Белтъчна структура. Протеин: структура и функция. Свойства на протеините Как се наричат ​​протеиновите молекули

Това са биополимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселиниса с ниско молекулно тегло органични съединениясъдържащи карбоксилни (-COOH) и аминни (-NH 2) групи, които са свързани към един и същ въглероден атом. Към въглеродния атом е прикрепена странична верига – радикал, който придава на всяка аминокиселина определени свойства.

Повечето аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа; тези аминокиселини се наричат неутрален... Има обаче и незаменими аминокиселини- с повече от една аминогрупа, и киселинни аминокиселини- с повече от една карбоксилна група.

Известно е, че в живите организми се намират около 200 аминокиселини, но само 20 от тях са част от протеините. Това са т.нар основнотоили протеиногененаминокиселини.

В зависимост от радикала основните аминокиселини се разделят на 3 групи:

1. Неполярни (аланин, метионин, валин, пролин, левцин, изолевцин, триптофан, фенилаланин);
2. Полярен незареден (аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин);
3. Заредени (аргинин, хистидин, лизин - положително; аспарагинова и глутаминова киселина - отрицателно).

Страничните вериги на аминокиселините (радикали) могат да бъдат хидрофобни и хидрофилни и дават на протеините съответните свойства.

В растенията всички незаменими аминокиселини се синтезират от първичните продукти на фотосинтезата. Човекът и животните не са в състояние да синтезират редица протеиногенни аминокиселини и трябва да ги получават готови заедно с храната. Тези аминокиселини се наричат ​​есенциални. Те включват лизин, валин, левцин, изолевцин, треонин, фенилаланин, триптофан, метионин; аргининът и хистидинът са незаменими за децата.

В разтвор аминокиселините могат да действат както като киселини, така и като основи, тоест те са амфотерни съединения. Карбоксилната група (-COOH) е способна да дарява протон, функциониращ като киселина, а аминната група (-NH2) приема протон, като по този начин проявява свойствата на база.

Аминогрупата на една аминокиселина е способна да реагира с карбоксилната група на друга аминокиселина. Получената молекула е дипептиди връзката —CO—NH— се нарича пептидна връзка.

В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа, а в другия край има свободна карбоксилна група. Поради това дипептидът може да прикрепя други аминокиселини към себе си, образувайки олигопептиди. Ако много аминокиселини (повече от 10) се комбинират по този начин, тогава полипептид.

Пептидите играят важна роля в организма. Много алигопептиди са хормони. Това са окситоцин, вазопресин, тиролиберин, тиротропин и др. Към олигопептидите се отнасят още брадикидин (пептид за болка) и някои опиати („естествени лекарства“ на човек), които изпълняват функцията за облекчаване на болката. Приемането на наркотици разрушава опиатната система на организма, така че зависимият без доза наркотици изпитва 1 силна болка – „оттегляне“, която нормално се отстранява от опиатите.

Олигопептидите включват някои антибиотици (например грамицидин S).

Много хормони (инсулин, адренокортикотропен хормон и др.), антибиотици (например грамицидин А), токсини (например дифтерийен токсин) са полипептиди.

Протеините са полипептиди, чиято молекула съдържа от 50 до няколко хиляди аминокиселини с молекулно тегло над 10 000.

Всеки протеин има своя специална пространствена структура в определена среда. При характеризиране на пространствената (триизмерна) структура се разграничават четири нива на организация на протеиновите молекули.

Първична структура- последователността на аминокиселините в полипептидната верига. Първичната структура е специфична за всеки протеин и се определя генетична информация, т.е. зависи от последователността на нуклеотидите в областта на ДНК молекулата, която кодира даден протеин. Всички свойства и функции на протеините зависят от първичната структура. Замяната на една единствена аминокиселина в протеиновите молекули или промяната на тяхното местоположение обикновено води до промяна във функцията на протеина. Тъй като съставът на протеините включва 20 вида аминокиселини, броят на вариантите на техните комбинации в пола и пептидната верига е наистина неограничен, което осигурява огромен брой видове протеини в живите клетки.

В живите клетки протеиновите молекули или техните отделни участъци не са удължена верига, а са усукани в спирала, наподобяваща удължена пружина (това е така наречената α-спирала) или сгънати в сгънат слой (β-слой). Вторична структуравъзниква от образуването водородни връзкимежду -CO- и -NH2-групи от две пептидни връзки в рамките на една полипептидна верига (спирална конфигурация) или между две полипептидни вериги (сгънати слоеве).

Кератиновият протеин има напълно α-спирална конфигурация. Това е структурен протеин на косата, козината, ноктите, ноктите, клюна, перата и рогата. Спирална вторична структура е характерна, освен кератина, за фибриларни (филаментозни) протеини като миозин, фибриноген, колаген.

В повечето протеини спираловидни и неспирални области на полипептидната верига се сгъват в триизмерна формация със сферична форма - глобула (характерно за глобуларните протеини). Глобула с определена конфигурация е третична структуракатерица. Третичната структура се стабилизира чрез йонни, водородни връзки, ковалентни дисулфидни връзки (които се образуват между серните атоми, които изграждат цистеин), както и хидрофобни взаимодействия. Най-важните при формирането на третичната структура са хидрофобните взаимодействия; В този случай протеинът се коагулира по такъв начин, че неговите хидрофобни странични вериги са скрити вътре в молекулата, тоест те са защитени от контакт с вода, а хидрофилните странични вериги, напротив, са изложени навън.

Много протеини с особено сложна структура се състоят от няколко полипептидни вериги, държани заедно в молекула чрез хидрофобни взаимодействия, както и от водород и йонни връзки- възниква кватернерна структура... Такава структура се намира например в глобуларния протеин хемоглобин. Неговата молекула се състои от четири отделни полипептидни субединици (протомери), разположени в третичната структура, и една непротеинова част - хем. Само в такава структура хемоглобинът е способен да изпълнява своята транспортна функция.

Под въздействието на различни химични и физични фактори (лечение с алкохол, ацетон, киселини, основи, висока температура, радиация, високо налягане и др.), третичната и кватернерната структура на протеина се променя поради разкъсване на водородни и йонни връзки . Процесът на нарушаване на естествената (естествена) структура на протеина се нарича денатурация... В този случай се наблюдава намаляване на разтворимостта на протеина, промяна във формата и размера на молекулите, загуба на ензимна активност и т. н. Процесът на денатурация понякога е обратим, тоест може да бъде придружено връщането към нормалните условия на околната среда. чрез спонтанно възстановяване на естествената структура на протеина. Този процес се нарича ренатурация. От това следва, че всички характеристики на структурата и функционирането на белтъчната макромолекула се определят от нейната първична структура.

