Неутрални примери за аминокиселини. "Структура на аминокиселините, класификация, свойства, биологична роля. Синтетични методи за производство на аминокиселини

Лекция №1.

Тема: "аминокиселини".

Лекционен план:

1. Характеристики на аминокиселини

2. Пептиди.

Аминокиселинни характеристики.

Аминокиселини - органични съединения, въглеводородни производни, в молекулите, от които са карбоксилни и амино групи.

Протеините се състоят от остатъчни аминокиселини, свързани чрез пептидни връзки. За да се анализира аминокиселинният състав, се извършва протеинова хидролиза, последвано от отделяне на аминокиселини. Помислете за основните модели, характерни за аминокиселините на протеините.

Понастоящем се установява, че протеинът включва постоянно общ набор от аминокиселини. 18. В допълнение към посочените, бяха открити още 2 аминокиселини - аспарагин и глутамин. Всички те имаха име майстор (често срещани) аминокиселини. Често те се наричат \u200b\u200bфигуративно "Магия" аминокиселини. В допълнение към основните аминокиселини, рядко, тези, които често се срещат в състава на естествените протеини. Те се наричат незначителен.

Почти всички протеинови аминокиселини принадлежат α - аминокиселини (Amino Group се намира в първата след карбоксилна група от въглероден атом). Въз основа на горното, общата формула е валидна за повечето аминокиселини:

Нахалство 2 -CH-COH.

Където R е радикали с различна структура.

Помислете за формули за протеинови аминокиселини, таблица. 2.

Всичко α - аминокиселини, с изключение на аминооцет (глицин), имат асиметрично α - Въглероден атом и съществуват в два енантиомера. За редки изключения естествените аминокиселини принадлежат към L-ред. Само в състава на клетъчните стени на бактериите и антибиотиците, открити аминокиселини D на генетичната серия. Ъгловата стойност на въртене е 20-30 0 градуса. Ротацията може да бъде права (7 аминокиселини) и да се остави (10 аминокиселини).

H- * -NH2H2N- * - H

D - Фигура l-cofiguration

(Естествени аминокиселини)

В зависимост от преобладаването на амино или карбоксилни групи, аминокиселините са разделени на 3 подкласа:

Кисели киселини. Карбоксилните (кисели) групи над аминогрупите (основните) са доминирани, например, аспарагинова, глутаминова киселина.

Неутрални аминокиселини Броят на групите е равен. Глицин, аланин и др.

Основни аминокиселини.Главните (аминогрупи) над карбоксилната (киселина), например, преобладават лизин.

Във физическия и броя на химичните свойства на аминокиселините те се различават рязко от съответните киселини и основи. Те са по-добре разтворени във вода, отколкото в органични разтворители; добре кристализиран; Висока плътност и изключително високи температури на топене. Тези свойства показват взаимодействието на амино и киселинни групи, в резултат на което аминокиселините в твърдо състояние и в разтвор (в широко рН) са разположени в Zwitter-йонна форма (т.е. като вътрешни соли). Взаимното влияние на групите е особено изразено в а-аминокиселините, където и двете групи са в непосредствена близост.

Н2 N - CH2COOH ↔ H 3 N + - CH2 COO -

zwitter-йон

Zwitter - аминокиселинната йонна структура се потвърждава чрез техния голям дипол (най-малко 50 € 10 -30 kl  m), както и абсорбционната лента в IR-спектъра на твърда аминокиселина или негов разтвор.

Аминокиселините са в състояние да участват в поликондензационни реакции, водещи до образуването на полипептиди с различна дължина, които представляват първичната структура на протеиновата молекула.

Н2 п-СН (R1) -СООН + Н2Н- СН (R2) - COOH → Н2N - CH (R1) - Ко-NH.- CH (R2) - COOH

Дипептид

Комуникация C - N - наречена пептид Комуникация.

В допълнение към горните 20 на най-често срещаните аминокиселини от хидролизи на някои специализирани протеини се разпределят някои други аминокиселини. Всички те са правило, деривати на обикновени аминокиселини, т.е. Модифицирани аминокиселини.

4-oxyprolin. , възниква в колагена на фибрилярния протеин и някои растителни протеини; 5-oxilinizine в колаген хидролизати, дезмоси. n I. изодесмин избрани от хидролизи на фибрилярен протеин еластин. Изглежда, че тези аминокиселини се съдържат само в този протеин. Структурата им е необичайна: 4-ти лизинови молекули, свързани чрез неговите R-групи, образуват заместен пиридинов пръстен. Възможно е, поради тази структура, тези аминокиселини могат да образуват 4-та радиално различаващи се пептидни вериги. Резултатът е, че еластинът, за разлика от други фибриларни протеини, е в състояние да деформира (разтягане) в две взаимно перпендикулярни указания. И т.н.

От изброените протеинови аминокиселини живите организми синтезират огромен брой разнообразни протеинови връзки. Много растения и бактерии могат да синтезират всички аминокиселини, от които се нуждаят от прости неорганични връзки. В тялото на човека и животните приблизително половината от аминокиселините също са синтезирани, друга част от аминокиселините могат да влязат в човешкото тяло само с хранителни протеини.

- Необходими аминокиселини - Не синтезирайте в човешкото тяло и идвайте само с храна. Незаменяемите аминокиселини включват 8 аминокиселини: vALINA, фенилаланин, изолецин, левцин, лизин, метионин, тронин, триптофан, фенилаланин.

- сменяеми аминокиселини - може да се синтезира в човешкото тяло от други компоненти. Заменените аминокиселини включват 12 аминокиселини.

За дадено лице и двата вида аминокиселини са еднакво важни: и сменяеми и незаменими. Повечето от аминокиселините отиват да изграждат собствените си протеини на тялото, но без необходимите аминокиселини, тялото няма да може да съществува. Протеините, които съдържат есенциални аминокиселини, трябва да бъдат в храненето на възрастни около 16-20% (20-30 g при дневната скорост на протеин 80-100g). При храненето на децата делът на протеина се повишава до 30% - за ученици и до 40% - за деца в предучилищна възраст. Това се дължи на факта, че детското тяло непрекъснато нараства и следователно, се нуждае от голямо количество аминокиселини като пластмасов материал за изграждане на мускулни протеини, съдове, нервна система, кожа и всички други тъкани и органи.

Днес бързото хранене в диетата са много често преобладаващи продукти с високо съдържание на въглехидрати и мазнини много често доминират и делът на протеиновите продукти е значително намален. С недостиг на диета на всякакви аминокиселини или в глад в човешкото тяло за кратко време, протеините на съединителната тъкан, кръвта, черния дроб и мускулите могат да бъдат сгънати и "строителният материал", получен от тях - аминокиселини Поддържайте нормалната работа на най-важните органи - сърца. И мозъка. Човешкото тяло може да изпита недостиг както на необходимите, така и на сменяеми аминокиселини. Недостигът на аминокиселини, особено незаменим, води до влошаване на апетита, забавяне на растежа и развитието, дистрофията на черния дроб и други тежки нарушения. Първите "пратеници" на липсата на аминокиселини могат да бъдат намаление на апетита, влошаване на състоянието на кожата, загуба на коса, мускулна слабост, бърза умора, намаляване на имунитета, анемия. Такива прояви могат да възникнат в лицата, за да се намали теглото на тези, които наблюдават нискокалоричната небалансирана диета с рязко ограничение на протеинови продукти.

По-често с проявите на липсата на аминокиселини, особено незаменим, обърнат към вегетарианци, умишлено избягване на включването в диетата си на пълноценен животински протеин.

Излишните аминокиселини са рядкост днес, но могат да причинят развитието на тежки заболявания, особено при деца и младежка възраст. Метионинът е най-токсичният (провокира риска от развитие на инфаркт и инсулт), тирозин (може да провокира развитието на артериална хипертония, да доведе до нарушение на работата на щитовидната жлеза) и хистидин (може да допринесе за появата на Мед дефицит в тялото и води до развитие на аортни аневризма, ставни заболявания, ранна сива, тежка анемия). При нормални условия на функциониране на тялото, когато присъстват достатъчно количество витамини (в 6, в 12, фолиева киселина) и антиоксиданти (витамини А, Е, С и селен), излишните аминокиселини бързо се превръщат в полезни компоненти и прави нямам време да "уврежда" организма. С небалансирана диета възниква недостиг на витамини и микроелементи, а излишните аминокиселини могат да нарушат работата на системите и органите. Тази опция е възможна при продължително спазване на диети за протеин или ниско съдържание на въглехидрати, както и с неконтролирани рецептиви на протеинови енергийни продукти (аминокиселинно-витамин коктейли) за увеличаване на теглото и развитието на мускулите.

Сред химичните методи методът е най-често срещан аминокиселина (SCOR - сметка, броене). Тя се основава на сравнението на аминокиселинния състав на протеина на приблизителния продукт с аминокиселинния състав. стандартен (перфектен) протеин. След количествено определяне на химичното вещество чрез съдържанието на всяка от есенциалните аминокиселини в изпитвателния протеин, аминокиселината ще определи аминокиселината (AC) за всяка от тях по формулата

AC \u003d (м. ак. . исш. / м. ак. . съвършенство ) 100

m ak. Изследването е съдържанието на незаменима аминокиселина (в mg) в 1 g от изследвания протеин.

m ak. Идеален - съдържанието на необходимите аминокиселини (в mg) в 1 g стандартен (перфектен) протеин.

ФАО / коя аминокиселинна проба

Едновременно с определението за откриване на аминокиселини незаменим аминокиселина, ограничаваща за този протеин , т.е. този, за който най-малко е най-малката.

Пептиди.

Две аминокиселини могат да бъдат ковалентно свързани от пептид Комуникация с образуването на дипептид.

