Амінокислоти в кислому і лужному середовищі. Двадцять амінокислот необхідні для синтезу білка. Амінокислоти аргінін і лізин складають

Амінокислотами називаються органічні карбонові кислоти, у яких як мінімум один з атомів водню вуглеводневого ланцюга заміщений на аміногрупу. Залежно від положення групи -NН 2 розрізняють α, β, γ і т. Д. L-амінокислоти. До теперішнього часу в різних об'єктах живого світу знайдено до 200 різних амінокислот. В організмі людини міститься близько 60 різних амінокислот і їх похідних, але не всі вони входять до складу білків.

Амінокислоти діляться на дві групи:

Протеїногенні (що входять до складу білків)
Серед них виділяють головні (їх всього 20) і рідкісні. Рідкісні білкові амінокислоти (наприклад, гидроксипролин, гідроксилізин, амінолімонная кислота та ін.) Насправді є похідними тих же 20 амінокислот.
Решта амінокислоти не беруть участі в побудові білків; вони знаходяться в клітці або у вільному вигляді (як продукти обміну), або входять до складу інших небілкових сполук. Наприклад, амінокислоти орнітин і цитрулін є проміжними продуктами в освіті протеіногенних амінокислоти аргініну і беруть участь в циклі синтезу сечовини; γ-аміно-масляна кислота теж знаходиться у вільному вигляді і грає роль медіатора у передачі нервових імпульсів; β-аланін входить до складу вітаміну - пантотенової кислоти.
непротеіногенние (які не беруть участі в утворенні білків)
Непротеіногенние амінокислоти на відміну від протеіногенних різноманітніші, особливо ті, які містяться в грибах, вищих рослинах. Протеїногенні амінокислоти беруть участь в побудові безлічі різних білків незалежно від виду організму, а непротеіногенние амінокислоти можуть бути навіть токсичні для організму іншого виду, т. Е. Поводяться як звичайні чужорідні речовини. Наприклад, канаванін, дьенколевая кислота і β-ціано-аланін, виділені з рослин, отруйні для людини.

Будова і класифікація протеіногенних амінокислот

Радикал R в найпростішому випадку представлений атомом водню (гліцин), а може мати і складну будову. Тому α-амінокислоти відрізняються один від одного перш за все будовою бічного радикала, а отже, і фізико-хімічними властивостями, Властивими цим радикалам. Прийнято три класифікації амінокислот:

Наведена фізіологічна класифікація амінокислот не універсальна на відміну від перших двох класифікацій і до деякої міри умовна, оскільки дійсна тільки для організмів даного виду. Однак абсолютна незамінність восьми амінокислот універсальна для всіх видів організмів (в табл. 2 наведені дані для деяких представників хребетних і комах [Показати] ).

Таблиця 2. Незамінні (+), замінні (-) і полузаменімим (±) амінокислоти для деяких хребетних і комах (по Любці і ін., 1975)
амінокислоти	Людина	Щур	миша	курка	лосось	Москіт	бджола
гліцин	-	-	-	+	-	+	-
Аланії	-	-	-	-	-	-	-
валін	+	+	+	+	+	+	+
лейцин	+	+	+	+	+	+	+
ізолейцин	+	+	+	+	+	+	+
цистеїн	-	-	-	-	-	-	-
метіонін	+	+	+	+	+	+	+
Серін	-	-	-	-	-	-	-
треонін	+	+	+	+	+	+	+
аспарагінова кислота	-	-	-	-	-	-	-
глутамінова кислота	-	-	-	-	-	-	-
лізин	+	+	+	+	+	+	+
аргінін	±	±	+	+	+	+	+
фенілаланін	+	+	+	+	+	+	+
тирозин	±	±	+	+	-	-	-
гістидин	±	+	+	+	+	+	+
триптофан	+	+	+	+	+	+	+
пролин	-	-	-	-	-	-	-

Для щурів і мишей незамінних амінокислот вже дев'ять (до восьми відомим додається гистидин). Нормальний ріст і розвиток курки можливі тільки при наявності одинадцяти незамінних амінокислот (додаються гистидин, аргінін, тирозин), т. Е. Полузаменімим для людини амінокислоти абсолютно незамінні для курки. Для москітів гліцин є абсолютно незамінною, а тирозин, навпаки, замінної амінокислотою.

Значить, для різних видів організмів можливі суттєві відхилення в потреби в окремих амінокислотах, що визначається особливостями їх обміну.

Сформований для кожного виду організму склад незамінних амінокислот, або так звана ауксотрофності організму щодо амінокислот, відображає швидше за все прагнення його до мінімальних енергетичних витрат на синтез амінокислот. Дійсно, вигідніше отримувати готовий продукт, ніж виробляти його самому. Тому організми, які споживають незамінні амінокислоти, витрачають приблизно на 20% енергії менше, ніж ті, які синтезують всі амінокислоти. З іншого боку, в ході еволюції не збереглося таких форм життя, які б повністю залежали від надходження всіх амінокислот ззовні. Їм важко було б пристосовуватися до змін зовнішнього середовища, враховуючи, що амінокислоти є матеріалом для синтезу такої речовини, як білок, без якого життя неможливе.

Фізико-хімічні властивості амінокислот

Кислотно-основні властивості амінокислот . За хімічними властивостями амінокислоти - амфотерні електроліти, т. Е. Поєднують властивості і кислот, і підстав.

Кислотні групи амінокислот: карбоксильная (-СООН -> -СОО - + Н +), протонированная α-аміногрупи (-NH + 3 -> -NН 2 + Н +).

Основні групи амінокислот: дисоційованому карбоксильная (-СОО - + Н + -> -СООН) і α-аміногрупи (-NН 2 + Н + -> NН + 3).

