึ้นเรื่อยๆ มีโอกาสน้อยมากที่จะสังเคราะห์ลำดับกรดอะมิโนโดยไม่ตั้งใจซึ่งจะเป็นไปตามเงื่อนไขของบรรจุภัณฑ์และรับรองว่างานตามหน้าที่จะบรรลุผลสำเร็จ ดังนั้นจึงเป็นเรื่องปกติที่จะพบโปรตีนที่มีหน้าที่แตกต่างกัน แต่มีโครงสร้างคล้ายกันมากจนดูเหมือนว่ามีบรรพบุรุษร่วมกันหรือวิวัฒนาการมาจากกันและกัน ดูเหมือนว่าวิวัฒนาการเมื่อต้องเผชิญกับความจำเป็นในการแก้ปัญหาบางอย่าง เลือกที่จะไม่ออกแบบโปรตีนเพื่อจุดประสงค์นี้ตั้งแต่ต้น แต่เลือกที่จะปรับโครงสร้างที่เป็นที่ยอมรับอยู่แล้วเพื่อจุดประสงค์นี้ โดยปรับให้เข้ากับวัตถุประสงค์ใหม่

ตัวอย่างบางส่วนของโครงสร้างเหนือระดับมัธยมศึกษาซ้ำบ่อยครั้ง:

1) αα’ – โปรตีนที่มีเพียง α-helices (ไมโอโกลบิน, เฮโมโกลบิน)

2) ββ' – โปรตีนที่มีเพียงโครงสร้าง β (อิมมูโนโกลบูลิน, ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเตส)

3) βαβ’ – โครงสร้าง β-barrel แต่ละชั้น β จะอยู่ภายในกระบอกและเชื่อมต่อกับ α-helix ที่อยู่บนพื้นผิวของโมเลกุล (triose phosphoisomerase, แลคเตทดีไฮโดรจีเนส)

4) “ซิงค์ฟิงเกอร์” - ชิ้นส่วนโปรตีนที่ประกอบด้วยกรดอะมิโน 20 ตัว อะตอมของสังกะสีเชื่อมโยงกับซีสเตอีน 2 ตัวและฮิสทิดีน 2 ตัว ส่งผลให้เกิดการก่อตัวของ "นิ้ว" ของกรดอะมิโนประมาณ 12 ตัวซึ่ง สามารถผูกมัดกับขอบเขตการควบคุมของโมเลกุล DNA

5) “ลิวซีนซิป” - โปรตีนที่ทำปฏิกิริยากันจะมีบริเวณα-helical ที่มีลิวซีนตกค้างอย่างน้อย 4 ตัว โดยแยกกรดอะมิโน 6 ตัวออกจากกัน นั่นคือ พวกมันอยู่บนพื้นผิวทุก ๆ วินาทีของการหมุนและสามารถสร้างพันธะที่ไม่ชอบน้ำกับสารตกค้างของลิวซีน โปรตีนอีกชนิดหนึ่ง ตัวอย่างเช่น ด้วยความช่วยเหลือของลิวซีน ซิปเปอร์ โมเลกุลของโปรตีนฮิสโตนที่เป็นเบสอย่างยิ่งสามารถถูกทำให้ซับซ้อนได้ โดยเอาชนะประจุบวกได้

โครงสร้างตติยภูมิโปรตีน- นี่คือการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีนซึ่งมีความเสถียรโดยพันธะระหว่างอนุมูลด้านข้างของกรดอะมิโน

ประเภทของพันธะที่ทำให้โครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนมีความเสถียร:

ไฮโดรเจนซัลไฟด์ที่ไม่ชอบน้ำไฟฟ้าสถิต

การสื่อสารแบบโต้ตอบ การสื่อสารแบบโต้ตอบ

ขึ้นอยู่กับการพับของโครงสร้างตติยภูมิ โปรตีนสามารถแบ่งได้เป็นสองประเภทหลัก - ไฟบริลลาร์และทรงกลม

โปรตีนไฟบริลลาร์เป็นโมเลกุลที่มีลักษณะคล้ายเกลียวยาวซึ่งไม่ละลายในน้ำ โดยมีสายโซ่โพลีเปปไทด์ทอดยาวไปตามแกนเดียว เหล่านี้ส่วนใหญ่เป็นโปรตีนที่มีโครงสร้างและหดตัว ตัวอย่างของโปรตีนไฟบริลลาร์ที่พบมากที่สุด:

1. α-เคราติน สังเคราะห์โดยเซลล์ผิวหนังชั้นนอก สิ่งเหล่านี้เป็นสาเหตุของน้ำหนักแห้งเกือบทั้งหมดของผม ขน ขนนก เขา เล็บ กรงเล็บ ปากกาขนนก เกล็ด กีบ และกระดองเต่า รวมถึงส่วนสำคัญของน้ำหนักของผิวหนังชั้นนอกด้วย นี่คือโปรตีนทั้งตระกูลซึ่งมีองค์ประกอบของกรดอะมิโนคล้ายกันมีซีสเตอีนตกค้างจำนวนมากและมีการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของโซ่โพลีเปปไทด์เหมือนกัน ในเซลล์ขน สายโพลีเปปไทด์ของเคราตินจะถูกจัดเรียงเป็นเส้นใยในขั้นแรก จากนั้นโครงสร้างจะก่อตัวเป็นเชือกหรือสายเคเบิลที่บิดเกลียว และเติมเต็มพื้นที่ทั้งหมดของเซลล์ในที่สุด เซลล์ขนจะแบนและตายในที่สุด และผนังเซลล์จะก่อตัวเป็นฝักแบบท่อที่เรียกว่าหนังกำพร้าที่อยู่รอบๆ ผมแต่ละเส้น ใน α-keratin สายโซ่โพลีเปปไทด์มีรูปร่างของ α-helix ซึ่งบิดเป็นเกลียวรอบกันเป็นสายเคเบิลแบบ 3 แกน โดยมีการก่อตัวของพันธะข้ามไดซัลไฟด์ สารตกค้างที่ปลาย N จะอยู่ด้านเดียว (ขนาน) เคราตินจะไม่ละลายในน้ำเนื่องจากมีกรดอะมิโนมากกว่าในองค์ประกอบที่มีอนุมูลอิสระที่ไม่มีขั้วซึ่งอยู่ในสถานะที่เป็นน้ำ ในระหว่างการดัดผม กระบวนการต่อไปนี้เกิดขึ้น: ขั้นแรก สะพานไดซัลไฟด์จะถูกทำลายโดยรีดิวซ์ด้วยไทออล จากนั้นเมื่อผมได้รูปทรงที่ต้องการ ผมจะถูกทำให้แห้งด้วยความร้อน ในขณะที่สะพานไดซัลไฟด์ใหม่จะเกิดขึ้นเนื่องจากออกซิเดชันกับออกซิเจนในบรรยากาศ ซึ่งคงรูปทรงของทรงผมไว้

2. β-เคราติน ซึ่งรวมถึงใยไหมและใยแมงมุมไฟโบรอิน เป็นชั้นจีบ β ตรงข้ามกัน โดยมีความเด่นของไกลซีน อะลานีน และซีรีนในองค์ประกอบ

3.คอลลาเจน โปรตีนที่พบมากที่สุดในสัตว์ชั้นสูงและเป็นโปรตีนไฟบริลลาร์หลักของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน คอลลาเจนถูกสังเคราะห์ในไฟโบรบลาสต์และ chondrocytes ซึ่งเป็นเซลล์เนื้อเยื่อเกี่ยวพันเฉพาะซึ่งจะถูกขับออกไป เส้นใยคอลลาเจนพบได้ในผิวหนัง เส้นเอ็น กระดูกอ่อน และกระดูก พวกมันไม่ยืดออก แข็งแรงกว่าลวดเหล็ก และคอลลาเจนไฟบริลมีลักษณะเป็นเส้นขวาง เมื่อต้มในน้ำ คอลลาเจนที่เป็นเส้นใยที่ไม่ละลายน้ำและย่อยไม่ได้จะถูกแปลงเป็นเจลาตินโดยการไฮโดรไลซิสของพันธะโควาเลนต์บางส่วน คอลลาเจนประกอบด้วยไกลซีน 35% อะลานีน 11% โพรลีน 21% และ 4-ไฮดรอกซีโพรลีน (กรดอะมิโนเฉพาะของคอลลาเจนและอีลาสติน) องค์ประกอบนี้กำหนดคุณค่าทางโภชนาการที่ค่อนข้างต่ำของเจลาตินในฐานะโปรตีนในอาหาร คอลลาเจน ไฟบริลประกอบด้วยหน่วยย่อยของโพลีเปปไทด์ที่ทำซ้ำเรียกว่าโทรโปคอลลาเจน หน่วยย่อยเหล่านี้จัดเรียงตามไฟบริลในรูปแบบของมัดคู่ขนานในลักษณะหัวจรดท้าย การกระจัดของศีรษะทำให้เกิดเส้นขวางตามลักษณะเฉพาะ หากจำเป็น ช่องว่างในโครงสร้างนี้สามารถทำหน้าที่เป็นจุดสะสมของผลึกไฮดรอกซีอะพาไทต์ Ca 5 (OH)(PO 4) 3 ซึ่งมีบทบาทสำคัญในการสร้างแร่กระดูก

หน่วยย่อยของโทรโปคอลลาเจนประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สามสายที่ขดแน่นเป็นเชือกสามเส้น แตกต่างจาก α- และ β-keratins ในคอลลาเจนบางชนิด ทั้งสามสายมีลำดับกรดอะมิโนเหมือนกัน ในขณะที่สายอื่นๆ มีเพียงสองสายที่เหมือนกัน และสายที่สามต่างกัน สายโพลีเปปไทด์ของโทรโปคอลลาเจนก่อตัวเป็นเกลียวทางซ้าย โดยมีกรดอะมิโนตกค้างเพียงสามตัวต่อเทิร์นเนื่องจากการโค้งงอของสายโซ่ที่เกิดจากโพรลีนและไฮดรอกซีโพรลีน สายโซ่ทั้งสามเชื่อมต่อถึงกัน นอกเหนือจากพันธะไฮโดรเจนแล้ว โดยพันธะโควาเลนต์ที่เกิดขึ้นระหว่างไลซีนเรซิดิวสองตัวที่อยู่ในสายโซ่ที่อยู่ติดกัน:

เมื่อเราอายุมากขึ้น ทุกสิ่งทุกอย่างจะก่อตัวขึ้นในและระหว่างหน่วยย่อยโทรโปคอลลาเจน จำนวนที่มากขึ้นการเชื่อมโยงข้ามซึ่งทำให้คอลลาเจนไฟบริลแข็งและเปราะมากขึ้น และทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติทางกลของกระดูกอ่อนและเส้นเอ็น ทำให้กระดูกเปราะมากขึ้น และลดความโปร่งใสของกระจกตา

