Proteinový vzorec v chemii. Protein: struktura a funkce. Vlastnosti bílkovin. Chemické vlastnosti proteinů, kvalitativní reakce, reakční rovnice

Některé proteiny se při odumírání buněk rozkládají a jsou zničeny. To se děje neustále, například u červených krvinek a epiteliálních buněk lemujících vnitřní povrch střeva. Kromě toho dochází k rozkladu a resyntéze proteinů také v živých buňkách. Kupodivu se o rozkladu bílkovin ví méně než o jejich syntéze. Jasné však je, že se na štěpení podílejí proteolytické enzymy, podobné těm, které v trávicím traktu štěpí bílkoviny na aminokyseliny.

Poločas rozpadu různých proteinů je různý – od několika hodin po mnoho měsíců. Jedinou výjimkou jsou molekuly kolagenu. Jakmile se vytvoří, zůstávají stabilní a nejsou obnovovány ani nahrazovány. Postupem času se však některé jejich vlastnosti, zejména elasticita, mění, a protože se neobnovují, jsou tím důsledkem určité změny související s věkem, jako je vznik vrásek na pokožce.

Než začnete mluvit o nejdůležitějších fyzikálních a chemických vlastnostech proteinu, musíte vědět, z čeho se skládá, jaká je jeho struktura. Proteiny jsou důležitým přírodním biopolymerem na bázi aminokyselin.

Co jsou aminokyseliny

Jedná se o organické sloučeniny, které zahrnují karboxylové a aminové skupiny. Díky první skupině mají uhlík, kyslík a vodík a další - dusík a vodík. Alfa aminokyseliny jsou považovány za nejdůležitější, protože jsou potřebné pro tvorbu bílkovin.

Existují esenciální aminokyseliny nazývané proteinogenní. Zde jsou zodpovědné za vzhled bílkovin. Je jich jen 20 a mohou tvořit nespočet proteinových sloučenin. Žádný z nich však nebude zcela totožný s druhým. To je možné díky kombinacím prvků, které jsou v těchto aminokyselinách.

K jejich syntéze v těle nedochází. Proto se tam dostávají spolu s jídlem. Pokud je člověk dostane v nedostatečném množství, je možné narušení normálního fungování různých systémů. Proteiny vznikají polykondenzační reakcí.

Bílkoviny a jejich struktura

Než přejdeme k fyzikálním vlastnostem proteinů, stojí za to podat přesnější definici této organické sloučeniny. Proteiny jsou jednou z nejvýznamnějších bioorganických sloučenin, které se tvoří díky aminokyselinám a účastní se mnoha procesů probíhajících v těle.

Struktura těchto sloučenin závisí na pořadí, ve kterém se aminokyselinové zbytky střídají. Výsledkem je následující:

• primární (lineární);
• sekundární (spirála);
• terciární (globulární).

Jejich klasifikace

Vzhledem k obrovské rozmanitosti proteinových sloučenin a různému stupni složitosti jejich složení a různých struktur existují pro pohodlí klasifikace, které se opírají o tyto vlastnosti.

Podle složení jsou následující:

• jednoduchý;
• komplexy, které se dále dělí na:

1. kombinace bílkovin a sacharidů;
2. kombinace bílkovin a tuků;
3. spojení proteinových molekul a nukleových kyselin.

Podle rozpustnosti:

• rozpustné ve vodě;
• rozpustný v tucích.

Malá charakteristika proteinových sloučenin

Než přejdeme k fyzikálním a chemickým vlastnostem proteinů, bude užitečné je trochu charakterizovat. Jejich vlastnosti jsou samozřejmě důležité pro normální fungování živého organismu. V původním stavu se jedná o pevné látky, které se v různých kapalinách buď rozpouštějí, nebo ne.

Stručně řečeno o fyzikálních vlastnostech bílkovin, určují mnohé z nejdůležitějších biologických procesů v těle. Například jako transport látek, stavební funkce atd. Fyzikální vlastnosti bílkovin závisí na tom, zda jsou rozpustné či nikoliv. To je jen o těchto vlastnostech a bude napsáno dále.

Fyzikální vlastnosti bílkovin

O jejich stavu agregace a rozpustnosti již bylo psáno výše. Pojďme tedy k následujícím vlastnostem:

1. Mají velkou molekulovou hmotnost, která závisí na určitých podmínkách prostředí.
2. Jejich rozpustnost má široký rozsah, v důsledku čehož je možná elektroforéza - metoda, kterou jsou proteiny izolovány ze směsí.