Для кожної амінокислоти є як мінімум дві константи кислотної дисоціації рК а - одна для групи -СООН, а друга для α-аміногрупи.

У водному розчині можливе існування трьох форм амінокислот (рис. 1.)

Доведено, що у водних розчинах амінокислоти знаходяться в вигляді диполя; або цвіттер-іона.

Вплив рН середовища на іонізацію амінокислот . Зміна рН середовища від кислої до лужної впливає на заряд розчинених амінокислот. У кислому середовищі (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

У кислому середовищі амінокислоти в електричному полі рухаються до катода.

У лужному середовищі (рН> 7), де є надлишок іонів ОН -, амінокислоти знаходяться в вигляді негативно заряджених іонів (аніонів), так як дисоціює NН + 3 -група:

В цьому випадку амінокислоти переміщаються в електричному полі до анода.

Отже, в залежності від рН середовища амінокислоти мають сумарний нульовий, позитивний або негативний заряд.

Стан, в якому заряд амінокислоти дорівнює нулю, називається ізоелектричної. Значення рН, при якому настає такий стан і амінокислота не рухається в електричному полі ні до анода, ні до катода, називається ізоелектричної точкою і позначається рН I. Ізоелектрична точка дуже точно відображає кислотно-основні властивості різних груп в амінокислотах і є однією з важливих констант, що характеризують амінокислоту.

Ізоелектрична точка неполярних (гідрофобних) амінокислот наближається до нейтрального значення рН (від 5,5 для фенілаланіну до 6,3 для пролина), у кислих вона має низькі значення (для глутамінової кислоти 3,2, для аспарагінової 2,8). Ізоелектрична точка для цистеїну і цистину дорівнює 5,0, що вказує на слабкі кислотні властивості цих амінокислот. У основних амінокислот - гістидину і особливо лізину і аргініну - ізоелектрична точка значно вище 7.

У клітинах і міжклітинної рідини організму людини і тварин рН середовища близька до нейтральної, тому основні амінокислоти (лізин, аргінін) несуть сумарний позитивний заряд (катіони), кислі амінокислоти (аспарагінова і глутамінова) мають негативний заряд (аніони), а інші існують у вигляді диполя. Кислі та основні амінокислоти більше гідратованих, ніж всі інші амінокислоти.

стереоізомерія амінокислот

Все Протеїногенні амінокислоти, за винятком гліцину, мають як мінімум один асиметричний атом вуглецю (С *) і мають оптичну активність, причому більша частина їх відноситься до левовращающего. Вони існують у вигляді просторових ізомерів, або стереоізомерів. По розташуванню заступників навколо асиметричного атома вуглецю стерео-ізомери відносять до L- або D-ряду.

L- і D-ізомери відносяться один до одного як предмет і його дзеркальне зображення, тому їх називають також дзеркальними ізомерами або енантіомерами. Амінокислоти треонин і ізолейцин мають по два асиметричні атоми вуглецю, тому у них по чотири стереоізомери. Наприклад, у треоніну, крім L- і D-треоніну, є ще два, які називають діастереомер або аллоформамі: L-аллотреонін і D-аллотреонін.

Всі амінокислоти, що входять до складу білків, відносяться до L-ряду. Вважалося, що D-амінокислоти не зустрічаються в живій природі. Однак були знайдені поліпептиди у вигляді полімерів D-глутамінової кислоти в капсулах спороносних бактерій (паличці сибірської виразки, картопляної і сінної палички); D-глутамінова кислота і D-аланін входять до складу мукопептидів клітинної стінки деяких бактерій. D-Амінокислоти виявлені також в антибіотиках, які продукуються мікроорганізмами (див. Табл. 3).

Можливо, D-амінокислоти виявилися більш придатними для захисних функцій організмів (саме цій меті слугують і капсула бактерій, і антибіотики), в той час як L-амінокислоти потрібні організму для побудови білків.

Поширення окремих амінокислот в різних білках

До теперішнього часу розшифрований амінокислотний склад багатьох білків мікробного, рослинного і тваринного походження. Найбільш часто в білках знаходять аланін, гліцин, лейцин, серії. Однак кожен білок має свій амінокислотний склад. Наприклад, протаміни (прості білки, що знаходяться в молочках риб) містять до 85% аргініну, але в них відсутні циклічні, кислі і серусодержащие амінокислоти, треонін і лізин. Фиброин - білок натурального шовку, містить до 50% гліцину; до складу колагену - білка сухожиль - входять рідкісні амінокислоти (гідроксилізин, гидроксипролин), які відсутні в інших білках.

Амінокислотний склад білків визначається не доступністю або незамінністю тієї чи іншої амінокислоти, а призначенням білка, його функцією. Послідовність розташування амінокислот у білку обумовлена генетичним кодом.

сторінка 2

всього сторінок: 7

Амінокислотами називаються карбонові кислоти, що містять аміногрупу і карбоксильну групу. Природні амінокислоти є 2-амінокарбонових кислотами, або α-амінокислотами, хоча існують такі амінокислоти як β-аланін, таурин, γ-аміномасляна кислота. Узагальнена формула α-амінокислоти виглядає так:

У α-амінокислот при 2 атомі вуглецю є чотири різних заступника, тобто все α-амінокислоти, крім гліцину, мають асиметричний (хіральний) атом вуглецю і існують у вигляді двох енантіомерів - L- і D-амінокислот. Природні амінокислоти відносяться до L-ряду. D-амінокислоти зустрічаються в бактеріях і пептидних антибіотиках.

