Формула білка у хімії. Білок: будова та функції. Властивості білків. Хімічні властивості білків, якісні реакції, рівняння реакцій

Деякі білки розпадаються, коли гинуть та руйнуються клітини. Це постійно відбувається, наприклад, з еритроцитами та клітинами епітелію, що вистилає внутрішню поверхню кишечника. Крім того, розпад та ресинтез білків протікають і в живих клітинах. Як не дивно, про розпад білків відомо менше, ніж про їхній синтез. Зрозуміло, однак, що в розпаді беруть участь протеолітичні ферменти, подібні до тих, які розщеплюють білки до амінокислот у травному тракті.

Період напіврозпаду у різних білків різний – від кількох годин до багатьох місяців. Єдиний виняток – молекули колагену. Якось утворившись, вони залишаються стабільними, не оновлюються і не замінюються. Згодом, однак, змінюються деякі їхні властивості, зокрема еластичність, а оскільки вони не оновлюються, наслідком виявляються певні вікові зміни, наприклад поява зморшок на шкірі.

Перш ніж розповісти про найважливіші фізичні та хімічні властивості білка, потрібно знати з чого він складається, яка у нього структура. Білки – це важливий природний біополімер, фундаментом для нього є амінокислоти.

Що таке амінокислоти

Це органічні сполуки, до складу яких входять карбоксильна та амінна групи. Завдяки першій групі вони мають вуглець, кисень і водень, а інший - азот і водень. Найважливішими вважаються альфа-амінокислоти, тому що вони потрібні для утворення білків.

Існують незамінні амінокислоти, які називаються протеїногенними. Ось вони й відповідають за появу білків. Їх є всього 20, а білкових сполук вони можуть утворювати безліч. При цьому жоден із них не буде повністю ідентичним іншому. Це можливо завдяки комбінаціям елементів, які є у цих амінокислотах.

Їхній синтез не відбувається в організмі. Тому туди вони потрапляють разом із продуктами харчування. Якщо людина отримує їх у недостатній кількості, то можливе порушення нормального функціонування різних систем. Білки утворюються завдяки реакції поліконденсації.

Білки та їх структура

Перш ніж перейти до фізичних властивостей білків, варто дати більш точне визначення цієї органічної сполуки. Білки - це одні з найбільш значущих біоорганічних сполук, які утворюються завдяки амінокислотам і беруть участь у багатьох процесах, що відбуваються в організмі.

Структура цих сполук залежить від цього, у порядку чергуються залишки амінокислот. Внаслідок цього вона буває наступна:

• первинна (лінійна);
• вторинна (спіралеподібна);
• третинна (глобулярна).

Їхня класифікація

Через величезну різноманітність білкових сполук та різного ступеня складності їх складу та різної структури, для зручності існують класифікації, які спираються на ці ознаки.

За складом вони бувають такими:

• прості;
• складні, які поділяються у свою чергу на:

1. з'єднання білка та вуглеводів;
2. з'єднання білків та жирів;
3. з'єднання білкових молекул та нуклеїнових кислот.

За розчинністю:

• водорозчинні;
• жиророзчинні.

Невелика характеристика білкових сполук

Перш ніж перейти до фізичних та хімічних властивостей білків, корисно дати їм невелику характеристику. Звичайно, їх властивості мають важливе значення для нормального функціонування живого організму. За своїм первісним станом це тверді речовини, які розчиняються в різних рідинах, або ні.

Якщо говорити коротко про фізичні властивості білків, то вони зумовлюють багато найважливіших біологічних процесів в організмі. Наприклад, такі як транспортування речовин, будівельна функція та ін. Фізичні властивості білків залежать від того, є розчинними чи ні. Ось якраз про ці особливості і буде написано далі.

Фізичні властивості білків

Вище вже написано про їх агрегатний стан та розчинність. Тому переходимо до таких властивостей:

1. Вони є велика молекулярна маса, що залежить від певних умов середовища.
2. Їх розчинність має великий діапазон, внаслідок чого стає можливим електрофорез – метод, за допомогою якого виділяються білки із сумішей.