Три аминокиселини могат да бъдат свързани с две пептидни връзки, за да образуват трипид. Няколко аминокиселини образуват олигопептиди, голям брой аминокиселини - полипептиди. Пептидите съдържат само една  амино група и една -карбоксилна група. Тези групи могат да бъдат йонизирани при определени стойности на рН. Подобно на аминокиселините, те имат характерни криви на титруване и изоелектрични точки, под които те не се движат в електрическото поле.

Подобно на други органични пептиди, пептидите участват в химични реакции, които се определят от наличието на функционални групи: свободна амино група, безплатна карбокси група и R-групи. Пептидните връзки са податливи на хидролиза със силна киселина (например, 6М NS1) или силна основа с образуване на аминокиселини. Хидролизата на пептидни връзки е необходим етап при определяне на аминокиселинния състав на протеините. Пептидните връзки могат да бъдат унищожени от ензими protez..

Много пептиди, намерени в природата, имат биологична активност при много ниски концентрации.

Пептиди - потенциално активни фармацевтични препарати, три пътища Получаване на тях:

1) изолация от органи и тъкани;

2) генно инженерство;

3) Директен химичен синтез.

В последния случай се налагат високи изисквания на продукцията на продукти на всички междинни етапи.

Протеините съставляват материалната основа на химическата активност на клетката. Функциите на протеините в природата са универсални. Име протеининай-прието в местната литература съответства на термина протеини(от гръцки. протеиос.- първо). Към днешна дата е постигнат голям успех при установяването на съотношението на структурата и функциите на протеините, механизма на тяхното участие в най-важните процеси на живота на организма и в разбирането на молекулярните основи на патогенезата на много заболявания.

В зависимост от молекулното тегло, пептидите и протеините се различават. Пептидите имат по-малко молекулно тегло от протеините. За пептиди, регулаторна функция (хормони, инхибитори и активатори на ензими, йонни носители чрез мембрани, антибиотици, токсини и др.) Са по-характерни.

12.1. α - аминокиселина

12.1.1. Класификация

Пептидите и протеините са конструирани от а-аминокиселинни остатъци. Общият брой на аминокиселините, възникнали в природата, надвишава 100, но някои от тях се намират само в определена общност, 20-те най-важни а-аминокиселини се срещат постоянно във всички протеини (Схема 12.1).

α-аминокиселини - хетероинклюйни съединения, чиито молекули са едновременно амино група и карбоксилна група в същия въглероден атом.

Схема 12.1.Най-важните а-аминокиселини *

* Съкращените обозначения се прилагат само за записване на аминокиселинни остатъци в пептидните и протеиновите молекули. ** Необходими аминокиселини.

Имената на а-аминокиселините могат да бъдат изградени при заместване номенклатура, но техните тривиални имена се използват по-често.

Тривиалните имена на а-аминокиселините обикновено са свързани с източниците на подбор. Серинът е част от коприна фибла (от лат. серий.- копринено); Тирозин, първоначално изолиран от сирене (от гръцки. тирос.- сирене); Глутамин - от Cellax глутен (от него. Gluensen.- лепило); Аспарски киселина - от прокарани искри (от лат. аспержи.- аспержи).

Много а-аминокиселини се синтезират в тялото. Някои аминокиселини, необходими за протеинов синтез в тялото, не се образуват и трябва да идват отвън. Такива аминокиселини се наричат незаменим(Виж Схема 12.1).

Незаменяемите а-аминокиселини включват:

валин изолевцин метионин триптофан

leucine lizin thinonin фенилаланин

α-аминокиселините се класифицират по няколко начина, в зависимост от основата на тяхното разделение на групи.

Една от класификационните характеристики е химическата природа на радикала R. На тази основа аминокиселините са разделени на алифатна, ароматна и хетероциклична (виж схема 12.1).

Aliphatic.α - аминокиселини.Това е най-многобройната група. В нея аминокиселините са разделени с участието на допълнителни функции за класификация.

В зависимост от броя на карбоксилните групи и амино групите, молекулата се отличава:

Неутрални аминокиселини - една група NH2 и coxy;

Основни аминокиселини - две групи NH2 и една група

Coxy;

Кисели аминокиселини са една група NH2 и две групи на Coxy.

Може да се отбележи, че в групата на алифатни неутрални аминокиселини броят на въглеродните атоми във веригата не се случва повече от шест. В този случай, в веригата няма аминокиселини с четири въглеродни атома и само разклонена структура (валин, левцин, изолевцин) нямат аминокиселини от пет и шест въглеродни атома.

Алифатният радикал може да съдържа "допълнителни" функционални групи:

Хидроксил - серин, треонин;

Карбоксил - аспарагинова и глутаминова киселина;

Tiolny - цистеин;

На фона - аспарагин, глутамин.

Ароматенα - аминокиселини.Тази група включва фенилаланин и тирозин, конструиран по такъв начин, че бензеновите пръстени да бъдат отделени от общия а-аминокиселинен фрагмент на метиленовата група -СН2-.

Хетероциклични α - аминокиселини.Хистидин и триптофан съдържат хетероциклите - имидазол и индол, съответно. Структурата и свойствата на тези хетероцикли са обсъдени по-долу (вж. 13.3.1; 13.3.2). Общият принцип на изграждане на хетероциклични аминокиселини е същият като ароматния.

Хетероцикличните и ароматни а-аминокиселини могат да се считат за р-заместени аланинови производни.

Аминокиселината също се отнася до херпеклик пролинв която вторичната аминогрупа е включена в пиролидин

В химията на а-аминокиселините се обръща много внимание на структурата и свойствата на "страничните" радикали на R, които играят важна роля при формирането на структурата на протеините и изпълнението на биологичните функции. Спецификации като полярността на "страничните" радикали, наличието на функционалните групи и способността на тези функционални групи към йонизация в радикалите на функционалните групи.

В зависимост от страничните радикални, аминокиселините се изолират от нелепа(хидрофобни) радикали и аминокиселини С поларон(хидрофилни) радикали.

Първата група включва аминокиселини с алифатни странични радикали - аланин, валин, левцин, изолевцин, метионин и ароматни странични радикали - фенилаланин, триптофан.

Втората група принадлежи към аминокиселини, в които има полярни функционални групи, които са способни на йонни (йонни) или не могат да преминат към йонно състояние (не-йонни) под организма. Например, в тирозин, хидроксилната група йоногенност (има фенолен характер), в серия - не-йонна (има алкохолна природа).

Полярните аминокиселини с йонни групи в радикали при определени условия могат да бъдат в йон (анион или катионно) състояние.

12.1.2. Стереоизомерия

Основният тип конструиране на а-аминокиселини, т.е. свързването на същия въглероден атом с две различни функционални групи, радикал и водороден атом, само по себе си предопределя хиралността на а-въглеродния атом. Изключение е най-простият аминокиселинен глицин Н2 NCH2. COOH, който няма център на хиралността.

Конфигурацията на а-аминокиселините се определя от стандарта за конфигурация - глицерол алдехид. Местоположението в стандартната прожекционна формула на Fisher на аминогрупата отляво (като група в L-глицерин алдехид) съответства на L-конфигурацията, дясно - D-конфигурация на хиралния въглероден атом. До R,S-системата α-атом на въглерод във всички α-аминокиселини L-ред има S- и в D-ред - R конфигурацията (изключението е цистеин, виж 7.1.2).

Повечето а-аминокиселини съдържат един асиметричен въглероден атом в молекулата и съществува под формата на два оптично активни енантиомера и един оптично неактивен рацемат. Почти всички естествени а-аминокиселини принадлежат към L-ред.

Аминокиселините изолевцин, треонин и 4-хидроксипролин съдържат два центъра на хиралност в молекула.

Такива аминокиселини могат да съществуват под формата на четири стереоизомера, които са два двойки енантиомери, всяка от които образува рацемат. Само един от енантиомерите се използва за изграждане на животински протеини на организми.

Стереоизомерия на изолевцин е подобна на по-рано разглежданата стереоизомерия триондин (виж 7.1.3). От четирите стереоизомера, протеините включват L-изолевцин с S-конфигурация както на асиметрични въглеродни атоми С-а и С-р. В имената, друга двойка енантиомери, които са диастереомери във връзка с левцин, използва префикса здравейте-.

Разделяне на рацемати. Източникът на получаване на а-аминокиселини от L-ROWS е протеини, които са подложени на хидролитично разцепване за това. Поради високата нужда от отделни енантиомери (за синтез на протеини, лекарствени вещества и др.) химическиметоди за разделяне на синтетични рацемични аминокиселини. Предпочитан ферментиралметода за разцепване при използване на ензими. В момента хроматография върху хирални сорбенти се използва за отделяне на рацемични смеси.

12.1.3. Ескорт и основни свойства

Аминокиселинна амфотерност, дължаща се на кисела (кокси) и главна (NH2) функционални групи в техните молекули. Аминокиселините образуват соли с алкали и киселини.

Кристалното състояние на а-аминокиселините съществува като дифорани йони H3N + - CHR-COO- (често използван запис

сградите на аминокиселини в не-йонизирана форма сервират само за удобство).

Във воден разтвор, аминокиселини съществуват под формата на равновесна смес от дифоларни йони, катионни и анионни форми.

Равновесното положение зависи от рН на средата. Всички аминокиселини са доминирани от катионни форми в сислената киселина (рН 1-2) и анионно - в средата на сирея (рН\u003e 11).

Йонната структура определя броя на специфичните свойства на аминокиселините: висока точка на топене (над 200 ° С), разтворимост във вода и неспособност при неполярни органични разтворители. Способността на повечето аминокиселини е добре разтворена във вода, е важен фактор за осигуряване на тяхното биологично функциониране, абсорбцията на аминокиселини е свързана с нея, транспортирането им в тялото и др.