4. อีลาสติน มีอยู่ในเนื้อเยื่อยืดหยุ่นสีเหลืองของเอ็นและชั้นยืดหยุ่นของเนื้อเยื่อเกี่ยวพันในผนังหลอดเลือดแดงใหญ่ หน่วยย่อยหลักของอีลาสติน ไฟบริลคือ โทรโปอีลาสติน อีลาสตินอุดมไปด้วยไกลซีนและอะลานีน มีไลซีนจำนวนมากและมีโพรลีนน้อย ส่วนที่เป็นเกลียวของอีลาสตินจะยืดออกเมื่อมีการดึงแรงดึง แต่จะกลับคืนสู่ความยาวเดิมเมื่อถอดภาระออก ไลซีนตกค้างจากสายโซ่สี่สายที่แตกต่างกัน พันธะโควาเลนต์ระหว่างกันและให้อีลาสตินยืดตัวกลับได้ทุกทิศทาง

โปรตีนทรงกลมคือโปรตีนที่มีสายโซ่โพลีเปปไทด์พับเป็นทรงกลมขนาดกะทัดรัดและสามารถทำหน้าที่ได้หลากหลาย

วิธีที่สะดวกที่สุดในการพิจารณาโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนทรงกลมโดยใช้ตัวอย่างของไมโอโกลบิน ไมโอโกลบินเป็นโปรตีนที่จับกับออกซิเจนขนาดค่อนข้างเล็กที่พบในเซลล์กล้ามเนื้อ มันกักเก็บออกซิเจนที่ถูกผูกไว้และส่งเสริมการถ่ายโอนไปยังไมโตคอนเดรีย โมเลกุลของไมโอโกลบินประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสายและฮีโมกรุ๊ปหนึ่งสาย (ฮีม) ซึ่งเป็นคอมเพล็กซ์ของโปรโตพอร์ไฟรินที่มีธาตุเหล็ก คุณสมบัติหลักของไมโอโกลบิน:

ก) โมเลกุลไมโอโกลบินมีขนาดกะทัดรัดจนมีเพียง 4 โมเลกุลของน้ำเท่านั้นที่สามารถใส่เข้าไปได้

b) กรดอะมิโนโพลาร์ที่ตกค้างทั้งหมด ยกเว้นสองตัวนั้นอยู่ที่พื้นผิวด้านนอกของโมเลกุล และทั้งหมดอยู่ในสถานะไฮเดรต

c) สารตกค้างของกรดอะมิโนที่ไม่ชอบน้ำส่วนใหญ่อยู่ภายในโมเลกุลไมโอโกลบิน ดังนั้นจึงได้รับการปกป้องจากการสัมผัสกับน้ำ

d) สารตกค้างของโพรลีนทั้งสี่ตัวในโมเลกุลไมโอโกลบินอยู่ที่ตำแหน่งโค้งงอของสายโซ่โพลีเปปไทด์ ส่วนซีรีน ธรีโอนีน และแอสพาราจีนจะอยู่ที่ตำแหน่งโค้งงออื่น เนื่องจากกรดอะมิโนดังกล่าวป้องกันการก่อตัวของ α-helix หากพวกมัน ตั้งอยู่ติดกัน

e) กลุ่มฮีมแบนอยู่ในโพรง (กระเป๋า) ใกล้กับพื้นผิวของโมเลกุล อะตอมของเหล็กมีพันธะประสานงานสองอันตั้งฉากกับระนาบฮีม โดยหนึ่งในนั้นเชื่อมต่อกับเรซิดิวฮิสทิดีน 93 และอีกอันทำหน้าที่จับ โมเลกุลออกซิเจน

เริ่มต้นจากโครงสร้างระดับตติยภูมิ โปรตีนจะมีความสามารถในการทำหน้าที่โดยธรรมชาติ ฟังก์ชั่นทางชีวภาพ- พื้นฐานของการทำงานของโปรตีนก็คือ เมื่อโครงสร้างตติยภูมิถูกวางบนพื้นผิวของโปรตีน พื้นที่ต่างๆ จะก่อตัวขึ้นซึ่งสามารถเกาะติดกับโมเลกุลอื่นๆ ที่เรียกว่าลิแกนด์ได้ ความจำเพาะสูงของการทำงานร่วมกันของโปรตีนกับลิแกนด์นั้นมั่นใจได้จากการเสริมโครงสร้างของศูนย์กลางที่ใช้งานกับโครงสร้างของลิแกนด์ การเสริมกันคือความสอดคล้องเชิงพื้นที่และเคมีของพื้นผิวที่มีปฏิสัมพันธ์ สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ โครงสร้างระดับตติยภูมิคือระดับสูงสุดของการพับ

โครงสร้างโปรตีนควอเตอร์นารี- คุณลักษณะของโปรตีนที่ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ตั้งแต่ 2 สายขึ้นไปเชื่อมต่อถึงกันด้วยพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์โดยเฉพาะ ซึ่งส่วนใหญ่เป็นไฟฟ้าสถิตและไฮโดรเจน ส่วนใหญ่แล้วโปรตีนจะมีหน่วยย่อยสองหรือสี่หน่วย โดยปกติแล้วหน่วยย่อยมากกว่าสี่หน่วยจะมีโปรตีนตามกฎระเบียบ

โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีมักเรียกว่าโอลิโกเมอริก มีโปรตีนโฮโมเมอร์และเฮเทอโรเมอร์ โปรตีนโฮโมเมอริกประกอบด้วยโปรตีนที่หน่วยย่อยทั้งหมดมีโครงสร้างเหมือนกัน ตัวอย่างเช่น เอนไซม์คาตาเลสประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เหมือนกันทุกประการสี่หน่วย โปรตีนเฮเทอโรเมอร์มีหน่วยย่อยที่แตกต่างกัน ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ RNA polymerase ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่มีโครงสร้างต่างกันห้าหน่วยซึ่งทำหน้าที่ต่างกัน

ปฏิสัมพันธ์ของหน่วยย่อยหนึ่งกับลิแกนด์จำเพาะทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างของโปรตีนโอลิโกเมอร์ทั้งหมดและเปลี่ยนแปลงความสัมพันธ์ของหน่วยย่อยอื่น ๆ สำหรับลิแกนด์ คุณสมบัตินี้รองรับความสามารถของโปรตีนโอลิโกเมอร์ในการควบคุมอัลโลสเตอริก

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนสามารถพิจารณาได้โดยใช้ตัวอย่างของเฮโมโกลบิน ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สี่สายและกลุ่มเทียมฮีมสี่กลุ่ม ซึ่งอะตอมของเหล็กอยู่ในรูปแบบ Fe 2+ ที่เป็นเหล็ก ส่วนโปรตีนของโมเลกุล โกลบิน ประกอบด้วย α-chains 2 อันและ β-chain 2 อัน ซึ่งมี α-helices มากถึง 70% สายโซ่ทั้งสี่แต่ละสายมีโครงสร้างตติยภูมิที่มีลักษณะเฉพาะ และมีกลุ่มฮีโมกรุ๊ปหนึ่งกลุ่มที่เกี่ยวข้องกับแต่ละสายโซ่ ส่วนหัวของโซ่ที่แตกต่างกันนั้นอยู่ห่างจากกันค่อนข้างมากและมีมุมเอียงที่แตกต่างกัน การสัมผัสโดยตรงเพียงไม่กี่ครั้งเกิดขึ้นระหว่างสายโซ่ α สองสายและสายโซ่ β สองสาย ในขณะที่สายโซ่ α 1 β 1 และ α 2 β 2 จำนวนมากที่เกิดจากอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำเกิดขึ้นระหว่างสายโซ่ α และ β ระหว่าง α 1 β 1 และ α 2 β 2 ช่องจะยังคงอยู่

ซึ่งแตกต่างจากไมโอโกลบิน ฮีโมโกลบินมีลักษณะพิเศษคือมีความสัมพันธ์กับออกซิเจนที่ต่ำกว่าอย่างมีนัยสำคัญ ซึ่งช่วยให้ออกซิเจนที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อได้รับความกดดันบางส่วนต่ำ เพื่อให้เป็นส่วนสำคัญของออกซิเจนที่ถูกผูกไว้ ออกซิเจนจะถูกจับกับธาตุเหล็กฮีโมโกลบินได้ง่ายกว่าที่ค่า pH ที่สูงขึ้นและความเข้มข้นของ CO 2 ต่ำซึ่งเป็นลักษณะของถุงลมของปอด การปล่อยออกซิเจนจากฮีโมโกลบินได้รับการสนับสนุนโดยค่า pH ที่ต่ำกว่าและความเข้มข้นสูงของลักษณะเฉพาะของ CO 2 ของเนื้อเยื่อ

นอกจากออกซิเจนแล้ว เฮโมโกลบินยังมีไฮโดรเจนไอออนซึ่งจับกับฮิสทิดีนที่ตกค้างในโซ่ เฮโมโกลบินก็มีเช่นกัน คาร์บอนไดออกไซด์ซึ่งเกาะติดกับหมู่อะมิโนส่วนปลายของสายโพลีเปปไทด์ทั้งสี่สาย ซึ่งส่งผลให้เกิดการก่อรูปของคาร์บามิโนเฮโมโกลบิน:

สาร 2,3-diphosphoglycerate (DPG) มีอยู่ในเม็ดเลือดแดงที่มีความเข้มข้นค่อนข้างสูง ความสูงที่มากขึ้นและในช่วงภาวะขาดออกซิเจนช่วยให้ปล่อยออกซิเจนจากฮีโมโกลบินในเนื้อเยื่อได้ง่ายขึ้น DPG ตั้งอยู่ในช่องสัญญาณระหว่าง α 1 β 1 และ α 2 β 2 ซึ่งมีปฏิสัมพันธ์กับกลุ่มของ β-chains ที่ปนเปื้อนในเชิงบวก เมื่อเฮโมโกลบินจับกับออกซิเจน DPG จะถูกบังคับให้ออกจากโพรง เซลล์เม็ดเลือดแดงของนกบางชนิดไม่มี DPG แต่เป็นอิโนซิทอล เฮกซา-ฟอสเฟต ซึ่งลดความสัมพันธ์ของฮีโมโกลบินกับออกซิเจนลงไปอีก

2,3-ไดฟอสโฟกลีเซอเรต (DPG)