По химичен състав протеините се разграничават, прости и сложни. ДА СЕ простовключват протеини, състоящи се само от аминокиселини, и сложен- съдържащи белтъчна част и небелтъчна (простатна) част - метални йони, въглехидрати, липиди и др. Простите протеини са кръвен серумен албумин, имуноглобулин (антитела), фибрин, някои ензими (трипсин) и др. Сложните протеини са всички протеолипиди и гликопротеини, хемоглобин, повечето ензими и др.

Функции на протеина

Структурни.

Протеините са част от клетъчните мембрани и клетъчните органели. Стени кръвоносни съдове, хрущялите, сухожилията, косата, ноктите, ноктите при висшите животни се състоят главно от протеини.

Каталитичен (ензимен).

Ензимните протеини катализират хода на всичко химична реакцияв организма. Те осигуряват разцепване хранителни веществав храносмилателния тракт, фиксация на въглерода по време на фотосинтезата, реакции на матричен синтез и др.

Транспорт.

Протеините са способни да свързват и пренасят различни вещества. Кръвният албумин транспортира мастни киселини, глобулини - метални йони и хормони. Хемоглобинът пренася кислород и въглероден диоксид.

Протеиновите молекули, които изграждат плазмената мембрана, участват в транспортирането на вещества в и извън клетката.

Защитен.

Извършва се от имуноглобулини (антитела) в кръвта, които осигуряват имунната защита на организма. Фибриногенът и тромбинът участват в съсирването на кръвта и предотвратяват кървенето.

Контрактилна.

Осигурява се от движението на нишките на протеини от актин и миозин един спрямо друг в мускулите и вътре в клетките. Плъзгането на микротубули, изградени от белтъка тубулин, се обяснява с движението на ресничките и флагела.

Регулаторна.

Много хормони са олигопептиди или протеини, например: инсулин, глюкагон, аденокортикотропен хормон и др.

Рецептор.

Някои протеини, вградени в клетъчната мембрана, са в състояние да променят структурата си в зависимост от действието на външната среда. Така се получават сигнали от външната среда и информацията се предава към клетката. Пример е фитохром- светлочувствителен протеин, който регулира фотопериодичната реакция на растенията, и opsin- съставна част родопсин, пигмент, намиращ се в клетките на ретината.

Както знаете, протеините са основата за произхода на живота на нашата планета. Но именно коацерватната капка, състояща се от пептидни молекули, стана основата за произхода на живите същества. Това не подлежи на съмнение, тъй като анализът на вътрешния състав на всеки представител на биомасата показва, че тези вещества присъстват във всичко: растения, животни, микроорганизми, гъби, вируси. Освен това те са много разнообразни и макромолекулни по природа.

Тези структури имат четири имена, всички те са синоними:

• протеини;
• протеини;
• полипептиди;
• пептиди.

Протеинови молекули

Техният брой е наистина неизчислим. Освен това всички протеинови молекули могат да бъдат разделени на две големи групи:

• прости - състоят се само от аминокиселинни последователности, свързани с пептидни връзки;
• комплекс - структурата и структурата на протеина се характеризират с допълнителни протолитични (протетични) групи, наричани още кофактори.

Освен това сложните молекули също имат своя собствена класификация.

Градуиране на сложни пептиди

1. Гликопротеините са тясно свързани протеинови и въглехидратни съединения. Протетичните групи от мукополизахариди са вплетени в структурата на молекулата.
2. липопротеини - комплексно съединениеот протеини и липиди.
3. Металопротеините - метални йони (желязо, манган, мед и други) действат като протетична група.
4. Нуклеопротеини - връзката между протеина и нуклеиновите киселини (ДНК, РНК).
5. Фосфопротеини - конформацията на протеина и остатъка от фосфорна киселина.
6. Хромопротеините са много подобни на металопротеините, но елементът, който е част от протетичната група, е цял цветен комплекс (червено - хемоглобин, зелено - хлорофил и т.н.).

За всяка разглеждана група структурата и свойствата на протеините са различни. Функциите, които изпълняват, също варират в зависимост от вида на молекулата.

Химическа структура на протеините

От тази гледна точка протеините са дълга, масивна верига от аминокиселинни остатъци, които са свързани помежду си чрез специфични връзки, наречени пептидни връзки. Разклоненията - радикали - напускат страничните структури на киселините. Тази структура на молекулата е открита от Е. Фишер в началото на XXI век.

По-късно протеините, структурата и функцията на протеините са проучени по-подробно. Стана ясно, че има само 20 аминокиселини, които формират структурата на пептида, но те могат да бъдат комбинирани по различни начини. Оттук и разнообразието от полипептидни структури. Освен това протеините са способни да претърпят редица химични трансформации в процеса на живот и изпълнение на функциите си. В резултат на това те променят структурата си и се появява напълно нов тип връзка.

За да разрушите пептидната връзка, тоест да нарушите протеина, структурата на веригите, трябва да изберете много тежки условия (действието на високи температури, киселини или основи, катализатор). Това се дължи на високата якост в молекулата, а именно в пептидната група.

Откриването на протеиновата структура в лаборатория се извършва с помощта на биуретна реакция - въздействие върху прясно утаения полипептид (II). Комплексът от пептидната група и медния йон дава ярък лилав цвят.

Има четири основни структурни организации, всяка от които има свои собствени структурни характеристики на протеините.

Организационни нива: първична структура

Както бе споменато по-горе, пептидът е последователност от аминокиселинни остатъци със или без включвания, коензими. Така че първичната се нарича такава структура на молекула, която е естествена, естествена, наистина са аминокиселини, свързани с пептидни връзки, и нищо друго. Тоест, полипептидът е линеен. В същото време структурните особености на протеините от този вид са във факта, че такава комбинация от киселини е решаваща за изпълнението на функциите на протеиновата молекула. Поради наличието на тези характеристики е възможно не само да се идентифицира пептидът, но и да се предскажат свойствата и ролята на напълно нов, който все още не е открит. Примери за пептиди с естествена първична структура са инсулин, пепсин, химотрипсин и други.

Вторична конформация

Структурата и свойствата на протеините в тази категория варират до известна степен. Такава структура може да се образува първоначално от природата или когато първичната е изложена на тежка хидролиза, температура или други условия.

Тази конформация има три разновидности:

1. Гладки, правилни, стереорегулярни завои, изградени от аминокиселинни остатъци, които се усукват около главната ос на връзката. Те се държат заедно само от тези, които възникват между кислорода на една пептидна група и водорода на друга. Освен това структурата се счита за правилна поради факта, че завоите се повтарят равномерно на всеки 4 връзки. Такава структура може да бъде както лява, така и дясна. Но в повечето от известните протеини преобладава правовъртящият се изомер. Такива конформации обикновено се наричат ​​алфа структури.
2. Съставът и структурата на протеините от следващия тип се различават от предишния по това, че водородните връзки се образуват не между остатъци, съседни на едната страна на молекулата, а между значително отдалечени и на достатъчно голямо разстояние. Поради тази причина цялата структура приема формата на няколко вълнообразни, змиевидни полипептидни вериги. Има една характеристика, която протеинът трябва да проявява. Структурата на аминокиселините на клоните трябва да бъде възможно най-къса, като глицин или аланин, например. Този тип вторична конформация се нарича бета листове за способността да се слепват, когато образуват обща структура.
3. Биологията се отнася до третия тип протеинова структура като сложни, разпръснати, неуредени фрагменти, които нямат стереорегулярност и са способни да променят структурата под влияние на външни условия.

