Протеинова формула в химията. Протеин: структура и функции. Свойства на протеини. Химични свойства на протеините, качествени реакции, уравнения на реакциите

Някои протеини се разпадат, когато клетките умират и се унищожават. Това се случва през цялото време, например с червените кръвни клетки и епителните клетки, покриващи вътрешната повърхност на червата. В допълнение, разграждането и ресинтезата на протеините се случват и в живите клетки. Колкото и да е странно, за разграждането на протеините се знае по-малко, отколкото за техния синтез. Това, което е ясно обаче, е, че протеолитичните ензими участват в разграждането, подобно на тези, които разграждат протеините до аминокиселини в храносмилателния тракт.

Полуживотът на различните протеини е различен – от няколко часа до много месеци. Единственото изключение са колагеновите молекули. Веднъж образувани, те остават стабилни и не се подновяват или заменят. С течение на времето обаче някои от техните свойства, по-специално еластичността, се променят и тъй като не се подновяват, в резултат на това са определени възрастови промени, като появата на бръчки по кожата.

Преди да говорим за най-важните физични и химични свойства на протеина, трябва да знаете от какво се състои той, каква е неговата структура. Протеините са важен естествен биополимер на базата на аминокиселини.

Какво представляват аминокиселините

Това са органични съединения, които включват карбоксилни и аминови групи. Благодарение на първата група те имат въглерод, кислород и водород, а другата - азот и водород. Алфа аминокиселините се считат за най-важни, защото са необходими за образуването на протеини.

Има незаменими аминокиселини, наречени протеиногенни. Тук те са отговорни за появата на протеини. Има само 20 от тях и могат да образуват безброй протеинови съединения. Нито един от тях обаче няма да бъде напълно идентичен с другия. Това е възможно благодарение на комбинациите от елементи, които са в тези аминокиселини.

Синтезът им не се осъществява в тялото. Следователно те стигат там заедно с храната. Ако човек ги получи в недостатъчни количества, тогава е възможно нарушение на нормалното функциониране на различни системи. Протеините се образуват чрез реакция на поликондензация.

Протеини и тяхната структура

Преди да преминем към физическите свойства на протеините, си струва да дадем по-точна дефиниция на това органично съединение. Протеините са едни от най-значимите биоорганични съединения, които се образуват от аминокиселини и участват в много процеси, протичащи в организма.

Структурата на тези съединения зависи от реда, в който се редуват аминокиселинните остатъци. Това води до следното:

• първичен (линейно);
• вторичен (спирален);
• третичен (кълбовиден).

Тяхната класификация

Поради огромното разнообразие от протеинови съединения и различната степен на сложност на техния състав и различни структури, за удобство има класификации, които се основават на тези характеристики.

Според състава си те са както следва:

• прост;
• комплекс, които се подразделят на свой ред на:

1. комбинация от протеини и въглехидрати;
2. комбинация от протеини и мазнини;
3. свързване на протеинови молекули и нуклеинови киселини.

По разтворимост:

• водоразтворим;
• мастноразтворим.

Малка характеристика на протеиновите съединения

Преди да преминем към физичните и химичните свойства на протеините, ще бъде полезно да им дадем малка характеристика. Разбира се, техните свойства са важни за нормалното функциониране на живия организъм. В първоначалното си състояние това са твърди вещества, които или се разтварят в различни течности, или не.

Говорейки накратко за физическите свойства на протеините, те определят много от най-важните биологични процеси в тялото. Например, като транспорт на вещества, строителна функция и т. н. Физичните свойства на протеините зависят от това дали са разтворими или не. Това е само за тези функции и ще бъде написано по-нататък.

Физични свойства на протеините

За тяхното агрегатно състояние и разтворимост вече беше писано по-горе. Така че нека да преминем към следните свойства:

1. Те имат голямо молекулно тегло, което зависи от определени условия на околната среда.
2. Тяхната разтворимост има широк диапазон, в резултат на което става възможна електрофореза - метод, чрез който протеините се изолират от смеси.