Chemické vlastnosti proteinových sloučenin

Čtenáři nyní vědí, jaké fyzikální vlastnosti mají proteiny. Nyní musíme mluvit o neméně důležité, chemické. Jsou uvedeny níže:

1. Denaturace. Skládání bílkovin pod vlivem vysokých teplot, silných kyselin nebo zásad. Při denaturaci je zachována pouze primární struktura a všechny biologické vlastnosti proteinů jsou ztraceny.
2. Hydrolýza. V důsledku toho se tvoří jednoduché bílkoviny a aminokyseliny, protože je zničena primární struktura. Je základem procesu trávení.
3. Kvalitativní reakce pro stanovení bílkovin. Jsou pouze dva z nich a třetí je potřebný k detekci síry v těchto sloučeninách.
4. biuretová reakce. Proteiny jsou vystaveny sraženině hydroxidu měďnatého. Výsledkem je fialová barva.
5. xantoproteinová reakce. Náraz se provádí pomocí koncentrované kyseliny dusičné. V důsledku této reakce se získá bílá sraženina, která při zahřívání zežloutne. A pokud přidáte vodný roztok amoniaku, objeví se oranžová barva.
6. Stanovení síry v bílkovinách. Při spalování bílkovin začíná být cítit zápach „spálené rohoviny“. Tento jev se vysvětluje tím, že obsahují síru.

To byly všechny fyzikální a chemické vlastnosti proteinů. Ale samozřejmě nejen kvůli nim jsou považovány za nejdůležitější součásti živého organismu. Určují nejdůležitější biologické funkce.

Biologické vlastnosti bílkovin

Zvažovali jsme fyzikální vlastnosti proteinů v chemii. Určitě byste si ale měli promluvit i o tom, jaký vliv na tělo mají a proč bez nich nebude plně fungovat. Funkce proteinů jsou uvedeny níže:

1. enzymatické. Většina reakcí v těle probíhá za účasti enzymů, které jsou proteinového původu;
2. doprava. Tyto prvky dodávají další důležité molekuly do tkání a orgánů. Jedním z nejvýznamnějších transportních proteinů je hemoglobin;
3. strukturální. Proteiny jsou hlavním stavebním materiálem pro mnoho tkání (svalové, kožní, podpůrné);
4. ochranný. Protilátky a antitoxiny jsou zvláštním druhem proteinových sloučenin, které tvoří základ imunity;
5. signál. Receptory, které jsou zodpovědné za fungování smyslových orgánů, mají ve své struktuře také proteiny;
6. úložný prostor. Tuto funkci plní speciální proteiny, které mohou být stavebním materiálem a být zdrojem dodatečné energie při vývoji nových organismů.

Bílkoviny mohou být přeměněny na tuky a sacharidy. Ale nemohou se stát veverkami. Proto je nedostatek těchto sloučenin zvláště nebezpečný pro živý organismus. Energie uvolněná během toho je malá a v tomto ohledu nižší než tuky a sacharidy. Jsou však zdrojem esenciálních aminokyselin v těle.

Jak pochopit, že tělo nemá dostatek bílkovin? Zdravotní stav člověka se zhoršuje, dochází k rychlému vyčerpání a únavě. Vynikajícími zdroji bílkovin jsou různé druhy pšenice, masné a rybí výrobky, mléčné výrobky, vejce a některé druhy luštěnin.

Důležité je znát nejen fyzikální vlastnosti bílkovin, ale i ty chemické a také jaký význam mají pro tělo z biologického hlediska. Proteinové sloučeniny jsou jedinečné v tom, že jsou zdrojem esenciálních aminokyselin, které jsou potřebné pro normální fungování lidského těla.

Mezi organickou hmotou veverky nebo proteiny, jsou nejpočetnější, nejrozmanitější a nanejvýš důležité biopolymery. Oni účtují 50 - 80% suchá hmotnost buňky.

Molekuly bílkovin jsou velké, proto se jim říká makromolekuly. Kromě uhlíku, kyslíku, vodíku a dusíku mohou bílkoviny obsahovat síru, fosfor a železo. Proteiny se od sebe liší počtem (od sta do několika tisíc), složením a sekvencí monomerů. Proteinové monomery jsou aminokyseliny (obr. 1)

Různými kombinacemi všeho možného vzniká nekonečná paleta proteinů 20 aminokyseliny. Každá aminokyselina má svůj název, speciální strukturu a vlastnosti. Jejich obecný vzorec lze znázornit takto:

Molekula aminokyseliny se skládá ze dvou stejných částí pro všechny aminokyseliny, z nichž jedna je aminoskupina ( -NH2) se základními vlastnostmi, druhý s karboxylovou skupinou ( -COOH) s kyselými vlastnostmi. Část molekuly zvaná radikál ( R), různé aminokyseliny mají různé struktury. Přítomnost bazických a kyselých skupin v jedné molekule aminokyseliny určuje jejich vysokou reaktivitu. prostřednictvím těchto skupin jsou aminokyseliny spojeny a tvoří protein. V tomto případě se objeví molekula vody a uvolněné elektrony vytvoří peptidovou vazbu. Proto se proteinům říká polypeptidy.

Molekuly proteinů mohou mít různé prostorové konfigurace a v jejich struktuře se rozlišují čtyři úrovně strukturní organizace.

