Нейтральні амінокислоти приклади. «Амінокислоти будова, класифікація, властивості, біологічна роль. Синтетичні способи отримання амінокислот

лекція №1

ТЕМА: «Амінокислоти».

План лекції:

1. Характеристика амінокислот

2. Пептиди.

Характеристика амінокислот.

Амінокислоти - органічні сполуки, похідні вуглеводнів, в молекули яких входять карбоксильні і аміногрупи.

Білки складаються із залишків амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Для аналізу амінокислотного складу проводять гідроліз білка з подальшим виділенням амінокислот. Розглянемо основні закономірності, характерні для амінокислот білків.

В даний час встановлено, що до складу білків входять постійно часто зустрічається набір амінокислот. Їх 18. Крім зазначених, виявлені ще 2 аміду амінокислот - аспарагін і глутамін. Всі вони отримали назву мажорних (Часто зустрічаються) амінокислот. Часто їх образно називають «Чарівними» амінокислотами. Крім мажорних амінокислот, зустрічаються і рідкісні, ті, які не часто зустрічаються в складі природних білків. Їх називають мінорними.

Практично всі амінокислоти білків відносяться до α - амінокислот (Аминогруппа розташована у першого після карбоксильної групи атома вуглецю). Виходячи зі сказаного, для більшості амінокислот справедлива загальна формула:

NH 2 -CH-COOH

Де R - радикали, які мають різну будову.

Розглянемо формули білкових амінокислот, табл. 2.

Усе α - амінокислоти, крім аминоуксусной (гліцину), мають асиметричний α - вуглецевий атом і існують у вигляді двох енантіомерів. За рідкісним винятком, природні амінокислоти відносяться до L - ряду. Лише в складі клітинних стінок бактерій і в антибіотиках виявлені амінокислоти D генетичного ряду. Значення кута обертання становить 20-30 0 градусів. Обертання може бути вправо (7 амінокислот) і вліво (10 амінокислот).

H- * -NH 2 H 2 N - * - H

D - кофігурація L-кофігурація

(Природні амінокислоти)

Залежно від переважання амино- або карбоксильних груп, амінокислоти ділять на 3 підкласи:

Кислі амінокислоти. Переважають карбоксильні (кислотні) групи над аминогруппами (основними), наприклад, аспарагінова, глутамінова кислоти.

нейтральні амінокислоти Кількість груп рівні. Гліцин, аланін, і т. Д.

Основні амінокислоти.Переважають основні (аміногрупи) над карбоксильними (кислотними), наприклад, лізин.

За фізичними і ряду хімічних властивостей амінокислоти різко відрізняються від відповідних кислот і підстав. Вони краще розчиняються у воді, ніж в органічних розчинниках; добре кристалізуються; мають високу щільність і лише високих температур плавлення. Ці властивості вказують на взаємодію амінних і кислотних груп, внаслідок чого амінокислоти в твердому стані і в розчині (в широкому інтервалі pH) перебувають в цвіттер-іонної формі (тобто як внутрішні солі). Взаємний вплив груп особливо яскраво проявляється у α - амінокислот, де обидві групи перебувають у безпосередній близькості.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

цвіттер-іон

Цвиттер - іонна структура амінокислот підтверджується їх великим дипольним моментом (не менше 5010 -30 Кл  м), а також смугою поглинання в ІЧ-спектрі твердої амінокислоти або її розчину.

Амінокислоти здатні вступати в реакції поліконденсації, що призводять до утворення поліпептидів різної довжини, які і становить первинну структуру білкової молекули.

H 2 N-CH (R 1) -COOH + H 2 N- CH (R 2) - COOH → H 2 N - CH (R 1) - CO-NH- CH (R 2) - COOH

дипептид

Зв'язок С - N - називається пептидного зв'язком.

Крім розглянутих вище 20 найбільш поширених амінокислот з гідролізатів деяких спеціалізованих білків виділені деякі інші амінокислоти. Всі вони є, як правило, похідними звичайних амінокислот, тобто модифікованими амінокислотами.

4-оксипроліну , Зустрічається в фібрилярні білка коллагене і деяких рослинних білках; 5-оксілізін знайдений в гидролизатах колагену, десмозі н і ізодесмозін виділені з гідролізатів білка фібрилярні еластину. Схоже, що ці амінокислоти міститися тільки в цьому білку. Структура їх незвичайна: 4-е молекули лізину, з'єднані своїми R-групами, утворюють заміщене піридинове кільце. Можливо, що завдяки саме такій структурі ці амінокислоти можуть утворювати 4-е радіально розходяться пептидні ланцюга. Результатом є те, що еластин, на відміну від інших фібрилярних білків, здатний деформуватися (розтягуватися) в двох взаємно перпендикулярних напрямках. І т.д.

З перерахованих білкових амінокислот живі організми синтезують величезну кількість найрізноманітніших білкових з'єднань. Багато рослин і бактерії можуть синтезувати всі необхідні їм амінокислоти з простих неорганічних сполук. У тілі людини і тварин приблизно половина амінокислот також синтезується Інша частина амінокислот може надійти в організм людини тільки з харчовими білками.

- незамінні амінокислоти - не синтезуються в організмі людини, а надходять тільки з їжею. До незамінних амінокислот відносять 8 амінокислот: валін, фенілаланін, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, треонін, триптофан, фенілаланін.

- замінні амінокислоти - можуть синтезуватися в організмі людини з інших складових. До замінних амінокислот відносять 12 амінокислот.

Для людини однаково важливі обидва типи амінокислот: і замінні, і незамінні. Велика частина амінокислот йде на побудову власних білків організму, але без незамінних амінокислот організм існувати не зможе. Білки, в яких містяться незамінні амінокислоти, повинні складати в харчуванні дорослих людей близько 16-20% (20-30г при добовій нормі білка 80-100г). У харчуванні дітей частка білка підвищується до 30% - для школярів, і до 40% - для дошкільнят. Це пов'язано з тим, що дитячий організм постійно зростає і, тому, потребує великої кількості амінокислот як пластичного матеріалу для побудови білків м'язів, судин, нервової системи, шкіри та всіх інших тканин і органів.

В наші дні швидкого харчування і загального захоплення фаст-фудом в раціоні дуже часто переважають продукти з високим вмістом легкозасвоюваних вуглеводів і жирів, а частка білкових продуктів помітно знижується. При нестачі в раціоні будь - яких амінокислот або при голодуванні в організмі людини протягом нетривалого часу можуть руйнуватися білки сполучної тканини, крові, печінки і м'язів, а отриманий з них «будівельний матеріал» - амінокислоти йдуть на підтримку нормальної роботи найбільш важливих органів - серця і мозку. Організм людини може відчувати брак як незамінних, так і замінних амінокислот. Дефіцит амінокислот, особливо незамінних, призводить до погіршення апетиту, затримки росту і розвитку, жирової дистрофії печінки і інших тяжких порушень. Першими «вісниками» нестачі амінокислот можуть бути зниження апетиту, погіршення стану шкіри, випадання волосся, м'язова слабкість, швидка стомлюваність, зниження імунітету, анемія. Такі прояви можуть виникнути в осіб, з метою зниження ваги дотримуються низькокалорійну незбалансовану дієту з різким обмеженням білкових продуктів.

Частіше за інших з проявами нестачі амінокислот, особливо незамінних, стикаються вегетаріанці, навмисно уникають включення в свій раціон повноцінного тваринного білка.

Надлишок амінокислот зустрічається в наші дні досить рідко, але може викликати розвиток важких захворювань, особливо у дітей і в юнацькому віці. Найбільш токсичними є метіонін (провокує ризик розвитку інфаркту та інсульту), тирозин (може спровокувати розвиток артеріальної гіпертонії, привести до порушення роботи щитовидної залози) і гістидин (може сприяти виникненню дефіциту міді в організмі і привести до розвитку аневризми аорти, захворювань суглобів, ранній сивині , важким анемія). У нормальних умовах функціонування організму, коли є достатня кількість вітамінів (В 6, В 12, фолієва кислота) і антиоксидантів (вітаміни А, Е, С і селен), надлишок амінокислот швидко перетворюється в корисні компоненти і не встигає «завдати шкоди» організму. При незбалансованої дієті виникає дефіцит вітамінів і мікроелементів, і надлишок амінокислот може порушити роботу систем і органів. Такий варіант можливий при тривалому дотриманні білкових або дієт, а також при неконтрольованому прийомі спортсменами протеїнової-енергетичних продуктів (амінокислотно-вітамінні коктейлі) для збільшення ваги і розвитку м'язів.

Серед хімічних методів найбільш поширений метод амінокислотного скора (Scor - рахунок, підрахунок). Він заснований на порівнянні амінокислотного складу білка оцінюваного продукту з амінокислотним складом стандартного (ідеального) білка. Після кількісного визначення хімічним шляхом утримання кожної з незамінних амінокислот в досліджуваному білку визначають амінокислотний скор (АС) для кожної з них по формулі

АС \u003d (m ак . иссл / m ак . ідеальний ) 100

m ак. иссл - вміст незамінної амінокислоти (в мг) в 1 г досліджуваного білка.

m ак. Ідеально - вміст незамінної амінокислоти (в мг) в 1 г стандартного (ідеального) білка.

Амінокислотний зразок ФАО / ВООЗ

Одночасно з визначенням амінокислотного скора виявляють лімітуючу для даного білка незамінну амінокислоту , тобто ту, для якої скор є найменшим.

Пептиди.

Дві амінокислоти можуть ковалентно з'єднуватися за допомогою пептидного зв'язку з утворенням дипептида.

Три амінокислоти можуть з'єднуватися за допомогою двох пептидних зв'язків з утворенням трипептида. Кілька амінокислот утворюють олігопептиди, велике число амінокислот - поліпептиди. Пептиди містять тільки одну -аміногрупу і одну -карбоксильну групу. Ці групи можуть бути ионизована при певних значеннях рН. Подібно амінокислотам вони мають характеристичні криві титрування і ізоелектричної точки, при яких вони не рухаються в електричному полі.