Химични свойства на протеиновите съединения

Читателите вече знаят какви физически свойства имат протеините. Сега трябва да поговорим за не по-малко важно, химическо. Те са изброени по-долу:

1. Денатурация. Сгъване на протеини под въздействието на високи температури, силни киселини или основи. По време на денатурацията се запазва само първичната структура и се губят всички биологични свойства на протеините.
2. Хидролиза. В резултат на това се образуват прости протеини и аминокиселини, тъй като първичната структура се разрушава. Той е в основата на процеса на храносмилане.
3. Качествени реакции за определяне на протеин. Има само две от тях, а третият е необходим, за да се открие сяра в тези съединения.
4. биуретна реакция.Протеините са изложени на утайка от меден хидроксид. Резултатът е лилав цвят.
5. ксантопротеинова реакция. Въздействието се извършва с помощта на концентрирана азотна киселина. В резултат на тази реакция се получава бяла утайка, която при нагряване става жълта. И ако добавите воден разтвор на амоняк, тогава се появява оранжев цвят.
6. Определяне на сяра в протеини. При изгаряне на протеини започва да се усеща миризмата на "изгорял рог". Това явление се обяснява с факта, че те съдържат сяра.

Така че това са всички физични и химични свойства на протеините. Но, разбира се, не само заради тях те се считат за най-важните компоненти на живия организъм. Те определят най-важните биологични функции.

Биологични свойства на протеините

Ние разгледахме физическите свойства на протеините в химията. Но също така не забравяйте да говорите за това какъв ефект имат върху тялото и защо без тях то няма да функционира пълноценно. Функциите на протеините са изброени по-долу:

1. ензимни. Повечето реакции в организма протичат с участието на ензими, които са от протеинов произход;
2. транспорт. Тези елементи доставят други важни молекули до тъканите и органите. Един от най-значимите транспортни протеини е хемоглобинът;
3. структурни. Протеините са основният строителен материал за много тъкани (мускулни, покривни, поддържащи);
4. защитно. Антителата и антитоксините са специален вид протеинови съединения, които формират основата на имунитета;
5. сигнал. Рецепторите, които отговарят за функционирането на сетивните органи, също имат протеини в структурата си;
6. съхранение. Тази функция се изпълнява от специални протеини, които могат да бъдат строителен материал и да бъдат източници на допълнителна енергия при развитието на нови организми.

Протеините могат да се превърнат в мазнини и въглехидрати. Но те не могат да станат катерици. Следователно липсата на тези съединения е особено опасна за живия организъм. Освободената при това енергия е малка и отстъпва в това отношение на мазнините и въглехидратите. Те обаче са източник на незаменими аминокиселини в организма.

Как да разберем, че тялото няма достатъчно протеин? Здравето на човек се влошава, настъпва бързо изтощение и умора. Отлични източници на протеин са различни сортове пшеница, месни и рибни продукти, млечни продукти, яйца и някои видове бобови растения.

Важно е да се знаят не само физичните свойства на протеините, но и химичните, както и какво значение имат те за организма от биологична гледна точка. Протеиновите съединения са уникални с това, че са източници на незаменими аминокиселини, които са необходими за нормалното функциониране на човешкото тяло.

Сред органичните вещества катерици, или протеини, са най-многобройните, най-разнообразните и от първостепенно значение биополимери. Те отчитат 50 - 80% сухо тегло на клетката.

Протеиновите молекули са големи, поради което се наричат макромолекули. Освен въглерод, кислород, водород и азот, протеините могат да съдържат сяра, фосфор и желязо. Протеините се различават един от друг по брой (от сто до няколко хиляди), състав и последователност на мономерите. Протеиновите мономери са аминокиселини (фиг. 1)

Безкрайно разнообразие от протеини се създава от различни комбинации от всичко 20 аминокиселини. Всяка аминокиселина има свое име, специална структура и свойства. Общата им формула може да бъде представена по следния начин:

Една аминокиселинна молекула се състои от две еднакви части за всички аминокиселини, едната от които е аминогрупа ( -NH2) с основни свойства, другият с карбоксилна група ( -COOH) с киселинни свойства. Частта от молекулата, наречена радикал ( Р), различните аминокиселини имат различна структура. Наличието на основни и киселинни групи в една аминокиселинна молекула определя тяхната висока реактивност. чрез тези групи аминокиселините се свързват, за да образуват протеин. В този случай се появява водна молекула и освободените електрони образуват пептидна връзка. Ето защо протеините се наричат полипептиди.

Протеиновите молекули могат да имат различни пространствени конфигурации и в тяхната структура се разграничават четири нива на структурна организация.

Последователността на аминокиселините в полипептидната верига е първична структуракатерица. Той е уникален за всеки протеин и определя неговата форма, свойства и функции.
Повечето протеини имат спираловидна форма в резултат на образуването на водородни връзки между тях -CO-И -NH-групи от различни аминокиселинни остатъци на полипептидната верига. Водородните връзки са слаби, но в комбинация осигуряват доста силна структура. Тази спирала е вторична структуракатерица.