Хімічні властивості білкових сполук

Читачі тепер знають, які фізичні властивості мають білки. Тепер треба розповісти про не менш важливі, хімічні. Вони перераховані нижче:

1. Денатурація. Згортання білка під впливом високих температур, сильних кислот чи лугів. При денатурації зберігається лише первинна структура, проте біологічні властивості білків губляться.
2. Гідроліз. В результаті його утворюються прості білки та амінокислоти, тому що відбувається руйнування первинної структури. Він є основою процесу травлення.
3. Якісні реакції на визначення білка. Їх лише дві, а третя потрібна для того, щоб виявити сірку в цих з'єднаннях.
4. Біуретова реакція.На білки впливають осадом гідроксиду міді. У результаті відбувається забарвлення у фіолетовий колір.
5. Ксантопротеїнова реакція. Дія здійснюється за допомогою концентрованої азотної кислоти. Внаслідок цієї реакції виходить білий осад, який при нагріванні стає жовтим. А якщо додати водний розчин аміаку, то з'являється помаранчевий колір.
6. Визначення сірки у білках. Коли відбувається горіння білків, то починає відчуватися запах "паленого рогу". Це пояснюється тим, що в них міститься сірка.

Отже, це були всі фізичні та хімічні властивості білків. Але, звісно, ​​як через них вони вважаються найважливішими компонентами живого організму. Вони зумовлюють найважливіші біологічні функції.

Біологічні властивості білків

Нами було розглянуто фізичні властивості білків у хімії. Але варто також обов'язково розповісти про те, який вплив вони надають на організм і чому без них він не буде функціонувати повноцінно. Нижче перераховані функції білків:

1. ферментативна. Більшість реакцій у організмі протікає з участю ферментів, які мають білкове походження;
2. транспортне. Дані елементи здійснюють доставку інших важливих молекул тканини та органи. Однією з найважливіших транспортних білків є гемоглобін;
3. структурна. Білки є головним будівельним матеріалом для багатьох тканин (м'язової, покривної, опорної);
4. захисна. Антитіла та антитоксини є особливим видом білкових сполук, які складають основу імунітету;
5. сигнальна. Рецептори, які відповідають за роботу органів чуття, теж мають у своїй структурі білки;
6. запасає. Цю функцію виконують спеціальні білки, які можуть бути будівельним матеріалом і бути джерелами додаткової енергії під час розвитку нових організмів.

Білки здатні перетворюватися на жири та вуглеводи. А ось вони не можуть стати білками. Тому недолік саме цих сполук є особливо небезпечним для живого організму. Енергія, що виділяється при невелика і поступається в цьому відношенні жирам і вуглеводам. Проте, саме вони є джерелом незамінних амінокислот в організмі.

Як зрозуміти, що у організмі не вистачає білка? У людини погіршується самопочуття, настає швидка виснажливість та стомлюваність. Прекрасними джерелами білка є різні сорти пшениці, м'ясні та рибні продукти, молочні, яйця та деякі види зернобобових культур.

Важливо знати як фізичні властивості білків, а й хімічні, і навіть те, яке значення мають для організму з біологічної погляду. Білкові сполуки є унікальними тим, що є джерелами незамінних амінокислот, які потрібні для нормального функціонування людського організму.

Серед органічних речовин білки, або протеїни, - Найчисленніші, найбільш різноманітні і мають першорядне значення біополімери. На їхню частку доводиться 50 - 80% сухої маси клітини.

Молекули білків мають великі розміри, тому їх називають макромолекулами. Крім вуглецю, кисню, водню та азоту, до складу білків можуть входити сірка, фосфор та залізо. Білки відрізняються один від одного числом (від ста до декількох тисяч), складом та послідовністю мономерів. Мономерами білків є амінокислоти (рис. 1)

Нескінченна різноманітність білків створюється за рахунок різного поєднання всього 20 амінокислот. Кожна амінокислота має свою назву, особливу будову та властивості. Їхню загальну формулу можна представити в наступному вигляді:

Молекула амінокислоти складається з двох однакових для всіх амінокислот частин, одна з яких є аміногрупою ( -NH 2) з основними властивостями, інша - карбоксильною групою ( -COOH) з кислотними властивостями. Частина молекули, звана радикалом ( R), у різних амінокислот має різну будову. Наявність в одній молекулі амінокислоти основної та кислотної груп зумовлює їхню високу реакційну здатність. через ці групи відбувається поєднання амінокислот при утворенні білка. При цьому виникає молекула води, а електрони, що звільнилися, утворюють пептидний зв'язок. Тому білки називають поліпептидами.

Молекули білків може мати різні просторові зміни, й у будові розрізняють чотири рівня структурної організації.

Послідовність амінокислот у складі поліпептидного ланцюга становить первинну структурубілка. Вона унікальна для будь-якого білка та визначає його форму, властивості та функції.
Більшість білків мають вигляд спіралі в результаті утворення водневих зв'язків між -CO-і -NH-групами різних амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга Водневі зв'язки є маломіцними, але в комплексі вони забезпечують досить міцну структуру. Ця спіраль - вторинна структурабілка.