Не са идентифицирани примери за протеини с вторична структура по природа.

Висше образование

Това е доста сложна конформация, наречена "глобула". Какво представлява такъв протеин? Неговата структура се основава на вторична структура, но се добавят нови видове взаимодействия между атомите на групите и цялата молекула изглежда се сгъва, като по този начин се фокусира върху факта, че хидрофилните групи са насочени вътре в глобулата, а хидрофобните едни - навън.

Това обяснява заряда на протеинова молекула в колоидни водни разтвори. Какви видове взаимодействия има?

1. Водородните връзки - остават непроменени между същите части като във вторичната структура.
2. взаимодействия - възникват при разтваряне на полипептид във вода.
3. Йонно привличане - образува се между различно заредени групи от аминокиселинни остатъци (радикали).
4. Ковалентните взаимодействия са способни да се образуват между специфични киселинни места - цистеинови молекули, или по-скоро техните опашки.

По този начин съставът и структурата на протеините с третична структура могат да бъдат описани като полипептидни вериги, нагънати в глобули, които запазват и стабилизират своята конформация поради различни видове химични взаимодействия. Примери за такива пептиди: фосфоглицерат киназа, tRNA, алфа-кератин, копринен фиброин и други.

Кватернерна структура

Това е една от най-сложните глобули, които образуват протеините. Структурата и функциите на протеините от този вид са много многостранни и специфични.

Какво представлява такава конформация? Това са няколко (в някои случаи десетки) големи и малки полипептидни вериги, които се образуват независимо една от друга. Но след това, поради същите взаимодействия, които разглеждахме за третичната структура, всички тези пептиди се усукват и преплитат един с друг. Така се получават сложни конформационни глобули, които могат да съдържат метални атоми, липидни групи и въглехидратни. Примери за такива протеини: ДНК полимераза, протеинова обвивка на тютюневия вирус, хемоглобин и други.

Всички разглеждани от нас пептидни структури имат свои методи за идентификация в лабораторни условия, базирани на съвременни възможностиизползването на хроматография, центрофугиране, електронна и оптична микроскопия и високи компютърни технологии.

Изпълнени функции

Структурата и функцията на протеините са тясно свързани помежду си. Тоест всеки пептид играе специфична роля, уникална и специфична. Има и такива, които са способни да извършват няколко значими операции в една жива клетка наведнъж. Въпреки това е възможно да се обобщят основните функции на протеиновите молекули в организмите на живите същества:

1. Осигуряване на движение. Едноклетъчните организми, или органели, или някои видове клетки са способни на движение, свиване, движение. Това се осигурява от протеини, които са част от структурата на техния двигателен апарат: реснички, флагела, цитоплазмена мембрана. Ако говорим за клетки, които не са в състояние да се движат, тогава протеините могат да допринесат за тяхното свиване (мускулен миозин).
2. Хранителна или резервна функция. Това е натрупване на протеинови молекули в яйца, ембриони и семена на растения за по-нататъшно попълване на липсващите хранителни вещества. Когато се разцепват, пептидите дават аминокиселини и биологично активни вещества, които са необходими за нормалното развитие на живите организми.
3. Енергийна функция. Освен въглехидратите, протеините също могат да дадат сила на тялото. При разлагането на 1 g пептид се отделят 17,6 kJ полезна енергия под формата на аденозин трифосфорна киселина (АТФ), която се изразходва за жизненоважни процеси.
4. Сигнал и То се състои в осъществяването на внимателен контрол върху протичащите процеси и предаването на сигнали от клетките към тъканите, от тях към органите, от последните към системите и т.н. Типичен пример е инсулинът, който стриктно фиксира количеството глюкоза в кръвта.
5. Рецепторна функция. Извършва се чрез промяна на конформацията на пептида от едната страна на мембраната и включване на другия край в преструктурирането. В този случай сигналът се предава и необходимата информация... Най-често такива протеини се вграждат в цитоплазмената мембрана на клетките и упражняват строг контрол върху всички вещества, преминаващи през нея. Те също така ви предупреждават за химически и физически промени в околната среда.
6. Транспортна функция на пептидите. Осъществява се от канални протеини и протеини носители. Тяхната роля е очевидна – транспортирането на необходимите молекули до места с ниска концентрация от части с висока. Типичен пример е транспортирането на кислород и въглероден диоксид през органи и тъкани от протеина хемоглобин. Те също така осъществяват доставката на съединения с ниско молекулно тегло през клетъчната мембрана вътре.
7. Структурна функция. Един от най-важните от тези, които протеинът изпълнява. Структурата на всички клетки, техните органели се осигуряват именно от пептиди. Те, като рамка, определят формата и структурата. Освен това те също го поддържат и го модифицират, ако е необходимо. Следователно, за растеж и развитие всички живи организми се нуждаят от протеини в диетата си. Тези пептиди включват еластин, тубулин, колаген, актин, кератин и други.
8. Каталитична функция. Извършва се от ензими. Многобройни и разнообразни, те ускоряват всички химични и биохимични реакции в организма. Без тяхно участие една обикновена ябълка в стомаха може да се усвои само за два дни, с голяма вероятност от гниене. Под въздействието на каталаза, пероксидаза и други ензими този процес отнема два часа. Като цяло благодарение на тази роля на протеините се осъществяват анаболизмът и катаболизмът, тоест пластичните и

Защитна роля

Има няколко вида заплахи, от които протеините са предназначени да предпазват тялото.

Първо, травматични реагенти, газове, молекули, вещества с различен спектър на действие. Пептидите могат да влизат в химично взаимодействие, превръщайки се в безвредна форма или просто неутрализирайки.

Второ, има физическа заплаха от рани - ако протеинът фибриноген не се трансформира във фибрин на мястото на нараняване навреме, тогава кръвта няма да се коагулира, което означава, че няма да се получи запушване. Тогава, напротив, имате нужда от плазминовия пептид, който е в състояние да разтвори съсирека и да възстанови пропускливостта на съда.

Трето, заплаха за имунитета. Структурата и значението на протеините, които формират имунната защита, са изключително важни. Антителата, имуноглобулините, интерфероните са всички важни и значими елементи на човешката лимфна и имунна система. Всяка чужда частица, вредна молекула, мъртва част от клетка или цяла структура незабавно се изследва от пептидното съединение. Ето защо човек може самостоятелно, без помощта на лекарства, да се предпазва ежедневно от инфекции и прости вируси.