Всі амінокислоти в водних розчинах можуть існувати у вигляді біполярних іонів, причому їх сумарний заряд залежить від рН середовища. Величина рН, при якій сумарний заряд дорівнює нулю, називається ізоелектричної точкою. У ізоелектричної точці амінокислота є цвіттер-іоном, тобто аминная група у неї протоновану, а карбоксилом-ва - диссоциирована. У нейтральній області рН більшість амінокислот є цвіттер-іонами:

Амінокислоти не поглинають світло у видимій області спектра, ароматичні амінокислоти поглинають світло в УФ області спектра: триптофан і тирозин при 280 нм, фенілаланін - при 260 нм.

Для амінокислот характерні деякі хімічні реакції, що мають велике значеннядля лабораторної практики: кольорова Нінгідринова проба на α-аміногрупу, реакції, характерні для сульфгідрильних, фенольних та інших груп радикалів амінокислот, ацелірованіе і освіту підстав Шиффа по аминогруппам, етерифікація по карбоксильних груп.

Біологічна роль амінокислот:

1) є структурними елементами пептидів і білків, так звані Протеїногенні амінокислоти. До складу білків входять 20 амінокислот, які кодуються генетичним кодом і включаються в білки в про-процесі трансляції, деякі з них можуть бути фосфорильованій, ацілірованная або гідроксильованих;

2) можуть бути структурними елементами інших природних сполук - коферментів, жовчних кислот, антибіотиків;

3) є сигнальними молекулами. Деякі з амінокислот є нейромедиаторами або попередниками нейромедіаторів, гормонів і гістогормонов;

4) є найважливішими метаболітами, наприклад, деякі амінокислоти є попередниками алкалоїдів рослин, або служать донорами азоту, або є життєво важливими компонентами харчування.

Класифікація протеіногенних амінокислот заснована на будові і на полярності бічних ланцюгів:

1. Аліфатичні амінокислоти:

гліцин, гли, G, Gly

аланін, ала, А, Ala

валін, вал, V, Val *

лейцин, лей, L, Leu *

ізолейцин, мулі, I, Ile *

Ці амінокислоти не містять в бічному ланцюзі гетероатомов, циклічних угрупувань і характеризується чітко вираженою низькою полярністю.

цистеїн, цис, C, Cys

метіонін, мет, M, Met *

3. Ароматичні амінокислоти:

фенілаланін, фен, F, Phe *

тирозин, тир, Y, Tyr

триптофан, три, W, Trp *

гістидин, гис, H, His

Ароматичні амінокислоти містять мезомерного резонансно стабілізовані цикли. У цій групі тільки амінокислота фенілаланін проявляє низьку полярність, тирозин і триптофан характеризуються помітною, а гістидин - навіть високою полярністю. Гістидин може бути віднесений також до основних амінокислот.

4. Нейтральні амінокислоти:

Серін, сер, S, Ser

треонін, тре, T, Thr *

аспарагин, АСН, N, Asn

глутамин, ГЛН, Q, Gln

Нейтральні амінокислоти містять гідроксильні або карбоксамідну групи. Хоча амідні групи неіоногенних, молекули аспарагина і глута-міна високо полярні.

5. Кислі амінокислоти:

Аспарагінова кислота (аспартат), асп, D, Asp

Глутамінова кислота (глутамат), гли, E, Glu

Карбоксильні групи бічних ланцюгів кислих амінокислот повністю іонізовані у всьому діапазоні фізіологічних значень рН.

6. Основні амінокислоти:

Лізин, л з, K, Lys *

аргінін, арг, R, Arg

Бічні ланцюга основних амінокислот повністю протоновану в нейтраль-ний області рН. Сильно основний і дуже полярної амінокислотою є аргінін, що містить гуанідинового угруповання.

7. Імінокіслота:

пролин, про, P, Pro

Бічна ланцюг пролина складається з пятичленного циклу, що включає α-вуглецевий атом і α-аміногрупу. Тому пролин, строго кажучи, є не аміно-, а імінокіслотой. Атом азоту в кільці є слабкою основою і не протоніруется при фізіологічних значеннях рН. Завдяки циклічної структурі пролин викликає вигини поліпептидного ланцюга, що дуже істотно для структури колагену.

Деякі з перерахованих амінокислот не можуть синтезуватися в організмі людини і повинні надходити разом з їжею. Це незамінні амінокислоти відзначені зірочками.

Як було зазначено вище, Протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких цінних біологічно активних молекул.

Два біогенних аміну β-аланін і цістеамін входять до складу коферменту А (коферменти - похідні водорозчинних вітамінів, що утворюють активний центр складних ферментів). β-Аланін утворюється шляхом декарбоксилювання аспарагінової кислоти, а цістеамін шляхом декарбоксилювання цистеїну:

β-аланін цістеамін

Залишок глутамінової кислоти входить до складу іншого коферменту - тетрагідрофолієвої кислоти, похідного вітаміну В с.

Іншими біологічно цінними молекулами є кон'югати жовчних кислот з амінокислотою гліцином. Ці кон'югати є більш сильними кислотами, ніж базові, утворюються в печінці і присутні в жовчі у вигляді солей.

глікохолевой кислота

Протеїногенні амінокислоти є попередниками деяких антибіотиків - біологічно активних речовин, Синтезованих мікроорганізмами і пригнічують розмноження бактерій, вірусів і клітин. Найбільш відомими з них є пеніциліни і цефалоспорини, що складають групу β-лактамних антибіотиків і продуцірумие цвіллю роду Penicillium. Для них характерна наявність в структурі реакційноздатного β-лактамних кільця, за допомогою якого вони пригнічують синтез клітинних стінок грамнегативних мікроорганізмів.