Третинна структура- тривимірне просторове «упаковування» поліпептидного ланцюга. В результаті виникає химерна, але для кожного білка специфічна конфігурація. глобула. Міцність третинної структури забезпечується різноманітними зв'язками, що виникають між амінокислотними радикалами.

Четвертична структурахарактерна для всіх білків. Вона виникає в результаті з'єднання декількох макромолекул із третинною структурою до складного комплексу. Наприклад, гемоглобін крові людини є комплексом з чотирьох макромолекул білка.
Така складність структури білкових молекул пов'язана з різноманітністю функцій, властивих цим біополімер.
Порушення природної структури білка називають денатурацією. Вона може відбуватися під впливом температури, хімічних речовин, променистої енергії та інших факторів. При слабкому впливі розпадається лише четвертинна структура, при сильнішому – третинна, а потім – вторинна, і білок залишається у вигляді поліпептидного ланцюга.
Цей процес частково оборотний: якщо не порушено первинну структуру, то денатурований білок здатний відновлювати свою структуру. Звідси випливає, що вся особливість будови макромолекули білка визначаються його первинною структурою.

Крім простих білків, Що складаються тільки з амінокислот, є ще й складні білки

БІЛКИ
(Протеїни), клас складних азотовмісних сполук, найбільш характерних і важливих (поряд з нуклеїновими кислотами) компонентів живої речовини. Білки виконують численні та різноманітні функції. Більшість білків – ферменти, що каталізують хімічні реакції. Багато гормонів, що регулюють фізіологічні процеси, також є білками. Такі структурні білки, як колаген та кератин, служать головними компонентами кісткової тканини, волосся та нігтів. Скоротливі білки м'язів мають здатність змінювати свою довжину, використовуючи хімічну енергію для виконання механічної роботи. До білків відносяться антитіла, які пов'язують та нейтралізують токсичні речовини. Деякі білки, здатні реагувати зовнішні впливи (світло, запах), служать органів почуттів рецепторами, сприймають роздратування. Багато білки, розташовані всередині клітини та на клітинній мембрані, виконують регуляторні функції. У першій половині 19 ст. багато хіміків, і серед них насамперед Ю.фон Лібіх, поступово дійшли висновку, що білки є особливим класом азотистих сполук. Назва "протеїни" (від грецьк. protos - перший) запропонував у 1840 році голландський хімік Г.Мульдер.
ФІЗИЧНІ ВЛАСТИВОСТІ
Білки в твердому стані білого кольору, а в розчині безбарвні, якщо вони не несуть якої-небудь хромофорної (забарвленої) групи, як, наприклад, гемоглобін. Розчинність у воді у різних білків дуже варіює. Вона змінюється також залежно від рН і від концентрації солей у розчині, так що можна підібрати умови, за яких один якийсь білок вибірково осаджуватиметься в присутності інших білків. Цей метод "висолювання" широко використовується для виділення та очищення білків. Очищений білок часто випадає в осад із розчину у вигляді кристалів. У порівнянні з іншими сполуками молекулярна маса білків дуже велика – від кількох тисяч до багатьох мільйонів дальтонів. Тому при ультрацентрифугуванні білки осідають, і до того ж з різною швидкістю. Завдяки присутності в молекулах білків позитивно та негативно заряджених груп вони рухаються з різною швидкістю та в електричному полі. На цьому заснований електрофорез - метод, який застосовується для виділення індивідуальних білків зі складних сумішей. Очищення білків проводять методом хроматографії.
ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ
Будова. Білки – це полімери, тобто. молекули, побудовані, як ланцюга, з мономерних ланок, що повторюються, або субодиниць, роль яких відіграють у них a-амінокислоти. Загальна формула амінокислот

Де R - атом водню або якась органічна група. Білкова молекула (поліпептидний ланцюг) може складатися лише з відносно невеликої кількості амінокислот або з кількох тисяч мономерних ланок. З'єднання амінокислот в ланцюгу можливе тому, що кожна з них має дві різні хімічні групи: аміногрупа, що володіє основними властивостями, NH2, і кислотна карбоксильна група, СООН. Обидві ці групи приєднані до а-тому вуглецю. Карбоксильна група однієї амінокислоти може утворити амідний (пептидний) зв'язок з аміногрупою іншої амінокислоти:

Після того як дві амінокислоти таким чином з'єдналися, ланцюг може нарощуватися шляхом додавання до другої третьої амінокислоти і т.д. Як видно з наведеного вище рівняння, при утворенні пептидного зв'язку виділяється молекула води. У присутності кислот, лугів або протеолітичних ферментів реакція йде у зворотному напрямку: поліпептидний ланцюг розщеплюється на амінокислоти із приєднанням води. Така реакція називається гідролізом. Гідроліз протікає спонтанно, а для з'єднання амінокислот у поліпептидний ланцюг потрібна енергія. Карбоксильна група і амідна група (або подібна з нею імідна - у разі амінокислоти проліну) є у всіх амінокислот, відмінності між амінокислотами визначаються природою тієї групи, або "бічного ланцюга", яка позначена вище буквою R. Роль бічного ланцюга може грати і один атом водню, як у амінокислоти гліцину, і якесь об'ємне угруповання, як у гістидину і триптофану. Деякі бічні ланцюги в хімічному сенсі інертні, тоді як інші мають помітну реакційну здатність. Синтезувати можна багато тисяч різних амінокислот, і безліч різних амінокислот зустрічається в природі, але для синтезу білків використовується тільки 20 видів амінокислот: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, валін, гістидин, гліцин, глутамін, глутамінова кислота, ізоцин , метіонін, пролін, серин, тирозин, треонін, триптофан, фенілаланін і цистеїн (у білках цистеїн може бути у вигляді димеру - цистину). Правда, в деяких білках присутні й інші амінокислоти, крім двадцяти, що регулярно зустрічаються, але вони утворюються в результаті модифікації якої-небудь з двадцяти перерахованих вже після того, як вона включилася в білок.
Оптична активність.У всіх амінокислот, за винятком гліцину, до а-тому вуглецю приєднані чотири різні групи. З погляду геометрії, чотири різні групи можуть бути приєднані двома способами, і відповідно є дві можливі конфігурації, або два ізомери, що відносяться одна до одної, як предмет до свого дзеркального відображення, тобто. як ліва рука до правої. Одну конфігурацію називають лівою, або лівообертаючою (L), а іншу - правою, або правообертаючою (D), оскільки два таких ізомери розрізняються напрямком обертання площини поляризованого світла. У білках зустрічаються тільки L-амінокислоти (виняток становить гліцин; він може бути представлений лише однією формою, оскільки у нього дві з чотирьох груп однакові), і всі вони мають оптичну активність (оскільки є тільки один ізомер). D-амінокислоти у природі рідкісні; вони зустрічаються в деяких антибіотиках та клітинній оболонці бактерій.