HbA คือฮีโมโกลบินสำหรับผู้ใหญ่ปกติ, HbF คือฮีโมโกลบินของทารกในครรภ์, มีความสัมพันธ์กับ O 2 มากกว่า, HbS คือฮีโมโกลบินในโรคโลหิตจางชนิดเคียว โรคโลหิตจางชนิดเม็ดเคียวเป็นโรคร้ายแรงที่สืบทอดมาซึ่งเกิดจากความผิดปกติทางพันธุกรรมของฮีโมโกลบิน สังเกตอย่างผิดปกติในเลือดของคนป่วย จำนวนมากเซลล์เม็ดเลือดแดงรูปเคียวบาง ๆ ซึ่งประการแรกแตกง่ายและประการที่สองทำให้เกิดการอุดตันของเส้นเลือดฝอย ในระดับโมเลกุล เฮโมโกลบิน S แตกต่างจากเฮโมโกลบิน A โดยมีกรดอะมิโนหนึ่งตัวตกค้างที่ตำแหน่ง 6 ของสายโซ่ β โดยจะพบวาลีนแทนสารตกค้างของกรดกลูตามิก ดังนั้นฮีโมโกลบิน S จึงมีประจุลบน้อยกว่า 2 ประจุ การปรากฏตัวของวาลีนทำให้เกิดการสัมผัสที่ไม่ชอบน้ำแบบ "เหนียว" บนพื้นผิวของโมเลกุล ผลก็คือ ในระหว่างการดีออกซีเจเนชัน โมเลกุลของดีออกซีเฮโมโกลบิน เอส จะเกาะติดกันและก่อตัวเป็นสารที่ไม่ละลายน้ำและมีความยาวผิดปกติ การรวมตัวคล้ายเกลียวทำให้เกิดการเสียรูปของเม็ดเลือดแดง

ไม่มีเหตุผลที่จะคิดว่ามีการควบคุมทางพันธุกรรมที่เป็นอิสระเหนือการก่อตัวของระดับของการจัดระเบียบโครงสร้างโปรตีนที่อยู่เหนือระดับปฐมภูมิ เนื่องจากโครงสร้างหลักเป็นตัวกำหนดระดับทุติยภูมิ ระดับอุดมศึกษา และควอเทอร์นารี (ถ้ามี) โครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนคือโครงสร้างทางอุณหพลศาสตร์ที่เสถียรที่สุดภายใต้สภาวะที่กำหนด

กรดอะมิโนเป็นหน่วยโครงสร้างทางเคมีหรือ "ส่วนประกอบ" ที่ประกอบเป็นโปรตีน กรดอะมิโนประกอบด้วยไนโตรเจน 16% ซึ่งเป็นความแตกต่างทางเคมีหลักจากสารอาหารที่จำเป็นอีก 2 ชนิด ได้แก่ คาร์โบไฮเดรตและไขมัน ความสำคัญของกรดอะมิโนต่อร่างกายนั้นพิจารณาจากบทบาทมหาศาลของโปรตีนในทุกกระบวนการของชีวิต

สิ่งมีชีวิตทุกชนิด ตั้งแต่สัตว์ที่ใหญ่ที่สุดไปจนถึงจุลินทรีย์ขนาดเล็ก ประกอบด้วยโปรตีน โปรตีนรูปแบบต่างๆ มีส่วนร่วมในกระบวนการทั้งหมดที่เกิดขึ้นในสิ่งมีชีวิต ในร่างกายมนุษย์ กล้ามเนื้อ เอ็น เส้นเอ็น อวัยวะและต่อมทั้งหมด ผมและเล็บประกอบขึ้นจากโปรตีน โปรตีนพบได้ในของเหลวและกระดูก เอนไซม์และฮอร์โมนที่กระตุ้นและควบคุมกระบวนการทั้งหมดในร่างกายก็เป็นโปรตีนเช่นกัน การขาดสารอาหารเหล่านี้ในร่างกายอาจทำให้สมดุลของน้ำไม่สมดุลซึ่งทำให้เกิดอาการบวมได้

โปรตีนแต่ละชนิดในร่างกายมีเอกลักษณ์เฉพาะตัวและมีอยู่เพื่อวัตถุประสงค์เฉพาะ โปรตีนไม่สามารถใช้แทนกันได้ พวกมันถูกสังเคราะห์ในร่างกายจากกรดอะมิโนซึ่งเกิดขึ้นจากการสลายโปรตีนที่พบใน ผลิตภัณฑ์อาหาร- ดังนั้น กรดอะมิโนจึงเป็นองค์ประกอบทางโภชนาการที่มีคุณค่าที่สุด ไม่ใช่โปรตีน นอกจากความจริงที่ว่ากรดอะมิโนจะสร้างโปรตีนที่ประกอบเป็นเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆ ร่างกายมนุษย์บางส่วนทำหน้าที่เป็นสารสื่อประสาทหรือเป็นสารตั้งต้น

สารสื่อประสาทได้แก่ สารเคมีการส่งกระแสประสาทจากเซลล์ประสาทหนึ่งไปยังอีกเซลล์ประสาทหนึ่ง ดังนั้นกรดอะมิโนบางชนิดจึงจำเป็นต่อการทำงานของสมองเป็นปกติ กรดอะมิโนช่วยให้แน่ใจว่าวิตามินและแร่ธาตุทำหน้าที่ได้อย่างเพียงพอ กรดอะมิโนบางชนิดให้พลังงานโดยตรงแก่เนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ

ในร่างกายมนุษย์ กรดอะมิโนหลายชนิดถูกสังเคราะห์ขึ้นในตับ อย่างไรก็ตาม บางส่วนไม่สามารถสังเคราะห์ในร่างกายได้ ดังนั้นบุคคลจึงต้องได้รับจากอาหาร กรดอะมิโนที่จำเป็นเหล่านี้ ได้แก่ ฮิสทิดีน ไอโซลิวซีน ลิวซีน ไลซีน เมไทโอนีน ฟีนิลอะลานีน ธรีโอนีน ทริปโตเฟน และวาลีน กรดอะมิโนที่สังเคราะห์ในตับ: อะลานีน อาร์จินีน แอสพาราจีน กรดแอสปาร์ติก ซิทรูลีน ซิสเทอีน กรดแกมมา-อะมิโนบิวทีริก กลูตามีนและกรดกลูตามิก ไกลซีน ออร์นิทีน โพรลีน ซีรีน ทอรีน ไทโรซีน

กระบวนการสังเคราะห์โปรตีนเกิดขึ้นอย่างต่อเนื่องในร่างกาย หากไม่มีกรดอะมิโนที่จำเป็นอย่างน้อยหนึ่งตัว การสร้างโปรตีนจะหยุดลง สิ่งนี้สามารถนำไปสู่ปัญหาร้ายแรงมากมาย ตั้งแต่การย่อยอาหารไม่ดีไปจนถึงภาวะซึมเศร้าและการเจริญเติบโตช้า

สถานการณ์นี้เกิดขึ้นได้อย่างไร? ง่ายกว่าที่คุณคิด มีหลายปัจจัยที่ทำให้เกิดสิ่งนี้ แม้ว่าอาหารของคุณจะมีความสมดุลและคุณบริโภคโปรตีนเพียงพอก็ตาม การดูดซึมผิดปกติในทางเดินอาหาร การติดเชื้อ การบาดเจ็บ ความเครียด การรับประทานบางอย่าง ยากระบวนการแก่ชราและความไม่สมดุลของสารอาหารอื่นๆ ในร่างกายสามารถนำไปสู่การขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นได้

โปรดทราบว่าทั้งหมดที่กล่าวมาข้างต้นไม่ได้หมายความว่าการบริโภคโปรตีนจำนวนมากจะแก้ปัญหาใดๆ ได้ ในความเป็นจริงแล้วมันไม่เอื้อต่อการรักษาสุขภาพ

มีการสร้างโปรตีนส่วนเกิน ความเครียดพิเศษสำหรับไตและตับซึ่งจำเป็นต้องแปรรูปผลิตภัณฑ์จากการเผาผลาญโปรตีนแอมโมเนียหลักคือ มันเป็นพิษอย่างมากต่อร่างกาย ดังนั้นตับจะแปรสภาพเป็นยูเรียทันที จากนั้นจะเดินทางผ่านกระแสเลือดไปยังไต จากนั้นจะถูกกรองและขับออกมา

ตราบใดที่ปริมาณโปรตีนไม่สูงเกินไปและตับยังทำงานได้ดี แอมโมเนียก็จะถูกทำให้เป็นกลางทันทีและไม่ก่อให้เกิดอันตรายใดๆ แต่หากมีมากเกินไปและตับไม่สามารถรับมือกับการทำให้เป็นกลางได้ (อันเป็นผลมาจากการรับประทานอาหารที่ไม่ดี โรคทางเดินอาหารผิดปกติ และ/หรือโรคตับ) ระดับแอมโมเนียที่เป็นพิษจะถูกสร้างขึ้นในเลือด ในกรณีนี้ อาจเกิดปัญหาสุขภาพร้ายแรงมากมาย รวมถึงโรคสมองจากโรคตับและอาการโคม่า

ความเข้มข้นของยูเรียที่สูงเกินไปยังทำให้ไตถูกทำลายและปวดหลังอีกด้วย ดังนั้นสิ่งสำคัญจึงไม่ใช่ปริมาณ แต่เป็นคุณภาพของโปรตีนที่บริโภคในอาหาร ปัจจุบันเป็นไปได้ที่จะได้รับกรดอะมิโนที่จำเป็นและไม่จำเป็นในรูปแบบของการออกฤทธิ์ทางชีวภาพ วัตถุเจือปนอาหาร.

นี่เป็นสิ่งสำคัญอย่างยิ่งสำหรับโรคต่างๆ และเมื่อใช้อาหารลดน้ำหนัก ผู้ทานมังสวิรัติต้องการอาหารเสริมที่มีกรดอะมิโนจำเป็นเพื่อให้แน่ใจว่าร่างกายได้รับทุกสิ่งที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์โปรตีนตามปกติ

มีอยู่ ประเภทต่างๆอาหารเสริมที่มีกรดอะมิโน กรดอะมิโนเป็นส่วนหนึ่งของวิตามินรวมและโปรตีนผสมบางชนิด มีสูตรที่มีจำหน่ายในท้องตลาดซึ่งประกอบด้วยกรดอะมิโนเชิงซ้อนหรือมีกรดอะมิโนหนึ่งหรือสองตัว มีหลายรูปแบบ: แคปซูล ยาเม็ด ของเหลว และผง

กรดอะมิโนส่วนใหญ่มีอยู่สองรูปแบบ โครงสร้างทางเคมีของกรดหนึ่งเป็นภาพสะท้อนในกระจกของอีกรูปแบบหนึ่ง สิ่งเหล่านี้เรียกว่ารูปแบบ D และ L ตัวอย่างเช่น D-cystine และ L-cystine

D ย่อมาจาก dextra (ภาษาละตินทางขวา) และ L ย่อมาจาก levo (ซ้าย) คำเหล่านี้ระบุทิศทางการหมุนของเกลียวซึ่งเป็นโครงสร้างทางเคมีของโมเลกุลที่กำหนด โปรตีนในสิ่งมีชีวิตในสัตว์และพืชส่วนใหญ่ถูกสร้างขึ้นโดยกรดอะมิโนรูปแบบ L (ยกเว้นฟีนิลอะลานีนซึ่งแสดงด้วยรูปแบบ D, L)

ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีกรด L-amino ถือว่าเหมาะสมกว่าสำหรับกระบวนการทางชีวเคมีของร่างกายมนุษย์
กรดอะมิโนอิสระหรือไม่ถูกผูกมัดเป็นรูปแบบที่บริสุทธิ์ที่สุด ดังนั้นเมื่อเลือกอาหารเสริมกรดอะมิโน ควรให้ความสำคัญกับผลิตภัณฑ์ที่มีกรดอะมิโนแอลคริสตัลไลน์ที่ได้มาตรฐานโดย American Pharmacopoeia (USP) ไม่ต้องการการย่อยอาหารและถูกดูดซึมเข้าสู่กระแสเลือดโดยตรง หลังจากรับประทานยาแล้วจะถูกดูดซึมอย่างรวดเร็วและตามกฎแล้วไม่ก่อให้เกิดอาการแพ้

กรดอะมิโนแต่ละตัวรับประทานในขณะท้องว่าง โดยควรรับประทานในตอนเช้าหรือระหว่างมื้ออาหารโดยรับประทานวิตามินบี 6 และซีในปริมาณเล็กน้อย หากคุณกำลังรับประทานกรดอะมิโนเชิงซ้อนที่มีกรดอะมิโนจำเป็นทั้งหมด ควรทำ 30 อย่างนี้ ก่อนอาหาร 30 นาทีหรือ 30 นาที ทางที่ดีควรรับประทานทั้งกรดอะมิโนที่จำเป็นและกรดอะมิโนเชิงซ้อนแต่เพียงอย่างเดียว เวลาที่ต่างกัน- ไม่ควรรับประทานกรดอะมิโนเพียงอย่างเดียวเป็นเวลานาน โดยเฉพาะอย่างยิ่งในปริมาณที่สูง แนะนำให้ทานเป็นเวลา 2 เดือน โดยให้พัก 2 เดือน

อลานิน

อะลานีนช่วยทำให้การเผาผลาญกลูโคสเป็นปกติ มีความสัมพันธ์ระหว่างอะลานีนส่วนเกินกับการติดเชื้อไวรัส Epstein-Barr รวมถึงอาการเหนื่อยล้าเรื้อรัง อะลานีนรูปแบบหนึ่ง - เบต้าอะลานีนคือ ส่วนสำคัญกรด pantothenic และโคเอ็นไซม์ A - หนึ่งในตัวเร่งปฏิกิริยาที่สำคัญที่สุดในร่างกาย

อาร์จินีน

อาร์จินีนชะลอการเจริญเติบโตของเนื้องอก รวมถึงมะเร็ง ด้วยการกระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันของร่างกาย เพิ่มกิจกรรมและขนาดของต่อมไธมัสซึ่งผลิตทีลิมโฟไซต์ ในเรื่องนี้อาร์จินีนมีประโยชน์สำหรับผู้ที่ติดเชื้อ HIV และเนื้องอกมะเร็ง

นอกจากนี้ยังใช้สำหรับโรคตับ (โรคตับแข็งและความเสื่อมของไขมัน) ส่งเสริมกระบวนการล้างพิษในตับ (โดยหลักคือการทำให้แอมโมเนียเป็นกลาง) น้ำอสุจิมีอาร์จินีน ดังนั้นบางครั้งจึงใช้ในการรักษาภาวะมีบุตรยากในผู้ชายที่ซับซ้อน เนื้อเยื่อเกี่ยวพันและผิวหนังยังมีอาร์จินีนจำนวนมาก ดังนั้นการรับประทานอาร์จินีนจึงได้ผลดีกับอาการบาดเจ็บต่างๆ อาร์จินีนเป็นองค์ประกอบสำคัญของการเผาผลาญในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ช่วยรักษาสมดุลของไนโตรเจนในร่างกายให้เหมาะสม เนื่องจากมีส่วนร่วมในการขนส่งและการทำให้ไนโตรเจนส่วนเกินในร่างกายเป็นกลาง

อาร์จินีนช่วยในการลดน้ำหนักเพราะจะทำให้การสะสมไขมันในร่างกายลดลงเล็กน้อย

อาร์จินีนเป็นส่วนหนึ่งของเอนไซม์และฮอร์โมนหลายชนิด มีฤทธิ์กระตุ้นการผลิตอินซูลินโดยตับอ่อนซึ่งเป็นส่วนประกอบของวาโซเพรสซิน (ฮอร์โมนต่อมใต้สมอง) และช่วยในการสังเคราะห์ฮอร์โมนการเจริญเติบโต แม้ว่าอาร์จินีนจะถูกสังเคราะห์ในร่างกาย แต่การผลิตอาร์จินีนอาจลดลงในทารกแรกเกิด แหล่งที่มาของอาร์จินีน ได้แก่ ช็อกโกแลต มะพร้าว ผลิตภัณฑ์นม เจลาติน เนื้อสัตว์ ข้าวโอ๊ต ถั่วลิสง ถั่วเหลือง วอลนัท แป้งขาว ข้าวสาลี และจมูกข้าวสาลี

ผู้ที่ติดเชื้อไวรัส รวมถึงเริม ไม่ควรรับประทานอาหารเสริมที่มีอาร์จินีน และควรหลีกเลี่ยงอาหารที่อุดมไปด้วยอาร์จินีน มารดาที่ตั้งครรภ์และให้นมบุตรไม่ควรรับประทานผลิตภัณฑ์เสริมอาหารอาร์จินีน แนะนำให้รับประทานอาร์จินีนในปริมาณเล็กน้อยสำหรับโรคของข้อต่อและเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ความทนทานต่อกลูโคสบกพร่อง โรคตับ และการบาดเจ็บ ไม่แนะนำให้ใช้ในระยะยาว

แอสพาราจีน

แอสพาราจีนจำเป็นต่อการรักษาสมดุลในกระบวนการที่เกิดขึ้นในระบบประสาทส่วนกลาง: ป้องกันทั้งการกระตุ้นมากเกินไปและการยับยั้งมากเกินไป มีส่วนร่วมในกระบวนการสังเคราะห์กรดอะมิโนในตับ

เนื่องจากกรดอะมิโนนี้เพิ่มความมีชีวิตชีวา จึงมีการใช้อาหารเสริมที่มีพื้นฐานมาจากกรดอะมิโนนี้สำหรับความเหนื่อยล้า นอกจากนี้ยังมีบทบาทสำคัญในกระบวนการเผาผลาญอีกด้วย กรดแอสปาร์ติกมักถูกกำหนดไว้สำหรับโรคของระบบประสาท มันมีประโยชน์สำหรับนักกีฬาเช่นเดียวกับความผิดปกติของตับ นอกจากนี้ยังช่วยกระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันด้วยการเพิ่มการผลิตอิมมูโนโกลบูลินและแอนติบอดี

กรดแอสปาร์ติกพบได้ในปริมาณมากในโปรตีนพืชที่ได้จากเมล็ดงอกและผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์

คาร์นิทีน

พูดอย่างเคร่งครัด คาร์นิทีนไม่ใช่กรดอะมิโน แต่มีโครงสร้างทางเคมีคล้ายกับกรดอะมิโน ดังนั้นจึงมักพิจารณารวมกัน คาร์นิทีนไม่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์โปรตีนและไม่ใช่สารสื่อประสาท หน้าที่หลักในร่างกายคือการขนส่งกรดไขมันสายยาวซึ่งเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชันซึ่งปล่อยพลังงานออกมา นี่เป็นหนึ่งในแหล่งพลังงานหลักสำหรับเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ดังนั้นคาร์นิทีนจึงเพิ่มการเปลี่ยนไขมันให้เป็นพลังงานและป้องกันการสะสมของไขมันในร่างกาย โดยเฉพาะในหัวใจ ตับ และกล้ามเนื้อโครงร่าง

คาร์นิทีนช่วยลดโอกาสที่จะเกิดภาวะแทรกซ้อนของโรคเบาหวานที่เกี่ยวข้องกับความผิดปกติของการเผาผลาญไขมัน ชะลอการเสื่อมของไขมันในตับจากโรคพิษสุราเรื้อรังเรื้อรัง และความเสี่ยงของโรคหัวใจ มีความสามารถในการลดระดับไตรกลีเซอไรด์ในเลือด ส่งเสริมการลดน้ำหนัก และเพิ่มความแข็งแรงของกล้ามเนื้อในผู้ป่วยโรคประสาทและกล้ามเนื้อ และช่วยเพิ่มฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระของวิตามินซีและอี

เชื่อกันว่าโรคกล้ามเนื้อเสื่อมบางรูปแบบเกี่ยวข้องกับการขาดคาร์นิทีน ด้วยโรคดังกล่าวผู้คนควรได้รับสารนี้มากกว่าที่จำเป็นตามบรรทัดฐาน

สามารถสังเคราะห์ได้ในร่างกายโดยมีธาตุเหล็ก ไทอามีน ไพริดอกซิ และกรดอะมิโนไลซีนและเมไทโอนีน การสังเคราะห์คาร์นิทีนเกิดขึ้นเมื่อมีวิตามินซีในปริมาณที่เพียงพอ ปริมาณสารอาหารใดๆ ในร่างกายที่ไม่เพียงพอจะนำไปสู่การขาดคาร์นิทีน คาร์นิทีนเข้าสู่ร่างกายด้วยอาหาร โดยเฉพาะเนื้อสัตว์และผลิตภัณฑ์อื่นๆ ที่มาจากสัตว์

กรณีส่วนใหญ่ของการขาดคาร์นิทีนเกี่ยวข้องกับข้อบกพร่องที่กำหนดทางพันธุกรรมในกระบวนการสังเคราะห์ อาการที่เป็นไปได้ของการขาดคาร์นิทีน ได้แก่ สติบกพร่อง ปวดหัวใจ กล้ามเนื้ออ่อนแรง และโรคอ้วน

เนื่องจากมีมวลกล้ามเนื้อที่มากกว่าผู้ชาย จึงจำเป็นต้องมีคาร์นิทีนมากกว่าผู้หญิง ผู้ที่เป็นมังสวิรัติมีแนวโน้มที่จะขาดสิ่งนี้มากขึ้น สารอาหารมากกว่าผู้ที่ไม่ใช่มังสวิรัติ เนื่องจากไม่พบคาร์นิทีนในโปรตีนจากพืช

นอกจากนี้ เมไทโอนีนและไลซีน (กรดอะมิโนที่จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์คาร์นิทีน) ยังไม่พบในปริมาณที่เพียงพอในอาหารจากพืช

เพื่อให้ได้คาร์นิทีนในปริมาณที่ต้องการ ผู้ที่เป็นมังสวิรัติควรรับประทานอาหารเสริมหรือรับประทานอาหารเสริมไลซีน เช่น คอร์นเฟลก

คาร์นิทีนนำเสนอในผลิตภัณฑ์เสริมอาหารในรูปแบบต่างๆ: ในรูปแบบของ D, L-carnitine, D-carnitine, L-carnitine, acetyl-L-carnitine
ควรรับประทานแอลคาร์นิทีน