Физически свойства

Структурата на клетъчния протеин е много специфична и зависи от изпълняваната функция. И тук физични свойствавсички пептиди са сходни и се свеждат до следните характеристики.

1. Молекулно тегло - до 1 000 000 далтона.
2. Колоидните системи се образуват във воден разтвор. Там структурата придобива заряд, който може да варира в зависимост от киселинността на средата.
3. Когато са изложени на тежки условия (радиация, киселина или алкали, температура и т.н.), те са в състояние да преминат към други нива на конформации, тоест денатуриране. Този процес е необратим в 90% от случаите. Има обаче и обратно изместване – ренатурация.

Това са основните свойства на физическите характеристики на пептидите.

катерици- високомолекулни органични съединения, състоящи се от α-аминокиселинни остатъци.

V протеинов съставвключва въглерод, водород, азот, кислород, сяра. Някои протеини образуват комплекси с други молекули, съдържащи фосфор, желязо, цинк и мед.

Протеините имат високо молекулно тегло: яйчен албумин - 36 000, хемоглобин - 152 000, миозин - 500 000. За сравнение: молекулното тегло на алкохола е 46, оцетната киселина е 60, бензола е 78.

Аминокиселинен състав на протеините

катерици- непартидни полимери, мономерите на които са α-аминокиселини... Обикновено 20 вида α-аминокиселини се наричат ​​протеинови мономери, въпреки че повече от 170 от тях са открити в клетките и тъканите.

В зависимост от това дали аминокиселините могат да се синтезират в човешкото тяло и други животни, се прави разлика между: несъществени аминокиселини- може да се синтезира; незаменими аминокиселини- не могат да бъдат синтезирани. Незаменимите аминокиселини трябва да се приемат с храната. Растенията синтезират всички видове аминокиселини.

Зависи от аминокиселинен състав, протеините са: пълноценни- съдържат целия набор от аминокиселини; по-нисък- някои аминокиселини липсват в състава им. Ако протеините се състоят само от аминокиселини, те се наричат просто... Ако протеините съдържат освен аминокиселини и неаминокиселинен компонент (протетична група), те се наричат комплекс... Протетичната група може да бъде представена от метали (металопротеини), въглехидрати (гликопротеини), липиди (липопротеини), нуклеинови киселини (нуклеопротеини).

Всичко аминокиселините съдържат: 1) карбоксилна група (-COOH), 2) амино група (-NH 2), 3) радикал или R-група (останалата част от молекулата). Структурата на радикала е различна за различните видове аминокиселини. В зависимост от броя на аминогрупите и карбоксилните групи, които изграждат аминокиселините, има: неутрални аминокиселини имащи една карбоксилна група и една аминогрупа; незаменими аминокиселиниимащи повече от една аминогрупа; киселинни аминокиселинис повече от една карбоксилна група.

Аминокиселините са амфотерни съединения, тъй като в разтвор те могат да действат както като киселини, така и като основи. V водни разтвориаминокиселините съществуват в различни йонни форми.

Пептидна връзка

Пептиди — органична материясъстоящ се от аминокиселинни остатъци, свързани с пептидна връзка.

Образуването на пептиди се получава в резултат на реакцията на кондензация на аминокиселини. Когато аминогрупата на едната аминокиселина взаимодейства с карбоксилната група на другата, между тях възниква ковалентна връзка азот-въглерод, която се нарича пептид... В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци, които изграждат пептида, се прави разлика между дипептиди, трипептиди, тетрапептидии т.н. Образуването на пептидна връзка може да се повтори многократно. Това води до образование полипептиди... В единия край на пептида има свободна аминогрупа (наречена N-край), а в другия край, свободна карбоксилна група (наречена С-край).

Пространствена организация на протеиновите молекули

Изпълнението на определени специфични функции от протеините зависи от пространствената конфигурация на техните молекули; освен това е енергийно неблагоприятно за клетката да поддържа протеините в разгъната форма, под формата на верига, следователно полипептидните вериги се сгъват, придобивайки определена триизмерна структура или конформация. Разпределете 4 нива пространствена организация на протеините.

Първична протеинова структура- последователността на подреждането на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига, която изгражда протеиновата молекула. Връзката между аминокиселините е пептидна.

Ако една протеинова молекула се състои само от 10 аминокиселинни остатъка, тогава броят на теоретично възможните варианти на протеинови молекули, които се различават по реда на редуване на аминокиселини, е 10 20. С 20 аминокиселини можете да съставите още по-разнообразни комбинации от тях. В човешкото тяло са открити около десет хиляди различни протеини, които се различават както един от друг, така и от протеините на други организми.

Това е първичната структура на протеиновата молекула, която определя свойствата на протеиновите молекули и тяхната пространствена конфигурация. Замяната само на една аминокиселина с друга в полипептидната верига води до промяна в свойствата и функциите на протеина. Например, замяната на шестата глутаминова аминокиселина с валин в β-субединицата на хемоглобина води до факта, че молекулата на хемоглобина като цяло не може да изпълнява основната си функция - транспорт на кислород; в такива случаи човек развива заболяване - сърповидно-клетъчна анемия.

Вторична структура- подредено сгъване на полипептидната верига в спирала (прилича на удължена пружина). Завоите на спиралата са подсилени от водородни връзки, които възникват между карбоксилни групи и аминогрупи. Почти всички CO и NH групи участват в образуването на водородни връзки. Те са по-слаби от пептидните, но, като се повтарят многократно, придават стабилност и твърдост на тази конфигурация. На нивото на вторичната структура има протеини: фиброин (коприна, паяжина), кератин (коса, нокти), колаген (сухожилия).

Третична структура- нагъване на полипептидни вериги в глобули, в резултат на появата на химични връзки (водородни, йонни, дисулфидни) и установяване на хидрофобни взаимодействия между радикалите на аминокиселинните остатъци. Основната роля в образуването на третичната структура играят хидрофилно-хидрофобните взаимодействия. Във водните разтвори хидрофобните радикали са склонни да се скрият от водата, групиращи се вътре в глобула, докато хидрофилните радикали, в резултат на хидратация (взаимодействие с водни диполи), са склонни да бъдат на повърхността на молекулата. В някои протеини третичната структура се стабилизира чрез дисулфидни ковалентни връзки между серните атоми на два цистеинови остатъка. На нивото на третичната структура има ензими, антитела и някои хормони.

Кватернерна структурахарактерни за сложните протеини, чиито молекули са образувани от две или повече глобули. Субединиците се задържат в молекулата чрез йонни, хидрофобни и електростатични взаимодействия. Понякога, по време на образуването на кватернерна структура, между субединиците възникват дисулфидни връзки. Най-изследваният протеин с кватернерна структура е хемоглобин... Образува се от две α-субединици (141 аминокиселинни остатъка) и две β-субединици (146 аминокиселинни остатъка). С всяка субединица е свързана хемова молекула, съдържаща желязо.