Подібно до інших органічних сполук пептиди беруть участь в хімічних реакціях, які визначаються наявністю функціональних груп: вільної аминогруппой, вільної карбоксигрупи і R-групами. Пептидні зв'язку схильні до гідролізу сильною кислотою (наприклад, 6М НС1) або сильною основою з утворенням амінокислот. Гідроліз пептидних зв'язків - це необхідний етап у визначенні амінокислотного складу білків. Пептидні зв'язку можуть бути зруйновані дією ферментів протеаз.

Багато пептиди, що зустрічаються в природі, мають біологічну активність при дуже низьких концентраціях.

Пептиди - потенційно активні фармацевтичні препарати, є три способи їх отримання:

1) виділення з органів і тканин;

2) генетична інженерія;

3) прямий хімічний синтез.

В останньому випадку високі вимоги пред'являються до виходу продуктів на всіх проміжних стадіях.

Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків в природі універсальні. назвою білки,найбільш прийнятим у вітчизняній літературі, відповідає термін протеїни(Від грец. proteios- перший). До теперішнього часу досягнуті великі успіхи у встановленні співвідношення структури і функцій білків, механізму їх участі у важливих процесах життєдіяльності організму і в розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб.

Залежно від молекулярної маси розрізняють пептиди і білки. Пептиди мають меншу молекулярну масу, ніж білки. Для пептидів більш властива регуляторна функція (гормони, інгібітори і активатори ферментів, переносники іонів через мембрани, антибіотики, токсини і ін.).

12.1. α -Амінокислоти

12.1.1. Класифікація

Пептиди і білки побудовані із залишків α-амінокислот. Загальна кількість зустрічаються в природі амінокислот перевищує 100, але деякі з них виявлені лише в певному співтоваристві орга низмов, 20 найбільш важливих α-амінокислот постійно зустрічаються у всіх білках (схема 12.1).

α-Амінокислоти - гетерофункціональних сполук, молекули яких містять одночасно аміногрупу і карбоксильну групу у одного і того ж атома вуглецю.

Схема 12.1.Найважливіші α-амінокислоти *

* Скорочені позначення застосовуються тільки для запису амінокислотних залишків в молекулах пептидів і білків. ** Білки.

Назви α-амінокислот можуть бути побудовані по замісній номенклатурі, але частіше використовуються їх тривіальні назви.

Тривіальні назви α-амінокислот зазвичай пов'язані з джерелами виділення. Серін входить до складу натурального шовку (від лат. serieus- шовковистий); тирозин вперше виділений з сиру (від грец. tyros- сир); глутамин - з злакової клейковини (від нім. Gluten- клей); аспарагінова кислота - з паростків спаржі (від лат. asparagus- спаржа).

Багато α-амінокислоти синтезуються в організмі. Деякі амінокислоти, необхідні для синтезу білків, в організмі не утворюються і повинні надходити ззовні. Такі амінокислоти називають незамінними(Див. Схему 12.1).

До незамінних α-амінокислот відносяться:

валін ізолейцин метіонін триптофан

лейцин лізин треонин фенілаланін

α-Амінокислоти класифікують декількома способами в залежності від ознаки, покладеної в основу їх поділу на групи.

Одним з класифікаційних ознак служить хімічна природа радикала R. За цією ознакою амінокислоти поділяються на аліфатичні, ароматичні і гетероциклічні (див. Схему 12.1).

аліфатичніα амінокислоти.Це найбільш численна група. Всередині неї амінокислоти поділяють із залученням додаткових класифікаційних ознак.

Залежно від числа карбоксильних груп і аміногруп в молекулі виділяють:

Нейтральні амінокислоти - по одній групі NH2 і СООН;

Основні амінокислоти - дві групи NH2 і одна група

СООН;

Кислі амінокислоти - одна група NH 2 і дві групи СООН.

Можна відзначити, що в групі аліфатичних нейтральних амінокислот число атомів вуглецю в ланцюзі не буває більше шести. При цьому не існує амінокислоти з чотирма атомами вуглецю в ланцюзі, а амінокісоти з п'ятьма і шістьма атомами вуглецю мають тільки розгалужене будова (валін, лейцин, ізолейцин).

В аліфатичні радикал можуть міститися «додаткові» функціональні групи:

Гідроксильна - серин, треонін;

Карбоксильная - аспарагінова і глутамінова кислоти;

Тіольний - цистеїн;

Амідна - аспарагін, глутамін.

ароматичніα амінокислоти.До цієї групи належать фенілаланін і тирозин, побудовані таким чином, що бензольні кільця в них відділені від загального α-амінокислотного фрагмента метиленової групою СН2-.

гетероциклічні α амінокислоти.Які стосуються цій групі гистидин і триптофан містять гетероцикли - імідазол і індол відповідно. Будова і властивості цих гетероциклів розглянуті нижче (див. 13.3.1; 13.3.2). Загальний принцип побудови гетероциклічних амінокислот такий же, як і ароматичних.

Гетероциклічні та ароматичні α-амінокислоти можна розглядати як β-заміщені похідні аланина.

До героцікліческім відноситься також амінокислота пролин,в якій вторинна аминогруппа включена до складу пірролідінових

У хімії α-амінокислот велика увага приділяється будові і властивостям «бічних» радикалів R, які відіграють важливу роль у формуванні структури білків і виконанні ними біологічних функцій. Велике значення мають такі характеристики, як полярність «бічних» радикалів, наявність в радикалах функціональних груп і здатність цих функціональних груп до іонізації.

Залежно від бокового радикала виділяють амінокислоти з неполярними(Гідрофобними) радикалами і амінокислоти c поляр- ними(Гідрофільними) радикалами.

До першої групи належать амінокислоти з аліфатичними бічними радикалами - аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін - і ароматичними бічними радикалами - фенілаланін, триптофан.

До другої групи належать амінокислоти, у яких в радикала є полярні функціональні групи, здатні до иони- зації (іоногенні) або нездатні переходити в іонну стан (неіоногенні) в умовах організму. Наприклад, в тирозин гідроксильна група іоногенні (має фенольний характер), в Серін - неіоногенні (має спиртову природу).

Полярні амінокислоти з йоногенних групами в радикалах в певних умовах можуть перебувати в іонному (аніони або катіонному) стані.

12.1.2. стереоізомерія

Основний тип побудови α-амінокислот, т. Е. Зв'язок одного і того ж атома вуглецю з двома різними функціональними групами, радикалом і атомом водню, вже сам по собі зумовлює хіраль- ність α-атома вуглецю. Виняток становить найпростіша амінокислота гліцин H2 NCH 2 COOH, яка не має центру хіральності.

Конфігурація α-амінокислот визначається по конфігураційному стандарту - гліцериновому альдегіду. Розташування в стандартній проекційної формулою Фішера аміногрупи зліва (подібно групі ОН в l-гліцериновому альдегіди) відповідає l-конфігурації, праворуч - d-конфігурації хіральних атома вуглецю. за R,S-системі α-атом вуглецю у всіх α-амінокислот l-ряду має S-, а у d-ряду - R-конфігурацію (виняток становить цистеїн, см. 7.1.2).

Більшість α-амінокислот містить в молекулі один асиметричний атом вуглецю і існує у вигляді двох оптично активних енантіомерів і одного оптично неактивного рацемату. Майже всі природні α-амінокислоти належать до l-ряду.

Амінокислоти изолейцин, треонін і 4-гидроксипролин містять в молекулі по два центри хіральності.

Такі амінокислоти можуть існувати у вигляді чотирьох стереоізомерів, що представляють собою дві пари енантіомерів, кожна з яких утворює рацемат. Для побудови білків тваринних організмів використовується тільки один з енантіомерів.

Стереоізомерія изолейцина аналогічна розглянутої раніше стереоизомерии треоніну (див. 7.1.3). З чотирьох стереоізомерів до складу білків входить l-ізолейцин з S-конфігурацією обох асиметричних атомів вуглецю С-α і С-β. У назвах іншої пари енантіомерів, що є діастереомер по відношенню до лейцину, використовується приставка алло.

Розщеплення рацематів. Джерелом отримання α-амінокислот l-ряду служать білки, які піддають для цього гідролітичного розщеплення. У зв'язку з великою потребою в окремих енантіомерів (для синтезу білків, лікарських речовин і т. П.) Розроблені хімічніметоди розщеплення синтетичних рацемічних амінокислот. кращий ферментативнийспосіб розщеплення з використанням ферментів. В даний час для поділу рацемічних сумішей використовують хроматографію на хіральних сорбентах.

12.1.3. Кислотно-основні властивості

Амфотерность амінокислот обумовлена \u200b\u200bкислотними (СООН) і основними (NH2) функціональними групами в їх молекулах. Амінокислоти утворюють солі як з лугами, так і з кислотами.

У кристалічному стані α-амінокислоти існують як диполярного іони H3N + - CHR-COO- (зазвичай використовується запис

будови амінокислоти в неионизированной формі служить лише для зручності).

У водному розчині амінокислоти існують у вигляді рівноважної суміші диполярного іона, катіонної та аніонної форм.

Положення рівноваги залежить від рН середовища. У всіх амінокислот переважають катіонні форми в сильнокислому (рН 1-2) і аніон- ні - в сільнощелочних (рН\u003e 11) середовищах.

Іонну будову обумовлює ряд специфічних властивостей амінокислот: високу температуру плавлення (вище 200 ° С), розчинність в воді і нерозчинність в неполярних органічних розчинниках. Здатність більшості амінокислот добре розчинятися у воді є важливим фактором забезпечення їх біологічного функціонування, з нею пов'язані всмоктування амінокислот, їх транспорт в організмі і т. П.

Повністю протонированная амінокислота (катионная форма) з позицій теорії Бренстеда є двухосновной кислотою,

Віддаючи один протон, така двухосновная кислота перетворюється в слабку одноосновними кислоту - диполярного іон з однієї кислотної групою NH3 + . Депротонування диполярного іона призводить до отримання анионной форми амінокислоти - карбоксилат-іона, що є підставою Бренстеда. значення характеризую-

щие кислотні властивості карбоксильної групи амінокислот, зазвичай лежать в інтервалі від 1 до 3; значення рk а2 характеризують кислотність аммониевой групи, - від 9 до 10 (табл. 12.1).