ซิทรูลีน

Citrulline พบมากในตับ เพิ่มการจัดหาพลังงาน กระตุ้นระบบภูมิคุ้มกัน และถูกแปลงเป็นแอล-อาร์จินีนในระหว่างการเผาผลาญ มันทำให้แอมโมเนียเป็นกลางซึ่งทำลายเซลล์ตับ

ซีสเตอีนและซีสตีน

กรดอะมิโนทั้งสองนี้มีความสัมพันธ์กันอย่างใกล้ชิดแต่ละโมเลกุลของซีสตีนประกอบด้วยโมเลกุลซิสเทอีนสองโมเลกุลที่เชื่อมต่อถึงกัน ซีสเตอีนไม่เสถียรมากและเปลี่ยนเป็นแอล-ซีสตีนได้ง่าย ดังนั้นกรดอะมิโนหนึ่งจึงสามารถเปลี่ยนเป็นอีกกรดหนึ่งได้อย่างง่ายดายเมื่อจำเป็น

กรดอะมิโนทั้งสองชนิดเป็นกรดอะมิโนที่มีกำมะถันและมีบทบาทสำคัญในการสร้างเนื้อเยื่อผิวหนังและมีความสำคัญต่อกระบวนการล้างพิษ ซีสเตอีนเป็นส่วนหนึ่งของอัลฟ่าเคราตินซึ่งเป็นโปรตีนหลักของเล็บ ผิวหนัง และเส้นผม ส่งเสริมการสร้างคอลลาเจนและปรับปรุงความยืดหยุ่นและเนื้อสัมผัสของผิว ซีสเตอีนยังพบได้ในโปรตีนอื่นๆ ในร่างกาย รวมถึงเอนไซม์ย่อยอาหารบางชนิดด้วย

ซีสเตอีน ช่วยต่อต้านสารพิษบางชนิดและปกป้องร่างกายจากผลเสียหายของรังสี มันเป็นหนึ่งในสารต้านอนุมูลอิสระที่ทรงพลังที่สุด และผลของสารต้านอนุมูลอิสระจะเพิ่มขึ้นเมื่อรับประทานพร้อมกับวิตามินซีและซีลีเนียม

ซิสเตอีนเป็นสารตั้งต้นของกลูตาไธโอนซึ่งเป็นสารที่มีฤทธิ์ป้องกันเซลล์ตับและสมองจากความเสียหายจากแอลกอฮอล์ ยาบางชนิด และสารพิษที่มีอยู่ในควันบุหรี่ ซิสเทอีน ละลายได้ดีกว่าซีสตีนและนำไปใช้ในร่างกายได้เร็วกว่า จึงมักใช้ในการรักษาที่ซับซ้อน โรคต่างๆ- กรดอะมิโนนี้สร้างขึ้นในร่างกายจาก L-methionine โดยมีวิตามินบี 6 อยู่ด้วย

การรับประทานซิสเทอีนเพิ่มเติมเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับโรคข้ออักเสบรูมาตอยด์ โรคหลอดเลือด และมะเร็ง ช่วยเร่งการฟื้นตัวหลังการผ่าตัด การเผาไหม้ การเกาะติดโลหะหนักและเหล็กที่ละลายน้ำได้ กรดอะมิโนนี้ยังเร่งการเผาผลาญไขมันและการสร้างเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ

L-cysteine มีความสามารถในการทำลายน้ำมูกในทางเดินหายใจซึ่งเป็นเหตุผลว่าทำไมจึงมักใช้กับหลอดลมอักเสบและถุงลมโป่งพอง ช่วยเร่งกระบวนการรักษาโรคทางเดินหายใจและมีบทบาทสำคัญในการกระตุ้นเม็ดเลือดขาวและลิมโฟไซต์

เนื่องจากสารนี้จะเพิ่มปริมาณกลูตาไธโอนในปอด ไต ตับ และไขกระดูกแดง จึงทำให้กระบวนการชราช้าลง เช่น ลดจำนวนจุดด่างแห่งวัย เป็นต้น N-acetylcysteine มีประสิทธิภาพในการเพิ่มระดับกลูตาไธโอนในร่างกายมากกว่าซีสตีนหรือแม้แต่กลูตาไธโอนเอง

ผู้ที่เป็นโรคเบาหวานควรระมัดระวังในการรับประทานผลิตภัณฑ์เสริมอาหารซิสเตอีน เนื่องจากมีความสามารถในการยับยั้งอินซูลินได้ หากคุณมีภาวะซิสตีนูเรีย ซึ่งเป็นภาวะทางพันธุกรรมที่พบไม่บ่อยซึ่งทำให้เกิดนิ่วซีสตีน คุณไม่ควรรับประทานซิสเทอีน

ไดเมทิลไกลซีน

Dimethylglycine เป็นอนุพันธ์ของ glycine ซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่ง่ายที่สุด เป็นส่วนประกอบของสารสำคัญหลายชนิด เช่น กรดอะมิโน เมไทโอนีน และโคลีน ฮอร์โมนบางชนิด สารสื่อประสาท และ DNA

ไดเมทิลไกลซีนพบได้ในปริมาณเล็กน้อยในผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์ เมล็ดพืช และธัญพืช แม้ว่าจะไม่มีอาการใดๆ ที่เกี่ยวข้องกับการขาดไดเมทิลไกลซีน แต่การรับประทานอาหารเสริมไดเมทิลไกลซีนมีประโยชน์หลายประการ รวมถึงพลังงานและสมรรถภาพทางจิตที่ดีขึ้น

ไดเมทิลไกลซีนยังช่วยกระตุ้นระบบภูมิคุ้มกัน ลดคอเลสเตอรอลและไตรกลีเซอไรด์ในเลือด ช่วยให้ความดันโลหิตและระดับกลูโคสเป็นปกติ และยังช่วยปรับการทำงานของอวัยวะต่างๆ ให้เป็นปกติอีกด้วย นอกจากนี้ยังใช้สำหรับอาการลมชัก

กรดแกมมา-อะมิโนบิวทีริก

กรดแกมมา-อะมิโนบิวทีริก (GABA) ทำหน้าที่เป็นสารสื่อประสาทในระบบประสาทส่วนกลางในร่างกาย และจำเป็นต่อการเผาผลาญในสมอง มันถูกสร้างขึ้นจากกรดอะมิโนอีกตัวหนึ่ง - กลูตามีน จะช่วยลดการทำงานของเซลล์ประสาทและป้องกันการกระตุ้นเซลล์ประสาทมากเกินไป

กรดแกมมา-อะมิโนบิวทีริกช่วยลดความวิตกกังวลและมีผลทำให้จิตใจสงบ นอกจากนี้ยังสามารถใช้เป็นยากล่อมประสาทได้ แต่ไม่มีความเสี่ยงต่อการติดยา กรดอะมิโนนี้ใช้ในการรักษาโรคลมบ้าหมูและความดันโลหิตสูงในหลอดเลือดที่ซับซ้อน เนื่องจากมีผลผ่อนคลาย จึงใช้ในการรักษาความผิดปกติทางเพศ นอกจากนี้ GABA ยังถูกกำหนดไว้สำหรับโรคสมาธิสั้น อย่างไรก็ตาม กรดแกมมา-อะมิโนบิวทีริกที่มากเกินไปอาจเพิ่มความวิตกกังวล ทำให้หายใจไม่สะดวกและแขนขาสั่น

กรดกลูตามิก

กรดกลูตามิกเป็นสารสื่อประสาทที่ส่งแรงกระตุ้นในระบบประสาทส่วนกลาง กรดอะมิโนนี้มีบทบาทสำคัญในการเผาผลาญคาร์โบไฮเดรตและส่งเสริมการซึมผ่านของแคลเซียมผ่านอุปสรรคในเลือดและสมอง

กรดอะมิโนนี้สามารถนำมาใช้โดยเซลล์สมองเป็นแหล่งพลังงาน นอกจากนี้ยังทำให้แอมโมเนียเป็นกลางด้วยการกำจัดอะตอมไนโตรเจนในกระบวนการสร้างกรดอะมิโนชนิดอื่น - กลูตามีน กระบวนการนี้เป็นวิธีเดียวที่จะต่อต้านแอมโมเนียในสมองได้

กรดกลูตามิกใช้ในการแก้ไขความผิดปกติทางพฤติกรรมในเด็กเช่นเดียวกับในการรักษาโรคลมบ้าหมู, กล้ามเนื้อเสื่อม, แผล, ภาวะน้ำตาลในเลือดต่ำ, ภาวะแทรกซ้อนของการรักษาด้วยอินซูลินสำหรับโรคเบาหวานและความผิดปกติของการพัฒนาทางจิต

กลูตามีน

กลูตามีนเป็นกรดอะมิโนที่พบมากที่สุดในรูปแบบอิสระในกล้ามเนื้อ มันแทรกซึมเข้าไปในอุปสรรคในเลือดและสมองได้อย่างง่ายดายและในเซลล์สมองจะผ่านเข้าไปในกรดกลูตามิกและในทางกลับกัน นอกจากนี้ยังเพิ่มปริมาณของกรดแกมมา-อะมิโนบิวทีริก ซึ่งจำเป็นต่อการรักษาการทำงานของสมองให้เป็นปกติ

กรดอะมิโนนี้ยังรักษาสมดุลของกรด-เบสในร่างกายและระบบทางเดินอาหารให้แข็งแรง และจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ DNA และ RNA

กลูตามีนเป็นผู้มีส่วนร่วมในการเผาผลาญไนโตรเจน โมเลกุลประกอบด้วยอะตอมไนโตรเจน 2 อะตอม และเกิดจากกรดกลูตามิกโดยการเติมไนโตรเจน 1 อะตอม ดังนั้นการสังเคราะห์กลูตามีนจะช่วยกำจัดแอมโมเนียส่วนเกินออกจากเนื้อเยื่อ โดยส่วนใหญ่มาจากสมอง และขนส่งไนโตรเจนภายในร่างกาย

กลูตามีนพบได้ในกล้ามเนื้อในปริมาณมาก และใช้ในการสังเคราะห์โปรตีนในเซลล์กล้ามเนื้อโครงร่าง ดังนั้นนักเพาะกายและในอาหารต่างๆ จึงใช้ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีกลูตามีน รวมทั้งเพื่อป้องกันการสูญเสียกล้ามเนื้อจากโรคต่างๆ เช่น เนื้องอกมะเร็งและโรคเอดส์ หลังการผ่าตัดและระหว่างการนอนบนเตียงในระยะยาว

นอกจากนี้ กลูตามีนยังใช้รักษาโรคข้ออักเสบ โรคภูมิต้านตนเอง พังผืด โรคระบบทางเดินอาหาร แผลในกระเพาะอาหาร และโรคของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน

กรดอะมิโนนี้ช่วยเพิ่มการทำงานของสมอง ดังนั้นจึงใช้สำหรับโรคลมบ้าหมู กลุ่มอาการเหนื่อยล้าเรื้อรัง ความอ่อนแอ โรคจิตเภท และภาวะสมองเสื่อมในวัยชรา แอล-กลูตามีนช่วยลดความอยากดื่มแอลกอฮอล์ทางพยาธิวิทยา จึงใช้ในการรักษาโรคพิษสุราเรื้อรังเรื้อรัง