Напълно протонирана аминокиселина (катионна форма) от гледна точка на теорията на Broncendee е двуосна киселина,

Връщайки един протон, такава двуосна киселина се превръща в слаба ооксидна киселина - дифоларна йон с една киселинна група NH3 + . Развитието на диполярно йон води до анионна форма на аминокиселина - карбоксилатен йон, който е основата на бронценте. Стойности, характеризиращи се от

киселите киселинни свойства на карбоксилната група аминокиселини обикновено са в диапазона от 1 до 3; Стойности pK A2. Характеризиране на киселинността на амониевата група - от 9 до 10 (Таблица 12.1).

Таблица 12.1.Ескортът и основните свойства на най-важните а-аминокиселини

Равновесно положение, т.е., съотношението на различни форми на аминокиселини, във воден разтвор с определени стойности на рН, значително зависи от структурата на радикала, главно от присъствието на йонни групи, които играят ролята на допълнителни киселини и основни центрове.

Стойността на рН, в която концентрацията на диполярни йони е максимална и минималните концентрации на катионни и анионни форми на аминокиселини са равни, наречениизоелектрична точка (P /).

Неутралниα - аминокиселини.Тези аминокиселини веществапИ.няколко под 7 (5.5-6.3) поради по-голямата способност за йонизация на карбоксилната група под влиянието на - / - ефекта на групата NH2. Например, аланинската изоелектрична точка е разположена при рН 6.0.

Киселα - аминокиселини.Тези аминокиселини имат допълнителна карбоксилна група в радикал и в силна киселина са в напълно протонирана форма. Киселите аминокиселини са три оста (според Brongster) с три стойностиrk a,както може да се види при примера на аспартова киселина (p / 3.0).

В кисели аминокиселини (аспарагининови и глутамични) изоелектричната точка е при рН на много под 7 (виж Таблица 12.1). В тялото във физиологични стойности на рН (например рН в кръвта е 7.3-7.5) Тези киселини са в анионна форма, тъй като и двете карбоксилни групи са йонизирани.

Поддръжкаα - аминокиселини.В случай на основни аминокиселини, изоелектричните точки са в рН областта над 7. В силно кисела среда, тези съединения са също три ос киселини, етапите на йонизацията на които са показани в примера на лизин (P / 9.8).

В тялото основните аминокиселини са под формата на катиони, т.е. и двете амино групи са протонирани.

Като цяло, няма а-аминокиселина in vivo.тя не е в нейната изоелектрична точка и не попада в състояние, съответстваща на най-малката разтворимост във вода. Всички аминокиселини в тялото са в йонна форма.

12.1.4. Аналитично важни реакции α - аминални киселини

α-аминокиселините като хетерофункционални съединения реагират, характеризират както на карбоксилни, така и на аминогрупи. Някои химични свойства на аминокиселините се дължат на функционални групи в радикала. Този раздел обсъжда реакциите, които са практически за идентифициране и анализиране на аминокиселини.

Естерификация.Когато взаимодействието на аминокиселини с алкохоли в присъствието на киселинен катализатор (например, газообразен хлорид), се получават естери под формата на хидрохлорид. За да изолират свободните естери, реакционната смес се третира с газообразен амоняк.

Аминокиселинните естери нямат дифолна структура, следователно, за разлика от първоначалните киселини, те се разтварят в органични разтворители и притежават волатилност. Така глицинът е слипна субстанция с висока точка на топене (292 ° С) и неговият метилов етер е течност с точка на кипене от 130 ° С. Анализът на аминокиселинните естери може да се извърши при използване на газово-течна хроматография.

Реакция с формалдехид. Практическата стойност е реакция с формалдехид, която е в основата на количественото определяне на аминокиселините по метода титруване на формуляри(Метод Sierensen).

Аминокиселинната амфотерност не им позволява да бъдат директно титрирани от алкални за аналитични цели. При взаимодействие на аминокиселини с формалдехид се получават относително стабилни аминопиции (виж 5.3) - N-хидроксиметилови производни, чиято свободна карбоксилна група от която след това се титрува от алкали.

Качествени реакции. Особеността на химията на аминокиселините и протеините е да се използват множество качествени (цветни) реакции, които преди това са били в основата на химическия анализ. Понастоящем, когато проучванията се извършват с физикохимични методи, продължават да се използват много висококачествени реакции за откриване на а-аминокиселини, например в хроматографски анализ.

Челатно образуване. С катиони на тежки метали на а-аминокиселини като бифункционални съединения образуват вътрешнокрални соли, например, с прясно получен меден хидроксид (11) в меки условия се получават добре кристализиран хелат.

медни соли (11) Син (един от неспецифични методи за откриване на а-аминокиселини).

Реакция на ниридри. Общата качествена реакция на а-аминокиселините е реакция с нишидрин. Реакционният продукт има синфиолетен цвят, който се използва за визуално откриване на аминокиселини върху хроматограми (върху хартия, в тънък слой), както и за спектрофотометрично определяне върху анализатори на аминокиселините (продуктът абсорбира светлина в 550-570 nm регион).

Раздробяване. В лабораторните условия тази реакция се извършва под действието на азогенна киселина върху а-аминокиселини (вж. 4.3). В същото време се образува съответната а-хидрокси киселина и се освобождава газ-оформен азот, по отношение на която се преценява аминокиселината, която се въвежда в реакцията (метода на ван Sladen).

Реакция на ксантихопротеини. Тази реакция се използва за откриване на ароматни и хетероциклични аминокиселини - фенилаланин, тирозин, хистидин, триптофан. Например, при действието на концентрирана азотна киселина върху тирозин, нитро-произвеждан, боядисан в жълт цвят. В алкална среда, цветът става оранжев поради йонизацията на фенолната хидроксилна група и увеличаване на приноса на анион до конюгацията.

Има и редица частни реакции, които позволяват откриване на отделни аминокиселини.

Триптофанопределя се чрез реакция с р- (диметиламино) от бензалдехид в среда със сярна киселина съгласно оцветяването с червено-лилаво оцветяване (реакция на ерлах). Тази реакция се използва за количествения анализ на триптофан в продуктите за разцепване на протеини.

Цистеинопределя се, като се използват няколко висококачествени реакции въз основа на реактивността на меркаптогрупата, съдържаща се в нея. Например, когато протеинов разтвор се нагрява с оловен ацетат (SNZSOO) 2R в алкална среда, се образува черна утайка от PBS оловен сулфид, който показва наличието на цистеинови протеини.

12.1.5. Биологично важни химични реакции

В тялото под действието на различни ензими се извършват редица важни химически трансформации на аминокиселини. Такива трансверсии включват трансаминация, декарбоксилиране, елиминиране, разделяне на алдол, оксидативен дезаминиране, окисление на тиолови групи.

Предаване това е основното средство за биосинтеза α-аминокиселини от а-оксокослот. Аминокиселината се използва в клетки в достатъчни количества или излишък и неговият акцептор е а-оксос киселина. В същото време аминокиселината се превръща в окцикулация и окцидират - в аминокиселината със съответната структура на радикалите. В резултат на това транзанерацията представлява обратимия процес на обмен на амино и оксо групи. Пример за такава реакция е получаването на L-глутаминова киселина от 2-оксоглутарова киселина. Донорната аминокиселина може да сервира, например, L-аспарагинова киселина.

а-аминокиселините съдържат в а-позицията към карбоксилната група по електронен път точна аминогрупа (по-точно, протонираната амино група NH3 +), в тази връзка те са способни на декарбоксилиране.

Елиминиранехарактерно е за аминокиселини, в които в страничния радикал в р-положение към карбоксилната група съдържа електронно-оптична функционална група, такава като хидроксил или тиол. Техният дъмпинг води до междинни реактивни а-еминови киселини, лесно се превръщат в тавтомерни иминокиселини (аналогия с кето-енол тавтомерия). α-иминокиселини в резултат на хидратация, дължаща се на C \u003d N и последващото разцепване на амонячната молекула се превръща в а-оксокослоти.

Този вид трансформации се нарича елминиране на хидратация.Пример за това е получаването на киселина от рапе от серин.

Алдол разделяне той се среща в случая на а-аминокиселини, в които β-положението съдържа хидроксилна група. Например, серинът се разцепва с образуването на глицин и формалдехид (последното не се подчертава в свободна форма и веднага се свързва с коензим).

Окислителен дезант тя може да се извърши с участието на ензими и коензим над + или NADF + (виж 14.3). α-аминокиселините могат да се трансформират в α-оксокослоти не само чрез предаване, но и чрез окислителен дезант. Например, α-оксоглутая киселина се образува от L-глутаминова киселина. На първия етап на реакцията, дехидратация (окисление) на глутаминова киселина до а-иминоглутара

киселини. Във втория етап се появява хидролиза, в резултат на което се получават а-оклутарна киселина и амоняк. Етапът на хидролиза продължава без участието на ензима.

В обратна посока, реакцията на намаляване на аминирането α-оксокослот протича. Винаги се съдържа в клетки а-оклутарна киселина (като продукт на въглехидратния метаболизъм) се превръща по този път в L-глутаминова киселина.

Окисляване на тиоловите групи тя се основава на цистеинови и цисточни взаимни разтвори, осигурявайки редица редокс процеси в клетката. Цистеин, както и всички Tiol (виж 4.1.2), се окислява лесно, за да се образува дисулфид - цистин. Дисулфидната връзка в цистин лесно се възстановява до образуването на цистеин.

Благодарение на способността на тиоле група да окисляването на цистеин извършва защитна функция, когато е изложена на органични вещества с висок оксидативен капацитет. В допълнение, той беше първото лекарство, което показва анти-колонен ефект. Цистеинът се използва във фармацевтичната практика като стабилизатор на лекарства.