Таблиця 12.1.Кислотно-основні властивості найважливіших α-амінокислот

Положення рівноваги, т. Е. Співвідношення різних форм амінокислоти, у водному розчині при певних значеннях рН істотно залежить від будови радикала, головним чином від присутності в ньому йоногенних груп, що грають роль додаткових кислотних і основних центрів.

Значення рН, при якому концентрація диполярного іонів максимальна, а мінімальні концентрації катіонних і аніонних форм амінокислоти рівні, називаєтьсяізоелектричної точкою (P /).

нейтральніα амінокислоти.Ці амінокислоти мають значеннярІтрохи нижче 7 (5,5-6,3) внаслідок більшої здатності до іонізації карбоксильної групи під впливом - / - ефекту групи NH 2. Наприклад, у аланина ізоелектричної точка знаходиться при рН 6,0.

кисліα амінокислоти.Ці амінокислоти мають в радикал додаткову карбоксильну групу і в сильнокислой середовищі знаходяться в повністю протоновану формі. Кислі амінокислоти є триосновними (по Брёндстеду) з трьома значеннямирК а,як це видно на прикладі аспарагінової кислоти (р / 3,0).

У кислих амінокислот (аспарагінової та глутамінової) ізоелектричної точка знаходиться при рН багато нижче 7 (див. Табл. 12.1). В організмі при фізіологічних значеннях рН (наприклад, рН крові 7,3-7,5) ці кислоти знаходяться в анионной формі, так як у них іонізовані обидві карбоксильні групи.

Основніα амінокислоти.У разі основних амінокислот ізоелектричної точки знаходяться в області рН вище 7. У сильно- кислому середовищі ці сполуки також є триосновні кислоти, етапи іонізації яких показані на прикладі лізину (р / 9,8).

В організмі основні амінокислоти знаходяться в вигляді катіонів, т. Е. У них протоновану обидві аміногрупи.

В цілому жодна α-амінокислот in vivoне перебуває у своїй ізоелектричної точці і не потрапляє в стан, що відповідає найменшій розчинності в воді. Всі амінокислоти в організмі знаходяться в іонної формі.

12.1.4. Аналітично важливі реакції α -амінокислот

α-Амінокислоти як Гетерофункціональні з'єднання вступають в реакції, характерні як для карбоксильної, так і для аміногрупи. Деякі хімічні властивості амінокислот обумовлені функціональними групами в радикала. У цьому розділі розглядаються реакції, що мають практичне значення для ідентифікації і аналізу амінокислот.

Етерифікація.При взаємодії амінокислот з спиртами в присутності кислотного каталізатора (наприклад, газоподібний хлороводень) з хорошим виходом виходять складні ефіри у вигляді гидрохлоридов. Для виділення вільних ефірів реакційну суміш обробляють газоподібним аміаком.

Складні ефіри амінокислот не мають диполярного будови, тому, на відміну від вихідних кислот, вони розчиняються в органічних розчинниках і мають летючість. Так, гліцин - кріс- металевими речовина з високою температурою плавлення (292 ° С), а його метиловий ефір - рідина з температурою кипіння 130 ° С. Аналіз ефірів амінокислот можна проводити за допомогою газорідинної хроматографії.

Реакція з формальдегідом. Практичне значення має реакція з формальдегідом, яка лежить в основі кількісного визначення амінокислот методом формольного титрування(Метод Серенсена).

Амфотерность амінокислот не дозволяє проводити безпосередньо титрування їх лугом в аналітичних цілях. При взаємодії амінокислот з формальдегідом виходять відносно стійкі аміноспірти (див. 5.3) - N-гідроксиметильного похідні, вільну карбоксильну групу яких потім титрують лугом.

Якісні реакції. Особливість хімії амінокислот і білків полягає в використанні численних якісних (кольорових) реакцій, які становлять раніше основу хімічного аналізу. В даний час, коли дослідження проводяться за допомогою фізико-хімічних методів, багато якісні реакції продовжують застосовувати для виявлення α-амінокислот, наприклад, в хроматографическом аналізі.

Хелатообразованіе. З катіонами важких металів α-амінокислоти як біфункціональні з'єднання утворюють внутрішньокомплексні солі, наприклад, з свіжоприготований гідроксидом міді (11) в м'яких умовах виходять добре кристалізуються хелатні

солі міді (11) синього кольору (один з неспецифічних способів виявлення α-амінокислот).

Нингидрина реакція. Загальна якісна реакція α-амінокислот - реакція з нингидрином. Продукт реакції має сінефіолетовий колір, що використовується для візуального виявлення амінокислот на хроматограмах (на папері, в тонкому шарі), а також для спектрофотометричного визначення на амінокислотних аналізаторах (продукт поглинає світло в області 550-570 нм).

Дезамінування. У лабораторних умовах ця реакція здійснюється при дії азотистої кислоти на α-амінокислоти (див. 4.3). При цьому утворюється відповідна α-гідроксикислота і виділяється газоподібний азот, за обсягом якого судять про кількість вступила в реакцію амінокислоти (метод Ван-Слайка).

Ксантопротеиновая реакція. Ця реакція використовується для виявлення ароматичних і гетероциклічних амінокислот - фенілаланіну, тирозину, гістидину, триптофану. Наприклад, при дії концентрованої азотної кислоти на тирозин утворюється нітропохідними, забарвлене в жовтий колір. У лужному середовищі забарвлення стає помаранчевої в зв'язку з іонізацією фенольной гідроксильної групи і збільшенням внеску аниона в сполучення.

Існує також ряд приватних реакцій, що дозволяють виявляти окремі амінокислоти.

триптофанвиявляють за допомогою реакції з п-(диметиламіно) бензальдегідом в середовищі сірчаної кислоти по що з'являється червоно-фіолетового фарбування (реакція Ерліха). Ця реакція використовується для кількісного аналізу триптофану в продуктах розщеплення білків.

цистеїнвиявляють за допомогою декількох якісних реакцій, заснованих на реакційної здатності міститься в ньому меркаптогрупи. Наприклад, при нагріванні розчину білка з ацетатом свинцю (СНзСОО) 2РЬ в лужному середовищі утворюється чорний осад сульфіду свинцю PbS, що вказує на присутність в білках цистеїну.

12.1.5. Біологічно важливі хімічні реакції

В організмі під дією різних ферментів здійснюється ряд важливих хімічних перетворень амінокислот. До таких пре- обертанням відносяться трансамінування, декарбоксилювання, елімінування, альдольної розщеплення, окислювальне дезамінування, окислення тіольний груп.

трансамінування є основним шляхом біосинтезу α-амі- нокіслот з α-оксокислот. Донором аміногрупи служить амінокислота, що є в клітинах в достатній кількості або надлишку, а її акцептором - α-оксокислот. Амінокислота при цьому перетворюється в оксокислот, а оксокислот - в амінокислоту з відповідним будовою радикалів. В результаті трансамінування представляє оборотний процес взаємообміну амино- і оксо- груп. Приклад такої реакції - отримання l-глутамінової кислоти з 2-оксоглутаровой кислоти. Донорной амінокислотою може служити, наприклад, l-аспарагінова кислота.

α-Амінокислоти містять в α-положенні до карбоксильної групі електроноакцепторну аміногрупу (точніше, протоновану аминогруппу NH3 +), в зв'язку з чим здатні до декарбоксилюванню.

Елімінуваннявластиво амінокислотам, у яких в бічному радикала в β-положенні до карбоксильної групі міститься електроноакцепторні функціональна група, наприклад гидроксильная або тіольний. Їх відщеплення призводить до проміжних реакционноспособним α-енамінокіслотам, легко переходить в таутомерні імінокіслоти (аналогія з кето-енольной таутомерією). α-Імінокіслоти в результаті гідратації по зв'язку C \u003d N і подальшого відщеплення молекули аміаку перетворюються в α-оксокислоти.

Такий тип перетворень має назву елімінування-гідратація.Прикладом служить отримання піровиноградної кислоти з серину.

альдольної розщеплення відбувається в разі α-амінокислот, у яких в β-положенні міститься гідроксильна група. Наприклад, серин розщеплюється з утворенням гліцину і формальдегіду (останній не виділяється у вільному вигляді, а відразу зв'язується з коферментом).

окислювальне дезамінування може здійснюватися за участю ферментів і коферменту НАД + або НАДФ + (див. 14.3). α-Амінокислоти можуть перетворюватися в α-оксокислоти не тільки через трансамінування, а й шляхом окисного дезамінування. Наприклад, з l-глутамінової кислоти утворюється α-оксоглутаровая кислота. На першій стадії реакції здійснюється дегід- рірованіі (окислення) глутамінової кислоти до α-іміноглутаровой

кислоти. На другій стадії відбувається гідроліз, в результаті якого виходять α-оксоглутаровая кислота та аміак. Стадія гідролізу протікає без участі ферменту.

У зворотному напрямку протікає реакція відновного амінування α-оксокислот. Завжди міститься в клітинах α-оксоглутаровая кислота (як продукт метаболізму вуглеводів) перетворюється цим шляхом в L-глутамінової кислоти.

Окислення тіольний груп лежить в основі взаємоперетворення цистеїнових і цистинових залишків, що забезпечують ряд окислювально-відновних процесів в клітині. Цистеїн, як і всі Меркаптани (див. 4.1.2), легко окислюється з утворенням дисульфіду - цистину. Дисульфідний зв'язок в цистині легко відновлюється з утворенням цистеїну.

Завдяки здатності тіольної групи до легкого окислення цистеїн виконує захисну функцію при впливі на орга- нізм речовин з високою окисної здатністю. Крім того, він був першим лікарським засобом, що виявили противолучевое дію. Цистеїн використовується у фармацевтичній практиці як стабілізатор лікарських препаратів.

Перетворення цистеїну в цистин призводить до утворення дисульфідних зв'язків, наприклад, в відновленого глутатіону

(Див. 12.2.3).