Ако по някаква причина пространствената конформация на протеините се отклонява от нормалното, протеинът не може да изпълнява функциите си. Например, лудата крава (спонгиформна енцефалопатия) се причинява от анормална конформация на приони, повърхностните протеини на нервните клетки.

Свойства на протеини

Аминокиселинният състав, структурата на протеиновата молекула го определят Имоти... Протеините съчетават основни и киселинни свойства, определени от аминокиселинните радикали: толкова повече киселинни аминокиселинив протеина, толкова по-изразени са неговите киселинни свойства. Способността да се дава и прикрепя H + се определя от буферни свойства на протеините; един от най-мощните буфери е хемоглобинът в еритроцитите, който поддържа pH на кръвта на постоянно ниво. Има разтворими протеини (фибриноген), има неразтворими протеини, които изпълняват механични функции (фиброин, кератин, колаген). Има активни протеини химически(ензимите) са химически неактивни, устойчиви на различни условия на околната среда и изключително нестабилни.

Външни фактори (топлина, ултравиолетова радиация, тежки метали и техните соли, промени в pH, радиация, дехидратация)

може да причини нарушаване на структурната организация на протеиновата молекула. Процесът на загуба на триизмерната конформация, присъща на дадена протеинова молекула, се нарича денатурация... Денатурацията се причинява от разрушаването на връзките, които стабилизират определена протеинова структура. Първоначално се прекъсват най-слабите връзки, а при по-тежки условия дори по-силните. Следователно, първо се губи кватернерът, след това третичните и вторичните структури. Промяната в пространствената конфигурация води до промяна в свойствата на протеина и в резултат на това прави невъзможно протеинът да изпълнява своите характеристики биологични функции... Ако денатурацията не е придружена от разрушаване на първичната структура, тогава може да бъде обратимо, в този случай настъпва самовъзстановяване на конформацията, присъща на протеина. Например, мембранните рецепторни протеини претърпяват такава денатурация. Процесът на възстановяване на протеиновата структура след денатурация се нарича ренатурация... Ако възстановяването на пространствената конфигурация на протеина е невъзможно, тогава се нарича денатурация необратими.

Функции на протеина

Функция	Примери и обяснения
Строителство	Протеините участват в образуването на клетъчни и извънклетъчни структури: те са част от клетъчните мембрани (липопротеини, гликопротеини), косата (кератин), сухожилията (колаген) и др.
Транспорт	Кръвният протеин хемоглобин свързва кислорода и го транспортира от белите дробове до всички тъкани и органи, а от тях пренася въглеродния диоксид към белите дробове; съставът на клетъчните мембрани включва специални протеини, които осигуряват активно и строго селективно пренасяне на определени вещества и йони от клетката към външната среда и обратно.
Регулаторна	Протеиновите хормони участват в регулирането на метаболитните процеси. Например, хормонът инсулин регулира нивата на кръвната глюкоза, насърчава синтеза на гликоген и увеличава образуването на мазнини от въглехидратите.
Защитен	В отговор на проникването на чужди протеини или микроорганизми (антигени) в тялото се образуват специални протеини – антитела, които могат да ги свързват и неутрализират. Фибринът, образуван от фибриноген, помага за спиране на кървенето.
Мотор	Съкратителните протеини актин и миозин осигуряват мускулна контракция при многоклетъчни животни.
Сигнал	Протеиновите молекули са вградени в повърхностната мембрана на клетката, способни да променят своята третична структура в отговор на действието на факторите на околната среда, като по този начин осъществяват приемането на сигнали от външната среда и предаването на команди към клетката.
Съхранение	В тялото на животните протеините по правило не се съхраняват, с изключение на яйчен албумин, млечен казеин. Но благодарение на протеините в тялото някои вещества могат да се съхраняват в резерв, например по време на разграждането на хемоглобина желязото не се отделя от тялото, а се съхранява, образувайки комплекс с протеина феритин.
Енергия	Когато 1 g протеин се разгради до крайни продукти, се освобождават 17,6 kJ. Протеините първо се разграждат до аминокиселини, а след това до крайните продукти - вода, въглероден двуокиси амоняк. Въпреки това, като източник на енергия, протеините се използват само когато се изразходват други източници (въглехидрати и мазнини).
Каталитичен	Един от основни функциипротеини. Снабден с протеини - ензими, които ускоряват биохимичните реакции в клетките. Например рибулоза бифосфат карбоксилазата катализира фиксирането на CO 2 по време на фотосинтезата.

Ензими

Ензими, или ензими, е специален клас протеини, които са биологични катализатори. Благодарение на ензимите биохимичните реакции протичат с огромна скорост. Скоростта на ензимните реакции е десетки хиляди пъти (а понякога и в милиони) по-висока от скоростта на реакциите, включващи неорганични катализатори. Веществото, върху което действа ензимът, се нарича субстрат.

Ензими - глобуларни протеини структурни особеностиензимите могат да бъдат разделени на две групи: прости и сложни. Прости ензимиса прости протеини, т.е. се състои само от аминокиселини. Комплексни ензимиса сложни протеини, т.е. в допълнение към протеиновата част, те включват група от непротеинова природа - кофактор... За някои ензими витамините действат като кофактори. В ензимната молекула се секретира специална част, наречена активен център. Активен център- малка част от ензима (от три до дванадесет аминокиселинни остатъка), където субстратът или субстратите се свързват, за да образуват комплекс ензим-субстрат. След завършване на реакцията комплексът ензим-субстрат се разлага на ензим и реакционен(и) продукт(и). Някои ензими имат (с изключение на активните) алостерични центрове- местата, към които са прикрепени регулаторите на ензимната скорост ( алостерични ензими).

Реакциите на ензимната катализа се характеризират с: 1) висока ефективност, 2) строга селективност и посока на действие, 3) специфичност на субстрата, 4) фина и прецизна регулация. Субстратната и реакционната специфичност на реакциите на ензимната катализа се обяснява с хипотезите на Е. Фишер (1890) и Д. Кошланд (1959).

Е. Фишър (хипотеза за "ключ-ключа")предполага, че пространствените конфигурации на активния център на ензима и субстрата трябва точно да съответстват една на друга. Субстратът се сравнява с "ключ", ензимът се сравнява с "ключалка".

Д. Кошланд (хипотеза "ръкавица")предполага, че пространственото съответствие на структурата на субстрата и активния център на ензима се създава само в момента на тяхното взаимодействие един с друг. Тази хипотеза се нарича още хипотезата за индуцираното съответствие.

Скоростта на ензимните реакции зависи от: 1) температура, 2) концентрация на ензима, 3) концентрация на субстрата, 4) pH. Трябва да се подчертае, че тъй като ензимите са протеини, тяхната активност е най-висока при физиологично нормални условия.