Загальна формула пеніцилінів

З амінокислот шляхом декарбоксилювання виходять біогенні аміни - нейромедіатори, гормони і гістогормони.

Амінокислоти гліцин і глутамат самі по собі є нейромедиаторами в центральній нервовій системі.

дофамін (нейромедіатор) норадреналін (нейромедіатор)

адреналін (гормон) гістамін (медіатор і гістогормон)

серотонін (нейромедіатор і гістогормон) ГАМК (нейромедіатор)

Тироксин (гормон)

Похідним амінокислоти триптофану є найбільш відомий з зустрічаються в природі ауксин - індолілуксусная кислота. Ауксини - це регулятори росту рослин, вони стимулюють диференціювання зростаючих тканин, зростання камбію, коренів, прискорюють ріст плодів і опадання старого листя, їх антагоністами є абсцизовая кислота.

індолілуксусная кислота

Похідними амінокислот також є алкалоїди - природні азотовмісні сполуки основного характеру, що утворюються в расті-пах. Дані сполуки є виключно активними фізіологічними сполуками, широко використовуються в медицині. Прикладами алкалоїдів можуть служити похідне фенілаланіну папаверин, ізохіноліновие алкалоїд маку снотворного (спазмолітик), і похідне триптофану фізостигмін, індольного алкалоїд з Калабар-ських бобів (антихолінестеразних препаратів):

папаверин фізостигмін

Амінокислоти є надзвичайно популярними об'єктами біотехнології. Існує безліч варіантів хімічного синтезу амінокислот, проте в результаті виходять рацемати амінокислот. Так як для харчової промисловості і медицини придатні тільки L-ізомери амінокислот, рацемічні суміші необхідно розділяти на енантіомери, що представляє серйозну проблему. Тому більш популярний біотехнологічний підхід: ферментативний синтез за допомогою іммобілізованих ферментів і мікробіологічний синтез за допомогою цілих мікробних клітин. В обох останніх випадках виходять чисті L-ізомери.

Амінокислоти використовуються як харчові добавки і компоненти кормів. Глутамінова кислота підсилює смак м'яса, валін і лейцин покращують смак хлібобулочних виробів, гліцин і цистеїн використовуються в якості антиоксидантів при консервуванні. D-триптофан може бути замінником цукру, так як у багато разів його солодше. Лізин додають в корм сільськогосподарським тваринам, так як більшість рослинних білків містить малу кількість незамінної амінокислоти лізину.

Амінокислоти широко використовуються в медичній практиці. Це такі амінокислоти як метіонін, гістидин, глутамінова і аспарагінова кислоти, гліцин, цистеїн, валін.

В останнє десятиліття амінокислоти почали додавати в косметичн-етичні засоби по догляду за шкірою і волоссям.

Хімічно модифіковані амінокислоти також широко використовуються в промисловості в якості поверхнево-активних речовин в синтезі полімерів, при виробництві миючих засобів, емульгаторів, добавок до палива.

БІЛКИ

Білки - це високомолекулярні речовини, що складаються з амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком.

Саме білки є продуктом генетичної інформації, Що передається з покоління в покоління, і здійснюють всі процеси життєдіяльності в клітці.

Функції білків:

1. Каталитическая функція. Найбільш численну групу білків складають ферменти - білки з каталітичної активністю, що прискорюють хімічні реакції. Прикладами ферментів є пепсин, алкогольдегидрогеназа, глутамінсінтетаза.

2. Структурообразующая функція. Структурні білки відповідають за підтрим-жание форми і стабільності клітин і тканин, до них відносяться кератину, колаген, фиброин.

3. Транспортна функція. Транспортні білки переносять молекули або іони з одного органу в інший або через мембрани всередині клітини, наприклад, гемоглобін, сироватковий альбумін, іонні канали.

4. Захисна функція. Білки системи гомеостазу захищають організм від збудників хвороб, чужорідної інформації, втрати крові - імуноглобуліни, фібриноген, тромбін.

5. Регуляторна функція. Білки здійснюють функції сигнальних речовин - деяких гормонів, гістогормонов і нейромедіаторів, є рецепторами до сигнальних речовин будь-якої будівлі, забезпечують подальшу передачу сигналу в біохімічних сигнальних ланцюгах клітини. Прикладами можуть служити гормон росту соматотропін, гормон інсулін, Н-і М-холінорецептори.

6. Рухова функція. За допомогою білків здійснюються процеси скорочення і іншого біологічного руху. Прикладами можуть служити тубулін, актин, міозин.

7. Запасна функція. У рослинах містяться запасні білки, які є цінними харчовими речовинами, в організмах тварин м'язові білки служать резервними поживними речовинами, які мобілізуються за крайньої необхідності.

Для білків характерним є наявність декількох рівнів структурної організації.

первинною структуроюбілка називають послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі. Пептидний зв'язок - це карбоксамідну зв'язок між α-карбоксильної групою однієї амінокислоти і α-аміногрупою іншої амінокислоти.

Аланілфенілаланілцістеілпролін

У пептидного зв'язку є кілька особливостей:

а) вона резонансно стабілізовано і тому знаходиться практично в одній площині - планарна; обертання навколо зв'язку С-Nвимагає великих витрат енергії і утруднене;

б) у зв'язку -CO-NH- особливий характер, вона менше, ніж звичайна, але більше, ніж подвійна, тобто існує кето-енольна таутомерія:

в) заступники по відношенню до пептидного зв'язку знаходяться в транс-положенні;

г) пептидний кістяк оточений різноманітними за своєю природою бічними ланцюгами, взаємодіючи з оточуючими молекулами розчинника, вільні карбоксильні і аміногрупи ионизируются, утворюючи катіонні і аніонні центри молекули білка. Залежно від їх співвідношення білкова молекула отримує сумарний позитивний або негативний заряд, а також характеризується тим чи іншим значенням рН середовища при досягненні ізоелектричної точки білка. Радикали утворюють сольові, ефірні, дисульфідні містки усередині молекули білка, а також визначають коло реакцій, властивих білкам.