Sekvence aminokyselin v polypeptidovém řetězci je primární struktura veverka. Je jedinečný pro jakýkoli protein a určuje jeho tvar, vlastnosti a funkce.
Většina proteinů má šroubovitý tvar v důsledku tvorby vodíkových vazeb mezi nimi -CO- a -NH- skupiny různých aminokyselinových zbytků polypeptidového řetězce. Vodíkové vazby jsou slabé, ale v kombinaci poskytují poměrně silnou strukturu. Tato spirála je sekundární struktura veverka.

Terciární struktura- trojrozměrné prostorové "sbalení" polypeptidového řetězce. Výsledkem je bizarní, ale specifická konfigurace pro každý protein - kulička. Pevnost terciární struktury je zajištěna různými vazbami, které vznikají mezi radikály aminokyselin.

Kvartérní struktura není typické pro všechny proteiny. Vzniká spojením několika makromolekul s terciární strukturou do komplexního komplexu. Například hemoglobin v lidské krvi je komplex čtyř proteinových makromolekul.
Tato složitost struktury proteinových molekul je spojena s řadou funkcí, které jsou těmto biopolymerům vlastní.
Narušení přirozené struktury proteinu se nazývá denaturace. Může k němu dojít vlivem teploty, chemikálií, energie záření a dalších faktorů. Při slabém dopadu se rozpadne pouze kvartérní struktura, při silnějším terciární a následně sekundární a protein zůstane ve formě polypeptidového řetězce.
Tento proces je částečně reverzibilní: pokud není narušena primární struktura, pak je denaturovaný protein schopen obnovit svou strukturu. Z toho vyplývá, že všechny rysy struktury makromolekuly proteinu jsou určeny její primární strukturou.

Až na jednoduché bílkoviny, skládající se pouze z aminokyselin, existují také komplexní proteiny

PROTEINY
(proteiny), třída komplexních sloučenin obsahujících dusík, nejcharakterističtější a nejdůležitější (spolu s nukleovými kyselinami) složky živé hmoty. Proteiny plní mnoho různých funkcí. Většina proteinů jsou enzymy, které katalyzují chemické reakce. Mnoho hormonů, které regulují fyziologické procesy, jsou také proteiny. Strukturní proteiny, jako je kolagen a keratin, jsou hlavními složkami kostní tkáně, vlasů a nehtů. Kontraktilní proteiny svalů mají schopnost měnit svou délku pomocí chemické energie k provádění mechanické práce. Proteiny jsou protilátky, které vážou a neutralizují toxické látky. Některé proteiny, které mohou reagovat na vnější vlivy (světlo, vůně), slouží jako receptory ve smyslových orgánech vnímajících podráždění. Mnoho proteinů umístěných uvnitř buňky a na buněčné membráně plní regulační funkce. V první polovině 19. stol řada chemiků, mezi nimi především J. von Liebig, postupně dospěla k závěru, že proteiny jsou zvláštní třídou dusíkatých sloučenin. Název "proteiny" (z řeckého protos - první) navrhl v roce 1840 holandský chemik G. Mulder.
FYZIKÁLNÍ VLASTNOSTI
Proteiny jsou bílé v pevném stavu, ale bezbarvé v roztoku, pokud nenesou nějakou chromoforovou (barevnou) skupinu, jako je hemoglobin. Rozpustnost různých proteinů ve vodě se velmi liší. Také se mění s pH a koncentrací solí v roztoku, takže je možné zvolit podmínky, za kterých se bude jeden protein selektivně srážet v přítomnosti jiných proteinů. Tato metoda „vysolování“ se široce používá k izolaci a čištění proteinů. Purifikovaný protein se často vysráží z roztoku jako krystaly. Ve srovnání s jinými sloučeninami je molekulová hmotnost proteinů velmi velká - od několika tisíc do mnoha milionů daltonů. Proto při ultracentrifugaci dochází k vysrážení proteinů, a to navíc různými rychlostmi. Vzhledem k přítomnosti kladně a záporně nabitých skupin v molekulách proteinů se v elektrickém poli pohybují různými rychlostmi. Na tom je založena elektroforéza – metoda používaná k izolaci jednotlivých proteinů z komplexních směsí. Čištění proteinů se také provádí chromatografií.
CHEMICKÉ VLASTNOSTI
Struktura. Proteiny jsou polymery, tzn. molekuly postavené jako řetězce z opakujících se monomerních jednotek nebo podjednotek, jejichž roli hrají a-aminokyseliny. Obecný vzorec aminokyselin

Kde R je atom vodíku nebo nějaká organická skupina. Molekula proteinu (polypeptidový řetězec) se může skládat pouze z relativně malého počtu aminokyselin nebo několika tisíc monomerních jednotek. Spojení aminokyselin v řetězci je možné, protože každá z nich má dvě různé chemické skupiny: bazickou aminoskupinu NH2 a kyselou karboxylovou skupinu COOH. Obě tyto skupiny jsou připojeny k atomu uhlíku. Karboxylová skupina jedné aminokyseliny může tvořit amidovou (peptidovou) vazbu s aminoskupinou jiné aminokyseliny:

Po spojení dvou aminokyselin tímto způsobem lze řetězec prodloužit přidáním třetí k druhé aminokyselině a tak dále. Jak je vidět z výše uvedené rovnice, když se vytvoří peptidová vazba, uvolní se molekula vody. V přítomnosti kyselin, zásad nebo proteolytických enzymů probíhá reakce opačným směrem: polypeptidový řetězec se za přídavku vody štěpí na aminokyseliny. Tato reakce se nazývá hydrolýza. Hydrolýza probíhá spontánně a ke spojení aminokyselin do polypeptidového řetězce je zapotřebí energie. Karboxylová skupina a amidová skupina (nebo jí podobná imidová skupina - v případě prolinové aminokyseliny) jsou přítomny ve všech aminokyselinách, přičemž rozdíly mezi aminokyselinami jsou určeny povahou této skupiny, neboli "stranou" řetězec", který je označen výše písmenem R. Roli postranního řetězce může také hrát jeden atom vodíku, jako je aminokyselina glycin, a některé objemné seskupení, jako je histidin a tryptofan. Některé postranní řetězce jsou chemicky inertní, zatímco jiné jsou vysoce reaktivní. Lze syntetizovat mnoho tisíc různých aminokyselin a v přírodě se vyskytuje mnoho různých aminokyselin, ale pro syntézu bílkovin se používá pouze 20 typů aminokyselin: alanin, arginin, asparagin, kyselina asparagová, valin, histidin, glycin, glutamin, glutamová kyselina, isoleucin, leucin, lysin, methionin, prolin, serin, tyrosin, threonin, tryptofan, fenylalanin a cystein (v proteinech může být cystein přítomen jako dimer – cystin). Pravda, v některých proteinech jsou kromě pravidelně se vyskytujících dvaceti i další aminokyseliny, které však vznikají modifikací kterékoli z uvedených dvaceti po jejím zařazení do proteinu.
optická aktivita. Všechny aminokyseliny, s výjimkou glycinu, mají čtyři různé skupiny připojené k atomu uhlíku a. Z hlediska geometrie mohou být čtyři různé skupiny připojeny dvěma způsoby a podle toho existují dvě možné konfigurace nebo dva izomery, které spolu souvisí jako objekt ke svému zrcadlovému obrazu, tzn. jako zleva doprava. Jedna konfigurace se nazývá levá nebo levotočivá (L) a druhá se nazývá pravotočivá nebo pravotočivá (D), protože dva takové izomery se liší ve směru rotace roviny polarizovaného světla. V proteinech se vyskytují pouze L-aminokyseliny (výjimkou je glycin; ten může být zastoupen pouze v jedné formě, protože dvě z jeho čtyř skupin jsou stejné) a všechny mají optickou aktivitu (protože existuje pouze jeden izomer). D-aminokyseliny jsou v přírodě vzácné; nacházejí se v některých antibiotikách a buněčné stěně bakterií.