Превръщането на цистеин в цистин води до образуването на дисулфидни връзки, например в реставрирания глутатион

(виж 12.2.3).

12.2. Първична пептидна и протеинова структура

Обикновено се смята, че пептидите съдържат до 100 в молекулата (което съответства на молекулното тегло до 10 хиляди) и протеините са повече от 100 аминокиселинни остатъка (молекулно тегло от 10 хиляди до няколко милиона).

На свой ред, в пептидната група е обичайно да се разграничат олигопептиди.(пептиди с ниско молекулно тегло), съдържащи не повече от 10 аминокиселинни остатъка във веригата, и полипептидиверигата на която включва до 100 аминокиселинни остатъка. Макромолекулите с броя на аминокиселинните остатъци, които се приближават или леко надвишаващи 100, не се отличават с концепциите за полипептиди и протеини, тези термини често се използват като синоними.

Пептидната и протеиновата молекула могат официално да бъдат представени като продукт на поликондензиране на а-аминокиселини, течащи с образуването на пептид (амидна) комуникация между мономерните единици (схема 12.2).

Дизайнът на полиамидната верига е същият за цялото разнообразие от пептиди и протеини. Тази верига има неразклонена структура и се състои от редуващи се пептидни (амидни) групи -S-NH и фрагменти -СН (R) -.

Единият край на веригата, върху която е аминокиселината с свободна NH група2, обадете се на n-края, а другият - с края,

Схема 12.2.Принципа за изграждане на пептидна верига

където се намира аминокиселината с свободна група от коксид. Пептидните и протеиновите вериги се записват от N-края.

12.2.1. Структурата на пептидната група

В пептида (амид) група-а-NH е въглероден атом в състояние на SP2 хибридизация. Паровата двойка електрона на азотния атом влиза в интерфейса с π-електроните на двойната връзка c \u003d O. От позицията на електронната структура пептидната група е три-централна р, π-конюгатна система (виж 2.3.1), плътността на електронната техника е изместена към по-електрифициращ кислороден атом. Атоми С, OI N, образуващи конюгатна система, са в една и съща равнина. Разпределението на електронната плътност в амидната група може да бъде представено с вмъкването на граничните структури (I) и (ii) или изместването на електронната плътност в резултат на + М- и - ефектите на групите NH и C \u003d O, съответно (iii).

В резултат на спрежението възниква известно подравняване на дължините на връзката. Двойната връзка с \u003d О е удължен до 0.124 пМ срещу конвенционалната дължина 0.121 nm и свързването на С-п става по-къса - 0.132 nm в сравнение с 0.147 nm в нормален случай (Фиг. 12.1). Плоската конюгатна система в пептидната група е причина за трудността на въртенето около С-N връзката (бариерата на въртене е 63-84 kJ / mol). По този начин електронната структура препраща достатъчно трудно апартаментструктурата на пептидната група.

Както може да се види от фиг. 12.1, а-въглеродните атоми на аминокиселинните остатъци са разположени в равнината на пептидната група на различни страни върху връзката на КН, т.е. в по-благоприятно положение на TPANS: страничните радикали R аминокиселинни остатъци в този случай ще бъдат най-много отстранени един от друг в пространството.

Полипептидната верига има изненадващо подобна структура и може да бъде представена като няколко пространства, разположени под ъгъл

Фиг. 12.1.Равнинното подреждане на пептидната група -CO-NH и а-атомите на въглеродни аминокиселинни остатъци

на приятел на равнините на пептидни групи, взаимосвързани чрез а-въглеродни атоми с връзки Ca-N и Ca-Csp2 (Фиг. 12.2). Ротацията около тези единични връзки е много ограничена поради трудности при пространственото местоположение на страничните радикали на аминокиселинните остатъци. Така, електронната и пространствената структура на пептидната група до голяма степен предопределя структурата на полипептидната верига като цяло.

Фиг. 12.2.Взаимно положение на равнините на пептидни групи в полипептидната верига

12.2.2. Състав и аминокиселинна последователност

При равномерно изградена полиамидна верига, специфичността на пептидите и протеините се определя с две съществени характеристики - аминокиселинен състав и аминокиселинна последователност.

Аминокиселинният състав на пептидите и протеините е естеството и количественото съотношение на а-аминокиселините, включени в тях.

Аминокиселинният състав се установява чрез анализ на пептид и протеинови хидролизати в основните хроматографски методи. Понастоящем такъв анализ се извършва с помощта на аминокиселинни анализатори.

Амидните облигации са в състояние да хидролизират както в кисела, така и в алкална среда (виж 8.3.3). Пептидите и протеините са хидролизирани с образуване или по-къси вериги - това е така нареченото частична хидролиза,или смес от аминокиселини (в йонна форма) - пълна хидролиза.Обикновено хидролизата се провежда в кисела среда, тъй като при условия на алкална хидролиза много аминокиселини са нестабилни. Трябва да се отбележи, че амидните групи от аспарагин и глутамин също са подложени на хидролиза.

Първичната структура на пептидите и протеините е аминокиселинна последователност, т.е. ред на редуване на а-аминокиселинни остатъци.

Първичната структура се определя от последователното разцепване на аминокиселини от всеки край на веригата и тяхната идентификация.

12.2.3. Структура и номенклатура на пептидите

Имената на пептидите са изградени чрез последователно прехвърляне на аминокиселинни остатъци, като се започне от N-края, с добавянето на суфикс-I л, в допълнение към най-новата С-терминала аминокиселина, която запазва пълното си име. С други думи, имена

аминокиселини, въведени в образуването на пептидни комуникации поради групата "група от групата", завършва с името на пептида -I л: аланил, валил и др. (За останки от аспарагични и глутаминови киселини, използвайте съответно имената "аспартил" и "глутамал"). Имената и символите на аминокиселините означават тяхната принадлежностл. - Проверете, освен ако не е посочено друго (d или dl).

Понякога в съкратения запис символите h (като част от амино групата) и то (като част от карбоксилната група) усъвършенстват незаменяването на функционалните групи от крайни аминокиселини. По този начин е удобно да се изобразват функционалните производни на пептиди; Например, на фона на горния пептид върху С-крайната аминокиселина се записва чрез H-ASN-GLY-PHE-NH2.

Пептидите се съдържат във всички организми. За разлика от протеините, те имат по-хетерогенен аминокиселинен състав, по-специално, често често включват аминокиселинид. - трудно. В структурно отношение те също са по-разнообразни: съдържат циклични фрагменти, разклонени вериги и др.

Един от най-често срещаните представители на трипептиди - glutathione.- Тя се съдържа в тялото на всички животни, в растения и бактерии.

Цистеинът в глутатиона определя възможността за съществуване на глутатион както при възстановена и окислена форма.

Glutathione участва в редица редокс процеси. Той изпълнява функцията на протеиновата протекция, т.е. вещества, които защитават протеините със свободни телични групи от окисление, за да образуват дисулфидни връзки -S-S-. Това се отнася за тези протеини, за които такъв процес е нежелателен. Глутатионът в тези случаи предполага действието на окислителя и по този начин предпазва протеина. Когато настъпи окисление на глутатион, междумолекулно омрежване на два трипатски фрагмента, дължащи се на дисулфидни връзки. Процесът е обратим.

12.3. Вторична структура на полипептидите и протеините

За полипептиди и протеини с високо молекулно тегло, заедно с първичната структура, по-високите нива на организацията, която се обажда вторичен, третичени кватерненскиструктури.

Вторичната структура е описана чрез пространствената ориентация на основната полипептидна верига, третичната - триизмерна архитектура на цялата протеинова молекула. Както вторичната, така и третичната структура е свързана с поръчаното местоположение на макромолекулната верига в пространството. В хода на биохимията се разглеждат третичната и кватернерната протеинова структура.

Изчислението е показано, че за полипептидна верига една от най-благоприятните конформации е местоположението в пространството под формата на многообразователна спирала, наречена α-спирала(Фиг. 12.3, а).

Пространственото местоположение на а-спирализираната полипептидна верига може да бъде представено с въображението, което тя води със сигурност

Фиг. 12.3.α-спирална конформация на полипептидната верига

цилиндър (виж фиг. 12.3, б). Средно спиралата на спиралата представлява 3.6 аминокиселинен остатък, спиралната стъпка е 0.54 nm, диаметърът е 0.5 пМ. Самолетите на две съседни пептидни групи са разположени едновременно под ъгъл от 108. и страничните радикали на аминокиселините са на външната страна на спиралата, т.е. насочена от повърхността на цилиндъра.

Основната роля в закрепването на такава конформация на веригата се възпроизвежда с водородни връзки, които в а-спиралата се образуват между карбонил кислородния атом на всеки първи и водородния атом на N-групата на всеки пети аминокиселинен остатък .

Водородните връзки са насочени почти успоредно на а-спиралната ос. Те държат веригата в усуканото състояние.

Обикновено протеиновите вериги не са напълно спираловидни, но само частично. В такива протеини като миоглобин и хемоглобин има доста дълги а-спирални секции, например, верига на миоглобин

спирализирано с 75%. В много други протеини делът на спиралните парцели във веригата може да бъде малък.

Друг вид вторичната структура на полипептидите и протеините е β-структуранаричан също наричан сгънати листили сгънат слой.Полипептидни вериги, свързани с сгънатите листове, свързващи се към множество водородни връзки между пептидните групи на тези вериги (фиг. 12.4). Много протеини едновременно съдържат α-спирални и β-сгънати конструкции.