В даний час домовилися вважати білками полімери, що складаються з 100 і більше амінокислотних залишків, полипептидами - полімери, що складаються з 50-100 амінокислотних залишків, низькомолекулярними пептидами - полімери, що складаються з менш 50 амінокислотних залишків.

Деякі низькомолекулярні пептиди грають самостійну біологічну роль. Приклади деяких таких пептидів:

Глутатіон - γ-глу-цис-гли - один з найбільш широко поширений-них внутрішньоклітинних пептидів, бере участь в окисно-відновних процесах в клітинах і перенесення амінокислот через біологічні мембрани.

Карнозин - β-ала-гіс - пептид, що міститься в м'язах тварин, усуває продукти перекисного розщеплення ліпідів, прискорює процес розпаду вуглеводів в м'язах і в вигляді фосфату втягується в енергетичний обмін в м'язах.

Вазопресин - гормон задньої долі гіпофіза, який бере участь в регуляторних-ції водного обміну організму:

Фаллоідін - отруйний поліпептид мухомора, в незначних концентраціях викликає загибель організму внаслідок виходу ферментів і іонів калію з клітин:

Граміцидин - антибіотик, що діє на багато грампозитивні бактерії, змінює проникність біологічних мембран для низькомолекулярних сполук і викликає загибель клітин:

метенкефалінів - тир-гли-гли-фен-мет - пептид, що синтезується в нейронах і послабляє больові відчуття.

Вторинна структура білка- це просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій між функціональними групами пептидного остова.

Пептидная ланцюг містить безліч СО і NH-груп пептидних зв'язків, кожна з яких потенційно здатна брати участь в утворенні водневих зв'язків. Існують два основних типи структур, які дозволяють це здійснити: α-спіраль, в яку ланцюг згортається як шнур від телефонної трубки, і складчаста β-структура, в якій пліч-о-пліч укладені витягнуті ділянки однієї або декількох ланцюгів. Обидві ці структури досить стабільні.

α-Спіраль характеризується гранично щільною упаковкою скрученої поліпептидного ланцюга, на кожен виток правозакрученной спіралі доводиться 3,6 амінокислотних залишку, радикали яких спрямовані завжди назовні і трохи назад, тобто в початок поліпептидного ланцюга.

Основні характеристики α-спіралі:

1) α-спіраль стабілізується водневими зв'язками між атомом водню при азоті пептидного групи і карбонільним киснем залишку, віддаленого від даного уздовж ланцюга на чотири позиції;

2) в освіті водневої зв'язку беруть участь всі пептидні групи, це забезпечує максимальну стабільність α-спіралі;

3) в утворенні водневих зв'язків залучені всі атоми азоту і кисню пептидних груп, що в значній мірі знижує гідрофільність α-спіральних областей і збільшує їх гідрофобність;

4) α-спіраль утворюється мимовільно і є найбільш стійкою конформацией поліпептидного ланцюга, що відповідає мінімуму вільної енергії;

5) в поліпептидного ланцюга з L-амінокислот права спіраль, зазвичай виявляється в білках, набагато стабільніше лівої.

Можливість утворення α-спіралі обумовлена первинною структурою білка. Деякі амінокислоти перешкоджають закручування пептидного остова. Наприклад, розташовані поруч карбоксильні групи глутамату і аспартату взаємно відштовхуються одна від одної, що перешкоджає утворенню водневих зв'язків в α-спіралі. З цієї ж причини утруднена спирализация ланцюга в місцях близько розташованих один до одного позитивно заряджених залишків лізину і аргініну. Однак найбільшу роль в порушенні α-спіралі грає пролин. По-перше, в проліном атом азоту входить до складу жорсткого кільця, що перешкоджає обертанню навколо зв'язку N-C, По-друге, пролін не утворює водневий зв'язок через відсутність водню при атомі азоту.

β-складчастість - це шарувата структура, утворена водневими зв'язками між лінійно розташованими пептидними фрагментами. Обидва ланцюги можуть бути незалежними або належати одній молекулі поліпептиду. Якщо ланцюги спрямовані в одному напрямку, то така β-структура називається паралельної. У разі протилежного напрямку ланцюгів, тобто коли N-кінець одного ланцюга збігається з С-кінцем інший ланцюга, β-структура називається антипараллельной. Енергетично більш краща антипаралельними β-складчастість з майже лінійними водневими містками.

паралельна β-складчастість антипаралельними β-складчастість

На відміну від α-спіралі, насиченою водневими зв'язками, кожна ділянка ланцюга β-складчастості відкритий для утворення додаткових водневих зв'язків. Бічні радикали амінокислот орієнтовані майже перпендикулярно площині листа поперемінно вгору і вниз.

У тих ділянках, де пептидная ланцюг вигинається досить круто, часто знаходиться β-петля. Це короткий фрагмент, в якому 4 амінокислотних залишку згинаються на 180 о і стабілізуються одним водневим містком між першим і четвертим залишками. Великі амінокислотні радикали заважають утворенню β-петлі, тому в неї найчастіше входить найменша амінокислота гліцин.