Sekvence aminokyselin. Aminokyseliny v polypeptidovém řetězci nejsou uspořádány náhodně, ale v určitém pevném pořadí a právě toto pořadí určuje funkce a vlastnosti proteinu. Změnou pořadí 20 typů aminokyselin můžete získat obrovské množství různých proteinů, stejně jako můžete vytvořit mnoho různých textů z písmen abecedy. V minulosti trvalo určení aminokyselinové sekvence proteinu často několik let. Přímé určení je stále poměrně pracný úkol, i když byla vytvořena zařízení, která jej umožňují provádět automaticky. Obvykle je jednodušší určit nukleotidovou sekvenci odpovídajícího genu a odvodit z ní aminokyselinovou sekvenci proteinu. K dnešnímu dni již byly stanoveny aminokyselinové sekvence mnoha stovek proteinů. Funkce dekódovaných proteinů jsou obvykle známé, což pomáhá představit si možné funkce podobných proteinů vznikajících například u maligních novotvarů.
Komplexní proteiny. Proteiny skládající se pouze z aminokyselin se nazývají jednoduché. Často je však k polypeptidovému řetězci připojen atom kovu nebo nějaká chemická sloučenina, která není aminokyselinou. Takové proteiny se nazývají komplexní. Příkladem je hemoglobin: obsahuje porfyrin železa, který mu dodává červenou barvu a umožňuje mu fungovat jako přenašeč kyslíku. Názvy nejsložitějších proteinů obsahují označení povahy připojených skupin: cukry jsou přítomny v glykoproteinech, tuky v lipoproteinech. Pokud katalytická aktivita enzymu závisí na připojené skupině, pak se nazývá protetická skupina. Často některý vitamín hraje roli protetické skupiny nebo je její součástí. Například vitamín A, připojený k jedné z bílkovin sítnice, určuje její citlivost na světlo.
Terciární struktura. Důležitá není ani tak aminokyselinová sekvence proteinu (primární struktura), ale způsob, jakým je umístěn v prostoru. Po celé délce polypeptidového řetězce tvoří vodíkové ionty pravidelné vodíkové vazby, které mu dávají tvar spirály nebo vrstvy (sekundární struktura). Kombinací takových šroubovic a vrstev vzniká kompaktní forma dalšího řádu - terciární struktura proteinu. Kolem vazeb, které drží monomerní články řetězce, jsou možné rotace pod malými úhly. Z čistě geometrického hlediska je tedy počet možných konfigurací pro jakýkoli polypeptidový řetězec nekonečně velký. Ve skutečnosti každý protein normálně existuje pouze v jedné konfiguraci, určené jeho aminokyselinovou sekvencí. Tato struktura není tuhá, jakoby „dýchá“ – kolísá kolem určité průměrné konfigurace. Řetěz je složen do konfigurace, ve které je volná energie (schopnost konat práci) minimální, stejně jako je uvolněná pružina stlačena pouze do stavu odpovídající minimu volné energie. Často je jedna část řetězce pevně spojena s druhou disulfidovými (-S-S-) vazbami mezi dvěma cysteinovými zbytky. To je částečně důvod, proč cystein mezi aminokyselinami hraje obzvláště důležitou roli. Složitost struktury proteinů je tak velká, že zatím není možné vypočítat terciární strukturu proteinu, i když je známa jeho aminokyselinová sekvence. Ale pokud je možné získat krystaly proteinu, pak lze jeho terciární strukturu určit pomocí rentgenové difrakce. Ve strukturálních, kontraktilních a některých jiných proteinech jsou řetězce prodloužené a několik lehce složených řetězců ležících vedle sebe tvoří fibrily; fibrily jsou zase složeny do větších útvarů - vláken. Většina proteinů v roztoku je však kulovitá: řetězce jsou stočeny do globule, jako příze v klubíčku. Volná energie v této konfiguraci je minimální, protože hydrofobní ("vodu odpuzující") aminokyseliny jsou ukryty uvnitř globule a hydrofilní ("vodu přitahující") aminokyseliny jsou umístěny na jejím povrchu. Mnoho proteinů jsou komplexy několika polypeptidových řetězců. Tato struktura se nazývá kvartérní struktura proteinu. Molekula hemoglobinu se například skládá ze čtyř podjednotek, z nichž každá je globulární protein. Strukturní proteiny díky své lineární konfiguraci tvoří vlákna, ve kterých je pevnost v tahu velmi vysoká, zatímco globulární konfigurace umožňuje proteinům vstupovat do specifických interakcí s jinými sloučeninami. Na povrchu globule se při správném položení řetízků objevují dutiny určitého tvaru, ve kterých jsou umístěny reaktivní chemické skupiny. Je-li tímto proteinem enzym, pak do takové dutiny vstupuje další, obvykle menší, molekula nějaké látky, stejně jako klíč vstupuje do zámku; v tomto případě se vlivem chemických skupin umístěných v dutině mění konfigurace elektronového oblaku molekuly a to ji nutí reagovat určitým způsobem. Tímto způsobem enzym katalyzuje reakci. Molekuly protilátek mají také dutiny, ve kterých se vážou různé cizorodé látky, a tím se stávají neškodnými. Model „klíč a zámek“, který vysvětluje interakci proteinů s jinými sloučeninami, umožňuje pochopit specifičnost enzymů a protilátek, tzn. jejich schopnost reagovat pouze s určitými