Повечето ензими могат да работят само при температури между 0 и 40 ° C. В тези граници скоростта на реакцията се увеличава около 2 пъти с повишаване на температурата на всеки 10 ° C. При температури над 40 ° C протеинът претърпява денатурация и ензимната активност намалява. При температури, близки до точката на замръзване, ензимите се инактивират.

С увеличаване на количеството на субстрата скоростта на ензимната реакция се увеличава, докато броят на молекулите на субстрата стане равен на броя на ензимните молекули. При по-нататъшно увеличаване на количеството на субстрата скоростта няма да се увеличи, тъй като активните центрове на ензима са наситени. Увеличаването на концентрацията на ензима води до повишаване на каталитичната активност, тъй като по-голям брой молекули на субстрата претърпяват трансформации за единица време.

За всеки ензим има оптимална стойност на pH, при която той проявява максимална активност (пепсин - 2,0, слюнчена амилаза - 6,8, панкреатична липаза - 9,0). При по-високи или по-ниски стойности на рН активността на ензима намалява. При резки промени в рН ензимът денатурира.

Скоростта на работа на алостеричните ензими се регулира от вещества, които се свързват с алостеричните центрове. Ако тези вещества ускорят реакцията, те се наричат активаториако забавят - инхибитори.

Ензимна класификация

По вида на катализираните химични трансформации ензимите се разделят на 6 класа:

1. оксиредуктаза(прехвърляне на водородни атоми, кислород или електрони от едно вещество към друго - дехидрогеназа),
2. трансферази(прехвърляне на метилова, ацилова, фосфатна или аминогрупа от едно вещество в друго - трансаминаза),
3. хидролази(реакции на хидролиза, при които от субстрата се образуват два продукта - амилаза, липаза),
4. lyases(нехидролитично прикрепване към субстрата или елиминиране на група атоми от него, докато C-C, C-N, C-O, C-S връзките - декарбоксилаза могат да бъдат разкъсани),
5. изомераза(вътремолекулно пренареждане - изомераза),
6. лигази(свързването на две молекули в резултат на образуването на C-C, C-N, C-O, C-S връзки - синтетаза).

Класовете от своя страна се подразделят на подкласове и подкласове. В настоящата международна класификация всеки ензим има специфичен шифър, състоящ се от четири числа, разделени с точки. Първото число е класът, второто е подкласът, третото е под-подкласът, четвъртото е поредният номер на ензима в този подклас, например аргиназният шифър е 3.5.3.1.

Отидете на лекции номер 2"Структура и функция на въглехидратите и липидите"

Отидете на лекции No4"Структура и функция на АТФ нуклеиновите киселини"

Органична материя.Съставът на живите организми, освен неорганични, включва и различни органични вещества. Органичната материя на живите същества се формира преди всичко от четири химични елементиНаречен биогенни: въглерод, водород, кислород и азот. В състава на протеините към тези елементи се добавя сяра, а в нуклеиновите киселини - фосфор.

Разнообразието от органична материя до голяма степен се определя от въглерода. Този елемент, поради своите уникални свойства, е химическа основаживот. Той може да формира ковалентни връзкис много атоми и техните групи, образуващи вериги, пръстени, които съставляват скелета с различен състав, структура, дължина и форма органични молекули... От тях, от своя страна, сложни химични съединения, различаващи се по структура и функция. Основната причина за разнообразието на органичните молекули е не толкова разликата в съставните им атоми, а по-скоро различният ред на тяхното разположение в молекулата.

Концепцията за биополимери.В живия организъм органичната материя е представена или от малки молекули с относително ниско молекулно тегло, или от големи макромолекули. Съединенията с ниско молекулно тегло включват аминокиселини, захари, органични киселини, алкохоли, витамини и др.

Протеините, полизахаридите и нуклеиновите киселини са предимно структури с голямо молекулно тегло. Затова се наричат макромолекули(от гръцки. макрос- голям). По този начин, молекулното тегло на повечето протеини варира от 5000 до 1 000 000. Органични съединения с високо молекулно тегло - протеини, нуклеинова киселина, полизахариди, чиито молекули се състоят от Голям бройеднакви или различни химическа структураповтарящи се връзки се наричат биополимери(от гръцки. биос- живот и политика- многобройни). Прости молекулисе наричат ​​остатъците, от които са съставени биополимерите мономери... Мономери на протеините са аминокиселини, полизахариди - монозахариди, нуклеинови киселини - нуклеотиди. Макромолекулите съставляват около 90% от сухата маса на клетката.

Тази глава разглежда и трите класа макромолекули и техните мономерни единици. Към съображенията се добавят и липидите - молекули, обикновено много по-малки от биополимерите, но също така изпълняващи функции в тялото.

Специална група органични вещества са биологично активни вещества: ензими, хормони, витамини и др. Те са разнообразни по структура; влияят на метаболизма и преобразуването на енергия.

В клетките на различни групи организми съдържанието на определени органични съединения е различно. Например, протеините и мазнините преобладават в животинските клетки, докато въглехидратите преобладават в растителните клетки. Въпреки това, в различни клеткинякои органични съединения изпълняват подобни функции.

Протеини.В живите организми протеините играят водеща роля сред макромолекулите по отношение на тяхното функционално значение. Протеините в много организми също преобладават количествено. И така, в организма на животните те съставляват 40-50%, в организма на растенията - 20-35% от тяхната суха маса. Протеините са хетерополимери, чиито мономери са аминокиселини.

Аминокиселините са градивните елементи на протеиновите молекули.Аминокиселини - органични съединения, съдържащи както аминогрупа (-NН), която се характеризира с основни свойства, така и карбоксилна група (-СООН) с киселинни свойства... Аминогрупата и карбоксилната група са свързани към един и същ въглероден атом (фиг.). На тази основа всички аминокиселини са подобни една на друга. Повечето протеин-образуващи аминокиселини имат една карбоксилна група и една аминогрупа; тези аминокиселини се наричат неутрален.

Част от молекула, наречена радикален (R) различните аминокиселини имат различна структура (фиг.). Радикалът в различните аминокиселини може да бъде неполярен или полярен (зареден или незареден), хидрофобен или хидрофилен, което придава на протеините определени свойства. Освен неутрални има незаменими аминокиселини- с повече от една аминогрупа, и киселинни аминокиселини- с повече от една карбоксилна група. Наличието на допълнителна амино или хидроксилна група влияе върху свойствата на радикала. Всички свойства на аминокиселинните радикали играят решаваща роля при формирането на пространствената структура на протеина.

Общ бройИзвестни са около 200 аминокиселини и само 20 вида участват в образуването на естествени протеини. Тези аминокиселини се наричат образуващи протеини(таблица 2; таблицата показва пълните и съкратените имена на аминокиселини, не за запомняне).