12.2. Первинна структура пептидів і білків

Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (що відповідає молекулярній масі до 10 тис.), А білки - понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10 тис. До декількох мільйонів).

У свою чергу, в групі пептидів прийнято розрізняти олігопептиди(Низькомолекулярні пептиди), що містять у ланцюзі не більше 10 амінокислотних залишків, і поліпептиди,до складу ланцюга яких входить до 100 амінокислотних залишків. Макромолекули з числом амінокислотних залишків, що наближається або трохи перевищує 100, не розмежовують за поняттями поліпептиди і білки, ці терміни часто використовують як синоніми.

Пептидную і білкову молекулу формально можна уявити як продукт поліконденсації α-амінокислот, що протікає з обра- зованием пептидного (амидной) зв'язку між мономірні ланками (схема 12.2).

Конструкція поліамідної ланцюга однакова для всього різноманіття пептидів і білків. Цей ланцюг має нерозгалужене будову і складається з чергуються пептидних (амідних) груп СО-NH- і фрагментів -CH (R) -.

Один кінець ланцюга, на якому знаходиться амінокислота з вільною групою NH2, називають N-кінцем, інший - С-кінцем,

Схема 12.2.Принцип побудови пептидного ланцюга

на якому знаходиться амінокислота з вільною групою СООН. Пептидні і білкові ланцюги записують з N-кінця.

12.2.1. Будова пептидної групи

У пептидного (амидной) групі СО-NH- атом вуглецю знаходиться в стані sp2-гібридизації. Неподіленої пари електронів атома азоту вступає в пару з π-електронами подвійного зв'язку С \u003d О. З позицій електронної будови пептидная група являє собою трехцентровую p, π-пов'язану систему (див. 2.3.1), електронна щільність в якій зміщена в бік більш електронегативного атома кисню. Атоми С, Оі N, що утворюють сполучену систему, знаходяться в одній площині. Розподіл електронної щільності в амідній групі можна уявити з по- міццю граничних структур (I) і (II) або зміщення електронної густини в результаті + M- і - M-ефектів груп NH і C \u003d O відповідно (III).

В результаті сполучення відбувається деяке вирівнювання довжин зв'язків. Подвійний зв'язок С \u003d О подовжується до 0,124 нм проти звичайної довжини 0,121 нм, а зв'язок С-N стає коротшим - 0,132 нм в порівнянні з 0,147 нм в звичайному випадку (рис. 12.1). Плоска сполучена система в пептидного групі спричиняє труднощі обертання навколо зв'язку С-N (бар'єр обертання становить 63-84 кДж / моль). Таким чином, електронна будова предопре- деляет досить жорстку плоскуструктуру пептидного групи.

Як видно з рис. 12.1, α-атоми вуглецю амінокислотних залишків розташовуються в площині пептидного групи по різні боки від зв'язку С-N, т. Е. В більш вигідному тpанс-положенні: бічні радикали R амінокислотних залишків в цьому випадку будуть найбільш віддалені один від одного в просторі.

Поліпептидний ланцюг має дивно однотипну будову і може бути представлена \u200b\u200bу вигляді ряду розташованих під кутом один

Мал. 12.1.Площинне розташування пептидного групи -CO-NH- і α-атомів вуглецю амінокислотних залишків

до одного площин пептидних груп, з'єднаних між собою через α-атоми вуглецю зв'язками Сα-N і Сα-Сsp2 (Рис. 12.2). Обертання навколо цих одинарних зв'язків вельми обмежена внаслідок труднощів в просторовому розміщенні бічних радикалів амінокислотних залишків. Таким чином, електронна і просторова будова пептидного групи багато в чому зумовлює структуру поліпептидного ланцюга в цілому.

Мал. 12.2.Взаємне положення площин пептидних груп в поліпептидного ланцюга

12.2.2. Склад і амінокислотна послідовність

При одноманітно побудованої поліамідної ланцюга специфічність пептидів і білків визначається двома найважливішими характе- тиками - амінокислотним складом і амінокислотною послідовністю.

Амінокислотний склад пептидів і білків - це природа і кількісне співвідношення входять до них α-амінокислот.

Амінокислотний склад встановлюється шляхом аналізу пептидних і білкових гідролізатів в основному хроматографічних методами. В даний час такий аналіз здійснюється за допомогою амінокислотних аналізаторів.

Амідні зв'язку здатні гідролізувати як в кислому, так і лужному середовищі (див. 8.3.3). Пептиди і білки гідролізуються з утворенням або більш коротких ланцюгів - це так званий частковий гідроліз,або суміші амінокислот (в іонної формі) - повний гідроліз.Зазвичай гідроліз здійснюють у кислому середовищі, так як в умовах лужного гідролізу багато амінокислоти нестійкі. Слід зазначити, що гідролізу піддаються також амідні групи аспарагина і глутаміну.

Первинна структура пептидів і білків - це амінокислотна послідовність, т. Е. Порядок чергування α-амінокислотних залишків.

Первинну структуру визначають шляхом послідовного відщеплення амінокислот з будь-якого кінця ланцюга і їх ідентифікації.

12.2.3. Будова і номенклатура пептидів

Назви пептидів будують шляхом послідовного перерахування амінокислотних залишків, починаючи з N-кінця, з додаванням суфіксаіл, крім останньої С-кінцевої амінокислоти, для якої зберігається її повна назва. Іншими словами, назви

амінокислот, що вступили в освіту пептидного зв'язку за рахунок «своєї» групи СООН, закінчуються в назві пептиду на іл: аланіл, валив і т. п. (для залишків аспарагінової і глутамінової кислот використовують назви «аспартам» і «глутаміл» соответствен- але). Назви і символи амінокислот означають їх приналежність доl -Поруч, якщо не вказано інше (d або dl).

Іноді в скороченою записи символами Н (як частина аміногрупи) і ОН (як частина карбоксильної групи) уточнюється вакантної функціональних груп кінцевих амінокислот. Цим способом зручно зображувати функціональні похідні пептидів; наприклад, амід наведеного вище пептиду по С-кінцевий амінокислоті записується Н-Asn-Gly-Phe-NH2.

Пептиди містяться у всіх організмах. На відміну від білків вони мають більш різнорідний амінокислотний склад, в частнос- ти, досить часто включають амінокислотиd -ряду. У структурному відношенні вони також більш різноманітні: містять циклічні фрагменти, розгалужені ланцюги і т. Д.

Один з найбільш поширених представників тріпептідов - глутатіон- міститься в організмі всіх тварин, в рослинах і бактеріях.

Цистеїн в складі глутатіону обумовлює можливість існування глутатіону як у відновленій, так і окисленої формі.

Глутатіон бере участь в окисно-відновних процесів. Він виконує функцію протектора білків, т. Е. Речовини, що оберігає білки з вільними тіольний групами SH від окислення з утворенням дисульфідних зв'язків -S-S-. Це стосується тих білків, для яких такий процес небажаний. Глутатіон в цих випадках приймає на себе дію окислювача і таким чином «захищає» білок. При окисленні глутатіону відбувається межмолекулярное зшивання двох тріпептідная фрагментів за рахунок дисульфідній зв'язку. Процес звернемо.

12.3. Вторинна структура поліпептидів і білків

Для високомолекулярних поліпептидів і білків поряд з первинною структурою характерні і більш високі рівні организа- ції, які називають вторинної, третинноїі четвертичнойструк турами.

Вторинна структура описується просторовою орієнтацією основний поліпептидного ланцюга, третинна - тривимірної архітектурою всієї білкової молекули. Як вторинна, так і третинна структура пов'язана з упорядкованим розташуванням макромолекулярной ланцюга в просторі. Третинна і четвертинна структура білків розглядається в курсі біохімії.

Розрахунковим шляхом було показано, що для поліпептидного ланцюга однієї з найбільш вигідних конформацій є розташування в просторі у вигляді правозакрученной спіралі, названою α-спіраллю(Рис. 12.3, а).

Просторове розташування α-спіраль поліпептидного ланцюга можна уявити, уявивши, що вона обвиває якийсь

Мал. 12.3.α-Спіральна конформація поліпептидного ланцюга

циліндр (див. рис. 12.3, б). На один виток спіралі в середньому припадає 3,6 амінокислотного залишку, крок спіралі складає 0,54 нм, діаметр - 0,5 нм. Площині двох сусідніх пептидних груп розташовуються при цьому під кутом 108 ?, а бічні радикали амінокислот знаходяться на зовнішній стороні спіралі, т. Е. Спрямовані як би від поверхні циліндра.

Основну роль в закріпленні такої конформації ланцюга грають водневі зв'язки, які в α-спіралі утворюються між кар- бонільним атомом кисню кожного першого і атомом водню N Н-групи кожного п'ятого амінокислотного залишку.

Водневі зв'язки спрямовані майже паралельно осі α-спіралі. Вони утримують ланцюг в закрученому стані.

Зазвичай білкові ланцюги спіралізують в повному обсязі, а лише частково. У таких білках, як міоглобін і гемоглобін, містяться досить довгі α-спіральні ділянки, наприклад ланцюг міоглобіну

утворює спіраль на 75%. У багатьох інших білках частка спіральних ділянок в ланцюзі може бути невеликою.

Іншим видом вторинної структури поліпептидів і білків є β-структура,звана також складчастим листом,або складчастим шаром.У складчасті листи укладаються витягнуті поліпептидні ланцюги, які пов'язують безліччю водневих зв'язків між пептидними групами цих ланцюгів (рис. 12.4). У багатьох білках одночасно містяться α-спіральні і β-складчасті структури.

Мал. 12.4.Вторинна структура поліпептидного ланцюга у вигляді складчастого листа (β-структура)

У кислому середовищі α-амінокислоти виступають як підстави (по аминогруппе), а в лужному - як кислоти (по карбоксильної групі). У деяких амінокислот може іонізуватися також радикал (R), в зв'язку, з чим все амінокислоти можна розділити на заряджені і незаряджені (при фізіологічному значенні рН \u003d 6,0 - 8,0) (див. Табл. 4). Як приклад перших можна привести аспарагиновую кислоту і лізин:

Якщо радикали амінокислот нейтральні, то вони не впливають на дисоціацію α-карбоксильної або α-аміногрупи, і велічінирК (негативний логарифм, що показує значення рН, при якому ці групи наполовину диссоційовані) залишаються відносно постійними.