Третична структура- триизмерно пространствено "опаковане" на полипептидната верига. В резултат на това възниква странна, но специфична конфигурация за всеки протеин - глобула. Силата на третичната структура се осигурява от различни връзки, които възникват между аминокиселинните радикали.

Кватернерна структуране е характерно за всички протеини. Той възниква в резултат на комбинирането на няколко макромолекули с третична структура в сложен комплекс. Например, човешкият кръвен хемоглобин е комплекс от четири протеинови макромолекули.
Тази сложност на структурата на протеиновите молекули е свързана с различни функции, присъщи на тези биополимери.
Нарушаването на естествената структура на протеина се нарича денатурация. Може да възникне под въздействието на температура, химикали, лъчиста енергия и други фактори. При слабо въздействие се разпада само кватернерната структура, при по-силна третичната, а след това и вторичната и протеинът остава под формата на полипептидна верига.
Този процес е частично обратим: ако първичната структура не е нарушена, тогава денатурираният протеин е в състояние да възстанови структурата си. От това следва, че всички характеристики на структурата на белтъчната макромолекула се определят от нейната първична структура.

с изключение прости протеини, състоящи се само от аминокиселини, също има сложни протеини

ПРОТЕИНИ
(протеини), клас сложни азотсъдържащи съединения, най-характерните и важни (заедно с нуклеиновите киселини) компоненти на живата материя. Протеините изпълняват много и разнообразни функции. Повечето протеини са ензими, които катализират химичните реакции. Много хормони, които регулират физиологичните процеси, също са протеини. Структурните протеини като колаген и кератин са основните компоненти на костната тъкан, косата и ноктите. Съкратителните протеини на мускулите имат способността да променят дължината си, използвайки химическа енергия за извършване на механична работа. Протеините са антитела, които свързват и неутрализират токсичните вещества. Някои протеини, които могат да реагират на външни влияния (светлина, миризма), служат като рецептори в сетивните органи, които възприемат дразнене. Много протеини, разположени вътре в клетката и върху клетъчната мембрана, изпълняват регулаторни функции. През първата половина на 19 век много химици, и сред тях преди всичко J. von Liebig, постепенно стигат до заключението, че протеините са специален клас азотни съединения. Името "протеини" (от гръцки protos - първи) е предложено през 1840 г. от холандския химик Г. Мълдер.
ФИЗИЧЕСКИ СВОЙСТВА
Протеините са бели в твърдо състояние, но безцветни в разтвор, освен ако не носят някаква хромофорна (оцветена) група, като хемоглобин. Разтворимостта във вода на различните протеини варира значително. Той също така варира в зависимост от рН и концентрацията на солите в разтвора, така че човек може да избере условията, при които един протеин селективно ще се утаява в присъствието на други протеини. Този метод на "осоляване" се използва широко за изолиране и пречистване на протеини. Пречистеният протеин често се утаява от разтвора като кристали. В сравнение с други съединения, молекулното тегло на протеините е много голямо - от няколко хиляди до много милиони далтони. Следователно, по време на ултрацентрофугиране, протеините се утаяват и освен това с различни скорости. Поради наличието на положително и отрицателно заредени групи в протеиновите молекули, те се движат с различна скорост в електрическо поле. На това се основава електрофорезата – метод, използван за изолиране на отделни протеини от сложни смеси. Пречистването на протеините също се извършва чрез хроматография.
ХИМИЧНИ СВОЙСТВА
структура. Протеините са полимери, т.е. молекули, изградени като вериги от повтарящи се мономерни единици или субединици, чиято роля се играе от а-аминокиселини. Обща формула на аминокиселини

Където R е водороден атом или някаква органична група. Една протеинова молекула (полипептидна верига) може да се състои само от относително малък брой аминокиселини или няколко хиляди мономерни единици. Свързването на аминокиселините във веригата е възможно, тъй като всяка от тях има две различни химични групи: основна аминогрупа, NH2, и киселинна карбоксилна група, COOH. И двете от тези групи са свързани към въглеродния атом. Карбоксилната група на една аминокиселина може да образува амидна (пептидна) връзка с аминогрупата на друга аминокиселина:

След като две аминокиселини са свързани по този начин, веригата може да бъде удължена чрез добавяне на трета към втората аминокиселина и т.н. Както може да се види от горното уравнение, когато се образува пептидна връзка, се освобождава водна молекула. В присъствието на киселини, основи или протеолитични ензими, реакцията протича в обратна посока: полипептидната верига се разцепва на аминокиселини с добавяне на вода. Тази реакция се нарича хидролиза. Хидролизата протича спонтанно и е необходима енергия за комбиниране на аминокиселини в полипептидна верига. Карбоксилна група и амидна група (или имидна група, подобна на нея - в случая на аминокиселината пролин) присъстват във всички аминокиселини, докато разликите между аминокиселините се определят от естеството на тази група, или "страна верига", което е обозначено по-горе с буквата R. Ролята на страничната верига може да се играе и от един водороден атом, като аминокиселината глицин, и някои обемисти групи, като хистидин и триптофан. Някои странични вериги са химически инертни, докато други са силно реактивни. Могат да се синтезират много хиляди различни аминокиселини и много различни аминокиселини се срещат в природата, но само 20 вида аминокиселини се използват за синтеза на протеини: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагинова киселина, валин, хистидин, глицин, глутамин, глутамин киселина, изолевцин, левцин, лизин, метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин и цистеин (в протеините цистеинът може да присъства като димер - цистин). Вярно е, че в някои протеини има и други аминокиселини в допълнение към редовно срещащите се двадесет, но те се образуват в резултат на модификация на която и да е от двадесетте изброени, след като е била включена в протеина.
оптична активност.Всички аминокиселини, с изключение на глицина, имат четири различни групи, прикрепени към а-въглеродния атом. По отношение на геометрията, четири различни групи могат да бъдат прикрепени по два начина и съответно има две възможни конфигурации, или два изомера, свързани един с друг като обект към огледалния му образ, т.е. като лявата ръка надясно. Едната конфигурация се нарича лява или лява (L), а другата се нарича дясна или дясна (D), тъй като два такива изомера се различават по посоката на въртене на равнината на поляризирана светлина. В протеините се срещат само L-аминокиселини (изключението е глицинът; той може да бъде представен само в една форма, тъй като две от четирите му групи са еднакви) и всички те имат оптична активност (тъй като има само един изомер). D-аминокиселините са рядкост в природата; те се намират в някои антибиотици и клетъчната стена на бактериите.