Фиг. 12.4.Вторична структура на полипептидната верига под формата на сгънат лист (β-структура)

В кисела среда на а-аминокиселини те действат като основи (според амино групата) и в алкални - като киселини (от карбоксилна група). При някои аминокиселини, радикал (R) може също да бъде йонизиран, поради което всички аминокиселини могат да бъдат разделени на заредени и незаредени (с физиологична стойност на рН \u003d 6.0 - 8.0) (виж Таблица 4). Като пример за първата, аспартова киселина и лизин могат да бъдат донесени:

Ако аминокиселинните радикали са неутрални, тогава те не влияят на дисоциацията на а-карбоксилни или а-аминогрупи и стойността (отрицателен логаритъм, показващ стойността на рН, в която тези групи са наполовина дисоциирани) остават относително постоянни.

Стойностите на RK за а-карбоксил (PK 1) и а-амино групата (RK 2) се различават значително. В RN.< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН > RK 2 Почти всички аминокиселинни молекули са отрицателно заредени, тъй като а-карбоксилната група е в дисоциирано състояние.

Следователно, в зависимост от рН на аминокиселинната среда, има общо нулево положително или отрицателно зареждане. Стойността на рН, при която общата заряд на молекулата е нула и тя не се движи в електрическото поле до катода, нито на анода, се нарича изоелектрична точка и е обозначена с PI.

За неутрални а-аминокиселини стойността на PI е намерена като средна аритметична между двете стойности на Република Казахстан:

При рН на разтвор, по-малко от PI аминокиселини протон и се зарежда положително, преместете се в електрическото поле към катода. Обратният модел се наблюдава при рН\u003e pi.

За аминокиселини, съдържащи заредени (кисели или основни) радикали, изоелектричната точка зависи от киселинността или базовата линия на тези радикали и техните RK (RK 3). Стойността на PI за тях се намира в съответствие със следните формули:

за киселинни аминокиселини:

за големи аминокиселини:

В клетките и междуклетъчната течност човешкото тяло и животинските животни са близки до неутрални, така че основните аминокиселини (лизин, аргинин) имат положителни заряди (катиони), киселинни аминокиселини (аспартатор, глутами) имат отрицателен заряд (аниони ), а останалите съществуват като биполярни zwitter-йон.

Стереохимия аминокиселини

Важна характеристика на протеиновите а-аминокиселини е тяхната оптична активност. С изключение на глицин, те са конструирани асиметрично, във връзка с които се разтварят във вода или в солна киселина, могат да завъртат равнината на поляризацията на светлината. Аминокиселините съществуват под формата на пространствени изомери, свързани с D-или L-ред. L- или D-конфигурацията се определя от вида на структурата на съединението спрямо асиметричния въглероден атом (въглероден атом, свързан с четири различни атома или групи атоми). В формулите се посочва асиметричен въглероден атом. Фигура 3 показва проекционните модели на L- и D-конфигурации на аминокиселини, които са като огледален образ един на друг. Всички 18 оптично активни протеинови аминокиселини принадлежат към L-тип. Въпреки това, в клетките на много микроорганизми и в антибиотици, произведени от някои от тях открити D-аминокиселини.

Фиг. 3. Конфигурация L- и D-аминокиселини

Структурата на протеините

Въз основа на резултатите от изследването на протеинови хидролиза и напреднали A.YA. Идеите на Данилев за ролята на пептидни връзки --КО-NH- при изграждането на протеинова молекула, германският учен Е. Фишър предложи в началото на 20-ти век пептидната теория на структурата на протеините. Съгласно тази теория протеините са линейни а-аминокиселинни полимери, свързани с пептид и полипептиди:

Във всеки пептид, един краен аминокиселинен остатък има свободна а-амино група (n-края), а другата е свободна а-карбоксилна група (c-края). Структурата на пептидите е направена за изобразяване, започвайки с N-крайна аминокиселина. В този случай аминокиселинните остатъци са обозначени със символи. Например: ala-tyr-leu-ser-tyr - Cys. Този запис показва пептид, в който N-терминал α-аминокиселина ­ аланин и С-терминал - цистеин. При четене на такова влизане на края на имената на всички киселини, освен последното, те се променят на "il": аланил-тирозил-левцилен серил-тирозил -цистейн. Дължината на пептидната верига в пептидите и протеините, срещани в тялото, варира от две до стотици и хиляди аминокиселинни остатъци.

За да се определи аминокиселинният състав, протеините (пептиди) се подлагат на хидролиза:

В неутрална среда, тази реакция протича много бавно, но се ускорява в присъствието на киселини или основи. Обикновено хидролизата на протеините се извършва в запечатана ампула в 6М разтвор на солна киселина при 105 ° С; При такива условия пълното разпадане настъпва за около ден. В някои случаи протеинът се хидролизира при тиня (при температура 37-40 ° С) под действието на биологични ензимни катализатори в продължение на няколко часа.

След това аминокиселините на хидролизата се разделят чрез хроматография върху йонообменни смоли (сулфополистична катион (сулфополистична катион), подчертаваща частта от всяка аминокиселина поотделно. За каишка аминокиселини от йонообменната колона се използват буфери с нарастваща рН стойност. Първият аспартат се отстранява, имащ кисела странична верига; Аргининът с основната странична верига се измива от последния. Последователността на отстраняване на аминокиселини от колоната се определя от профила на промиване на стандартни аминокиселини. Фракционираните аминокиселини се определят чрез образуване на боядисване при нагряване с ningidrin:

В тази реакция безцветната нишидрин се превръща в; В синфиолетовия продукт интензивността на цвета на която (при 570 nm) е пропорционална на броя на аминокиселините (само пролин дава жълто оцветяване). Измерването, интензивността на оцветяване, може да се изчисли концентрацията на всяка аминокиселина в хидролизата и броя на остатъците на всеки от тях в изследването на протеина.

Понастоящем такъв анализ се извършва с помощта на автоматични инструменти - аминокиселинни анализатори (виж фиг. Инструменталните схеми). Резултатът от анализа на устройството проблеми като графика на концентрациите на отделните аминокиселини. Този метод е широко използван при изследването на състава на хранителните вещества, клиничната практика; С него, за 2-3 часа е възможно да се получи пълна картина на качествения състав на аминокиселините на продукти и биологични течности.

Леонид Остапенко

Хормонални връзки

Оказа се, че разклонените аминокиселини могат не само да предотвратят централната умора и дезинтеграцията на мускулните структури, но също така могат да напуснат неблагоприятни хормонални колебания, причинени от интензивно упражнение.

Например, само левцинът е в състояние да стимулира освобождаването и / или активирането на растежен хормон, соматомедианци и инсулин. Той има директен анаболен и анти-катаболен ефект върху мускула.

В експериментите, извършени през 1992 г. (Европейски вестник на приложна физиология, 64: 272), изследователите предоставиха на спортистите търговски продукт, съдържащ 5.14 грама левцин, 2.57 грама изолевцин и 2.57 грама валин (съотношение 2: 1: 1). В допълнение към BCAA, в този продукт са включени 12 грама млечни протеини, 20 грама фруктоза, 8,8 грама други въглехидрати и 1.08 грама мазнини.

Целта на учените е да се определи дали добавянето на BCAA може да повлияе на хормоналната реакция, открита от техните субекти (мъжки мъже на маратон), докато се движат с постоянна скорост. За да могат резултатите от опита да бъдат "чисти", атлетите са гладни за 12 часа преди тестването и взеха своите BCAA смеси за 90 минути преди теста.

Резултатите от експериментите показват, че някои субекти са намерили значително увеличение на BCAA в кръвта им в рамките на няколко часа след консумацията на смес. Изследователите стигнаха до заключението, че BCAA може с гаранция за антикатаболично влияние, тъй като съотношението на тестостерон към кортизол е основният индикатор за анаболен статус - той е подобрен. Знаете, че кортизолът е най-мощният катаболен хормон, повишеното ниво на което в тялото буквално "поглъща" вашите мускули с такава трудност.

В друг опит (европейски вестник на приложна физиология, 65: 394, 1992), изследователите дадоха шестнадесет скални катерачи като цяло, 11,52 грама BCAA - 5.76 грама левцин, 2.88 грама изолевцин и 2,88 грама валин всеки ден. Резултатите от преживяването блестящо потвърдиха, че добавянето на диета с BCAA помогна да се предотврати загубата на мускулите, когато тези 16 души са направили изтощителен преход през перуански и.

Честно казано, в добра представа за всички тези кросове, маратони и катерачи - всички учени са ангажирани в тях и само един нещастен културист е принуден да техния страх и риск от изоставяне на напълно немислими комбинации от всичко, което поне да донесе неговата ценна цел. Станете силни и големи! Но изглежда, че бяхме разсеяни от емоциите и това не можеше да направи със сериозен разговор ... Да се \u200b\u200bвърнем към нашата тема.

Така че, BCAA се оказа с антикатаболични ефекти и следователно може да се счита за ключов фактор за повишаване на анаболната стимулация. Това включва известна научна аргументация.

Един от сериозните преживявания, проведени от американския учен Ферандо и неговите колеги в НАСА в Хюстън, Съединените щати, бе подчертан в дневника на Panderer и Enteral Nutrition (JPEN). Имайте предвид, че Jpen е главният списание, чието мнение е безусловно прието от Православните диционали, "съдържа множество статии за хранителна терапия, особено по отношение на аминокиселините.

Този опит сравнява влиянието на 11 g BCAA с влияние от 11 g от три съществени аминокиселини (треонин, хистидин и метионин) върху синтеза на протеини и го разделя в 4 здрави мъже. Всяка дневна доза напитка с тези BCAA включва и 50 g въглехидрати.

В резултат на това бяха получени три важни наблюдения:

Първо - хранителна добавка чрез всяка смес от аминокиселини се увеличава значително (в три или четири пъти) нива на съответната аминокиселина в кръвта.