Величини рК для α-карбоксілиюй (pK 1) і α-аміногрупи (рК 2) сильно розрізняються. при рН< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН > рК 2 практично всі молекули амінокислоти є негативно зарядженими, так як α-карбоксильная група знаходиться в дисоційованому стані.

Отже, в залежності від рН середовища амінокислоти мають сумарний нульовий позитивний або негативний заряд. Значення рН, при якому сумарний заряд молекули дорівнює нулю, і вона не переміщається в електричному полі ні до катода, ні до анода, називається ізоелектричної точкою і позначається pI.

Для нейтральних α-амінокислот значення pI знаходять як середнє арифметичне між двома значеннями рК:

При рН розчину менше pI амінокислоти протоніруются і, заряджаючись позитивно, переміщаються в електричному полі до катода. Зворотна картина спостерігається при рН\u003e pI.

Для амінокислот, що містять заряджені (кислотні або основні) радикали, ізоелектричної точка залежить від кислотності або основності цих радикалів і їх рК (рК 3). Значення pI для них знаходять за такими формулами:

для кислих амінокислот:

для основних амінокислот:

У клітинах і міжклітинної рідини організму людини і тварин рН середовища близько до нейтрального, тому основні амінокислоти (лізин, аргінін) мають позитивний заряд (катіони), кислі амінокислоти (аспарагінова, глутамінова) мають негативний заряд (аніони), а інші існують у вигляді біполярного цвіттер-іона.

стереохімія амінокислот

Важливою особливістю білкових α-амінокислот є їх оптична активність. За винятком гліцину всі вони побудовані асиметрично, в зв'язку з чим, будучи розчинені у воді або в соляній кислоті, здатні обертати площину поляризації світла. Амінокислоти існують у вигляді просторових ізомерів, що відносяться до D- або L-ряду. L- або D-конфігурація визначається типом будови сполуки щодо асиметричного атома вуглецю (атом вуглецю, пов'язаний з чотирма різними атомами або групами атомів). У формулах асиметричний атом вуглецю позначають зірочкою. На рис.3 показані проекційні моделі L- і D- конфігурацій амінокислот, які є як би дзеркальним відображенням один одного. Всі 18 оптично активних білкових амінокислот відносяться до L-поруч. Однак в клітинах багатьох мікроорганізмів і в антибіотиках, які продукуються деякими з них, виявлені D-амінокислоти.

Мал. 3. Конфігурація L- і D- амінокислот

будова білків

Виходячи з результатів вивчення продуктів гідролізу білків та висунутих А.Я. Данилевським ідей про роль пептидних зв'язків -CO-NH- у побудові білкової молекули, німецький вчений Е. Фішер запропонував на початку XX століття пептидную теорію будови білків. Відповідно до цієї теорії, білки являють собою лінійні полімери α-амінокислот, пов'язаних пептіднойсвязью - поліпептиди:

У кожному пептиді один кінцевий амінокислотний залишок має вільну α-аміногрупу (N-кінець), а інший - вільну α-карбоксильну групу (С-кінець). Структуру пептидів прийнято зображати, починаючи з N-кінцевої амінокислоти. При цьому амінокислотні залишки позначаються символами. Наприклад: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Цим записом позначений пептид, в якому N-кінцевий α-амінокислотою яв ­ ляется аланин, а С-кінцевий - цистеїн. При читанні такого запису закінчення назв всіх кислот, крім останніх змінюються на - "мул": аланіл-тирозил-лейцил-серил-тірозіл- -цістеін. Довжина пептидного ланцюга в пептидах і білках, що зустрічаються в організмі, коливається від двох до сотень і тисяч амінокислотних залишків.

Для визначення амінокислотного складу білки (пептиди) піддають гідролізу:

У нейтральному середовищі ця реакція протікає дуже повільно, але прискорюється в присутності кислот або лугів. Зазвичай гідроліз білків проводять в запаяній ампулі в 6М розчині соляної кислоти при 105 ° С; в таких умовах повний розпад відбувається приблизно за добу. У деяких випадках білок гідролізують в більш м'яких умовах (при температурі 37-40 ° С) під дією біологічних каталізаторів-ферментів протягом декількох годин.

Потім амінокислоти гідролізату поділяють методом хроматографії на іонообмінних смолах (сульфополістірольний катионит), виділяючи окремо фракцію кожної амінокислоти. Для вимивання амінокислот з ионнообменной колонки використовують буфери зі зростаючим значенням рН. Першим знімається аспартат, що має кислотну бічний ланцюг; аргінін з основної бічної ланцюгом вимивається останнім. Послідовність зняття амінокислот з колонки визначають за профілем вимивання стандартних амінокислот. Фракціоновані амінокислоти визначають за забарвленням, що утворюється при нагріванні з нингидрином:

У цій реакції безбарвний нингидрин перетворюється; в сінефіолетовий продукт, інтенсивність забарвлення якого (при 570 нм) пропорційна кількості амінокислоти (тільки пролин дає жовте забарвлення). Вимірявши, інтенсивність фарбування, можна розрахувати концентрацію кожної амінокислоти в гідролізаті і число залишків кожної з них в досліджуваному білку.

В даний час такий аналіз проводять за допомогою автоматичних приладів - амінокислотних аналізаторів (див. Нижче рис. Схеми приладу). Результат аналізу прилад видає у вигляді графіка концентрацій окремих амінокислот. Цей метод знайшов широке застосування в дослідженні складу харчових речовин, клінічній практиці; з його допомогою за 2-3 години можна отримати повну картину якісного складу амінокислот продуктів і біологічних рідин.

Леонід Остапенко

гормональні зв'язку

Виявилося, що амінокислоти з розгалуженими ланцюгами можуть не тільки запобігати центральне стомлення і розпад м'язових структур, але здатні також залишати несприятливі гормональні коливання, викликані інтенсивним вправою.

Наприклад, один тільки лейцин здатний стимулювати вивільнення і / або активацію гормону росту, соматомединов і інсуліну. Це надає прямий анаболічний і антикатаболический ефект на м'яз.

У дослідах, проведених в Протягом 1992 роки (European Journal of Applied Physiology, 64: 272), дослідники забезпечували випробовуваних спортсменів комерційним дієтичним продуктом, що містить 5,14 грамів лейцину, 2,57 грамів изолейцина і 2,57 грамів валина (співвідношення 2: 1: 1). Крім BCAA, в цей продукт були включені 12 грамів молочних протеїнів, 20 грамів фруктози, 8,8 грамів інших карбогідратів і 1,08 грамів жиру.

Мета вчених полягала в тому, щоб визначити, чи могло б доповнення BCAA впливати на гормональну реакцію, що виявляється їх суб'єктами (чоловіками-марафонцами) при бігу з постійною швидкістю. Для того щоб результати досвіду були "чистими", атлети голодували протягом 12 годин перед тестуванням і брали їх суміші BCAA за 90 хвилин перед тестовим забігом.

Результати дослідів показали, що деякі суб'єкти виявляли істотний підйом BCAA в їх крові протягом декількох годин після споживання суміші. Дослідники зробили висновок, що BCAA можуть з гарантією надавати антикатаболическое вплив, тому що співвідношення тестостерону до кортизолу - головний індикатор анаболічного статусу - було поліпшено. Ви знаєте, що кортизол - це найпотужніший катаболический гормон, підвищений рівень якого в організмі буквально "пожирає" ваші з таким трудом вирощені м'язи.

В іншому досліді (European Journal of Applied Physiology, 65: 394, 1992) дослідники давали шістнадцяти скелелазам в цілому 11,52 грамів BCAA - 5,76 грамів лейцину, 2,88 грамів изолейцина і 2,88 грамів валина кожен день. Результати досвіду блискуче підтвердили, що доповнення дієти з допомогою BCAA допомагало запобігати втрату м'язів, коли ці 16 чоловік здійснювали виснажливий перехід через Перуанські Анди.

Чесне слово, по-хорошому позаздриш всім цим кроссовікам, марафонців і альпіністам - все вчені займаються ними, і тільки нещасний культурист змушений на свій страх і ризик вганяти в себе абсолютно немислимі поєднання всього того, що хоча б на мить наблизило б його заповітну мету - стати сильним і великим! Але, здається, ми відволіклися на емоції, а цього робити при серйозній розмові не можна ... Повернемося до нашої теми.

Отже, BCAA виявилися володіють антикатаболічною впливом і, отже, можуть вважатися ключовим фактором у підвищенні анаболической стимуляції. На цей рахунок є деяка наукова аргументація.

Один із серйозних дослідів, проведений американським вченим Ferrando і його колегами в NASA в Х'юстоні, США, - був висвітлений в Journal of Parenteral and Enteral Nutrition (JPEN). Майте на увазі, що JPEN - головний журнал, думка якого беззастережно приймається ортодоксальними нутриционистов, - містить численні статті про нутрициональной терапії, особливо щодо амінокислот.

Цей досвід порівнював вплив 11 г BCAA з впливом 11 г трьох незамінних амінокислот (треоніну, гістидину і метіоніну) на синтез протеїну і розщеплення його у 4 здорових чоловіків. Кожен денна доза напою з цими BCAA також включала 50 г карбогідратів.

В результаті отримані три важливі спостереження:

перше - дієтичне доповнення будь сумішшю амінокислот значно збільшувало (в три-чотири рази) рівні відповідної амінокислоти в крові.

Друге - додавання BCAA (але не інший амінокислотної формули) значно збільшувала внутрішньоклітинні концентрації BCAA в м'язі.

третє (Але з найбільшим значенням) - додаток харчування амінокислотами значно гнітило у всьому тілі розщеплення протеїну (протеоліз) - при цьому BCAA забезпечували більший захист, ніж формули "незамінних" амінокислот.