Последователността на аминокиселините.Аминокиселините в полипептидната верига не са подредени произволно, а в определен фиксиран ред и именно този ред определя функциите и свойствата на протеина. Променяйки реда на 20-те вида аминокиселини, можете да получите огромен брой различни протеини, точно както можете да съставите много различни текстове от буквите на азбуката. В миналото определянето на аминокиселинната последователност на протеин често отнема няколко години. Директното определяне все още е доста трудоемка задача, въпреки че са създадени устройства, които позволяват да се извършва автоматично. Обикновено е по-лесно да се определи нуклеотидната последователност на съответния ген и да се извлече аминокиселинната последователност на протеина от нея. Към днешна дата вече са определени аминокиселинните последователности на много стотици протеини. Функциите на декодираните протеини обикновено са известни и това помага да си представим възможните функции на подобни протеини, образувани например при злокачествени неоплазми.
Сложни протеини.Протеините, състоящи се само от аминокиселини, се наричат ​​прости. Често обаче метален атом или някакво химично съединение, което не е аминокиселина, е прикрепен към полипептидната верига. Такива протеини се наричат ​​комплексни. Пример за това е хемоглобинът: той съдържа железен порфирин, който му придава червения цвят и му позволява да действа като носител на кислород. Имената на повечето сложни протеини съдържат индикация за естеството на свързаните групи: захарите присъстват в гликопротеините, а мазнините присъстват в липопротеините. Ако каталитичната активност на ензима зависи от прикрепената група, тогава тя се нарича простетична група. Често някои витамини играят ролята на протетична група или са част от нея. Витамин А, например, прикрепен към един от протеините на ретината, определя нейната чувствителност към светлина.
Третична структура. Важна е не толкова аминокиселинната последователност на протеина (първична структура), а начинът, по който е положен в пространството. По цялата дължина на полипептидната верига водородните йони образуват редовни водородни връзки, които й придават формата на спирала или слой (вторична структура). От комбинацията от такива спирали и слоеве възниква компактна форма от следващия ред - третичната структура на протеина. Около връзките, които държат мономерните връзки на веригата, са възможни завъртания под малки ъгли. Следователно, от чисто геометрична гледна точка, броят на възможните конфигурации за всяка полипептидна верига е безкрайно голям. В действителност всеки протеин обикновено съществува само в една конфигурация, определена от неговата аминокиселинна последователност. Тази структура не е твърда, изглежда, че "диша" - тя се колебае около определена средна конфигурация. Веригата е сгъната в конфигурация, при която свободната енергия (способността за извършване на работа) е минимална, точно както освободената пружина се компресира само до състояние, съответстващо на минимум свободна енергия. Често една част от веригата е твърдо свързана с другата чрез дисулфидни (-S-S-) връзки между два цистеинови остатъка. Това отчасти е причината, поради която цистеинът сред аминокиселините играе особено важна роля. Сложността на структурата на протеините е толкова голяма, че все още не е възможно да се изчисли третичната структура на протеина, дори ако е известна неговата аминокиселинна последователност. Но ако е възможно да се получат протеинови кристали, тогава неговата третична структура може да се определи чрез рентгенова дифракция. В структурните, контрактилните и някои други протеини веригите са удължени и няколко леко нагънати вериги, лежащи една до друга, образуват фибрили; фибрилите от своя страна са сгънати в по-големи образувания - влакна. Въпреки това, повечето протеини в разтвора са кълбовидни: веригите са навити в глобула, като прежда в топка. Свободната енергия в тази конфигурация е минимална, тъй като хидрофобните („отблъскващи водата“) аминокиселини са скрити вътре в глобулата, а хидрофилните („привличащи водата“) аминокиселини са разположени на нейната повърхност. Много протеини са комплекси от няколко полипептидни вериги. Тази структура се нарича кватернерна структура на протеина. Молекулата на хемоглобина, например, е изградена от четири субединици, всяка от които е глобуларен протеин. Структурните протеини, поради тяхната линейна конфигурация, образуват влакна, в които якостта на опън е много висока, докато глобуларната конфигурация позволява на протеините да влизат в специфични взаимодействия с други съединения. На повърхността на глобулата при правилно полагане на вериги се появяват кухини с определена форма, в които се намират реактивни химически групи. Ако този протеин е ензим, тогава друга, обикновено по-малка, молекула от някакво вещество влиза в такава кухина, точно както ключът влиза в ключалката; в този случай конфигурацията на електронния облак на молекулата се променя под въздействието на химически групи, разположени в кухината, и това я принуждава да реагира по определен начин. По този начин ензимът катализира реакцията. Молекулите на антителата също имат кухини, в които се свързват различни чужди вещества и по този начин се правят безвредни. Моделът "ключ и заключване", който обяснява взаимодействието на протеините с други съединения, дава възможност да се разбере спецификата на ензимите и антителата, т.