Надвторічная структура білка- це певний специфічний порядок чергування вторинних структур. Під доменом розуміють відокремлену частину молекули білка, що володіє певною мірою структурної та функціональної автономією. Зараз домени вважають фундаментальними елементами структури білкових молекул і співвідношення і характер компоновки α-спіралей і β-шарів дає для розуміння еволюції білкових молекул і філогенезу більше, ніж зіставлення первинних структур. Головним завданням еволюції є конструювання все нових білків. Нескінченно малий шанс випадково синтезувати таку амінокислотну послідовність, яка б задовольнила умов упаковки і забезпечила виконання функціональних завдань. Тому часто зустрічаються білки з різною функцією, але подібні за структурою настільки, що здається, що вони мали одного загального предка або відбулися один від одного. Схоже, що еволюція, зіткнувшись з необхідністю вирішити певне завдання, вважає за краще не конструювати для цього білки спочатку, а пристосувати для цього вже добре налагоджені структури, адаптуючи їх для нових цілей.

Деякі приклади часто повторюваних надвторічних структур:

1) αα '- білки, що містять тільки α-спіралі (міоглобін, гемоглобін);

2) ββ '- білки, що містять тільки β-структури (імуноглобуліни, супероксиддисмутаза);

3) βαβ '- структура β-бочки, кожен β-шар розташований всередині бочки і пов'язаний з α-спіраллю, що знаходиться на поверхні молекули (тріозофосфоізомераза, лактатдегидрогеназа);

4) «цинковий палець» - фрагмент білка, що складається з 20 амінокислотних залишків, атом цинку пов'язаний з двома залишками цистеїну і двома гистидина, в результаті чого утворюється «палець» з приблизно 12 амінокислотних залишків, може зв'язуватися з регуляторними ділянками молекули ДНК;

5) «лейцінових застібка-блискавка» - взаємодіючі білки мають α-спіральний ділянку, що містить принаймні 4 залишки лейцину, вони розташовані через 6 амінокислот один від іншого, тобто знаходяться на поверхні кожного другого витка і можуть утворювати гідрофобні зв'язку з лейцінових залишками іншого білка. За допомогою лейцінових застібок, наприклад, молекули сільноосновним білків гістонів можуть об'єднуватися в комплекси, долаючи позитивний заряд.

Третинна структура білка- це просторове розташування молекули білка, що стабілізується зв'язками між бічними радикалами амінокислот.

Типи зв'язків, що стабілізують третинну структуру білка:

електростатичне водневі гідрофобні дисульфідні

взаємодія зв'язку взаємодії зв'язку

Залежно від складання третинної структури білки можна класифікувати на два основних типи - фібрилярні і глобулярні.

Фібрилярні білки - нерозчинні у воді довгі ниткоподібні молекули, поліпептидні ланцюги яких витягнуті уздовж однієї осі. В основному це структурні і скоротливі білки. Кілька прикладів найпоширеніших фібрилярних білків:

1. α-Кератини. Синтезуються клітинами епідермісу. На їх частку припадає майже весь суха вага волосся, вовни, пір'я, рогів, нігтів, кігтів, голок, луски, копит і черепашачого панцира, а також значна частина ваги зовнішнього шару шкіри. Це ціле сімейство білків, вони подібні за амінокислотним складом, містять багато залишків цистеїну і мають однакове просторове розташування поліпептидних ланцюгів. У клітинах волосся поліпептидні ланцюга кератину спочатку організовуються в волокна, з яких потім формуються структури на зразок каната або скрученого кабелю, що заповнює в кінці кінців все простір клітини. Клітини волосся стають при цьому сплощеними і, нарешті, відмирають, а клітинні стінки утворюють навколо кожного волоса трубчастий чохол, званий кутикулою. В α-кератині поліпептидні ланцюги мають форму α-спіралі, скручені одна навколо іншої в трижильний кабель з утворенням поперечних дисульфідних зв'язків. N-кінцеві залишки розташовані з одного боку (паралельні). Кератини нерозчинні в воді через переважання в їх складі амінокислот з неполярними бічними радикалами, які звернені в бік водної фази. При хімічній завивці відбуваються такі процеси: спочатку шляхом відновлення тіолами руйнуються дисульфідні містки, а потім при наданні волоссю необхідної форми їх висушують нагріванням, при цьому за рахунок окислення киснем повітря утворюються нові дисульфідні містки, які зберігають форму зачіски.

2. β-Кератини. До них відносяться фиброин шовку і павутини. Являють собою антипаралельні β-складчасті шари з переважанням гліцину, аланіну і серину в складі.

3. Колаген. Найпоширеніший білок у вищих тварин і головний фібрилярний білок сполучних тканин. Колаген синтезується в фібробластах і хондроцитах - спеціалізованих клітинах сполучної тканини, з яких потім виштовхується. Колагенові волокна знаходяться в шкірі, сухожиллях, хрящах і кістках. Вони не растяжки-ються, по міцності перевершують сталевий дріт, колагенові фібрили характеризуються поперечною смугастість. При кип'ятінні у воді волокнистий, нерозчинний і нетравне колаген перетворюється в желатин в результаті гідролізу деяких ковалентних зв'язків. Колаген містить 35% гліцину, 11% аланина, 21% проліну і 4-гідроксипроліну (амінокислоти, властивої тільки для колагену і еластину). Такий склад визначає відносно низьку поживну цінність желатину як харчового білка. Фібрили колагену складаються з повторюваних поліпептидних субодиниць, званих тропоколлагеном. Ці субодиниці укладені вздовж фібрили у вигляді паралельних пучків по типу «голова до хвоста». Зрушити головок і надає характерну поперечну смугастість. Порожнечі в цій структурі при необхідності можуть служити місцем відкладення кристалів гідроксиапатиту Са 5 (ОН) (РО 4) 3, що грає важливу роль в мінералізації кісток.