По-моєму, за результати цього досвіду ми цілком могли б порадіти разом з безліччю інших людей, зацікавлених в такому захисті своєї мускулатури.

Ложка дьогтю

Не можна, щоб весь час все було дуже добре. Так в житті не буває. Не буває цього і в світі біохімії, особливо, якщо мова йде про досліди.

Як ми вже знаємо, нервова релаксація транслюється в передчасне стомлення в ході тренування, і одним з рекомендованих засобів виправлення цього стану є прийом амінокислотами з розгалуженими ланцюгами, або BCAA, перед тренуванням. Як згадувалося вище, триптофан конкурує з іншими амінокислотами за надходження в мозок, і зазвичай програє великим нейтральним амінокислотам, таким, як BCAA. Минулі дослідження показали, що прийом BCAA перед тренуванням відставляє сукупний вплив карбогідратів, інсуліну і триптофану, таким чином відставляючи небажане стомлення центральної нервової системи.

Однак недавно дослідження, проведене, на щастя, поки на щурах, виявилося таким, що суперечить цій рекомендації. Група щурів, яка брала BCAA, показала значний рівень втоми протягом фізичного навантаження, і вчені зробили висновок, що BCAA викликають більшу вивільнення інсуліну, ніж глюкоза, і це веде до передчасного стомлення за рахунок двох механізмів: 1) видалення інсуліном глюкози з крові; і 2) зниження темпу розщеплення і вивільнення накопиченого печінкового глікогену, який потрібен для підтримки правильного рівня глюкози крові.

Поки лише теоретичний урок, який слід витягти з цього досвіду, такий, що комбінація високого рівня карбогідратів і високого рівня BCAA перед заняттями може викликати передчасне стомлення в ході тренування, особливо при навантаженні, що триває більше двох годин. Після тренування, звичайно, ця ситуація розвивається в зворотному порядку. Ось коли вам потрібен потужний приплив інсуліну для сприяння синтезу м'язового протеїну. Насправді, якщо ви приймаєте добавку, подібну одному з метаболічних оптимізаторів, багату і карбогидратами, і BCAA, вам потрібно було б приймати її після вашого тренінгу, якщо ви хочете зберегти високий рівень енергії в ході тренування. На щастя, це тільки припущення, і вони потребують перевірки, а поки все атлети елітного рівня, які беруть амінокислоти з розгалуженими ланцюгами і до, і після тренувань, відзначають позитивні зрушення і в енергії, і в збереженні м'язової маси.

Як і коли приймати BCAA

Стандартні рекомендації з приводу моменту прийому BCAA - періоди безпосередньо перед і після тренувального заняття. В межах півгодини до тренування дуже корисно прийняти пару капсул цих амінокислот. Вони підстрахують вас, на випадок, якщо у вас обмаль глікогену в м'язах і печінці, так щоб вам не довелося розплачуватися розщепленням цінних амінокислот, з яких складаються ваші м'язові клітини.

Природно, після тренування, коли рівень амінокислот і глюкози в крові досягають дуже низьких позначок, їх потрібно негайно відшкодовувати, бо тільки відновивши енергопотенціал клітини, можна розраховувати на те, що вона почне розгортати пластичні процеси, тобто регенерацію і суперрегенерацію скорочувальних елементів.

Найбільш сприятливим періодом для такого відшкодування є перші півгодини після заняття. Відразу ж після заняття прийміть ще пару капсул BCAA, щоб триває за інерцією підвищений темп обмінних процесів не "зжер" в інтересах ліквідації енергетичної ями цінні, що будують м'язові клітини амінокислоти.

Чи Хейни, один з "довгожителів" на троні Mr. Olympia, наприклад, брав після важких тренувань суміш валина, лейцину і ізолейцину в співвідношенні 2: 2: 1, а в абсолютних величинах це виражалося в 5 грамах валина і лейцину, і 2,5 грамах изолейцина, а після аеробних тренувань це дозування знижувалася наполовину .

Деякі фахівці вважають, що ідеальний час для прийому добавок BCAA - негайно після їжі, що допомагає вам зберігати високі рівні інсуліну, і негайно після кожного тренування, що прискорює надходження BCAA в ваші зголоднілі м'язи, коли вони знаходяться у виснаженому стані. Слід, однак, приймати їх з деякою формою комплексних карбогідратів в один і той же час, проте не з простими цукрами, які неефективні для відновлення м'язового глікогену. У будь-якому випадку, вам ніколи не слід приймати BCAA на порожній шлунок - в цьому одностайні практично всі дослідники і практики.

Є ще деякі хитрощі, без знання яких навіть найпотужніші дозування BCAA не «зіграють" вам на руку. Будь ласка, майте на увазі, що головним моментом в засвоєнні будь-яких амінокислот є підвищений цукор в крові і інсулін. Поза всяким сумнівом, інсулін є головним анаболічним гормоном в тілі. Питання в тому, як найкраще скомбінувати високі рівні інсуліну з BCAA?

Перш за все, подбайте, щоб у вашій дієті і плані добавок були присутні важливі кофактор. Одним з найбільш важливих з цих кофакторів є хром, і найбільш бажана форма цього мікроелемента - пиколинат хрому. Хром збільшує ефективність інсуліну, а оскільки інсулін транспортує амінокислоти в ваші м'язи, ви будете отримувати результати, нижче ідеальних, коли приймаєте BCAA, відчуваючи недостатність в хромі.

Інші важливі кофактор включають цинк, який є регулятором інсуліну, вітаміни B6 і B12, які важливі для метаболізму протеїну, а також біотин. Значна частка цих кофакторів буде надходити з хорошої чистої дієти. Але навіть при цьому непогано також приймати хороші формули мультивітамінів і мультімінералій для підстраховки, в разі, якщо ви отримуєте недостатнє їх кількість.

Безумовно, для того, щоб BCAA працювали ефективно, вам слід орієнтуватися на їх комплексні добавки, які включають усі три з вказаних амінокислот. Вони всі повинні бути присутніми в один і той же час для того, щоб забезпечити максимальне їх засвоєння м'язовою системою.

Скільки приймати і від яких фірм

Запитання останнє, але найважливіше і найважчий. Ніхто не знає, скільки потрібно приймати; жоден з наукових дослідів, з результатами яких ми знайомилися, не міг не тільки категорично, але навіть в рекомендаційному плані назвати ні співвідношення між окремими BCAA в їхньому комплексі, ні добові або разові дозування. Кожен з чемпіонів, який бере участь в рекламі тієї чи іншої амінокислотної добавки, стверджує, що саме те, що брав він, і є найкращим. Мені здається, що це цілком природно. Адже індивідуальні особливості травлення і засвоєння настільки специфічні у кожної людини, що одному з вас найкраще буде допомагати Амінокислотна формула фірми Twinlab, Тоді як інший буде в захваті від фірми Weider, А третій буде з піною у рота доводити, що немає нічого кращого, ніж амінокислоти фірми Multipower. Забавніше те, що всі вони будуть праві, бо та чи інша конкретна амінокислотна формула чудово "вписалася" в особливості його організму!

Тому експериментуйте, друзі, за вами майбутнє, і повідомляйте нам про те, препарати яких фірм вам здалися найбільш ефективними, в якій дозуванні, в який час доби і так далі. Чим більше ми зуміємо зібрати таких матеріалів, тим точніше зуміємо визначитися в оптимальних для культуристів дозах і схемах прийому.

Успіху вам у вашій дослідницькій діяльності!

ЛІПІДИ

Ліпіди - нерозчинні у воді маслянисті або жирні речовини, які можуть бути екстрагованих з клітин неполярними розчинниками. Це гетерогенна група з'єднань, безпосередньо або опосередковано пов'язаних з жирними кислотами.

Біологічні функції ліпідів:

1) джерело енергії, який може довго запасатися;

2) участь в утворенні клітинних мембран;

3) джерело жиророзчинних вітамінів, сигнальних молекул і незамінний-мих жирних кислот;

4) теплоізоляція;

5) неполярні ліпіди служать електроізолятор, забезпечуючи швидке поширення хвиль деполяризації вздовж міелінізірованних нервових волокон;

6) участь в утворенні ліпопротеїдів.

Жирні кислоти - структурні компоненти більшості ліпідів. Це довголанцюгові органічні кислоти, що містять від 4 до 24 вуглецевих атомів, вони містять одну карбоксильну групу і довгий неполярний вуглеводневий «хвіст». У клітинах невідомі у вільному стані, а тільки в ковалентно пов'язаної формі. До складу природних жирів входять зазвичай жирні кислоти з парним числом атомів вуглецю, оскільки вони синтезуються з двууглеродних одиниць, які базують неразветвленную ланцюг вуглецевих атомів. Багато жирні кислоти мають одну або кілька подвійних зв'язків - ненасичені жирні кислоти.

Найбільш важливі жирні кислоти (після формули наведено число атомів вуглецю, назва, температура плавлення):

12, лауриновая, 44,2 о С

14, миристиновая, 53,9 о С

16, пальмітинова, 63,1 о С

18, стеаринова, 69,6 о С

18, оленів, 13,5 о С

18, лінолева, -5 ° С

18, ліноленова, -11 ° С

20, арахідонової, -49,5 ° С

Загальні властивості жирних кислот;

Майже всі містять парне число атомів вуглецю,

Насичені кислоти у тварин і рослин зустрічаються в два рази частіше, ніж ненасичені,

Насичені жирні кислоти не мають жорсткої лінійної структури, вони мають велику гнучкість і можуть приймати різноманітні конформації,

У більшості жирних кислот наявна подвійна зв'язок розташована між 9-м і 10-м атомами вуглецю (Δ 9),

Додаткові подвійні зв'язку зазвичай розташовані між Δ 9 -Подвійний зв'язком і метильних кінцем ланцюга,

Дві подвійні зв'язку в жирних кислотах не бувають сполученими, між ними завжди знаходиться метиленовая група,

Подвійні зв'язку практично всіх природних жирних кислот знаходяться в цис-конформаціі, що призводить до сильного вигину алифатической ланцюга і жорсткішого будовою,

При температурі тіла насичені жирні кислоти знаходяться в твердому воскообразная стані, а ненасичені жирні кислоти є рідинами,

Натрієві і калієві мила жирних кислот здатні емульгувати нерозчинні в воді масла і жири, кальцієві і магнієві мила жирних кислот розчиняються дуже погано і не емульгують жирів.