Послідовність амінокислот.Амінокислоти в поліпептидному ланцюгу розташовуються не випадковим чином, а у певному фіксованому порядку, і саме цей порядок визначає функції та властивості білка. Варіюючи порядок розташування 20 видів амінокислот, можна отримати безліч різних білків, так само, як з букв алфавіту можна скласти безліч різних текстів. У минулому визначення амінокислотної послідовності якого-небудь білка йшло нерідко кілька років. Пряме визначення і тепер досить трудомістка справа, хоч створені прилади, що дозволяють вести його автоматично. Зазвичай простіше визначити нуклеотидну послідовність відповідного гена і вивести з неї амінокислотну послідовність білка. На цей час вже визначено амінокислотні послідовності багатьох сотень білків. Функції розшифрованих білків, як правило, відомі, і це допомагає уявити можливі функції подібних білків, що утворюються, наприклад, при злоякісних новоутвореннях.
Складні білки.Білки, які з одних лише амінокислот, називають простими. Часто, однак, до поліпептидного ланцюга бувають приєднані атом металу або якесь хімічне з'єднання, що не є амінокислотою. Такі білки називаються складними. Прикладом може бути гемоглобін: він містить залізопорфірин, який визначає його червоний колір і дозволяє грати роль переносника кисню. У найменуваннях більшості складних білків міститься вказівка ​​на природу приєднаних груп: у глікопротеїнах присутні цукру, у ліпопротеїнах – жири. Якщо від приєднаної групи залежить каталітична активність ферменту, її називають простетичної групою. Нерідко якийсь вітамін грає роль простетичної групи або входить до її складу. Вітамін А, наприклад, приєднаний до одного з білків сітківки, визначає її чутливість до світла.
Третинна структура. Важлива не так сама амінокислотна послідовність білка (первинна структура), як спосіб її укладання в просторі. По всій довжині поліпептидного ланцюга іони водню утворюють регулярні водневі зв'язки, які надають їй форму спіралі чи шару (вторинна структура). З комбінації таких спіралей та шарів виникає компактна форма наступного порядку – третинна структура білка. Навколо зв'язків, що утримують мономірні ланки ланцюга, можливі повороти на невеликі кути. Тому з чисто геометричної точки зору кількість можливих конфігурацій для будь-якого поліпептидного ланцюга дуже велика. Насправді кожен білок існує в нормі тільки в одній конфігурації, що визначається його амінокислотною послідовністю. Структура ця не жорстка, вона як би "дихає" - коливається навколо певної середньої конфігурації. Ланцюг складається в таку конфігурацію, при якій вільна енергія (здатність виконувати роботу) мінімальна, подібно до того як відпущена пружина стискається лише до стану, відповідного мінімуму вільної енергії. Нерідко одна частина ланцюга буває жорстко зчеплена з іншою дисульфідними (-S-S-) зв'язками між двома залишками цистеїну. Частково саме тому цистеїн серед амінокислот відіграє важливу роль. Складність будови білків настільки велика, що ще неможливо обчислити третинну структуру білка, навіть відома його амінокислотна послідовність. Але якщо вдається отримати кристали білка, його третинну структуру можна визначити по дифракції рентгенівських променів. У структурних, скорочувальних і деяких інших білків ланцюга витягнуті і кілька лежать поруч згорнутих ланцюгів утворюють фібрили; фібрили, своєю чергою, складаються у великі утворення - волокна. Проте більшість білків у розчині має глобулярну форму: ланцюги згорнуті у глобулі, як пряжа у клубку. Вільна енергія за такої конфігурації мінімальна, оскільки гідрофобні ("відштовхують воду") амінокислоти приховані всередині глобули, а гідрофільні ("притягують воду") знаходяться на її поверхні. Багато білків - це комплекси з кількох поліпептидних ланцюгів. Така будова називається четвертинною структурою білка. Молекула гемоглобіну, наприклад, складається з чотирьох субодиниць, кожна з яких є глобулярним білок. Структурні білки завдяки своїй лінійній конфігурації утворюють волокна, у яких межа міцності на розрив дуже високий, глобулярна конфігурація дозволяє білкам вступати в специфічні взаємодії з іншими сполуками. На поверхні глобули при правильному укладанні ланцюгів виникають певної форми порожнини, у яких розміщені реакційноздатні хімічні групи. Якщо цей білок - фермент, то інша, зазвичай менша, молекула якоїсь речовини входить у таку порожнину подібно до того, як ключ входить у замок; при цьому змінюється конфігурація електронної хмари молекули під впливом хімічних груп, що знаходяться в порожнині, і це змушує її певним чином реагувати. У такий спосіб фермент каталізує реакцію. У молекулах антитіл теж є порожнини, у яких різні чужорідні речовини зв'язуються і цим знешкоджуються. Модель " ключа і замка " , що пояснює взаємодію білків коїться з іншими сполуками, дозволяє зрозуміти специфічність ферментів і антитіл, тобто. їхня здатність реагувати тільки з певними сполуками. Білки у різних видів