Втори - Добавяне на BCAA (но не друга аминокиселина формула) значително повишава вътреклетъчните концентрации на BCAA в мускула.

Трети (Но с най-голямата стойност) - добавянето на хранене с аминокиселини значително потискано в цялото тяло, разделящо протеин (протеолиза) - докато BCAA осигури голяма защита от формулите на "съществени" аминокиселини.

Според мен, за резултатите от този опит, бихме могли да се радваме заедно с много други хора, които се интересуват от такава защита на техните мускули.

Лъжица катран

Това е невъзможно през цялото време всичко беше много добро. Така че в живота не се случва. В света няма биохимия, особено ако говорим за експерименти.

Както вече знаем, нервната релаксация се излъчва към преждевременна умора по време на обучението, а един от препоръчаните инструменти за корекция на това състояние е да се получат аминокиселини с разклонена верига или BCAA преди тренировка. Както бе споменато по-горе, триптофан се състезава с други аминокиселини за влизане в мозъка и обикновено губи до големи неутрални аминокиселини, като BCAA. Минали проучвания показват, че приемането на BCAA пред тренировъчната сесия е кумулативният ефект на въглехидратите, инсулин и триптофан, като по този начин организира нежеланата честота на централната нервна система.

Въпреки това, наскоро проведено проучване, за щастие, докато плъховете се оказаха в противоречие с тази препоръка. Група от плъхове, които са взели BCAA, показаха значително ниво на умора по време на тренировка и учените заключиха, че BCAA причинява по-голямо освобождаване на инсулин от глюкозата и това води до преждевременна умора, дължаща се на два механизма: 1) отстраняване на инсулинова глюкоза от кръвта; и 2) Намаляване на скоростта на зачервяване и освобождаване на натрупания чернодробен гликоген, който е необходим за поддържане на правилното ниво на кръвната глюкоза.

Докато само теоретичният урок, който трябва да се научи от този опит, е такъв, че комбинацията от високи нива на въглехидрати и високи нива на BCAA пред класовете може да предизвика преждевременна умора по време на обучението, особено с товар, който продължава повече от два часа. След тренировка, разбира се, тази ситуация се развива в обратен ред. Това е, когато имате нужда от мощен инсулинов приток за насърчаване на синтеза на мускулния протеин. Всъщност, ако приемате добавка, подобна на един от метаболитните оптимизатори, богатите и въглехидратите, и BCAA, трябва да го вземете след обучението си, ако искате да поддържате високо ниво на енергия по време на обучението. За щастие, това са само предположения и те се нуждаят от проверка, но засега всички атлети от елитно ниво, приемайки аминокиселини с разклонени вериги и преди, след тренировка, отбелязват положителни смени и в енергоспестяване и в опазването на мускулната маса.

Как и кога да приемате BCAA

Стандартни препоръки за приемане на БКАА - периоди непосредствено преди и след тренировъчната сесия. В рамките на половин час преди обучението е много полезно да се вземе двойка капсули на тези аминокиселини. Те ще ви принудят, в случай, че не сте достатъчно гликоген в мускулите и черния дроб, така че да не се налага да плащате целуните аминокиселини, от които се състоят мускулните ви клетки.

Естествено, след тренировка, когато нивото на аминокиселините и кръвната захар достига много ниски оценки, те трябва да бъдат възстановени незабавно, защото само възстановяването на производството на енергия на клетките може да се очаква, че започва да разполага с пластмасови процеси, че е, регенерацията и суперрегенерацията на контрактилни елементи.

Най-благоприятният период за такова обезщетение е първото полувреме след класовете. Веднага след окупацията вземете друга двойка капсули от BCAA, така че увеличаването на скоростта на метаболитните процеси продължава върху инерцията, не е "погълнато" в интерес на елиминирането на енергийните ями на ценните, изграждането на мускулни клетки на аминокиселини.

Лий Хайни, един от "дългите червеи" на престола г-н Олимпия, например, взета след тежка тренировка смес от валин, левцин и изолевцин в съотношение 2: 2: 1 и в абсолютни стойности, това се експресира в 5 грама валин и левцин и 2,5 грама изолевцин и. \\ T След аеробни тренировки, тази доза е намалена наполовина.

Някои експерти смятат, че идеалното време за приемане на добавките на BCAA е веднага след хранене, което ви помага да поддържате високи нива на инсулин и веднага след всяка тренировка, която ускорява приема на BCAA във вашите гладни мускули, когато те са в изчерпано състояние. Въпреки това, тя трябва да се приема с някаква форма на сложни въглехидрати едновременно, но не и с прости захари, които са неефективни за възстановяване на мускулния гликоген. Във всеки случай никога не трябва да приемате BCAA на празен стомах - в това почти всички изследователи и практики са единодушни.

Все още има някои трикове, без знанието, за което дори най-мощните дози от БКАА няма да ви "играят". Моля, имайте предвид, че основната точка при усвояването на всякакви аминокиселини е повишена кръвна захар и инсулин. Без съмнение инсулинът е основният анаболен хормон в тялото. Въпросът е как най-добре да се комбинират високи нива на инсулин с BCAA?

На първо място, се грижете за вашата диета и планирайте добавки Важни кофактори. Един от най-важните от тези кофактори е хром и най-желаната форма на този микроелемент е хром пиколинат. Chrome увеличава ефективността на инсулина и тъй като инсулин транспортира аминокиселини към мускулите ви, ще получите резултати, под идеалния, когато приемате BCAA, като приемате недостатъчност в Chrome.

Други важни кофактори включват цинк, който е инсулинов регулатор, B6 и B12 витамини, които са важни за метаболизма на протеините, както и биотин. Значителна част от тези кофактори ще дойде от добра чиста диета. Но дори и в същото време, не е лошо да се вземат добри форми на мултивитамини и мултимелерии за предпазната мрежа, в случай че да получите липсата на количество.

Разбира се, за да може BCAA да работи ефективно, трябва да се съсредоточите върху сложните им добавки, включително и трите аминокиселини. Всички те трябва да присъстват едновременно, за да се гарантира максималната абсорбция на мускулната система.

Колко да приемате и от какви фирми

Въпросът е последният, но най-важното и най-трудно. Никой не знае колко трябва да вземете; Нито един от научните преживявания, с резултатите от които се срещнахме, не само не можеше категоричен, но дори и в препоръка план да назовем връзката между отделните БКАА в техния комплекс, няма ежедневни или еднократни дози. Всеки от шампионите, участващи в рекламата на определена аминокиселинна добавка, твърди, че точно това, което той приема и е най-добрият. Струва ми се, че е съвсем естествено. В края на краищата, отделните характеристики на храносмилането и асимилацията са толкова специфични за всеки човек, че аминокиселинната формула на компанията е най-добре да помогне. Twinlab., докато другият ще бъде възхитен от фирмата Плейър.и третата ще бъде с пяна в устата, за да докаже, че няма нищо по-добро от аминокиселините на компанията Многопозиум. Изтъркване на всичко, което всички ще бъдат прав, за такава или друга специфична аминокиселинна формула е отлична "монтажна" в конкретния организъм!

Ето защо, експеримент, приятели, за вас бъдещето и ни разкажете дали наркотиците ви се струва най-ефективни, в които дозата, по кое време и т.н. Колкото повече ще можем да съберем такива материали, толкова по-точни, за да определим оптималните дози и получаване на схеми за културисти.

Успех за вас в изследователската си дейност!

Липиди

Липиди - неразтворими с вода маслени или мастни вещества, които могат да бъдат извлечени от неполярни разтворители от клетки. Това е хетерогенна група от съединения, пряко или косвено свързани с мастни киселини.

Биологични функции на липидите:

1) източник на енергия, който може да бъде подпечатан за дълго време;

2) участие в образуването на клетъчни мембрани;

3) източник на мастноразтворими витамини, сигнални молекули и необходимите мастни киселини;

4) топлоизолация;

5) Неполярни липиди служат като електрически изолатор, осигурявайки бързо размножаване на деполяризационни вълни по миелинизираните нервни влакна;

6) Участие в образуването на липопротеини.

Мастни киселини - структурни компоненти на повечето липиди. Това са дълговерижни органични киселини, съдържащи от 4 до 24 въглеродни атома, те съдържат една карбоксилна група и дълга неполярна въглеводородна "опашка". В клетките не се намират в свободно състояние, но само в ковалентно свързана форма. Естествените мазнини обикновено са мастни киселини с четен брой въглеродни атоми, тъй като те се синтезират от бикарбонни единици, образуващи неразтворена верига от въглеродни атоми. Много мастни киселини имат една или повече двойни връзки - ненаситени мастни киселини.

Дава се най-важните мастни киселини (след формулата, броя на въглеродните атоми, името, точката на топене):

12, Laurinovaya, 44.2 o C

14, Миристинова, 53.9 O C

16, Palmitic, 63.1 за това

18, Stearinovaya, 69.6 за

18, олеин, 13.5 ° C

18, Linolevaya, -5 за това

18, Linolenova, -11 o с

20, Arachidon, -49,5 за това

Общи свойства на мастните киселини;

Почти всички съдържат четен брой въглеродни атоми,

Наситените киселини при животни и растения са два пъти по-често, отколкото ненаситени,

Наситените мастни киселини нямат твърда линейна структура, те имат голяма гъвкавост и могат да приемат различни конформации,

В повечето мастни киселини се намира двойна връзка между 9-и и 10-ия въглеродни атома (А9),

Допълнителни двойни връзки обикновено са разположени между 5 двойни връзки и метилов край на веригата,

Две двойни връзки в мастните киселини не са конюгирани, винаги има метиленова група,

Двойни връзки на почти всички естествени мастни киселини са в цис-конформация, която води до силно огъване на алифатна верига и по-твърда структура,

При телесна температура, наситените мастни киселини са в твърдо восъчно състояние, а ненаситените мастни киселини са течности,

Сапуните на натрий и калиеви мастни киселини са в състояние да самулсират неразтворими масла и мазнини, калциеви и магнезиеви сапуни на мастните киселини се разтварят много зле и не се подразбира мазнини.