е. способността им да реагират само с определени съединения. Протеини в различни видове организми. Протеините, които изпълняват една и съща функция в различни растителни и животински видове и следователно носят едно и също име, също имат подобна конфигурация. Те обаче се различават донякъде по своята аминокиселинна последователност. Тъй като видовете се различават от общ прародител, някои аминокиселини в определени позиции се заменят с мутации с други. Вредните мутации, които причиняват наследствени заболявания, се изхвърлят от естествения подбор, но полезните или поне неутралните могат да бъдат запазени. Колкото по-близо са два биологични вида един до друг, толкова по-малко разлики се откриват в техните протеини. Някои протеини се променят сравнително бързо, други са доста консервативни. Последните включват например цитохром с, респираторен ензим, открит в повечето живи организми. При хората и шимпанзетата неговите аминокиселинни последователности са идентични, докато в цитохром c на пшеницата само 38% от аминокиселините се оказват различни. Дори когато се сравняват хора и бактерии, приликите на цитохромите с (разликите тук засягат 65% от аминокиселините) все още могат да се видят, въпреки че общият прародител на бактериите и хората е живял на Земята преди около два милиарда години. В днешно време сравнението на аминокиселинни последователности често се използва за изграждане на филогенетично (генеалогично) дърво, което отразява еволюционните връзки между различните организми.
Денатурация.Синтезираната протеинова молекула, сгъваща се, придобива собствена конфигурация. Тази конфигурация обаче може да бъде унищожена чрез нагряване, чрез промяна на pH, чрез действието на органични разтворители и дори чрез просто разбъркване на разтвора, докато на повърхността му се появят мехурчета. Протеин, променен по този начин, се нарича денатуриран; губи своята биологична активност и обикновено става неразтворим. Добре известни примери за денатуриран протеин са варени яйца или бита сметана. Малките протеини, съдържащи само около сто аминокиселини, са способни да се ренатурират, т.е. да придобиете отново оригиналната конфигурация. Но повечето от протеините просто се трансформират в маса от заплетени полипептидни вериги и не възстановяват предишната си конфигурация. Една от основните трудности при изолирането на активни протеини е тяхната изключителна чувствителност към денатурация. Това свойство на протеините намира полезно приложение при консервирането на хранителни продукти: висока температура необратимо денатурира ензимите на микроорганизмите и микроорганизмите умират.
СИНТЕЗ НА ПРОТЕИН
За синтеза на протеини живият организъм трябва да има система от ензими, способни да прикрепят една аминокиселина към друга. Необходим е и източник на информация, който да определи кои аминокиселини трябва да бъдат свързани. Тъй като в тялото има хиляди видове протеини и всеки от тях се състои средно от няколкостотин аминокиселини, необходимата информация трябва да е наистина огромна. Той се съхранява (подобно на това как се съхранява запис на магнитна лента) в молекулите на нуклеиновите киселини, които изграждат гените.
Вижте също
НАследственост;
НУКЛЕИНОВА КИСЕЛИНА .
Ензимно активиране.Полипептидната верига, синтезирана от аминокиселини, не винаги е протеин в крайната си форма. Много ензими първо се синтезират като неактивни прекурсори и стават активни едва след като друг ензим отстрани няколко аминокиселини от единия край на веригата. Някои от храносмилателните ензими, като трипсин, се синтезират в тази неактивна форма; тези ензими се активират в храносмилателния тракт в резултат на отстраняването на крайния фрагмент на веригата. Хормонът инсулин, чиято молекула в активната си форма се състои от две къси вериги, се синтезира под формата на единична верига, т.нар. проинсулин. След това средната част на тази верига се отстранява, а останалите фрагменти се свързват един с друг, образувайки активната хормонална молекула. Сложните протеини се образуват само след като определена химична група е прикрепена към протеина и това прикрепване често изисква и ензим.
Метаболитна циркулация.След хранене на животно с аминокиселини, белязани с радиоактивни изотопи на въглерод, азот или водород, етикетът бързо се включва в неговите протеини. Ако белязаните аминокиселини престанат да влизат в тялото, тогава количеството етикет в протеините започва да намалява. Тези експерименти показват, че получените протеини не се съхраняват в тялото до края на живота. Всички те, с малки изключения, са в динамично състояние, постоянно се разлагат до аминокиселини и след това се синтезират повторно. Някои протеини се разпадат, когато клетките умират и се унищожават. Това се случва през цялото време, например с червените кръвни клетки и епителните клетки, покриващи вътрешната повърхност на червата. В допълнение, разграждането и ресинтезата на протеините се случват и в живите клетки. Колкото и да е странно, за разграждането на протеините се знае по-малко, отколкото за техния синтез. Това, което е ясно обаче, е, че протеолитичните ензими участват в разграждането, подобно на тези, които разграждат протеините до аминокиселини в храносмилателния тракт. Полуживотът на различните протеини е различен – от няколко часа до много месеци. Единственото изключение са колагеновите молекули. Веднъж образувани, те остават стабилни и не се подновяват или заменят. С течение на времето обаче някои от техните свойства, по-специално еластичността, се променят и тъй като не се подновяват, в резултат на това са определени възрастови промени, като появата на бръчки по кожата.