організмів. Білки, що виконують ту саму функцію у різних видів рослин і тварин і тому мають одну й ту саму назву, мають і подібну конфігурацію. Вони, однак, дещо різняться за своєю амінокислотною послідовністю. У міру того, як види дивергують від загального предка, деякі амінокислоти в певних положеннях заміщуються в результаті інших мутацій. Шкідливі мутації, що є причиною спадкових хвороб, вибраковуються природним відбором, але корисні або, принаймні, нейтральні можуть зберігатися. Чим ближче друг до друга два якихось біологічних виду, тим менше відмінностей виявляється у тому білках. Деякі білки змінюються відносно швидко, інші дуже консервативні. До останніх належить, наприклад, цитохром з – дихальний фермент, що є у більшості живих організмів. Людина і шимпанзе його амінокислотні послідовності ідентичні, а цитохромі з пшениці іншими виявилися лише 38% амінокислот. Навіть порівнюючи людину і бактерії, подібність цитохромів з (відмінності торкаються тут 65% амінокислот) все ще можна помітити, хоча загальний предок бактерії та людини жив на Землі близько двох мільярдів років тому. У наш час порівняння амінокислотних послідовностей часто використовують для побудови філогенетичного (генеалогічного) дерева, що відбиває еволюційні зв'язки між різними організмами.
Денатурація.Синтезована молекула білка, складаючись, набуває властиву їй конфігурацію. Ця конфігурація, однак, може зруйнуватися при нагріванні, зміні рН, під дією органічних розчинників і навіть при простому збовтуванні розчину до появи на його поверхні бульбашок. Змінений у такий спосіб білок називають денатурованим; він втрачає свою біологічну активність і зазвичай стає нерозчинним. Добре знайомі всім приклади денатурованого білка – варені яйця або збиті вершки. Невеликі білки, що містять лише близько сотні амінокислот, здатні ренатурувати, тобто. знову набувати вихідну конфігурацію. Але більшість білків перетворюється при цьому просто на масу поплутаних поліпептидних ланцюгів і колишню конфігурацію не відновлює. Одна з головних труднощів при виділенні активних білків пов'язана з їхньою чутливістю до денатурації. Корисне застосування ця властивість білків знаходить при консервуванні харчових продуктів: висока температура необоротно денатурує ферменти мікроорганізмів, і мікроорганізми гинуть.
СИНТЕЗ БІЛКІВ
Для синтезу білка живий організм повинен мати систему ферментів, здатних приєднувати одну амінокислоту до іншої. Необхідне також джерело інформації, яка б визначала, які саме амінокислоти слід з'єднувати. Оскільки в організмі є тисячі видів білків і кожен із них складається в середньому з кількох сотень амінокислот, необхідна інформація має бути справді величезною. Зберігається вона (подібно до того, як зберігається запис на магнітній стрічці) у молекулах нуклеїнових кислот, з яких складаються гени.
Див. також
СПАДЩИНА ;
НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ.
Активація ферментів.Синтезований з амінокислот поліпептидний ланцюг – це далеко не завжди білок у його остаточній формі. Багато ферментів синтезуються спочатку у вигляді неактивних попередників і переходять в активну форму лише після того, як інший фермент видалить на одному з кінців ланцюга кілька амінокислот. У такій неактивній формі синтезуються деякі травні ферменти, наприклад трипсин; ці ферменти активуються в шлунково-кишковому тракті в результаті видалення кінцевого фрагмента ланцюга. Гормон інсулін, молекула якого в активній формі складається з двох коротких ланцюгів, синтезується як одного ланцюга, т.зв. проінсуліну. Потім середня частина цього ланцюга видаляється, а фрагменти, що залишилися, зв'язуються один з одним, утворюючи активну молекулу гормону. Складні білки утворюються лише після того, як до білка буде приєднано певну хімічну групу, а для цього приєднання часто теж потрібен фермент.
Метаболічний кругообіг.Після згодовування тварині амінокислот, мічених радіоактивними ізотопами вуглецю, азоту або водню, мітка швидко включається до його білків. Якщо мічені амінокислоти перестають надходити в організм, кількість мітки в білках починає знижуватися. Ці експерименти показують, що білки, що утворилися, не зберігаються в організмі до кінця життя. Усі вони, за небагатьма винятками, перебувають у динамічному стані, постійно розпадаються до амінокислот, та був знову синтезуються. Деякі білки розпадаються, коли гинуть та руйнуються клітини. Це постійно відбувається, наприклад, з еритроцитами та клітинами епітелію, що вистилає внутрішню поверхню кишечника. Крім того, розпад та ресинтез білків протікають і в живих клітинах. Як не дивно, про розпад білків відомо менше, ніж про їхній синтез. Зрозуміло, однак, що в розпаді беруть участь протеолітичні ферменти, подібні до тих, які розщеплюють білки до амінокислот у травному тракті. Період напіврозпаду у різних білків різний - від кількох годин до багатьох місяців. Єдиний виняток – молекули колагену. Якось утворившись, вони залишаються стабільними, не оновлюються і не замінюються. Згодом, однак, змінюються деякі їхні властивості, зокрема еластичність, а оскільки вони не оновлюються, наслідком виявляються певні вікові зміни, наприклад поява зморшок на шкірі.