В мембранните липиди на бактериите има необичайни мастни киселини и алкохоли. Много от бактериалните щамове, съдържащи тези липиди (термофили, ацидофили и халофила) са адаптирани към екстремални условия.

изражание

anteorestivant.

циклопропан-съдържащ

ω-циклохексил-съдържащ

непознат

циклопентанфитанил

Съставът на бактериални липиди се отличава с голямо разнообразие и спектърът на мастни киселини от различни видове придобива стойността на таксономичен критерий за идентифициране на организмите.

При животни, важни производни на арахидонова киселина са хистогори на простагландини, тромбоксани и левкотриени, съчетани в група от ейкосаноиди и притежаващи изключително широка биологична активност.

prostaglandin H 2.

Липидна класификация:

1. Triacylglisserids. (Мазнини) са естери на алкохол от глицерол и три молекули на мастни киселини. Те представляват основния компонент на мастното депо на растенията и животинските клетки. Не се съдържат мембрани. Простите триацилглицериди съдържат остатъци от идентични мастни киселини във всичките три позиции (трисеарин, тристраннимитин, триолеин). Смесените съдържат различни мастни киселини. Що се отнася до специфично тегло, водата е добре разтворима в хлороформ, бензен, етер. Хидролизирана при кипене с киселини или бази или под действието на липаза. В клетките при нормални условия самоизследването на ненаситени мазнини е напълно инхибирано поради присъствието на витамин Е, различни ензими и аскорбинова киселина. В специализирани клетки на съединителната тъкан на животинските адипоцити, огромно количество триацилглицериди може да се съхранява под формата на мастни капчици, които запълват почти целия обем на клетките. Под формата на гликоген, тялото може да запази енергия за не повече от един ден. Триацил глицеридите могат да запасят енергия в продължение на месеци, тъй като те могат да се съхраняват в много големи количества в практически чиста, не дехидратирана форма и на единица тегло в тях е два пъти повече енергия, отколкото при въглехидратите. В допълнение, триацилглицеридите под кожата образуват топлоизолационния слой, който предпазва тялото от действието на много ниски температури.

неутрални мазнини

Следните константи използват следните константи за характеристиките на мастните свойства:

Киселинно число - количеството mg от KOV, необходимо за неутрализация

свободните мастни киселини, съдържащи се в 1 g мазнина;

Броят на пералнята е количеството mg от конуса, необходимо за хидролиза

неутрални липиди и неутрализиране на всички мастни киселини,

Номер на йод - броят на йодните грамове, свързани със 100 g мазнини,

характеризира степента на ненаситеност на тази мазнина.

2. Восък - Това са естери, образувани от дълги верижни мастни киселини и алкохоли с дълъг верига. При гръбначни животни восъкът, отделян от кожни жлези, изпълнява функцията на защитно покритие, което смазва и омекотява кожата, а също така го предпазва от вода. Восъчният слой е покрит с коса, вълна, кожа, животно пера, както и листа от много растения. Восък се произвежда и използва в много големи количества с морски организми, особено планктон, от които те служат като основна форма на натрупване на висококачествена клетка гориво.

спермацет, получавам от мозъчния церебрален

пчелен восък

3. Фосфоглицеипида - обслужват основните структурни компоненти на мембраните и никога не си запазва в големи количества. Не забравяйте да съдържате полихидричен алкохолен глицерин, фосфорна киселина и остатъци от мастни киселини.

Фосфоглицелюлипидите за химичната структура все още могат да бъдат разделени на няколко вида:

1) Фосфолипиди - се състоят от глицерин, две остатъци от мастни киселини съгласно първото и 2-ро положение на глицерол и остатъкът от фосфорна киселина, с която остатъкът е свързан с друг алкохол (етаноламин, холин, серин, инозитол). Като правило, мастната киселина в наситената от 1-ва място, и в 2-ри е ненаситена.

субстанция на фосфатидна киселина за синтеза на други фосфолипиди, в тъканите се съдържат в малки количества

фосфатидитантаноламин (кефалтин)

фосфатидилхолин (лецитин), практически няма в бактерии

фосфатидилсерин

фосфатидилозитол - предшественик на два важни вторични пратеници (посредници) диацилглицерин и инозитол-1,4,5-трифосфат

2) Плазмагени - фосфоглизолипиди, в които един от въглехидратните вериги е прост винилов етер. Плазмогените не се срещат в растенията. Етаноламиновите плазмагени са широко представени в Миейнус и в саркоплазмения ретикулум на сърцето.

етаноламинплазмоген

3) лизофосфолипидите се образуват от фосфолипиди в ензимното разцепване на един от ацилните остатъци. В серпентина, отровата съдържа фосфолипаза А2, която образува лизофосфатиди с хемолитичен ефект;

4) кардиолипини - фосфолипиди на вътрешни мембрани на бактерии и мито-хондрии се образуват при взаимодействие с глицерол на две остатъци от фосфатидна киселина:

кардиолипин

4. Фосфосфолипиди - функциите на глицерин в тях изпълняват сефингозин - Аминоспорт с дълга алифатна верига. Не съдържайте глицерин. В големи количества присъстват в мембраните на клетките на нервната тъкан и мозъка. В мембраните на растителни и бактериални клетки фосфосфанголипидите са редки. Сфингозин производни, ацилирани от остатъци от аминогрупа от мастни киселини, се наричат \u200b\u200bкерамиди. Най-важният представител на тази група е сфингомилин (керамид-1-фосфохолин). Тя присъства в повечето животински клетъчни мембрани, особено много в миещите обвивки на някои видове нервни клетки.

sfingomomeelin.

sfingosin.

5. Гликоглицел -липиди, в които в позиция 3 на глицерол е въглехидрат, прикрепен с гликозидна комуникация, фосфатната група не съдържа. Гликоглицелюлипидите са широко представени в хлоропластните мембрани, както и в синьо-зелени водорасли и бактерии. MontoglactosyldiCylglyclerol е най-често срещаният полярен липид в природата, тъй като нейните акции сметки за половината от всички хлоропласти тилакоидни мембрани липиди:

montoglactosyldiCylglyclerol.

6. Glycosfingolpids.- Изграден от сефингозин, остатък от мастни киселини и олигозахарид. Той се съдържа основно във всички тъкани, главно във външния липид на плазмените мембрани. Те нямат фосфатна група и не носят електрически заряд. Гликосфолипидите могат да бъдат разделени на други два вида:

1) церероидите са по-опростени представители на тази група. Галактоцерироидите са главно главно в мембраните на мозъчните клетки, докато глюкокерироидите присъстват в мембраните на други клетки. Цереброидите, съдържащи два, три или четири захарни остатъци, се локализират главно във външния слой на клетъчните мембрани.

galactocoreborroproid.

2) Ганглиозидис са най-сложните гликосфолипиди. Много големи полярни глави се формират от няколко остатъци от захари. За тях тя се характеризира с присъствието в екстремното положение на един или повече остатъци от N-ацетилнеирамин (Sialo) носител при рН 7 отрицателен заряд. В сивото вещество на мозъка на ганглиозиди, около 6% от мембранните липиди са около 6%. Ганглеозидите са важни компоненти на специфични рецепторни участъци, разположени на повърхността на клетъчните мембрани. Така те са в тези специфични раздели на нервните окончания, където свързването на невротрансмитерните молекули в процеса на химично предаване на импулса от една нервна клетка към другата.

7. изопреноиди - изопренови производни (активна форма - 5-изопентан-нилд фосфат), извършващи голямо разнообразие от функции.

изопрен 5-изопиньондифосфат

Способността за синтезиране на специфични изопреноиди е характеристика само от някои видове животни и растения.

1) Каучук - синтезиране на няколко вида растения, предимно Geveaa Brazilian:

фрагмент от гума

2) Дебел разтворим Витамини А, D, E, K (поради структурен и функционален афинитет със стероидни хормони Витамин D се приписва на хормони):

витамин А.

витамин Е.

витамин К.

3) Хормони на растежа на животните - ретининова киселина в гръбначни и neoto-nina в насекоми:

ретиноева киселина

неошен

Ретининова киселина е хормонално производно на витамин А, стимулира растежа и диференциацията на клетките, NeoSkyn - насекоми хормони, стимулират растежа на ларвите и спирачната линеза, са антагонисти ecdizon;

4) Растителни хормони - абсцезна киселина, е стресиращ фитогломон, който пуска системния имунния отговор на растенията, проявяващ се в стабилност към най-различните патогени:

асимитиране на киселина

5) Терпен - многобройни ароматни вещества и етерични масла от растения с бактерициден и фунгициден ефект; Съединенията от две изопренови връзки се наричат \u200b\u200bмонотерпети, от три - сески, от шест пъти: \\ t

kamfora Timol.

6) стероиди - сложни мастни разтворими вещества, чиито молекули са базирани на циклопентанецрофенантхрен (в нейната същност - тритерпеен). Главната стечка в животинските тъкани е холестерол алкохол (холестерол). Холестеролът и неговият етер с дълги зъбни мастни киселини са важни компоненти на плазмените липопротеини, както и външна клетъчна мембрана. Поради факта, че четири кондензирани пръстена създават твърда структура, наличието на холестерол в мембраната регулира мембранната течност при екстремни температури. Растенията и микроорганизмите съдържат свързани съединения - ергостерин, стигмастин и β-sitosterlin.