sloučeninami. Proteiny v různých typech organismů. Podobnou konfiguraci mají také proteiny, které plní stejnou funkci u různých rostlinných a živočišných druhů, a proto nesou stejné jméno. Ty se však poněkud liší ve své aminokyselinové sekvenci. Jak se druhy liší od společného předka, jsou některé aminokyseliny v určitých pozicích nahrazeny mutacemi s jinými. Škodlivé mutace způsobující dědičné choroby jsou přirozeným výběrem vyřazeny, ale prospěšné nebo alespoň neutrální mohou být zachovány. Čím blíže jsou dva biologické druhy k sobě, tím menší rozdíly se nacházejí v jejich proteinech. Některé proteiny se mění poměrně rychle, jiné jsou dost konzervativní. Mezi ty druhé patří například cytochrom c, respirační enzym, který se nachází ve většině živých organismů. U lidí a šimpanzů jsou jeho aminokyselinové sekvence totožné, zatímco v cytochromu c pšenice se ukázalo být odlišných pouze 38 % aminokyselin. I při srovnání lidí a bakterií je stále vidět podobnost cytochromů s (rozdíly zde postihují 65 % aminokyselin), ačkoli společný předek bakterií a lidí žil na Zemi asi před dvěma miliardami let. V dnešní době se porovnávání sekvencí aminokyselin často používá k sestavení fylogenetického (genealogického) stromu, který odráží evoluční vztahy mezi různými organismy.
Denaturace. Syntetizovaná molekula proteinu, skládání, získává svou vlastní konfiguraci. Tato konfigurace však může být zničena zahříváním, změnou pH, působením organických rozpouštědel a dokonce i jednoduchým mícháním roztoku, dokud se na jeho povrchu neobjeví bubliny. Takto pozměněný protein se nazývá denaturovaný; ztrácí svou biologickou aktivitu a obvykle se stává nerozpustným. Známými příklady denaturovaných bílkovin jsou vařená vejce nebo šlehačka. Malé bílkoviny, obsahující jen asi sto aminokyselin, jsou schopny renaturace, tzn. znovu získat původní konfiguraci. Ale většina proteinů je jednoduše transformována do hmoty zamotaných polypeptidových řetězců a neobnoví svou předchozí konfiguraci. Jednou z hlavních obtíží při izolaci aktivních proteinů je jejich extrémní citlivost na denaturaci. Tato vlastnost proteinů nachází užitečné uplatnění při konzervaci potravinářských výrobků: vysoká teplota nevratně denaturuje enzymy mikroorganismů a mikroorganismy odumírají.
PROTEOSYNTÉZA
Pro syntézu bílkovin musí mít živý organismus systém enzymů schopných vázat jednu aminokyselinu na druhou. Potřebný je také zdroj informací, který by určil, které aminokyseliny by měly být připojeny. Vzhledem k tomu, že v těle existují tisíce druhů bílkovin a každý z nich se skládá v průměru z několika stovek aminokyselin, musí být požadované informace skutečně obrovské. Je uložen (podobně jako záznam na magnetické pásce) v molekulách nukleových kyselin, které tvoří geny.
viz také
DĚDIČNOST;
NUKLEOVÉ KYSELINY .
Aktivace enzymů. Polypeptidový řetězec syntetizovaný z aminokyselin není vždy protein ve své konečné podobě. Mnoho enzymů je nejprve syntetizováno jako neaktivní prekurzory a aktivují se až poté, co jiný enzym odstraní několik aminokyselin z jednoho konce řetězce. Některé z trávicích enzymů, jako je trypsin, jsou syntetizovány v této neaktivní formě; tyto enzymy jsou aktivovány v trávicím traktu v důsledku odstranění koncového fragmentu řetězce. Hormon inzulín, jehož molekula se v aktivní formě skládá ze dvou krátkých řetězců, je syntetizována ve formě jediného řetězce, tzv. proinzulin. Poté se odstraní střední část tohoto řetězce a zbývající fragmenty se na sebe navážou a vytvoří aktivní molekulu hormonu. Komplexní proteiny se tvoří až po připojení určité chemické skupiny k proteinu a toto připojení často vyžaduje také enzym.
Metabolický oběh. Po krmení zvířete aminokyselinami označenými radioaktivními izotopy uhlíku, dusíku nebo vodíku se značka rychle začlení do jeho proteinů. Pokud značené aminokyseliny přestanou vstupovat do těla, pak se množství značených v proteinech začne snižovat. Tyto experimenty ukazují, že výsledné bílkoviny se v těle neukládají až do konce života. Všechny, až na výjimky, jsou v dynamickém stavu, neustále se rozkládají na aminokyseliny a následně znovu syntetizují. Některé proteiny se při odumírání buněk rozkládají a jsou zničeny. To se děje neustále, například u červených krvinek a epiteliálních buněk lemujících vnitřní povrch střeva. Kromě toho dochází k rozkladu a resyntéze proteinů také v živých buňkách. Kupodivu se o rozkladu bílkovin ví méně než o jejich syntéze. Jasné však je, že se na štěpení podílejí proteolytické enzymy, podobné těm, které v trávicím traktu štěpí bílkoviny na aminokyseliny. Poločas rozpadu různých proteinů je různý – od několika hodin po mnoho měsíců. Jedinou výjimkou jsou molekuly kolagenu. Jakmile se vytvoří, zůstávají stabilní a nejsou obnovovány ani nahrazovány. Postupem času se však některé jejich vlastnosti, zejména elasticita, mění, a protože se neobnovují, jsou tím důsledkem určité změny související s věkem, jako je vznik vrásek na pokožce.