Синтетичні білки.Хіміки давно вже навчилися полімеризувати амінокислоти, але амінокислоти з'єднуються при цьому невпорядковано, тому продукти такої полімеризації мало схожі на природні. Щоправда, є можливість поєднувати амінокислоти в заданому порядку, що дозволяє одержувати деякі біологічно активні білки, зокрема, інсулін. Процес досить складний, і таким способом вдається одержувати ті білки, в молекулах яких міститься близько сотні амінокислот. Переважно замість цього синтезувати або виділити нуклеотидну послідовність гена, що відповідає бажаній амінокислотній послідовності, а потім ввести цей ген в бактерію, яка і вироблятиме шляхом реплікації велику кількість потрібного продукту. Цей метод, втім, теж має свої недоліки.
Див. такожГЕННА ІНЖЕНЕРІЯ .
БІЛКИ І ЖИВЛЕННЯ
Коли білки в організмі розпадаються до амінокислот, ці амінокислоти можуть бути використані для синтезу білків. У той же час і самі амінокислоти схильні до розпаду, так що вони реутилізуються не повністю. Зрозуміло також, що в період росту, при вагітності та загоєнні ран синтез білків має перевищувати розпад. Деякі білки організм безперервно втрачає; це білки волосся, нігтів та поверхневого шару шкіри. Тому для синтезу білків кожен організм має одержувати амінокислоти з їжею.
Джерела амінокислот.Зелені рослини синтезують із СО2, води та аміаку або нітратів усі 20 амінокислот, що зустрічаються у білках. Багато бактерій теж здатні синтезувати амінокислоти за наявності цукру (або якогось його еквівалента) і фіксованого азоту, а й цукор, зрештою, поставляється зеленими рослинами. У тварин здатність до синтезу амінокислот обмежена; вони отримують амінокислоти, поїдаючи зелені рослини чи інших тварин. У травному тракті поглинені білки розщеплюються до амінокислот, останні всмоктуються, і з них будуються білки, притаманні даного організму. Жоден поглинений білок не включається до структури тіла як такої. Єдиний виняток полягає в тому, що у багатьох ссавців частина материнських антитіл може в інтактному вигляді потрапити через плаценту в кровообіг плода, а через материнське молоко (особливо у жуйних) бути передане новонародженому відразу ж після появи на світ.
Потреба у білках.Ясно, що для підтримки життя організм повинен отримувати з їжею кілька білків. Проте розміри цієї потреби залежить від низки чинників. Організму необхідна їжа як джерело енергії (калорій), і як матеріал для побудови його структур. На першому місці стоїть потреба в енергії. Це означає, що коли вуглеводів і жирів в раціоні мало, харчові білки використовуються не для синтезу власних білків, а як джерело калорій. При тривалому голодуванні навіть власні білки витрачаються задоволення енергетичних потреб. Якщо ж вуглеводів у раціоні достатньо, то споживання білків може бути знижено.
Азотний баланс. У середньому прибл. 16% усієї маси білка становить азот. Коли входили до складу білків амінокислоти розщеплюються, азот, що містився в них, виводиться з організму з сечею і (меншою мірою) з калом у вигляді різних азотистих сполук. Зручно для оцінки якості білкового харчування використовувати такий показник, як азотистий баланс, тобто. різницю (у грамах) між кількістю азоту, що надійшов в організм, і кількістю виведеного азоту за добу. За нормального харчування у дорослого ці кількості рівні. У зростаючого організму кількість виведеного азоту менше кількості, що надійшов, тобто. баланс позитивний. При нестачі білків у раціоні баланс негативний. Якщо калорій у раціоні достатньо, але білки в ньому відсутні, організм зберігає білки. Білковий обмін уповільнюється, і повторна утилізація амінокислот в синтезі білка йде з максимально можливою ефективністю. Однак втрати неминучі, і азотисті сполуки все ж таки виводяться із сечею і частково з калом. Кількість азоту, виведеного з організму за добу при білковому голодуванні, може бути мірою добової нестачі білка. Природно припустити, що, ввівши до раціону кількість білка, еквівалентне цьому дефіциту, можна відновити азотистий баланс. Однак, це не так. Отримавши таку кількість білка, організм починає використовувати амінокислоти менш ефективно, так що для відновлення балансу азотистого потрібна деяка додаткова кількість білка. Якщо кількість білка в раціоні перевищує необхідне підтримки азотистого балансу, то шкоди від цього, очевидно, немає. Надлишок амінокислот просто використовується як джерело енергії. Як особливо яскравий приклад можна послатися на ескімосів, які споживають мало вуглеводів і приблизно в десять разів більше білка, ніж потрібно для підтримки азотистого балансу. У більшості випадків, проте, використання білка як джерело енергії невигідно, оскільки з певної кількості вуглеводів можна отримати набагато більше калорій, ніж з тієї ж кількості білка. У бідних країнах населення отримує необхідні калорії за рахунок вуглеводів та споживає мінімальну кількість білка. Якщо необхідну кількість калорій організм отримує у формі небілкових продуктів, то мінімальна кількість білка, що забезпечує підтримку азотистого балансу, становить для дорослої людини прибл. 30 г на добу. Приблизно стільки білка міститься у чотирьох скибочках хліба або 0,5 л молока. Оптимальним вважають зазвичай дещо більшу кількість; рекомендується від 50 до 70 г.