холестерол

ергостерин

стигмастерин

β-ситостерин

Жлъчните киселини се образуват от холестерол в тялото. Те осигуряват разтворимост на холестерола в жлъчката и допринасят за храносмилането на липидите в червата.

охлаждане на киселина

Стероидните хормони също се образуват от холестерол - липофилни сигнални молекули, регулиращ метаболизма, растежа и репродукцията. В човешкото тяло шест стероидни хормона са основни:

кортизол алдостерон

тестостерон естрадиол

прогестерон калцитрол

Калцитрол - витамин D, който има хормонална активност, тя се различава от гръбначни хормони, но също така са изградени върху холестерол. Пръстенът се разкрива поради зависимия светлина отговор.

Производният холестерол е хормоналната лита на насекомите, паяците и ракообразните - Edizon. Функцията на стероидните хормони, извършващи сигнална функция, също се срещат в растенията.

7) Липидни анкери, съдържащи протеинови молекули или други връзки на мембраната:

убикинон

Както можем да видим, липидите не са полимери в буквалния смисъл на думата, но както в метаболик, така и в структурно, те са близо до полиоксима в бактериите - важно резервно вещество. Този силно намален полимер се състои изключително от единици D-p-хидроксималанова киселина, свързани с естерната връзка. Всяка верига съдържа около 1 500 остатъка. Структурата е компактна дясна спирала, около 90 такива вериги са подредени с образуването на тънък слой в бактериални клетки.

поли-D-р-оксималасинова киселина

Аминокиселините се наричат \u200b\u200bкарбоксилни киселини, съдържащи амино група и карбоксилна група. Естествените аминокиселини са 2-аминокарбоксилни киселини, или а-аминокиселини, въпреки че има такива аминокиселини като р-аланин, таурин, у-аминобасираща киселина. Обобщената формула на а-аминокиселина изглежда така:

При а-аминокиселини при 2 въглероден атом има четири различни заместители, т.е. всички а-аминокиселини, с изключение на глицин, имат асиметричен (хирален) въглероден атом и съществуват в два енантиомера - L- и D-аминокиселини . Естествените аминокиселини принадлежат към L-ред. D-аминокиселини се намират в бактерии и пептидни антибиотици.

Всички аминокиселини във водни разтвори могат да съществуват под формата на биполярни йони и общата им такса зависи от рН на средата. Стойността на рН, при която общата такса е нула, се нарича изоелектрична точка. В изоелектричната точка на аминокиселината е Zwitter-йон, т.е. аминогрупата е протонирана и карбоксил-naya се дисоциира. В неутралната област на рН, повечето аминокиселини са zwitter йони:

Аминокиселините не абсорбират светлина във видимия регион на спектъра, ароматни аминокиселини абсорбират светлина в UV областта на спектъра: триптофан и тирозин при 280 nm, фенилаланин - при 260 nm.

Някои химични реакции са характерни за аминокиселини, които са от голямо значение за лабораторната практика: цветова нишидринова проба върху а-аминогрупата, реакцията, характеристика на сулфхидрил, фенолни и други групи аминокиселинни радикали, ацетикация и образуване на основи на Schiff за амино групи, естерификация на карбоксилни групи.

Биологична роля на аминокиселините:

1) са структурни елементи на пептиди и протеини, така наречените протеиногенни аминокиселини. Протеините включват 20 аминокиселини, които са кодирани от генетичен код и са включени в протеини в пробно преработване на превод, някои от тях могат да бъдат фосфорилирани, ацилирани или хидроксилирани;

2) могат да бъдат структурни елементи на други естествени съединения - коензими, жлъчни киселини, антибиотици;

3) са сигнални молекули. Някои от аминокиселините са невротрансмитери или прекурсори на невротрансмитери, хормони и хистогори;

4) са основни метаболити, например, някои аминокиселини са прекурсори на алкалоиди, или служат като азотни донори, или са жизнени компоненти на захранването.

Класификацията на протеиногенни аминокиселини се основава на структурата и полярността на страничните вериги:

1. Алифатни аминокиселини:

глицин, gly., G, gly

аланин ала, А, ала

валин, вал, V, val *

Левцин leu., L, leu *

изолевцин ile, I, Ile *

Тези аминокиселини не съдържат в страничната верига на хетероатомите, циклични групи и се характеризират с ясно изразена ниска полярност.

цистеин, цис, C, cys

метионин срещнах.M, met *

3. Ароматни аминокиселини:

фенилаланин чест, F, phe *

тирозин тер, Y, tyr

триптофан три, W, trp *

гистидин, гис, H, негов

Ароматни аминокиселини съдържат мезомерни резонансни стабилизирани цикли. В тази група само аминокиселинният фенилаланин проявява ниска полярност, тирозин и триптофан се характеризират с забележима и хистидин - дори висока полярност. Гистидин може също да се припише на основните аминокиселини.

4. Неутрални аминокиселини:

серин ser., S, ser

треонин tre., T, thr *

аспарагин, асн N, ASN.

глутамин, gln,Q, gln.

Неутралните аминокиселини съдържат групи от хидроксилни или карбоксамидни. Въпреки че амидните групи не-йонни, аспарагинови молекули и глутани са силно полярни.

5. Кисели аминокиселини:

аспарски киселина (аспартат), aSP, D, asp

глутаминова киселина (глутамат), дълбок E, glu.

Карбоксилните групи на страничните вериги на киселинните аминокиселини са напълно йонизирани в целия диапазон на pH физиологични стойности.

6. Основни аминокиселини:

lizin, L. на, K, lys *

аргинин ол, R, arg

Страничните вериги на основните аминокиселини са напълно протонирани в неутралната област на рН. Високо основната и много полярната аминокиселина е аргинин, съдържащ група от гуанидин.

7. Иминокиселина:

пролин pro., P, pro

Страничната верига на пролин се състои от петчленен цикъл, съдържащ а-въглероден атом и а-амино група. Следователно, пролин, строго говорене, не е амино, но имино киселина. Азотният атом в пръстена е слаба основа и не е протонирана във физиологични рН стойности. Благодарение на цикличната структура на пролин предизвиква огъните на полипептидната верига, която е много важна за структурата на колаген.

Някои от изброените аминокиселини не могат да бъдат синтезирани в човешкото тяло и трябва да се съберат с храна. Това са необходими аминокиселини са маркирани със звездички.

Както бе споменато по-горе, протеиногенните аминокиселини са прекурсори на някои ценни биологично активни молекули.

Два биогенни амина β-аланин и цистеамин са включени в коензима А (коефициенти - производни на водоразтворими витамини, образуващи активен център на сложни ензими). Β-аланинът се образува от декарбоксилиране на аспарагинова киселина и цистеамин чрез декарбоксилиране на цистеин:

β-аланин цистеммин

Остатъкът от глутаминова киселина е част от друга коензима - тетрахидрофолинова киселина, производно на витамин В с.

Други биологично ценни молекули са конюгати на жлъчни киселини с аминокиселинен глицин. Тези конюгати са по-силни киселини, отколкото основните, са оформени в черния дроб и присъстват в жлъчката под формата на соли.

гликохола киселина

Протеаногенните аминокиселини са прекурсори на някои антибиотици - биологично активни вещества, синтезирани от микроорганизми и преобладаващото възпроизвеждане на бактерии, вируси и клетки. Най-известните от тях са пеницилини и цефалоспорини, които представляват група β-лактам антибиотици и мухъл, произведени от мухъл Penicillium.. Те се характеризират с присъствието в структурата на реактивния β-лактам пръстен, с който инхибират синтеза на клетъчни стени на грам-отрицателни микроорганизми.

обща формула Penicillin.

От аминокиселините чрез декарбоксилиране се получават биогенни амини - невротрансмитери, хормони и хистогори.

Самите глицинови аминокиселини и глутамат са невротрансмитери в централната нервна система.

Аминокиселинните производни също са алкалоиди - естествени азотни съединения от основната природа, водещи до отглеждане. Тези съединения са изключително активни физиологични съединения, широко използвани в медицината. Примери за алкалоиди, фенилаланиновпаверин, изохинолин алкалоиден мак (спазмолитичен) и триптофан производно на физостигмин, алкалоид от калабар-бял боб (антихолин-масло лекарство):

папаверин Fizostigmin.

Аминокиселините са изключително популярни обекти на биотехнологията. Има много варианти на химически синтез на аминокиселини, но в резултат на това се получават аминокиселинни рацемати. Тъй като само L-изомерите на аминокиселини са подходящи за хранителната промишленост и медицината, рацемичните смеси трябва да бъдат разделени на енантиомери, което представлява сериозен проблем. Следователно, биотехнологичен подход е по-популярен: ензимен синтез с имобилизирани ензими и микробиологичен синтез с целочислени микробни клетки. В двата случая се получават чисти L-изомери.

Аминокиселините се използват като хранителни добавки и компоненти за хранене. Глутамината киселина подобрява вкуса на месото, валин и левцин подобряване на вкуса на хлебни изделия, глицин и цистеин се използват като антиоксиданти по време на опазването. D-триптофан може да бъде заместител на захар, тъй като е много по-сладък. Към хранителните животни се добавя лизин, тъй като повечето от растителните протеини съдържат малък брой незаменяеми лизинови аминокиселини.

Аминокиселините се използват широко в медицинската практика. Това са такива аминокиселини като метионин, хистидин, глутамична и аспарационна киселина, глицин, цистеин, валин.

През последното десетилетие аминокиселините започнаха да добавят към козметичното оборудване, за да се грижат за кожата и косата.

Химично модифицираните аминокиселини също са широко използвани в индустрията като повърхностно активни вещества в синтеза на полимери, по време на производството на детергенти, емулгатори, добавки към горивото.