синтетични протеини.Химиците отдавна са се научили как да полимеризират аминокиселините, но аминокиселините се комбинират на случаен принцип, така че продуктите от такава полимеризация нямат голяма прилика с естествените. Вярно е, че е възможно да се комбинират аминокиселини в даден ред, което прави възможно получаването на някои биологично активни протеини, по-специално инсулин. Процесът е доста сложен и по този начин е възможно да се получат само онези протеини, чиито молекули съдържат около сто аминокиселини. За предпочитане е вместо това да се синтезира или изолира нуклеотидната последователност на ген, съответстващ на желаната аминокиселинна последователност, и след това да се въведе този ген в бактерия, която ще произведе чрез репликация голямо количество от желания продукт. Този метод обаче има и своите недостатъци.
Вижте същоГЕННОТО ИНЖЕНЕРСТВО .
ПРОТЕИНИ И ХРАНЕНИЕ
Когато протеините в тялото се разграждат до аминокиселини, тези аминокиселини могат да бъдат използвани повторно за протеинов синтез. В същото време самите аминокиселини подлежат на разпадане, така че не се използват напълно. Също така е ясно, че по време на растеж, бременност и заздравяване на рани, протеиновият синтез трябва да надвишава разграждането. Тялото непрекъснато губи някои протеини; това са протеините на косата, ноктите и повърхностния слой на кожата. Следователно, за синтеза на протеини, всеки организъм трябва да получава аминокиселини от храната.
Източници на аминокиселини.Зелените растения синтезират всичките 20 аминокиселини, намиращи се в протеините от CO2, вода и амоняк или нитрати. Много бактерии също са в състояние да синтезират аминокиселини в присъствието на захар (или някакъв еквивалент) и фиксиран азот, но захарта в крайна сметка се доставя от зелени растения. При животните способността за синтез на аминокиселини е ограничена; те получават аминокиселини, като ядат зелени растения или други животни. В храносмилателния тракт усвоените белтъчини се разграждат до аминокиселини, последните се усвояват и от тях се изграждат белтъците, характерни за дадения организъм. Нито един от усвоения протеин не се включва в телесните структури като такъв. Единственото изключение е, че при много бозайници част от майчините антитела могат да преминат непокътнати през плацентата в кръвообращението на плода и чрез майчиното мляко (особено при преживните животни) да се прехвърлят на новороденото веднага след раждането.
Нужда от протеини.Ясно е, че за да поддържа живота, тялото трябва да получава определено количество протеин от храната. Размерът на тази нужда обаче зависи от редица фактори. Тялото се нуждае от храна както като източник на енергия (калории), така и като материал за изграждане на своите структури. На първо място е необходимостта от енергия. Това означава, че когато в диетата има малко въглехидрати и мазнини, диетичните протеини се използват не за синтеза на собствени протеини, а като източник на калории. При продължително гладуване дори вашите собствени протеини се изразходват за задоволяване на енергийните нужди. Ако в диетата има достатъчно въглехидрати, тогава приемът на протеини може да бъде намален.
азотен баланс. Средно прибл. 16% от общата протеинова маса е азот. Когато аминокиселините, които съставляват протеините, се разграждат, съдържащият се в тях азот се отделя от тялото с урината и (в по-малка степен) с изпражненията под формата на различни азотни съединения. Ето защо е удобно да се използва такъв индикатор като азотен баланс за оценка на качеството на протеиновото хранене, т.е. разликата (в грамове) между количеството азот, прието в тялото и количеството азот, отделяно на ден. При нормално хранене при възрастен тези количества са равни. В растящия организъм количеството на екскретирания азот е по-малко от количеството на входящия, т.е. балансът е положителен. При липса на протеини в диетата балансът е отрицателен. Ако в диетата има достатъчно калории, но протеините напълно липсват в нея, тялото спестява протеини. В същото време протеиновият метаболизъм се забавя и повторното използване на аминокиселините в протеиновия синтез протича възможно най-ефективно. Загубите обаче са неизбежни и азотните съединения все още се екскретират с урината и отчасти с изпражненията. Количеството азот, отделяно от тялото на ден по време на протеинов глад, може да служи като мярка за дневната липса на протеин. Естествено е да се предположи, че чрез въвеждане в диетата на количество протеин, еквивалентно на този дефицит, е възможно да се възстанови азотният баланс. Въпреки това не е така. След като получи това количество протеин, тялото започва да използва аминокиселините по-малко ефективно, така че е необходим допълнителен протеин за възстановяване на азотния баланс. Ако количеството протеин в диетата надвишава необходимото за поддържане на азотния баланс, тогава изглежда няма никаква вреда от това. Излишните аминокиселини просто се използват като източник на енергия. Особено ярък пример са ескимосите, които консумират малко въглехидрати и около десет пъти повече протеини, отколкото е необходимо за поддържане на азотния баланс. В повечето случаи обаче използването на протеин като енергиен източник не е от полза, тъй като можете да получите много повече калории от дадено количество въглехидрати, отколкото от същото количество протеин. В бедните страни населението получава необходимите калории от въглехидрати и консумира минимално количество протеин. Ако тялото получава необходимия брой калории под формата на непротеинови храни, тогава минималното количество протеин, което поддържа азотния баланс е прибл. 30 г на ден. Приблизително толкова протеин се съдържа в четири филии хляб или 0,5 литра мляко. Малко по-голямо количество обикновено се счита за оптимално; препоръчва се от 50 до 70 гр.