Незамінні амінокислоти.Досі білок розглядався як ціле. Тим часом для того, щоб міг йти синтез білка, в організмі повинні бути присутніми всі необхідні амінокислоти. Деякі з амінокислот організм тварини сам здатний синтезувати. Їх називають замінними, оскільки вони не обов'язково повинні бути присутніми в раціоні, - важливо лише, щоб загалом надходження білка як джерела азоту було достатнім; тоді за браку замінних амінокислот організм може синтезувати їх з допомогою тих, що є надлишку. Інші, "незамінні", амінокислоти не можуть бути синтезовані і повинні надходити в організм із їжею. Для людини незамінними є валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, фенілаланін, триптофан, гістидин, лізин та аргінін. (Хоча аргінін і може синтезуватися в організмі, його відносять до незамінних амінокислот, оскільки у новонароджених і дітей, що ростуть, він утворюється в недостатній кількості. З іншого боку, для людини зрілого віку надходження деяких з цих амінокислот з їжею може стати необов'язковим.) Цей список незамінних амінокислот приблизно однаковий також у інших хребетних і навіть у комах. Поживну цінність білків зазвичай визначають, згодовуючи їх щурам, що ростуть, і стежачи за збільшенням ваги тварин.
Поживна цінність білків.Поживну цінність білка визначають за тією незамінною амінокислотою, якої найбільше не вистачає. Проілюструємо це з прикладу. У білках нашого тіла міститься в середньому прибл. 2% триптофану (за вагою). Допустимо, що в раціон входить 10 г білка, що містить 1% триптофану, і що інших незамінних амінокислот у ньому достатньо. У нашому випадку 10 г цього неповноцінного білка, по суті, еквівалентні 5 г повноцінного; Інші 5 р можуть бути лише джерелом енергії. Зазначимо, що оскільки амінокислоти в організмі практично не запасаються, а для того щоб міг йти синтез білка, повинні одночасно бути присутніми всі амінокислоти, ефект від надходження незамінних амінокислот можна виявити лише в тому випадку, якщо всі вони надійдуть в організм одночасно. Усереднений склад більшості тварин білків близький до усередненого складу білків людського тіла, так що амінокислотна недостатність нам навряд чи загрожує, якщо наш раціон багатий на такі продукти, як м'ясо, яйця, молоко і сир. Однак є білки, наприклад, желатин (продукт денатурації колагену), які містять дуже мало незамінних амінокислот. Рослинні білки, хоча вони в цьому сенсі і кращі за желатин, теж бідні незамінними амінокислотами; особливо мало в них лізину та триптофану. Тим не менш і чисто вегетаріанську дієту зовсім не можна вважати шкідливою, якщо при цьому споживається дещо більша кількість рослинних білків, достатня для того, щоб забезпечити організм незамінними амінокислотами. Найбільше білка міститься в рослин у насінні, особливо в насінні пшениці та різних бобових культур. Багаті білком також і молоді пагони, наприклад, у спаржі.
Синтетичні білки у раціоні.Додаючи невеликі кількості синтетичних незамінних амінокислот або багатих ними білків до неповноцінних білків, наприклад білків кукурудзи, можна значно підвищити поживну цінність останніх, тобто. тим самим збільшити кількість споживаного білка. Інша можливість полягає у вирощуванні бактерій або дріжджів на вуглеводнях нафти з додаванням нітратів або аміаку як джерело азоту. Отриманий таким шляхом мікробний білок може служити кормом для свійської птиці або худоби, а може безпосередньо споживатися людиною. Третій, широко застосовується, метод використовує особливості фізіології жуйних тварин. У жуйних у початковому відділі шлунка, т.зв. рубці, мешкають особливі форми бактерій і найпростіших, які перетворюють неповноцінні рослинні білки на повноцінні мікробні білки, а ці, своєю чергою, - після перетравлення і всмоктування - перетворюються на тваринні білки. До корму худоби можна додати сечовину - дешеве синтетичне азотовмісне з'єднання. Які живуть у рубці мікроорганізми використовують азот сечовини для перетворення вуглеводів (яких у кормі значно більше) на білок. Близько третини всього азоту в кормі худоби може надходити у вигляді сечовини, що насправді і означає певною мірою хімічний синтез білка. У цей метод грає значної ролі як із способів отримання білка.
ЛІТЕРАТУРА
Маррі Р., Греннер Д., Мейєс П., Родуелл Ст. Біохімія людини, тт. 1-2. М., 1993 Албертс Би., Брей Д., Льюс Дж. та ін. Молекулярна біологія клітини, тт. 1-3. М., 1994

Енциклопедія Кольєра. - Відкрите суспільство. 2000 .