กลูตามีนพบได้ในอาหารหลายชนิดทั้งจากพืชและสัตว์ แต่จะถูกทำลายได้ง่ายด้วยความร้อน ผักโขมและผักชีฝรั่งเป็นแหล่งกลูตามีนที่ดีตราบใดที่ยังบริโภคดิบ

ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีกลูตามีนควรเก็บไว้ในที่แห้งเท่านั้น ไม่เช่นนั้นกลูตามีนจะเปลี่ยนเป็นแอมโมเนียและกรดไพโรกลูตามิก อย่ากินกลูตามีนหากคุณเป็นโรคตับแข็ง โรคไต หรือกลุ่มอาการเรย์

กลูตาไธโอน

กลูตาไธโอนก็เหมือนกับคาร์นิทีนไม่ใช่กรดอะมิโน โดย โครงสร้างทางเคมีเป็นไตรเปปไทด์ที่ผลิตในร่างกายจากซิสเทอีน กรดกลูตามิก และไกลซีน

กลูตาไธโอนเป็นสารต้านอนุมูลอิสระ กลูตาไธโอนส่วนใหญ่พบได้ในตับ (บางส่วนถูกปล่อยเข้าสู่กระแสเลือดโดยตรง) เช่นเดียวกับในปอดและระบบทางเดินอาหาร

จำเป็นสำหรับการเผาผลาญคาร์โบไฮเดรตและยังช่วยชะลอความชราเนื่องจากมีผลต่อการเผาผลาญไขมันและป้องกันการเกิดหลอดเลือด การขาดกลูตาไธโอนส่งผลต่อระบบประสาทเป็นหลัก ทำให้เกิดปัญหาการประสานงาน กระบวนการคิด, ตัวสั่น.

ปริมาณกลูตาไธโอนในร่างกายจะลดลงตามอายุ ในเรื่องนี้ผู้สูงอายุควรได้รับเพิ่มเติม อย่างไรก็ตามควรใช้ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีซิสเทอีน กรดกลูตามิก และไกลซีน ซึ่งก็คือสารที่สังเคราะห์กลูตาไธโอน การทาน N-acetylcysteine ถือว่ามีประสิทธิภาพมากที่สุด

ไกลซีน

ไกลซีนชะลอความเสื่อมของเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ เนื่องจากเป็นแหล่งของครีเอทีน ซึ่งเป็นสารที่มีอยู่ในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อและใช้ในการสังเคราะห์ DNA และ RNA ไกลซีนจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์กรดนิวคลีอิก กรดน้ำดี และกรดอะมิโนที่ไม่จำเป็นในร่างกาย

เป็นส่วนหนึ่งของยาลดกรดหลายชนิดที่ใช้สำหรับโรคกระเพาะ ซึ่งมีประโยชน์ในการฟื้นฟูเนื้อเยื่อที่เสียหาย เนื่องจากพบได้ในปริมาณมากในผิวหนังและเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน

กรดอะมิโนนี้จำเป็นสำหรับการทำงานปกติของระบบประสาทส่วนกลางและการบำรุงรักษาสุขภาพต่อมลูกหมากที่ดี มันทำหน้าที่เป็นสารสื่อประสาทยับยั้งและสามารถป้องกันอาการชักจากโรคลมบ้าหมูได้

Glycine ใช้ในการรักษาโรคจิตคลั่งไคล้ซึมเศร้า และอาจมีประสิทธิภาพในการรักษาสมาธิสั้นด้วย ไกลซีนส่วนเกินในร่างกายทำให้เกิดความรู้สึกเหนื่อยล้า แต่ปริมาณที่เพียงพอจะทำให้ร่างกายมีพลังงาน หากจำเป็น ไกลซีนสามารถเปลี่ยนเป็นซีรีนในร่างกายได้

ฮิสติดีน

ฮิสติดีนเป็นกรดอะมิโนจำเป็นที่ส่งเสริมการเจริญเติบโตของเนื้อเยื่อและการซ่อมแซม และเป็นส่วนหนึ่งของเปลือกไมอีลินที่ช่วยปกป้อง เซลล์ประสาทและยังจำเป็นต่อการสร้างเม็ดเลือดแดงและเม็ดเลือดขาวอีกด้วย ฮิสติดีนช่วยปกป้องร่างกายจากผลเสียหายของรังสีส่งเสริมการกำจัด โลหะหนักออกจากร่างกายและช่วยเรื่องโรคเอดส์

ปริมาณฮิสทิดีนที่สูงเกินไปอาจทำให้เกิดความเครียดและแม้กระทั่งความผิดปกติทางจิต (ความปั่นป่วนและโรคจิต)

ระดับฮิสทิดีนในร่างกายไม่เพียงพอจะทำให้โรคข้ออักเสบรูมาตอยด์แย่ลงและหูหนวกที่เกี่ยวข้องกับความเสียหายต่อเส้นประสาทการได้ยิน เมไทโอนีนช่วยลดระดับฮิสติดีนในร่างกาย

ฮีสตามีนซึ่งเป็นส่วนประกอบที่สำคัญมากของปฏิกิริยาทางภูมิคุ้มกันหลายชนิดถูกสังเคราะห์จากฮิสติดีน นอกจากนี้ยังส่งเสริมอารมณ์ทางเพศ ในเรื่องนี้การใช้ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีฮิสทิดีน ไนอาซิน และไพริดอกซิ (จำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ฮีสตามีน) พร้อมกันอาจมีผลดีต่อความผิดปกติทางเพศ

เนื่องจากฮิสตามีนกระตุ้นการหลั่งน้ำย่อย การใช้ฮิสทิดีนจึงช่วยในเรื่องความผิดปกติของการย่อยอาหารที่เกี่ยวข้องกับความเป็นกรดต่ำของน้ำย่อย

ผู้ที่เป็นโรคซึมเศร้าแมเนียไม่ควรรับประทานฮิสติดีน เว้นแต่จะพบว่ามีการขาดกรดอะมิโนนี้อย่างชัดเจน ฮิสติดีนพบได้ในข้าว ข้าวสาลี และข้าวไรย์

ไอโซลิวซีน

ไอโซลิวซีนเป็นหนึ่งในกรดอะมิโน BCAA และเป็นกรดอะมิโนจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์ฮีโมโกลบิน นอกจากนี้ยังรักษาเสถียรภาพและควบคุมระดับน้ำตาลในเลือดและกระบวนการจัดหาพลังงานของไอโซลิวซีนเกิดขึ้นในเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ

การใช้ร่วมกับไอโซลิวซีนและวาลีน (BCAA) ช่วยเพิ่มความทนทานและส่งเสริมการฟื้นฟูเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อ ซึ่งเป็นสิ่งสำคัญอย่างยิ่งสำหรับนักกีฬา

ไอโซลิวซีนจำเป็นสำหรับอาการป่วยทางจิตหลายชนิด การขาดกรดอะมิโนนี้ส่งผลให้เกิดอาการคล้ายกับภาวะน้ำตาลในเลือดต่ำ

แหล่งอาหารของไอโซลิวซีน ได้แก่ อัลมอนด์ เม็ดมะม่วงหิมพานต์ ไก่ ถั่วชิกพี ไข่ ปลา ถั่วเลนทิล ตับ เนื้อสัตว์ ข้าวไรย์ เมล็ดพืชส่วนใหญ่ และโปรตีนจากถั่วเหลือง

มีผลิตภัณฑ์เสริมอาหารออกฤทธิ์ทางชีวภาพที่มีไอโซลิวซีน ในกรณีนี้ จำเป็นต้องรักษาสมดุลที่ถูกต้องระหว่างไอโซลิวซีนและกรดอะมิโน BCAA ที่มีกิ่งก้านอีกสองชนิด ได้แก่ ลิวซีนและวาลีน

ลิวซีน

ลิวซีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น ร่วมกับไอโซลิวซีนและวาลีน ซึ่งเป็นหนึ่งในสามกรดอะมิโน BCAA ที่แยกแขนงออกไป การออกฤทธิ์ร่วมกันช่วยปกป้องเนื้อเยื่อของกล้ามเนื้อและเป็นแหล่งพลังงาน และยังส่งเสริมการฟื้นฟูกระดูก ผิวหนัง และกล้ามเนื้อ ดังนั้นจึงมักแนะนำให้ใช้ในช่วงพักฟื้นหลังการบาดเจ็บและการผ่าตัด

ลิวซีนยังช่วยลดระดับน้ำตาลในเลือดเล็กน้อยและกระตุ้นการปล่อยฮอร์โมนการเจริญเติบโต แหล่งอาหารของลิวซีน ได้แก่ ข้าวกล้อง ถั่ว เนื้อสัตว์ ถั่ว แป้งถั่วเหลือง และแป้งสาลี

ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีลิวซีนใช้ร่วมกับวาลีนและไอโซลิวซีน ควรใช้ด้วยความระมัดระวังเพื่อหลีกเลี่ยงภาวะน้ำตาลในเลือดต่ำ ลิวซีนส่วนเกินสามารถเพิ่มปริมาณแอมโมเนียในร่างกายได้

ไลซีน

ไลซีนเป็นกรดอะมิโนจำเป็นซึ่งเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนเกือบทุกชนิด จำเป็นสำหรับการสร้างกระดูกและการเจริญเติบโตตามปกติในเด็ก ส่งเสริมการดูดซึมแคลเซียม และรักษาระดับการเผาผลาญไนโตรเจนให้เป็นปกติในผู้ใหญ่

กรดอะมิโนนี้เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์แอนติบอดี ฮอร์โมน เอนไซม์ การสร้างคอลลาเจน และการซ่อมแซมเนื้อเยื่อ ไลซีนใช้ในช่วงพักฟื้นหลังการผ่าตัดและการบาดเจ็บจากการเล่นกีฬา นอกจากนี้ยังช่วยลดระดับไตรกลีเซอไรด์ในเลือด

ไลซีนมีฤทธิ์ต้านไวรัส โดยเฉพาะกับไวรัสที่ทำให้เกิดโรคเริมและการติดเชื้อทางเดินหายใจเฉียบพลัน แนะนำให้รับประทานอาหารเสริมที่มีไลซีนร่วมกับวิตามินซีและไบโอฟลาโวนอยด์สำหรับโรคไวรัส

การขาดกรดอะมิโนที่จำเป็นนี้สามารถนำไปสู่ภาวะโลหิตจาง การตกเลือดในลูกตา ความผิดปกติของเอนไซม์ หงุดหงิด เหนื่อยล้าและอ่อนแรง เบื่ออาหาร เติบโตช้าและลดน้ำหนัก รวมถึงความผิดปกติของระบบสืบพันธุ์