Таблица 2. Основни аминокиселини и техните съкращения

Растенията и бактериите могат да синтезират всички необходими аминокиселини от първичните продукти на фотосинтезата. Човекът и животните не са в състояние да синтезират всички аминокиселини, поради което т.нар незаменими аминокиселините трябва да се приемат готови с храна.

Незаменими аминокиселини за хората са: лизин, валин, левцин, изолевцин, треонин, фенилаланин, триптофани метионин; са незаменими и за децата аргинини хистидин. Нар. хранителните протеини, съдържащи всички незаменими аминокиселини пълноценен, За разлика от по-нисъкпри които липсват определени незаменими аминокиселини.

Наличието както на основни, така и на киселинни групи в една аминокиселина определя тяхната амфотерност и висока реактивност. Амино група

(–NH2) на една аминокиселина е в състояние да взаимодейства с карбоксилната група (–COOH) на друга аминокиселина за освобождаване на водна молекула. Получената молекула е дипептид (фиг.), а връзката -CO-NH- се нарича пептид... В единия край на дипептидната молекула има свободна аминогрупа и в другия карбоксилна група. Благодарение на това дипептидът може да свързва други аминокиселини със себе си, образувайки олигопептиди... Ако по този начин са свързани много аминокиселини (повече от десет), тогава се образува дълга верига - полипептид.

Пептидите играят важна роля в организма. Много олиго- и полипептиди са хормони, антибиотици, токсини.

Олигопептидите включват, например, хормоните на хипофизата окситоцин и вазопресин, както и брадикинин (пептид за болка) и някои опиати („естествени лекарства“ при хората), които осигуряват облекчаване на болката. Редовната употреба Употребата на наркотици е много опасна, тя разрушава опиатната система на тялото, така че зависимият без доза наркотици изпитва силна болка - "оттегляне". Олигопептидите включват някои антибиотици, като грамицидин S.

Хормоните (инсулин, адренокортикотропен хормон и др.), антибиотиците (грамицидин А), токсините (дифтерийен токсин) също са полипептиди.

Полипептидните вериги са много дълги и включват голямо разнообразие от комбинации от аминокиселини. Полипептидите, чиято молекула съдържа от 50 до няколко хиляди аминокиселинни остатъци с молекулно тегло над 6000, се наричат ​​протеини.

Всеки специфичен протеин се характеризира със строго постоянен състав и последователност от аминокиселинни остатъци.

Нивата на организация на протеиновата молекула.Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми – конформации, които представляват четирите нива на тяхната организация (фиг.)

Верига от много аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки е първична структурапротеинова молекула. Това е най-важната структура, тъй като определя нейната форма, свойства и функция. Други видове структури се създават въз основа на първичната структура. Именно тази структура е кодирана в молекулата на ДНК. Всеки отделен протеин в тялото има уникална първична структура. Всички молекули на определен индивидуален протеин (например албумин) имат еднакво редуване на аминокиселинни остатъци, което отличава албумина от всеки друг отделен протеин. Разнообразието на първичната структура се определя от състава, броя и последователността на аминокиселинните остатъци в полипептидната верига.

Вторична структура протеини възниква в резултат на образуването на водородни връзки между водородния атом на NH-групите и кислородния атом на СО-групите на различни аминокиселинни остатъци от полипептидната верига. В този случай полипептидната верига е усукана в спирала. Въпреки че водородните връзки са слаби, поради значителното си количество, те осигуряват стабилността на тази структура. Кератиновите протеинови молекули имат напълно спираловидна конфигурация. Той е структурен протеин на косата, вълната, ноктите, перата и рогата; той е част от външния слой на кожата на гръбначните животни. В допълнение към кератина, спирална вторична структура е характерна за фибриларни (филаментозни) протеини като миозин, фибриноген, колаген.

Вторичната структура на протеина, в допълнение към спирала, може да бъде представена от нагънат слой. В нагънатия слой няколко полипептидни вериги (или участъци от една полипептидна верига) лежат успоредно, образувайки плоска конфигурация, нагъната като акордеон (фиг. Б6). Вторичната структура под формата на нагънат слой има например протеин фиброин, който съставлява по-голямата част от копринените влакна, секретирани от копринените екскретиращи жлези на гъсеницата на копринената буба по време на тъкането на пашкули.

Третична структурасъздаден от S-S връзки ("дисулфидни мостове") между цистеинови остатъци (аминокиселина, съдържаща сяра), както и водородни, йонни и други взаимодействия. Третичната структура определя специфичността на протеиновите молекули, тяхната биологична активност. Протеини като миоглобин (протеин, който се намира в мускулите; участва в създаването на кислородни резерви), трипсин (ензим, който разгражда протеините в червата) имат третична структура.

В някои случаи няколко полипептидни вериги с третична структура се комбинират в един комплекс, като по този начин се образува кватернерна структура... В него протеиновите субединици не са ковалентно свързани, а силата се осигурява от взаимодействието на слаби междумолекулни сили. Например, кватернерна структура е характерна за белтъка на хемоглобина, който се състои от четири протеинови субединици и една непротеинова част - хем.

с 1. Какво представляват протеините? 2. Каква е структурата на протеините? 3. Какво представляват аминокиселините? 4. Как са свързани аминокиселините, за да образуват полипептидна верига? 5. Какви нива на структурна организация на протеините съществуват? 6. Какъв вид химически връзкипричиняват различни нива на структурната организация на протеиновите молекули? 7. Има три вида аминокиселини A.V.S. Колко варианта на полипептидни вериги от пет аминокиселини можете да изградите? Ще имат ли полипептидите същите свойства?

1. Защо протеините се считат за полимери?

Отговор. Протеините са полимери, тоест молекули, изградени като вериги от повтарящи се мономерни единици или субединици, състоящи се от аминокиселини, свързани в специфична последователност чрез пептидна връзка. Те са основните и необходими съставни части на всички организми.

Разграничаване на прости протеини (протеини) и сложни (протеиди). Протеините са протеини, чиито молекули съдържат само протеинови компоненти. При пълната им хидролиза се образуват аминокиселини.

Протеините се наричат ​​сложни протеини, чиито молекули се различават значително от протеиновите молекули по това, че в допълнение към самия протеинов компонент, те съдържат компонент с ниско молекулно тегло от непротеинов характер

2. Какви функции на протеините познавате?

Отговор. Протеините изпълняват следните функции: градивна, енергийна, каталитична, защитна, транспортна, контрактилна, сигнална и други.

Въпроси след § 11

1. Какви вещества се наричат ​​протеини?

Отговор. Протеините или протеините са биологични полимери, мономерите на които са аминокиселини. Всички аминокиселини имат аминогрупа (-NH2) и карбоксилна група (-COOH) и се различават по структурата и свойствата на радикалите. Аминокиселините са свързани с пептидни връзки, поради което протеините се наричат ​​още полипептиди.