У мембранних ліпідах бактерій зустрічаються незвичайні жирні кислоти і спирти. Багато з бактеріальних штамів, що містять ці ліпіди (термофіли, Ацидофіли і галлофіли), адаптовані до екстра-ною умов.

ізоразветвленние

антеізоразветвленние

ціклопропансодержащіе

ω-ціклогексілсодержащіе

ізопранільние

ціклопентанфітанільние

Склад бактеріальних ліпідів відрізняється великою різноманітністю і спектр жирних кислот різних видів набув значення таксономічного критерію для ідентифікації організмів.

У тварин важливими похідними арахідонової кислоти є гістогормони простагландини, тромбоксани і лейкотрієни, об'єднані в групу ейкозаноїдів і володіють надзвичайно широкою біологічною активністю.

простагландин Н 2

Класифікація ліпідів:

1. триацилгліцеридів (Жири) - це ефіри спирту гліцерину і трьох молекул жирних кислот. Вони складають основний компонент жирових депо рослинних і тваринних клітин. У мембранах не містяться. Прості триацилгліцеридів містять залишки однакових жирних кислот у всіх трьох положеннях (тристеарин, трипальмитин, триолеїн). Змішані містять різні жирні кислоти. За питомою вагою легше води, добре розчинні в хлороформі, бензолі, ефірі. Гідролізуються при кип'ятінні з кислотами або підставами, або під дією ліпази. У клітинах в звичайних умовах самоокислення ненасичених жирів повністю загальмовано завдяки наявності вітаміну Е, різних ферментів і аскорбінової кислоти. У спеціалізованих клітинах сполучної тканини тварин адипоцитах величезна кількість триацилгліцеридів може запасатися у вигляді жирових крапель, що заповнюють майже весь обсяг клітини. У формі глікогену організм може запасти енергію не більше ніж на добу. Триацилгліцеридів можуть запасати енергію на місяці, так як вони можуть зберігатися в дуже великих кількостях в практично чистому, негідратірованном вигляді і в розрахунку на одиницю ваги в них запасається в два рази більше енергії, ніж у вуглеводах. Крім того, триацилгліцеридів під шкірою утворюють теплоізоляційний шар, що захищає організм від дії дуже низьких температур.

нейтральний жир

Для характеристики властивостей жиру використовують такі константи:

Кислотне число - кількість мг КОН, необхідне для нейтралізації

вільних жирних кислот, що містяться в 1 г жиру;

Число омилення - кількість мг КОН, необхідне для гідролізу

нейтральних ліпідів і нейтралізації всіх жирних кислот,

Йодне число - кількість грамів йоду, яке пов'язується з 100 г жиру,

характеризує ступінь ненасиченості даного жиру.

2. воску - це складні ефіри, утворені довголанцюгових жирними кислотами і довголанцюгових спиртами. У хребетних тварин секретуються шкірними залозами воску виконують функцію захисного покриття, яке змащує і пом'якшує шкіру, а також оберігає її від води. Восковим шаром покриті волосся, шерсть, хутро, пір'я тварин, а також листя багатьох рослин. Воску виробляються і ис-користуються в дуже великих кількостях морськими організмами, особливо планктоном, у якого вони є основною формою накопичення висококалорійного клітинного палива.

спермацет, отримують з головного мозку кашалотів

бджолиний віск

3. Фосфогліцероліпіди - служать головними структурними компонентами мембран і ніколи не запасаються в великих кількостях. Обов'язково містять в своєму складі багатоатомний спирт гліцерин, фосфорну кислоту і залишки жирних кислот.

Фосфогліцероліпіди за хімічною будовою можна ще розділити на кілька типів:

1) фосфоліпіди - складаються з гліцерину, двох залишків жирних кислот по 1-му і 2-му положенню гліцерину і залишку фосфорної кислоти, з якою пов'язаний залишок ще одного спирту (етаноламін, холін, серин, інозитол). Як правило, жирна кислота в 1-му положенні насичена, а в 2-му - ненасичена.

фосфатидними кислота - вихідна речовина для синтезу інших фосфоліпідів, в тканинах міститься в незначних кількостях

фосфатіділетаноламін (Кефалінія)

фосфатидилхолин (лецитин), його практично немає в бактеріях

фосфатіділсерін

фосфатидилинозитол - попередник двох важливих вторинних месенджерів (посередників) діацілгліцерін і інозитол-1,4,5-трифосфату

2) плазмалогени - фосфогліцероліпіди, у яких одна з вуглеводні-рідних ланцюгів є простим вініловий ефір. Плазмалогени невідомі в рослинах. Етаноламіновие плазмалогени широко представлені в мієліну і в саркоплазматическом ретикулуме серця.

етаноламінплазмалоген

3) лізофосфоліпіди - утворюються з фосфоліпідів при ферментатів-ном відщепленні одного з ацильних залишків. У зміїному отруті міститься фосфолипаза А 2, яка утворює лізофосфатіди, що володіють гемолітичним дією;

4) кардіоліпін - фосфоліпіди внутрішніх мембран бактерій і мито-Хондрит, утворюються при взаємодії з гліцерином двох залишків фосфатидного кислоти:

кардиолипин

4. Фосфосфінголіпіди - функції гліцерину в них виконує сфингозин - аміноспирт з довгою алифатической ланцюгом. Не містять гліцерину. У великій кількості присутні в мембранах клітин нервової тканини і мозку. У мембранах рослинних і бактеріальних клітин фосфосфінголіпіди зустрічаються рідко. Похідні сфингозина, ацілірованная по аминогруппе залишками жирних кислот, називаються церамідамі. Найважливіший представник цієї групи - сфингомиелин (церамід-1-фосфохолін). Він присутній в більшості мембран тваринних клітин, особливо багато його в мієлінових оболонках нервових клітин певного типу.

сфингомиелин

сфингозин

5. Глікогліцероліпіди -ліпіди, у яких в положенні 3 гліцерину знаходиться вуглевод, приєднаний за допомогою гликозидной зв'язку, фосфатної групи не містять. Глікогліцероліпіди широко представлені в мембранах хлоропластів, а також в синьо-зелених водоростях і бактеріях. Моногалактозілдіацілгліцерол - найбільш поширений в природі полярний липид, оскільки на його частку припадає половина всіх ліпідів тілакоідной мембрани хлоропластів:

моногалактозілдіацілгліцерол

6. гликосфинголипидов- побудовані з сфингозина, залишку жирної кислоти і олігосахариду. Містяться у всіх тканинах, головним чином в зовнішньому липидном шарі плазматичних мембран. У них відсутня фосфатна група і вони не несуть електричного заряду. Гликосфинголипидов можна розділити ще на два типи:

1) цереброзидів - більш прості представники цієї групи. Галактоцереброзіди містяться головним чином в мембранах клітин мозку, тоді як глюкоцереброзідов присутні в мембранах інших клітин. Цереброзидів, що містять два, три або чотири залишку цукрів, локалізуються в основному в зовнішньому шарі клітинних мембран.

галактоцереброзід

2) гангліозиди - найбільш складні гликосфинголипидов. Їх дуже великі полярні голови утворені декількома залишками цукрів. Для них характерна наявність в крайньому положенні одного або декількох залишків N-ацетілнейраміновой (сиаловой) кислоти, що несе при рН 7 негативний заряд. У сірій речовині головного мозку гангліозиди складають близько 6% мембранних ліпідів. Гангліозид - важливі компоненти розташованих на поверхні клітинних мембран специфічних рецепторних ділянок. Так вони знаходяться в тих специфічних ділянках нервових закінчень, де відбувається зв'язування молекул нейромедіатора в процесі хімічної передачі імпульсу від однієї нервової клітини до іншої.

7. ізопреноїди - похідні ізопрену (активна форма - 5-ізопенте-нілдіфосфат), що виконують найрізноманітніші функції.

изопрен 5-ізопентенілдіфосфат

Здатність синтезувати специфічні ізопреноїди властива лише деяким видам тварин і рослин.

1) каучук - синтезують кілька видів рослин, в першу чергу гевея бразильська:

фрагмент каучуку

2) жиророзчинні вітаміни А, D, Е, К (через структурного і функ-ціонального спорідненості із стероїдними гормонами вітамін D зараз відносять до гормонів):

вітамін А

вітамін Е

вітамін К

3) гормони росту тварин - ретиноевая кислота у хребетних і невід-Ніни у комах:

ретиноевая кислота

неотенін

Ретиноєва кислота є гормональним похідним вітаміну А, стимулює зростання і диференціацію клітин, неотеніни - гормони комах, стимулюють зростання личинок і гальмують линьку, є антагоністами екдізони;

4) рослинні гормони - абсцизовая кислота, є стресовим фітогормоном, що запускає системний імунну відповідь рослин, що виявляється в стійкості до різних патогенів:

абсцизовая кислота

5) терпени - численні запашні речовини і ефірні масла рослин, які мають бактерицидну і фунгіцидну дію; з'єднання з двох ланок ізопренів називаються монотерпенов, з трьох - сеськвітерпенов, з шести - тритерпенами:

камфора тимол

6) стероїди - складні жиророзчинні речовини, молекули яких містять в своїй основі циклопентанпергідрофенантрену (за своєю суттю - тритерпен). Основний стерол в тканинах тварин - спирт холестерин (холестерол). Холестерин і його ефіри з довголанцюгових жирними кислотами - важливі компоненти ліпопротеїнів плазми, а також зовнішньої клітинної мембрани. Через те, що чотири конденсованих кільця створюють жорстку структуру, присутність холестерину в мембра-нах регулює плинність мембран при екстремальних температурах. У рослинах і мікроорганізмах містяться споріднені сполуки - ергостерину, стигмастерин і β-ситостерин.