แหล่งอาหารของไลซีน ได้แก่ ชีส ไข่ ปลา นม มันฝรั่ง เนื้อแดง ถั่วเหลือง และผลิตภัณฑ์ยีสต์

เมไทโอนีน

เมไทโอนีนเป็นกรดอะมิโนจำเป็นที่ช่วยประมวลผลไขมัน ป้องกันการสะสมในตับและผนังหลอดเลือดแดง การสังเคราะห์ทอรีนและซิสเทอีนขึ้นอยู่กับปริมาณเมไทโอนีนในร่างกาย กรดอะมิโนนี้ส่งเสริมการย่อยอาหาร ให้กระบวนการล้างพิษ (โดยหลักแล้วทำให้โลหะที่เป็นพิษเป็นกลาง) ลดอาการกล้ามเนื้ออ่อนแรง ป้องกันการสัมผัสรังสี และมีประโยชน์สำหรับโรคกระดูกพรุนและการแพ้สารเคมี

กรดอะมิโนนี้ใช้ในการรักษาโรคข้ออักเสบรูมาตอยด์และพิษของการตั้งครรภ์ที่ซับซ้อน เมไทโอนีนมีฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระอย่างเห็นได้ชัด เนื่องจากเป็นแหล่งกำมะถันที่ดีซึ่งไปยับยั้งการทำงานของอนุมูลอิสระ ใช้สำหรับกลุ่มอาการของกิลเบิร์ตและความผิดปกติของตับ เมไทโอนีนยังจำเป็นสำหรับการสังเคราะห์กรดนิวคลีอิก คอลลาเจน และโปรตีนอื่นๆ อีกมากมาย มีประโยชน์สำหรับผู้หญิงที่ได้รับฮอร์โมนคุมกำเนิดแบบรับประทาน เมไทโอนีนจะช่วยลดระดับฮีสตามีนในร่างกาย ซึ่งอาจเป็นประโยชน์ในผู้ป่วยโรคจิตเภทเมื่อปริมาณฮีสตามีนเพิ่มขึ้น

เมไทโอนีนในร่างกายจะถูกเปลี่ยนเป็นซิสเทอีน ซึ่งเป็นสารตั้งต้นของกลูตาไธโอน สิ่งนี้สำคัญมากในกรณีที่เป็นพิษ เมื่อจำเป็นต้องใช้กลูตาไธโอนในปริมาณมากเพื่อทำให้สารพิษเป็นกลางและปกป้องตับ

แหล่งอาหารของเมไทโอนีน: พืชตระกูลถั่ว ไข่ กระเทียม ถั่วเลนทิล เนื้อสัตว์ หัวหอม ถั่วเหลือง เมล็ดพืช และโยเกิร์ต

ออร์นิทีน

ออร์นิทีนช่วยปล่อยฮอร์โมนการเจริญเติบโตซึ่งช่วยเผาผลาญไขมันในร่างกาย ผลกระทบนี้จะเพิ่มขึ้นเมื่อใช้ออร์นิทีนร่วมกับอาร์จินีนและคาร์นิทีน ออร์นิทีนยังจำเป็นต่อระบบภูมิคุ้มกันและการทำงานของตับ การมีส่วนร่วมในกระบวนการล้างพิษและการฟื้นฟูเซลล์ตับ

ออร์นิทีนในร่างกายถูกสังเคราะห์จากอาร์จินีน และทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นของซิทรูลีน โพรลีน และกรดกลูตามิก ออร์นิทีนมีความเข้มข้นสูงในผิวหนังและเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ดังนั้นกรดอะมิโนนี้จึงช่วยซ่อมแซมเนื้อเยื่อที่เสียหาย

ไม่ควรให้ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีออร์นิทีนแก่เด็ก สตรีมีครรภ์ สตรีมีครรภ์ หรือบุคคลที่มีประวัติเป็นโรคจิตเภท

ฟีนิลอะลานีน

ฟีนิลอะลานีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็น ในร่างกายสามารถแปลงเป็นกรดอะมิโนอื่นได้ - ไทโรซีนซึ่งในทางกลับกันจะใช้ในการสังเคราะห์สารสื่อประสาทหลักสองชนิด: โดปามีนและนอร์เอพิเนฟริน ดังนั้นกรดอะมิโนนี้จึงส่งผลต่ออารมณ์ ลดความเจ็บปวด เพิ่มความจำและความสามารถในการเรียนรู้ และระงับความอยากอาหาร ใช้ในการรักษาโรคข้ออักเสบ ซึมเศร้า ปวดประจำเดือน ไมเกรน โรคอ้วน โรคพาร์กินสัน และโรคจิตเภท

ฟีนิลอะลานีนเกิดขึ้นในสามรูปแบบ: แอล-ฟีนิลอะลานีน (รูปแบบธรรมชาติและพบได้ในโปรตีนส่วนใหญ่) ร่างกายมนุษย์), D-phenylalanine (รูปแบบกระจกสังเคราะห์, มีฤทธิ์ระงับปวด), DL-phenylalanine (รวมคุณสมบัติที่เป็นประโยชน์ของสองรูปแบบก่อนหน้านี้ซึ่งมักจะใช้สำหรับกลุ่มอาการก่อนมีประจำเดือน

ไม่ควรให้ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีฟีนิลอะลานีนแก่สตรีมีครรภ์ ผู้ที่มีอาการวิตกกังวล เบาหวาน ความดันโลหิตสูง โรคฟีนิลคีโตนูเรีย หรือมะเร็งผิวหนังชนิดเม็ดสี

โพรลีน

โพรลีนปรับปรุงสภาพผิวโดยเพิ่มการผลิตคอลลาเจนและลดการสูญเสียตามอายุ ช่วยฟื้นฟูพื้นผิวกระดูกอ่อนของข้อต่อ เสริมสร้างเอ็นและกล้ามเนื้อหัวใจ เพื่อเสริมสร้างเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ควรใช้ร่วมกับวิตามินซีร่วมกับโพรลีน

โพรลีนเข้าสู่ร่างกายส่วนใหญ่มาจากผลิตภัณฑ์จากเนื้อสัตว์

เซริน

ซีรีนจำเป็นต่อการเผาผลาญไขมันและกรดไขมันตามปกติ การเจริญเติบโตของเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ และการรักษาระบบภูมิคุ้มกันให้เป็นปกติ

ซีรีนถูกสังเคราะห์ในร่างกายจากไกลซีน ในฐานะที่เป็นสารให้ความชุ่มชื้น มันถูกรวมอยู่ในผลิตภัณฑ์เครื่องสำอางหลายชนิดและการเตรียมผิวหนัง

ทอรีน

ทอรีนพบได้ในความเข้มข้นสูงในกล้ามเนื้อหัวใจ เซลล์เม็ดเลือดขาว กล้ามเนื้อโครงร่าง และระบบประสาทส่วนกลาง เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์กรดอะมิโนอื่นๆ อีกมากมาย และยังเป็นส่วนหนึ่งขององค์ประกอบหลักของน้ำดี ซึ่งจำเป็นต่อการย่อยไขมัน การดูดซึมวิตามินที่ละลายในไขมัน และเพื่อรักษาระดับคอเลสเตอรอลในเลือดให้เป็นปกติ

ดังนั้นทอรีนจึงมีประโยชน์สำหรับหลอดเลือด อาการบวมน้ำ โรคหัวใจ ความดันโลหิตสูงในหลอดเลือดแดง และภาวะน้ำตาลในเลือดต่ำ ทอรีนจำเป็นต่อการเผาผลาญโซเดียม โพแทสเซียม แคลเซียม และแมกนีเซียมให้เป็นปกติ ป้องกันการกำจัดโพแทสเซียมออกจากกล้ามเนื้อหัวใจและช่วยป้องกันความผิดปกติของจังหวะการเต้นของหัวใจ ทอรีนมีผลในการปกป้องสมอง โดยเฉพาะในช่วงที่ร่างกายขาดน้ำ ใช้ในการรักษาความวิตกกังวลและความปั่นป่วน โรคลมบ้าหมู สมาธิสั้น และอาการชัก

มีการมอบผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีทอรีนให้กับเด็กที่เป็นดาวน์ซินโดรมและกล้ามเนื้อเสื่อม ในคลินิกบางแห่ง กรดอะมิโนนี้รวมอยู่ในการรักษามะเร็งเต้านมที่ซับซ้อน การขับทอรีนออกจากร่างกายมากเกินไปเกิดขึ้นในสภาวะต่างๆ และความผิดปกติของการเผาผลาญ

ภาวะผิดปกติ ความผิดปกติของการสร้างเกล็ดเลือด โรคเชื้อรา ความเครียดทางร่างกายหรือทางอารมณ์ โรคเกี่ยวกับลำไส้ การขาดสังกะสี และการใช้แอลกอฮอล์ในทางที่ผิด ทำให้เกิดการขาดทอรีนในร่างกาย การใช้แอลกอฮอล์ในทางที่ผิดยังบั่นทอนความสามารถของร่างกายในการดูดซึมทอรีน

ในโรคเบาหวาน ความต้องการทอรีนของร่างกายเพิ่มขึ้น และในทางกลับกัน การรับประทานอาหารเสริมที่มีทอรีนและซีสตีนจะช่วยลดความจำเป็นในการใช้อินซูลิน ทอรีนพบได้ในไข่ ปลา เนื้อสัตว์ นม แต่ไม่พบในโปรตีนจากพืช

มันถูกสังเคราะห์ในตับจากซิสเทอีนและจากเมไทโอนีนในอวัยวะและเนื้อเยื่ออื่น ๆ ของร่างกายหากมีวิตามินบี 6 ในปริมาณที่เพียงพอ ในกรณีที่มีความผิดปกติทางพันธุกรรมหรือเมตาบอลิซึมที่รบกวนการสังเคราะห์ทอรีน จำเป็นต้องรับประทานอาหารเสริมที่มีกรดอะมิโนนี้

ธรีโอนีน

ธรีโอนีนเป็นกรดอะมิโนจำเป็นที่ช่วยรักษาระดับการเผาผลาญโปรตีนในร่างกายให้เป็นปกติ เป็นสิ่งสำคัญสำหรับการสังเคราะห์คอลลาเจนและอีลาสตินช่วยตับและเกี่ยวข้องกับการเผาผลาญไขมันร่วมกับกรดแอสปาร์ติกและเมไทโอนีน

ธรีโอนีนพบได้ในหัวใจ ระบบประสาทส่วนกลาง กล้ามเนื้อโครงร่าง และป้องกันการสะสมของไขมันในตับ กรดอะมิโนนี้ช่วยกระตุ้นระบบภูมิคุ้มกันในขณะที่ส่งเสริมการผลิตแอนติบอดี ธรีโอนีนพบได้ในธัญพืชในปริมาณที่น้อยมาก ดังนั้นผู้เป็นมังสวิรัติจึงมีแนวโน้มที่จะขาดกรดอะมิโนนี้มากขึ้น