Незаменими аминокиселини.Досега протеинът се разглеждаше като цяло. Междувременно, за да се осъществи синтеза на протеини, в организма трябва да присъстват всички необходими аминокиселини. Някои от аминокиселините тялото на самото животно е в състояние да синтезира. Те се наричат ​​взаимозаменяеми, тъй като не е задължително да присъстват в диетата - важно е само, че като цяло приемът на протеин като източник на азот е достатъчен; тогава при недостиг на неесенциални аминокиселини тялото може да ги синтезира за сметка на тези, които присъстват в излишък. Останалите "есенциални" аминокиселини не могат да се синтезират и трябва да се приемат с храната. От съществено значение за хората са валин, левцин, изолевцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, хистидин, лизин и аргинин. (Въпреки че аргининът може да се синтезира в организма, той се счита за есенциална аминокиселина, тъй като има дефицит при новородени и растящи деца. От друга страна, приемът на някои от тези аминокиселини с храната може да стане ненужен за възрастен.) Това е така. Списъкът на незаменими аминокиселини аминокиселини е приблизително същият при други гръбначни животни и дори при насекоми. Хранителната стойност на протеините обикновено се определя чрез храненето им на растящи плъхове и наблюдение на наддаването на тегло на животните.
Хранителната стойност на протеините.Хранителната стойност на протеина се определя от есенциалната аминокиселина, която е най-дефицитна. Нека илюстрираме това с пример. Протеините на нашето тяло съдържат средно ок. 2% триптофан (тегловно). Да кажем, че диетата включва 10 г протеин, съдържащ 1% триптофан, и че в него има достатъчно други незаменими аминокиселини. В нашия случай 10 g от този дефектен протеин по същество се равняват на 5 g пълен; останалите 5 g могат да служат само като източник на енергия. Имайте предвид, че тъй като аминокиселините практически не се съхраняват в тялото и за да се осъществи протеиновия синтез, всички аминокиселини трябва да присъстват едновременно, ефектът от приема на незаменими аминокиселини може да бъде открит само ако всички те попаднат тялото в същото време. Средният състав на повечето животински протеини е близък до средния състав на протеините в човешкото тяло, така че е малко вероятно да се сблъскаме с дефицит на аминокиселини, ако диетата ни е богата на храни като месо, яйца, мляко и сирене. Има обаче протеини, като желатин (продукт от денатурация на колаген), които съдържат много малко незаменими аминокиселини. Растителните протеини, въпреки че са по-добри от желатина в този смисъл, също са бедни на незаменими аминокиселини; особено малко в тях лизин и триптофан. Чисто вегетарианската диета обаче в никакъв случай не е нездравословна, освен ако не приема малко по-голямо количество растителни протеини, достатъчно, за да осигури на организма незаменими аминокиселини. Повечето протеини се намират в растенията в семената, особено в семената на пшеницата и различни бобови растения. Младите филизи, като аспержите, също са богати на протеини.
Синтетични протеини в диетата.Чрез добавяне на малки количества синтетични есенциални аминокиселини или протеини, богати на тях към непълните протеини, като царевичните протеини, може значително да се повиши хранителната стойност на последните, т.е. като по този начин се увеличава количеството на консумирания протеин. Друга възможност е да се отглеждат бактерии или дрожди върху петролни въглеводороди с добавяне на нитрати или амоняк като източник на азот. Полученият по този начин микробен протеин може да служи като храна за домашни птици или добитък или може да се консумира директно от хората. Третият, широко използван метод използва физиологията на преживните животни. При преживните животни, в началния отдел на стомаха, т.нар. В търбуха има специални форми на бактерии и протозои, които превръщат дефектните растителни протеини в по-пълни микробни протеини, а те от своя страна след смилане и усвояване се превръщат в животински протеини. Уреята, евтино синтетично азотсъдържащо съединение, може да се добавя към фуражите за добитък. Микроорганизмите, живеещи в търбуха, използват карбамидния азот, за да превърнат въглехидратите (от които има много повече във фуража) в протеини. Около една трета от целия азот в храната за добитък може да бъде под формата на карбамид, което по същество означава до известна степен химически синтез на протеини. В САЩ този метод играе важна роля като един от начините за получаване на протеин.
ЛИТЕРАТУРА
Мъри Р, Гренър Д, Мейс П, Родуел У. Човешка биохимия, томове. 1-2. M., 1993 Alberts B., Bray D., Lewis J. и др. Молекулярна биология на клетката, томове. 1-3. М., 1994г

Енциклопедия на Collier. - Отворено общество. 2000 .