Отговор. Протеиновите молекули могат да приемат различни пространствени форми – конформации, които представляват четири нива на тяхната организация. Линейната последователност от аминокиселини в полипептидната верига представлява първичната структура на протеина. Той е уникален за всеки протеин и определя неговата форма, свойства и функция.

3. Как се образуват вторични, третични и кватернерни протеинови структури?

Отговор. Вторичната структура на протеина се образува от образуването на водородни връзки между -CO- и -NH- групите. В този случай полипептидната верига е усукана в спирала. Спиралата може да придобие конфигурация на глобула, тъй като между аминокиселинните радикали в спиралата възникват различни връзки. Глобулата е третична структура на протеин. Ако няколко глобули се комбинират в един сложен комплекс, тогава възниква кватернерна структура. Например, човешкият кръвен хемоглобин се образува от четири глобули.

4. Какво е белтъчна денатурация?

Отговор. Нарушаването на естествената структура на протеина се нарича денатурация. Под въздействието на редица фактори (химични, радиоактивни, температурни и др.) могат да се разрушат кватернерните, третичните и вторичните структури на протеина. Ако факторът спре да действа, протеинът може да възстанови структурата си. Ако ефектът на фактора се увеличи, първичната структура на протеина, полипептидната верига, също се разрушава. Това вече е необратим процес- протеинът не може да възстанови структурата

5. На каква основа белтъчините се делят на прости и сложни?

Отговор. Простите протеини се състоят изключително от аминокиселини. Сложните протеини могат да включват други органични вещества: въглехидрати (тогава те се наричат ​​гликопротеини), мазнини (липопротеини), нуклеинови киселини (нуклеопротеини).

6. Какви функции на протеините познавате?

Отговор. Конструктивна (пластмасова) функция. Протеините са структурен компонент на биологичните мембрани и клетъчните органели, а също така са част от поддържащите структури на тялото, косата, ноктите, кръвоносните съдове. Ензимна функция. Протеините служат като ензими, тоест биологични катализатори, които ускоряват скоростта на биохимичните реакции десетки и стотици милиони пъти. Пример е амилазата, която разгражда нишестето до монозахариди. Контрактилна (моторна) функция. Извършва се от специални контрактилни протеини, които осигуряват движението на клетките и вътреклетъчните структури. Благодарение на тях хромозомите се движат по време на клетъчното делене, а жгутиците и ресничките привеждат в движение клетките на протозоите. Съкратителните свойства на протеините актин и миозин са в основата на мускулната работа. Транспортна функция. Протеините участват в транспортирането на молекули и йони в тялото (хемоглобинът пренася кислород от белите дробове до органите и тъканите, серумният албумин участва в транспорта на мастни киселини). Защитна функция. Състои се в защита на тялото от увреждане и нахлуване на чужди протеини и бактерии. Протеините на антителата, произведени от лимфоцитите, създават защитата на тялото срещу чужда инфекция, тромбинът и фибринът участват в образуването на кръвен съсирек, като по този начин помагат на тялото да избегне голяма загуба на кръв. Регулаторна функция. Извършва се от хормонални протеини. Те участват в регулирането на клетъчната дейност и всички жизненоважни процеси на тялото. И така, инсулинът регулира нивата на кръвната захар и я поддържа на определено ниво. Сигнална функция. Протеините, вградени в клетъчната мембрана, са в състояние да променят структурата си в отговор на дразнене. Така сигналите се предават от външната среда към вътрешността на клетката. Енергийна функция. Рядко се реализира от протеини. При пълно разграждане на 1 g протеин може да се освободи 17,6 kJ енергия. Протеините обаче са много ценно съединение за организма. Следователно, разцепването на протеин обикновено се случва до аминокиселини, от които се изграждат нови полипептидни вериги. Протеините-хормони регулират дейността на клетката и всички жизненоважни процеси на тялото. Така че в човешкото тяло соматотропинът участва в регулирането на растежа на тялото, инсулинът поддържа постоянно ниво на глюкоза в кръвта.

7. Каква е ролята на хормоналните протеини?

Отговор. Регулаторната функция е присъща на хормоналните протеини (регулатори). Те регулират различни физиологични процеси. Например, най-известният хормон е инсулинът, който регулира нивата на кръвната захар. При липса на инсулин в организма възниква заболяване, известно като захарен диабет.

8. Каква е функцията на ензимните протеини?

Отговор. Ензимите са биологични катализатори, тоест ускорители на химичните реакции стотици милиони пъти. Ензимите имат строга специфичност по отношение на веществото, което реагира. Всяка реакция се катализира от различен ензим.

9. Защо протеините рядко се използват като източник на енергия?

Отговор. Аминокиселинните протеинови мономери са ценна суровина за изграждане на нови протеинови молекули. Следователно, пълното разцепване на полипептидите до неорганични веществарядко се случва. Следователно енергийната функция, която се състои в освобождаване на енергия по време на пълен разпад, се изпълнява от протеини доста рядко.

Яйчният белтък е типичен протеин. Разберете какво се случва с него, ако е изложен на вода, алкохол, ацетон, киселина, алкали, растително масло, висока температура и т.н.

Отговор. В резултат на действието висока температураще настъпи денатурация на протеина върху яйчния белтък. Под действието на алкохол, ацетон, киселини или основи се случва приблизително същото: протеинът се сгъва. Това е процес, при който възниква нарушение на третичната и кватернерната структура на протеин поради разкъсване на водородни и йонни връзки.

Протеинът запазва структурата си във вода и растително масло.

Смелете грудката от сурови картофи до каша. Вземете три епруветки и поставете малко количество нарязани картофи във всяка.

Поставете първата тръба във фризера на хладилника, втората на долния рафт на хладилника, а третата в буркан с топла вода (t = 40 ° С). След 30 минути извадете епруветките и добавете малко количество водороден прекис към всяка. Наблюдавайте какво се случва във всяка епруветка. Обяснете получените резултати

Отговор. Този експеримент илюстрира активността на ензима каталаза на жива клетка за водороден пероксид. В резултат на реакцията се отделя кислород. По динамиката на освобождаването на мехурчетата може да се съди за активността на ензима.

Опитът ни позволи да запишем следните резултати:

Активността на каталаза зависи от температурата:

1. Епруветка 1: няма мехурчета - това е така, защото клетките на картофа се сринаха при ниска температура.

2. Епруветка 2: има малко мехурчета - защото ензимната активност е ниска при ниски температури.

3. Епруветка 3: има много мехурчета, температурата е оптимална, каталазата е много активна.

В първата епруветка с картофи капнете няколко капки вода, във втората - няколко капки киселина (трапезен оцет), а в третата - алкален.

Наблюдавайте какво се случва във всяка епруветка. Обяснете получените резултати. Направете изводи.

Отговор. При добавяне на вода нищо не се случва, при добавяне на киселина се получава известно потъмняване, при добавяне на алкали, "пенване" - алкална хидролиза.