ทริปโตเฟน

ทริปโตเฟนเป็นกรดอะมิโนจำเป็นที่จำเป็นสำหรับการผลิตไนอาซิน มันถูกใช้เพื่อสังเคราะห์เซโรโทนินซึ่งเป็นหนึ่งในสารสื่อประสาทที่สำคัญที่สุดในสมอง ทริปโตเฟนใช้สำหรับการนอนไม่หลับ อาการซึมเศร้า และทำให้อารมณ์คงที่

ช่วยรักษาโรคสมาธิสั้นในเด็ก ใช้สำหรับโรคหัวใจ ควบคุมน้ำหนักตัว ลดความอยากอาหาร และยังช่วยเพิ่มการปล่อยฮอร์โมนการเจริญเติบโตอีกด้วย ช่วยเรื่องการโจมตีไมเกรนช่วยลดผลร้ายของนิโคติน การขาดทริปโตเฟนและแมกนีเซียมอาจทำให้หลอดเลือดหัวใจตีบเพิ่มขึ้นได้

แหล่งอาหารที่อุดมไปด้วยทริปโตเฟน ได้แก่ ข้าวกล้อง คันทรีชีส เนื้อสัตว์ ถั่วลิสง และโปรตีนจากถั่วเหลือง

ไทโรซีน

ไทโรซีนเป็นสารตั้งต้นของสารสื่อประสาทนอร์เอพิเนฟรินและโดปามีน กรดอะมิโนนี้เกี่ยวข้องกับการควบคุมอารมณ์ การขาดไทโรซีนนำไปสู่การขาดนอร์เอพิเนฟริน ซึ่งจะนำไปสู่ภาวะซึมเศร้า ไทโรซีนระงับความอยากอาหาร ช่วยลดการสะสมไขมัน ส่งเสริมการผลิตเมลาโทนิน และปรับปรุงการทำงานของต่อมหมวกไต ต่อมไทรอยด์ และต่อมใต้สมอง

ไทโรซีนยังเกี่ยวข้องกับการเผาผลาญฟีนิลอะลานีน ฮอร์โมนไทรอยด์เกิดขึ้นเมื่ออะตอมไอโอดีนถูกเติมลงในไทโรซีน ดังนั้นจึงไม่น่าแปลกใจที่ไทโรซีนในพลาสมาต่ำมีความเกี่ยวข้องกับภาวะไทรอยด์ทำงานต่ำ

อาการของการขาดไทโรซีนยังรวมถึงความดันโลหิตต่ำ อุณหภูมิต่ำร่างกายและอาการขาอยู่ไม่สุข

ผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีไทโรซีนใช้ในการบรรเทาความเครียด และเชื่อกันว่าช่วยในเรื่องอาการเหนื่อยล้าเรื้อรังและอาการเฉียบผิดปกติได้ ใช้สำหรับความวิตกกังวล ซึมเศร้า ภูมิแพ้ และปวดศีรษะ รวมถึงการถอนยา ไทโรซีนอาจเป็นประโยชน์ในโรคพาร์กินสัน แหล่งไทโรซีนตามธรรมชาติ ได้แก่ อัลมอนด์ อะโวคาโด กล้วย ผลิตภัณฑ์นม เมล็ดฟักทอง และเมล็ดงา

ไทโรซีนสามารถสังเคราะห์ได้จากฟีนิลอะลานีนในร่างกายมนุษย์ ควรรับประทานผลิตภัณฑ์เสริมอาหารที่มีฟีนิลอะลานีนก่อนนอนหรือร่วมกับอาหารที่มีคาร์โบไฮเดรตจำนวนมาก

ในระหว่างการรักษาด้วยสารยับยั้ง monoamine oxidase (โดยปกติแล้วจะกำหนดไว้สำหรับภาวะซึมเศร้า) คุณควรหลีกเลี่ยงอาหารที่มีไทโรซีนเกือบทั้งหมดและไม่ควรรับประทานอาหารเสริมที่มีไทโรซีน เนื่องจากอาจทำให้ความดันโลหิตเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วโดยไม่คาดคิด

วาลิน

วาลีนเป็นกรดอะมิโนที่จำเป็นซึ่งมีฤทธิ์กระตุ้น ซึ่งเป็นหนึ่งในกรดอะมิโน BCAA ดังนั้นกล้ามเนื้อจึงสามารถใช้เป็นแหล่งพลังงานได้ วาลีนจำเป็นต่อการเผาผลาญของกล้ามเนื้อ การซ่อมแซมเนื้อเยื่อที่เสียหาย และเพื่อรักษาระดับการเผาผลาญไนโตรเจนในร่างกายให้เป็นปกติ

วาลีนมักใช้เพื่อแก้ไขการขาดกรดอะมิโนอย่างรุนแรงที่เกิดจากการติดยา มันมากเกินไป ระดับสูงในร่างกายอาจทำให้เกิดอาการต่างๆ เช่น ความรู้สึกชา (ความรู้สึกเหมือนเข็มหมุดและเข็ม) และแม้กระทั่งอาการประสาทหลอน
วาลีนพบได้ในอาหารต่อไปนี้: ธัญพืช เนื้อสัตว์ เห็ด ผลิตภัณฑ์นม ถั่วลิสง โปรตีนจากถั่วเหลือง

การเสริมวาลีนควรมีความสมดุลกับกรดอะมิโนสายโซ่กิ่งอื่นๆ BCAA L-leucine และ L-isoleucine

บทที่ 2 2.1 โปรตีน

1. กรดอะมิโนที่เป็นกลางเป็น:

1) อาร์จินีน 4) กรดแอสปาร์ติก

2) ไลซีน 5) ฮิสติดีน

2. ประจุไบโพลาร์ไอออนของกรดอะมิโนโมโนอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก:

1) ลบ

2) เป็นกลางทางไฟฟ้า

3) เชิงบวก

ให้กรดอะมิโน

H 2 N-CH 2 -(CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

อยู่ในกลุ่มกรดอะมิโน:

1) ไม่ชอบน้ำ

2) มีขั้ว แต่ไม่มีประจุ

3) มีประจุบวก

4) มีประจุลบ

4. สร้างการปฏิบัติตาม:

กรดอะมิโนอนุมูลอิสระ

ก) ฮิสติดีน

c) ฟีนิลอะลานีน

จ) ทริปโตเฟน

5. กรดอิมิโนคือ:

1) ไกลซีน 4) ซีรีน

2) ซีสเตอีน 5) โพรลีน

3) อาร์จินีน

6. กรดอะมิโนที่ประกอบเป็นโปรตีน ได้แก่

1) อนุพันธ์ของα-อะมิโน กรดคาร์บอกซิลิก

2) อนุพันธ์β-อะมิโนของกรดคาร์บอกซิลิก

3) อนุพันธ์α-อะมิโนของกรดคาร์บอกซิลิกไม่อิ่มตัว

7. ตั้งชื่อกรดอะมิโน:

1. ตั้งชื่อกรดอะมิโน:

9.จับคู่:

กลุ่มกรดอะมิโน

4. ซิทรูลีน โมโนอะมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก

5. ซีสตีน ไดมิโนโมโนคาร์บอกซิลิก

6. ทรีโอนีน โมโนอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก

7. กลูตามิก ไดอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก

10. กรดอะมิโนที่มีซัลเฟอร์คือ:

8.ทรีโอนีน 4)ทริปโตเฟน

9.ไทโรซีน 5)เมไทโอนีน

10. ซิสเตอีน

11. โปรตีนไม่มีกรดอะมิโน:

1) กลูตามีน 3) อาร์จินีน

2) γ-อะมิโนบิวทีริก 4) β-อะลานีน

กรด 4) ทรีโอนีน

12. กรดอะมิโนประกอบด้วยหมู่ไฮดรอกซี:

1) อะลานีน 4) เมไทโอนีน

2) ซีรีน 5) ทรีโอนีน

3) ซีสเตอีน

13. สร้างการปฏิบัติตาม:

องค์ประกอบ ปริมาณสารเคมี

องค์ประกอบของโปรตีนเป็นเปอร์เซ็นต์

1) คาร์บอน ก) 21-23

2) ออกซิเจน b) 0-3

3) ไนโตรเจน c) 6-7

4) ไฮโดรเจน 5) 50-55

5) ซัลเฟอร์ ง) 15-17

14. พันธะต่อไปนี้ไม่เกี่ยวข้องกับการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีน:

1) ไฮโดรเจน

2) เปปไทด์

3) ซัลไฟด์

4) ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ

15. น้ำหนักโมเลกุลของโปรตีนแตกต่างกันไปภายใน:

1) 0.5-1.0 2) 1.0-5 3) 6-10,000 กิโลดาลตัน

16. เมื่อไม่เกิดการสูญเสียโปรตีน:

1) การละเมิดโครงสร้างระดับอุดมศึกษา

3) การละเมิดโครงสร้างรอง

2) การไฮโดรไลซิสของพันธะเปปไทด์

4) การแยกตัวของหน่วยย่อย

วิธีสเปกโตรโฟโตเมตริกสำหรับเชิงปริมาณ

การกำหนดโปรตีนจะขึ้นอยู่กับความสามารถในการดูดซับแสงในบริเวณ UV เมื่อ:

1) 280 นาโนเมตร 2) 190 นาโนเมตร 3) 210 นาโนเมตร

ประกอบด้วยกรดอะมิโนอาร์จินีนและไลซีน

20-30% องค์ประกอบของกรดอะมิโนโปรตีน:

1) อัลบูมิน 4) ฮิสโตน

2) โปรลามิน 5) โปรตีนออยด์

3) โกลบูลิน

19. โปรตีนผมเคราตินอยู่ในกลุ่ม:

1) โพรลามีน 4) กลูเทลิน

2) โปรทามีน 5) โกลบูลิน

3) โปรตีนออยด์

20. 50% ของโปรตีนในพลาสมาในเลือด ได้แก่:

1) α-โกลบูลิน 4) อัลบูมิน

2) β-โกลบูลิน 5) พรีอัลบูมิน

3) γ-โกลบูลิน

21. นิวเคลียสของเซลล์ยูคาริโอตประกอบด้วย:

1) โปรทามีน 3) อัลบูมิน

2) ฮิสโตน 4) โกลบูลิน

22. โปรตีน ได้แก่ :

1) zein – โปรตีนเมล็ดข้าวโพด 4) ไฟโบรอิน – โปรตีนไหม

2) อัลบูมิน – ไข่ขาว 5) คอลลาเจน – สารประกอบโปรตีน

3) Hordein – โปรตีนจากเมล็ดข้าวบาร์เลย์

กรดอะมิโน โปรตีน และเปปไทด์เป็นตัวอย่างของสารประกอบที่อธิบายไว้ด้านล่าง โมเลกุลที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพจำนวนมากประกอบด้วยกลุ่มฟังก์ชันที่แตกต่างกันทางเคมีหลายกลุ่ม ซึ่งสามารถโต้ตอบระหว่างกันและกับกลุ่มฟังก์ชันของกันและกันได้