Тропоколлагеновие субодиниці складаються з трьох поліпептидних ланцюгів, щільно скручених у вигляді трьохжильного каната, що відрізняється від α- і β-кератинів. В одних колагеном все три ланцюги мають однакову амінокислотну послідовність, тоді як в інших ідентичні тільки два ланцюги, а третя відрізняється від них. Поліпептидний ланцюг тропоколагену утворює ліву спіраль, на один виток якої припадає лише три амінокислотних залишку через вигинів ланцюга, обумовленої пролином і гідроксипроліну. Три ланцюга пов'язані між собою крім водневих зв'язків зв'язком ковалентного типу, що утворюється між двома залишками лізину, що знаходяться в сусідніх ланцюгах:

У міру того як ми стаємо старше, в тропоколлагенових субодиниць і між ними утворюється все більше числопоперечних зв'язків, що робить фібрили колагену більш жорсткими і крихкими, і це змінює механічні властивостіхрящів і сухожиль, робить більш ламкими кістки і знижує прозорість рогівки ока.

4. Еластин. Міститься в жовтій еластичною тканини зв'язок і еластичному шарі сполучної тканини в стінках великих артерій. Основна субодиниця фібрил еластину - тропоеластін. Еластин багатий гліцином і аланином, містить багато лізину і мало пролина. Спіральні ділянки еластину розтягуються при натягу, але повертаються при знятті навантаження до вихідної довжини. Залишки лізину чотирьох різних ланцюгів утворюють ковалентні зв'язки між собою і дозволяють еластину оборотно розтягуватися у всіх напрямках.

Глобулярні білки - білки, поліпептидний ланцюг яких згорнута в компактну глобулу, здатні виконувати найрізноманітніші функції.

Третинну структуру глобулярних білків найзручніше розглянути на прикладі міоглобіну. Міоглобін - це відносно невеликий кисень-зв'язуючий білок, присутній в м'язових клітинах. Він запасає пов'язаний кисень і сприяє його переносу в мітохондрії. У молекулі міоглобіну знаходиться одна поліпептидний ланцюг і одна гемогруппи (гем) - комплекс протопорфірину з залізом. Основні властивості міоглобіну:

а) молекула міоглобіну настільки компактна, що всередині неї може вміститися всього 4 молекули води;

б) всі полярні амінокислотні залишки, за винятком двох, розташовані на зовнішній поверхні молекули, причому всі вони знаходяться в гідратованому стані;

в) велика частина гідрофобних амінокислотних залишків розташована всередині молекули міоглобіну і, таким чином, захищена від доторкніться-нення з водою;

г) кожен з чотирьох залишків проліну в молекулі міоглобіну знаходиться в місці вигину поліпептидного ланцюга, в інших місцях вигину розташовані залишки серину, треоніну і аспарагина, так як такі амінокислоти перешкоджають утворенню α-спіралі, якщо знаходяться один з одним;

д) плоска гемогруппи лежить в порожнині (кишені) поблизу поверхні молекули, атом заліза має дві координаційні зв'язки, спрямовані перпендикулярно площині гема, одна з них пов'язана із залишком гістидину 93, а інша служить для зв'язування молекули кисню.

Починаючи з третинної структури білок стає здатним виконувати властиві йому біологічні функції. В основі функціонування білків лежить те, що при укладанні третинної структури на поверхні білка утворюються ділянки, які можуть приєднувати до себе інші молекули, звані лігандами. Висока специфічність взаємодії білка з лігандом забезпечується комплементарностью структури активного центру структурі ліганду. Комплементарність - це просторове і хімічне відповідність взаємодіючих поверхонь. Для більшої частини білків третинна структура - максимальний рівень укладання.

Четвертичная структура білка- характерна для білків, що складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою виключно нековалентними зв'язками, в основному електростатичними і водневими. Найчастіше білки містять дві або чотири субодиниці, більше чотирьох субодиниць зазвичай містять регуляторні білки.

Білки, які мають четвертинних структуру, часто називаються олігомерними. Розрізняють гомомерние і гетеромерного білки. До гомо-мірним відносяться білки, у яких все субодиниці мають однакову будову, наприклад, фермент каталаза складається з чотирьох абсолютно однакових субодиниць. Гетеромерного білки мають різні субодиниці, наприклад, фермент РНК-полімераза складається з п'яти різних за будовою субодиниць, що виконують різні функції.

Взаємодія однієї субодиниці зі специфічним лігандом викликає конформаційні зміни всього олігомерного білка і змінює спорідненість інших субодиниць до лигандам, це властивість лежить в основі здатності олігомерних білків до аллостерічеськой регуляції.

Четвертинних структуру білка можна розглянути на прикладі гемоглобіну. Містить чотири поліпептидних ланцюги і чотири простетичноїгрупи гема, в яких атоми заліза знаходяться в закисной формі Fe 2+. Білкова частина молекули - глобин - складається з двох α-ланцюгів і двох β-ланцюгів, що містять до 70% α-спіралей. Кожна з чотирьох ланцюгів має характерну для неї третинну структуру, з кожної ланцюгом пов'язана одна гемогруппи. Геми різних ланцюгів порівняно далеко розташовані один від одного і мають різний кут нахилу. Між двома α-ланцюгами і двома β-ланцюгами утворюється мало прямих контактів, тоді як між α- і β-ланцюгами виникають численні контакти типу α 1 β 1 і α 2 β 2, утворені гідрофобними радикалами. Між α 1 β 1 і α 2 β 2 залишається канал.