syntetické proteiny. Chemici se již dávno naučili polymerovat aminokyseliny, ale aminokyseliny jsou kombinovány náhodně, takže produkty takové polymerace se jen málo podobají přírodním. Je pravda, že je možné kombinovat aminokyseliny v daném pořadí, což umožňuje získat některé biologicky aktivní proteiny, zejména inzulín. Proces je poměrně komplikovaný a tímto způsobem je možné získat pouze ty bílkoviny, jejichž molekuly obsahují asi sto aminokyselin. Místo toho je výhodné syntetizovat nebo izolovat nukleotidovou sekvenci genu odpovídající požadované aminokyselinové sekvenci a poté zavést tento gen do bakterie, která bude produkovat replikací velké množství požadovaného produktu. Tato metoda má však i své nevýhody.
viz také GENETICKÉ INŽENÝRSTVÍ .
PROTEINY A VÝŽIVA
Když se bílkoviny v těle rozloží na aminokyseliny, mohou být tyto aminokyseliny znovu použity pro syntézu bílkovin. Samotné aminokyseliny přitom podléhají rozkladu, takže nejsou plně využity. Je také jasné, že během růstu, těhotenství a hojení ran musí syntéza proteinů převyšovat degradaci. Tělo neustále ztrácí některé bílkoviny; to jsou bílkoviny vlasů, nehtů a povrchové vrstvy kůže. Pro syntézu bílkovin tedy musí každý organismus přijímat aminokyseliny z potravy.
Zdroje aminokyselin. Zelené rostliny syntetizují všech 20 aminokyselin nalezených v bílkovinách z CO2, vody a čpavku nebo dusičnanů. Mnoho bakterií je také schopno syntetizovat aminokyseliny v přítomnosti cukru (nebo nějakého ekvivalentu) a fixovaného dusíku, ale cukr je nakonec dodáván zelenými rostlinami. U zvířat je schopnost syntetizovat aminokyseliny omezená; aminokyseliny získávají konzumací zelených rostlin nebo jiných živočichů. V trávicím traktu se vstřebané bílkoviny rozkládají na aminokyseliny, ty se vstřebávají a z nich se staví bílkoviny charakteristické pro daný organismus. Žádný z absorbovaných proteinů není zabudován do tělesných struktur jako takových. Jedinou výjimkou je, že u mnoha savců může část mateřských protilátek projít neporušená přes placentu do fetálního oběhu a přes mateřské mléko (zejména u přežvýkavců) být přenesena na novorozence ihned po porodu.
Potřeba bílkovin. Je jasné, že pro udržení života musí tělo přijímat určité množství bílkovin z potravy. Velikost této potřeby však závisí na řadě faktorů. Tělo potřebuje potravu jednak jako zdroj energie (kalorií) a jednak jako materiál pro stavbu svých struktur. Na prvním místě je potřeba energie. To znamená, že když je ve stravě málo sacharidů a tuků, dietní bílkoviny se nepoužívají pro syntézu vlastních bílkovin, ale jako zdroj kalorií. Při dlouhodobém půstu se dokonce i vaše vlastní bílkoviny spotřebují na pokrytí energetických potřeb. Pokud je ve stravě dostatek sacharidů, pak lze snížit příjem bílkovin.
dusíková bilance. V průměru cca. 16 % z celkové hmotnosti bílkovin tvoří dusík. Při štěpení aminokyselin, které tvoří bílkoviny, se dusík v nich obsažený vylučuje z těla močí a (v menší míře) stolicí ve formě různých dusíkatých sloučenin. Proto je vhodné pro posouzení kvality bílkovinné výživy použít takový ukazatel, jako je dusíková bilance, tzn. rozdíl (v gramech) mezi množstvím dusíku přijatým do těla a množstvím dusíku vyloučeného za den. Při normální výživě u dospělého jsou tato množství stejná. V rostoucím organismu je množství vyloučeného dusíku menší než množství příchozího, tzn. bilance je kladná. Při nedostatku bílkovin ve stravě je bilance negativní. Pokud je ve stravě dostatek kalorií, ale bílkoviny v ní zcela chybí, tělo bílkovinami šetří. Současně se zpomaluje metabolismus bílkovin a reutilizace aminokyselin při syntéze bílkovin probíhá co nejefektivněji. Ztráty jsou však nevyhnutelné a dusíkaté sloučeniny se stále vylučují močí a částečně stolicí. Množství dusíku vyloučeného z těla za den během hladovění bílkovin může sloužit jako měřítko denního nedostatku bílkovin. Je přirozené předpokládat, že zavedením množství bílkovin odpovídající tomuto nedostatku do stravy je možné obnovit dusíkovou bilanci. Nicméně není. Po přijetí tohoto množství bílkovin začne tělo využívat aminokyseliny méně efektivně, takže je potřeba nějaký další protein k obnovení dusíkové rovnováhy. Pokud množství bílkovin ve stravě překročí to, co je nezbytné pro udržení dusíkové bilance, zdá se, že to není na škodu. Přebytečné aminokyseliny se jednoduše využívají jako zdroj energie. Zvláště nápadným příkladem jsou Eskymáci, kteří konzumují málo sacharidů a asi desetkrát více bílkovin, než je potřeba k udržení dusíkové rovnováhy. Ve většině případů však není použití bílkovin jako zdroje energie prospěšné, protože z daného množství sacharidů můžete získat mnohem více kalorií než ze stejného množství bílkovin. V chudých zemích přijímá obyvatelstvo potřebné kalorie ze sacharidů a přijímá minimální množství bílkovin. Pokud tělo přijímá potřebný počet kalorií ve formě nebílkovinných potravin, pak minimální množství bílkovin, které udrží dusíkovou bilanci, je cca. 30 g denně. Přibližně tolik bílkovin obsahují čtyři krajíce chleba nebo 0,5 litru mléka. Za optimální se obvykle považuje o něco větší množství; doporučeno od 50 do 70 g.