холестерин

ергостерину

стигмастерин

β-ситостерин

З холестерину в організмі утворюються жовчні кислоти. Вони забезпечують розчинність холестерину в жовчі і сприяють перетравленню ліпідів в кишечнику.

холевая кислота

З холестерину утворюються також стероїдні гормони - ліпофільні сигнальні молекули, які регулюють обмін речовин, ріст і репродуктивних-цію. В організмі людини основними є шість стероїдних гормонів:

кортизол альдостерон

тестостерон естрадіол

прогестерон кальцитриол

Кальцитриол - вітамін D, що володіє гормональною активністю, він відрізняється від гормонів хребетних, проте також побудований на основі холестерину. Кільце У розкривається за рахунок світлозалежна реакції.

Похідним холестерину є гормон линьки комах, павуків і ракоподібних - екдизон. Стероїдні гормони, які виконують сигнальну функцію, зустрічаються також в рослинах.

7) ліпідні якоря, утримують молекули білків або інших з'єднань на мембрані:

убихинон

Як ми бачимо, ліпіди не є полімерами в буквальному сенсі цього слова, проте як в метаболічному, так і в структурному відношенні вони близькі до присутньої в бактеріях поліоксімасляной кислоті - важливого запасного речовини. Цей сильно відновлений полімер складається виключно з ланок D-β-оксимасляної кислоти, з'єднаних складноефірного зв'язком. Кожна ланцюг містить близько 1500 залишків. Структура являє собою компактну праву спіраль, близько 90 таких ланцюгів укладено з утворенням тонкого шару в бактеріальних клітинах.

полі-D-β-оксимасляная кислота

Амінокислотами називаються карбонові кислоти, що містять аміногрупу і карбоксильну групу. Природні амінокислоти є 2-амінокарбонових кислотами, або α-амінокислотами, хоча існують такі амінокислоти як β-аланін, таурин, γ-аміномасляна кислота. Узагальнена формула α-амінокислоти виглядає так:

У α-амінокислот при 2 атомі вуглецю є чотири різних заступника, тобто все α-амінокислоти, крім гліцину, мають асиметричний (хіральний) атом вуглецю і існують у вигляді двох енантіомерів - L- і D-амінокислот. Природні амінокислоти відносяться до L-ряду. D-амінокислоти зустрічаються в бактеріях і пептидних антибіотиках.

Всі амінокислоти в водних розчинах можуть існувати у вигляді біполярних іонів, причому їх сумарний заряд залежить від рН середовища. Величина рН, при якій сумарний заряд дорівнює нулю, називається ізоелектричної точкою. У ізоелектричної точці амінокислота є цвіттер-іоном, тобто аминная група у неї протоновану, а карбоксилом-ва - диссоциирована. У нейтральній області рН більшість амінокислот є цвіттер-іонами:

Амінокислоти не поглинають світло у видимій області спектра, ароматичні амінокислоти поглинають світло в УФ області спектра: триптофан і тирозин при 280 нм, фенілаланін - при 260 нм.

Для амінокислот характерні деякі хімічні реакції, що мають велике значення для лабораторної практики: кольорова Нінгідринова проба на α-аміногрупу, реакції, характерні для сульфгідрильних, фенольних та інших груп радикалів амінокислот, ацелірованіе і освіту підстав Шиффа по аминогруппам, етерифікація по карбоксильних груп.

Біологічна роль амінокислот:

1) є структурними елементами пептидів і білків, так звані Протеїногенні амінокислоти. До складу білків входять 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються в білки в про-процесі трансляції, деякі з них можуть бути фосфорильованій, ацілірованная або гідроксильованих;

2) можуть бути структурними елементами інших природних сполук - коферментів, жовчних кислот, антибіотиків;

3) є сигнальними молекулами. Деякі з амінокислот є нейромедиаторами або попередниками нейромедіаторів, гормонів і гістогормонов;

4) є найважливішими метаболітами, наприклад, деякі амінокислоти є попередниками алкалоїдів рослин, або служать донорами азоту, або є життєво важливими компонентами харчування.

Класифікація протеіногенних амінокислот заснована на будові і на полярності бічних ланцюгів:

1. Аліфатичні амінокислоти:

гліцин, гли, G, Gly

аланин, ала, А, Ala

валін, вал, V, Val *

лейцин, лей, L, Leu *

ізолейцин, мулі, I, Ile *

Ці амінокислоти не містять в бічному ланцюзі гетероатомов, циклічних угрупувань і характеризується чітко вираженою низькою полярністю.

цистеїн, цис, C, Cys

метіонін, мет, M, Met *

3. Ароматичні амінокислоти:

фенілаланін, фен, F, Phe *

тирозин, тир, Y, Tyr

триптофан, три, W, Trp *

гистидин, гис, H, His

Ароматичні амінокислоти містять мезомерного резонансно стабілізовані цикли. У цій групі тільки амінокислота фенілаланін проявляє низьку полярність, тирозин і триптофан характеризуються помітною, а гістидин - навіть високою полярністю. Гістидин може бути віднесений також до основних амінокислот.

4. Нейтральні амінокислоти:

серин, сер, S, Ser

треонин, тре, T, Thr *

аспарагин, аСН, N, Asn

глутамин, гЛН,Q, Gln

Нейтральні амінокислоти містять гідроксильні або карбоксамідну групи. Хоча амідні групи неіоногенних, молекули аспарагина і глута-міна високо полярні.

5. Кислі амінокислоти:

аспарагінова кислота (аспартат), асп, D, Asp

глутамінова кислота (глутамат), гли, E, Glu

Карбоксильні групи бічних ланцюгів кислих амінокислот повністю іонізовані у всьому діапазоні фізіологічних значень рН.

6. Основні амінокислоти:

лізин, л з, K, Lys *

аргінін, арг, R, Arg

Бічні ланцюга основних амінокислот повністю протоновану в нейтраль-ний області рН. Сильно основний і дуже полярної амінокислотою є аргінін, що містить гуанідинового угруповання.

7. Імінокіслота:

пролин, про, P, Pro

Бічна ланцюг пролина складається з пятичленного циклу, що включає α-вуглецевий атом і α-аміногрупу. Тому пролин, строго кажучи, є не аміно-, а імінокіслотой. Атом азоту в кільці є слабкою основою і не протоніруется при фізіологічних значеннях рН. Завдяки циклічної структурі пролин викликає вигини поліпептидного ланцюга, що дуже істотно для структури колагену.

Деякі з перерахованих амінокислот не можуть синтезуватися в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Це незамінні амінокислоти відзначені зірочками.

Як було зазначено вище, Протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких цінних біологічно активних молекул.

Два біогенних аміну β-аланін і цістеамін входять до складу коферменту А (коферменти - похідні водорозчинних вітамінів, що утворюють активний центр складних ферментів). β-Аланін утворюється шляхом декарбоксилювання аспарагінової кислоти, а цістеамін шляхом декарбоксилювання цистеїну:

β-аланін цістеамін

Залишок глутамінової кислоти входить до складу іншого коферменту - тетрагідрофолієвої кислоти, похідного вітаміну В с.

Іншими біологічно цінними молекулами є кон'югати жовчних кислот з амінокислотою гліцином. Ці кон'югати є більш сильними кислотами, ніж базові, утворюються в печінці і присутні в жовчі у вигляді солей.

глікохолевой кислота

Протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких антибіотиків - біологічно активних речовин, що синтезуються мікроорганізмами і пригнічують розмноження бактерій, вірусів і клітин. Найбільш відомими з них є пеніциліни і цефалоспорини, що складають групу β-лактамних антибіотиків і продуцірумие цвіллю роду Penicillium. Для них характерна наявність в структурі реакційноздатного β-лактамних кільця, за допомогою якого вони пригнічують синтез клітинних стінок грамнегативних мікроорганізмів.

загальна формула пеніцилінів

З амінокислот шляхом декарбоксилювання виходять біогенні аміни - нейромедіатори, гормони і гістогормони.

Амінокислоти гліцин і глутамат самі по собі є нейромедиаторами в центральній нервовій системі.

Похідними амінокислот також є алкалоїди - природні азотовмісні сполуки основного характеру, що утворюються в расті-пах. Дані сполуки є виключно активними фізіологічними сполуками, широко використовуються в медицині. Прикладами алкалоїдів можуть служити похідне фенілаланіну папаверин, ізохіноліновие алкалоїд маку снотворного (спазмолітик), і похідне триптофану фізостигмін, індольного алкалоїд з Калабар-ських бобів (антихолінестеразних препаратів):

папаверин фізостигмін

Амінокислоти є надзвичайно популярними об'єктами біотехнології. Існує безліч варіантів хімічного синтезу амінокислот, проте в результаті виходять рацемати амінокислот. Так як для харчової промисловості і медицини придатні тільки L-ізомери амінокислот, рацемічні суміші необхідно розділяти на енантіомери, що представляє серйозну проблему. Тому більш популярний біотехнологічний підхід: ферментативний синтез за допомогою іммобілізованих ферментів і мікробіологічний синтез за допомогою цілих мікробних клітин. В обох останніх випадках виходять чисті L-ізомери.

Амінокислоти використовуються як харчові добавки і компоненти кормів. Глутамінова кислота підсилює смак м'яса, валін і лейцин покращують смак хлібобулочних виробів, гліцин і цистеїн використовуються в якості антиоксидантів при консервуванні. D-триптофан може бути замінником цукру, так як у багато разів його солодше. Лізин додають в корм сільськогосподарським тваринам, так як більшість рослинних білків містить малу кількість незамінної амінокислоти лізину.

Амінокислоти широко використовуються в медичній практиці. Це такі амінокислоти як метіонін, гістидин, глутамінова і аспарагінова кислоти, гліцин, цистеїн, валін.

В останнє десятиліття амінокислоти почали додавати в косметичн-етичні засоби по догляду за шкірою і волоссям.

Хімічно модифіковані амінокислоти також широко використовуються в промисловості в якості поверхнево-активних речовин в синтезі полімерів, при виробництві миючих засобів, емульгаторів, добавок до палива.