Esenciální aminokyseliny. Až dosud byl protein považován za celek. Mezitím, aby mohla proběhnout syntéza bílkovin, musí být v těle přítomny všechny potřebné aminokyseliny. Některé z aminokyselin je tělo zvířete samo schopno syntetizovat. Říká se jim zaměnitelné, protože nemusí být přítomny ve stravě – důležité je pouze to, aby obecně byl příjem bílkovin jako zdroje dusíku dostatečný; pak při nedostatku neesenciálních aminokyselin je tělo může syntetizovat na úkor těch, které jsou přítomny v nadbytku. Zbývající "esenciální" aminokyseliny nelze syntetizovat a musí být přijímány s jídlem. Pro člověka jsou nezbytné valin, leucin, isoleucin, threonin, methionin, fenylalanin, tryptofan, histidin, lysin a arginin. (Ačkoli arginin může být syntetizován v těle, je považován za esenciální aminokyselinu, protože je nedostatek u novorozenců a rostoucích dětí. Dietní příjem některých z těchto aminokyselin se na druhou stranu může stát zbytečným pro dospělého.) seznam esenciálních aminokyselin aminokyselin je přibližně stejný u jiných obratlovců a dokonce i u hmyzu. Nutriční hodnota bílkovin se obvykle určuje jejich krmením rostoucím potkanům a sledováním přírůstku hmotnosti zvířat.
Nutriční hodnota bílkovin. Nutriční hodnota proteinu je určena esenciální aminokyselinou, která je nejvíce deficitní. Ukažme si to na příkladu. Bílkoviny našeho těla obsahují v průměru cca. 2 % tryptofanu (hmotnostní). Řekněme, že dieta obsahuje 10 g bílkovin obsahujících 1 % tryptofanu a že je v ní dostatek dalších esenciálních aminokyselin. V našem případě je 10 g tohoto defektního proteinu v podstatě ekvivalentní 5 g kompletního; zbývajících 5 g může sloužit pouze jako zdroj energie. Všimněte si, že vzhledem k tomu, že aminokyseliny se v těle prakticky neukládají, a aby mohla probíhat syntéza bílkovin, musí být všechny aminokyseliny přítomny současně, lze účinek příjmu esenciálních aminokyselin zjistit pouze tehdy, pokud všechny vstoupí tělo zároveň. Průměrné složení většiny živočišných bílkovin se blíží průměrnému složení bílkovin v lidském těle, takže je nepravděpodobné, že bychom čelili nedostatku aminokyselin, pokud je naše strava bohatá na potraviny, jako je maso, vejce, mléko a sýry. Existují však bílkoviny, jako je želatina (produkt denaturace kolagenu), které obsahují velmi málo esenciálních aminokyselin. Rostlinné bílkoviny, i když jsou v tomto smyslu lepší než želatina, jsou také chudé na esenciální aminokyseliny; zvláště málo v nich lysin a tryptofan. Čistě vegetariánská strava však není v žádném případě nezdravá, pokud se v ní nekonzumuje o něco větší množství rostlinných bílkovin, dostatečné k tomu, aby tělo dostalo esenciální aminokyseliny. Nejvíce bílkovin se nachází v rostlinách v semenech, zejména v semenech pšenice a různých luštěnin. Mladé výhonky, jako je chřest, jsou také bohaté na bílkoviny.
Syntetické bílkoviny ve stravě. Přidáním malého množství syntetických esenciálních aminokyselin nebo na ně bohatých proteinů k neplnohodnotným proteinům, jako jsou kukuřičné proteiny, lze výrazně zvýšit jejich nutriční hodnotu, tzn. čímž se zvyšuje množství konzumovaných bílkovin. Další možností je pěstování bakterií nebo kvasinek na ropných uhlovodících s přídavkem dusičnanů nebo čpavku jako zdroje dusíku. Takto získaný mikrobiální protein může sloužit jako krmivo pro drůbež nebo hospodářská zvířata, nebo může být přímo konzumován lidmi. Třetí, široce používaná, metoda využívá fyziologii přežvýkavců. U přežvýkavců dochází v počátečním úseku žaludku k tzv. V bachoru existují speciální formy bakterií a prvoků, které přeměňují defektní rostlinné bílkoviny na úplnější mikrobiální bílkoviny a ty se zase po trávení a vstřebání mění na bílkoviny živočišné. Močovina, levná syntetická sloučenina obsahující dusík, se může přidávat do krmiva pro hospodářská zvířata. Mikroorganismy žijící v bachoru využívají močovinový dusík k přeměně sacharidů (kterých je v krmivu mnohem více) na bílkoviny. Asi třetina veškerého dusíku v krmivu pro hospodářská zvířata může pocházet ve formě močoviny, což v podstatě znamená do určité míry chemickou syntézu bílkovin. V USA hraje tato metoda důležitou roli jako jeden ze způsobů získávání bílkovin.
LITERATURA
Murray R, Grenner D, Meyes P, Rodwell W. Human Biochemistry, sv. 1-2. M., 1993 Alberts B., Bray D., Lewis J. a kol., Molecular Biology of the Cell, sv. 1-3. M., 1994

Collierova encyklopedie. - Otevřená společnost. 2000 .