На відміну від міоглобіну гемоглобін характеризується значно більш низьку спорідненість до кисню, що дозволяє йому при існуючих в тканинах низькому парціальному тиску кисню віддавати їм значну частину пов'язаного кисню. Кисень легше зв'язується залізом гемоглобіну при більш високих значеннях рН і низькій концентрації СО 2, властиві альвеол легенів; звільненню кисню з гемоглобіну сприяють більш низькі значення рН і високі концентрації СО 2, властиві тканинам.

Крім кисню гемоглобін переносить іони водню, які зв'язуються з залишками гістидину в ланцюгах. Також гемоглобін переносить вуглекислий газ, який приєднує до кінцевої аміногрупи кожної з чотирьох поліпептидних ланцюгів, в результаті чого утворюється карбаміногемоглобін:

В еритроцитах в досить великих концентраціях присутній речовина 2,3-дифосфоглицерата (ДФГ), його зміст збільшується при підйомі на велику висотуі при гіпоксії, полегшуючи вивільнення кисню з гемоглобіну в тканинах. ДФГ розташовується в каналі між α 1 β 1 і α 2 β 2, взаємодіючи з позитивно зараженими групами β-ланцюгів. При зв'язуванні гемоглобіном кисню ДФГ витісняється з порожнини. В еритроцитах деяких птахів міститься не ДФГ, а інозітолгекса-фосфат, який ще більше знижує спорідненість гемоглобіну до кисню.

2,3-дифосфоглицерата (ДФГ)

HbA - нормальний гемоглобін дорослої людини, HbF - фетальний гемоглобін, має більшу спорідненість до О2, HbS - гемоглобін при серповидноклеточной анемії. Серповидноклеточная анемія - це серйозне спадкове захворювання, пов'язане з генетичною аномалією гемоглобіну. У крові хворих людей спостерігається незвично велику кількість тонких серповидних еритроцитів, які, по-перше, легко розриваються, по-друге, закупорюють кровоносні капіляри. На молекулами-лярного рівні гемоглобін S відрізняється від гемоглобіну А по одному амінокислотним залишком в положенні 6 β-ланцюгів, де замість залишку глутамінової кислоти знаходиться валін. Таким чином, гемоглобін S містить на два негативних заряду менше, поява валина призводить до виникнення «липкого» гидрофобного контакту на поверхні молекули, в результаті при дезоксігенаціі молекули дезоксигемоглобина S злипаються і утворюють нерозчинні аномально довгі ниткоподібні агрегати, що призводять до деформації еритроцитів.

Немає ніяких підстав думати, що існує незалежний генетичний контроль за формуванням рівнів структурної організації білка вище первинного, оскільки первинна структура визначає і вторинну, і третинну, і четвертинних (якщо вона є). Нативної конформацией білка є термодинамічно найбільш стійка в даних умовах структура.

Амінокислоти являють собою структурні хімічні одиниці або "будівельні цеглинки", що утворюють білки. Амінокислоти на 16% складаються з азоту, це є їх основною хімічною відмінністю від двох інших найважливіших елементів живлення - вуглеводів і жирів. Важливість амінокислот для організму визначається тією величезною роллю, яку відіграють білки у всіх процесах життєдіяльності.

Будь-який живий організм від найкрупніших тварин до крихітних мікробів складається з білків. Різноманітні форми білків беруть участь у всіх процесах, що відбуваються в живих організмах. У тілі людини з білків формуються м'язи, зв'язки, сухожилля, всі органи і залози, волосся, нігті. Білки входять до складу рідин і кісток. Ферменти і гормони, що каталізують і регулюють всі процеси в організмі, також є білками. Дефіцит цих елементів живлення в організмі може привести до порушення водного балансу, що викликає набряки.

Кожен білок в організмі унікальний і існує для спеціальних цілей. Білки не є взаємозамінними. Вони синтезуються в організмі з амінокислот, які утворюються в результаті розщеплення білків, що знаходяться в харчових продуктах. Таким чином, саме амінокислоти, а не самі білки є найбільш цінними елементами живлення. Крім того, що амінокислоти утворюють білки, що входять до складу тканин і органів людського організму, деякі з них виконують роль нейромедіаторів (нейротрансмітерів) або є їх попередниками.

Нейромедіатори - це хімічні речовини, передають нервовий імпульсвід однієї нервової клітини іншої. Таким чином, деякі амінокислоти необхідні для нормальної роботи головного мозку. Амінокислоти сприяють тому, що вітаміни і мінерали адекватно виконують свої функції. Деякі амінокислоти безпосередньо забезпечують енергією м'язову тканину.

В організмі людини багато амінокислоти синтезуються в печінці. Однак деякі з них не можуть бути синтезовані в організмі, тому людина обов'язково повинна отримувати їх з їжею. До таких незамінних амінокислот відносяться - гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін. Амінокислоти, які синтезуються в печений: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, цитрулін, цистеїн, гамма-аміномасляна кислота, глютамин і глютамінова кислота, гліцин, орнітин, пролін, серин, таурин, тирозин.

Процес синтезу білків йде в організмі постійно. У разі, коли хоч одна незамінна амінокислота відсутня, утворення білків призупиняється. Це може привести до самих різних серйозних проблем - від порушення травлення до депресії і уповільнення зростання.

Як виникає така ситуація? Легше, ніж це можна собі уявити. Багато факторів призводять до цього, навіть, якщо ваше харчування збалансовано і ви споживаєте достатню кількість білка. Порушення всмоктування в шлунково-кишковому тракті, інфекція, травма, стрес, прийом деяких лікарських препаратів, процес старіння і дисбаланс інших живильних речовин в організмі - все це може привести до дефіциту незамінних амінокислот.

Слід мати на увазі, що все вищесказане зовсім не означає, що споживання великої кількості білків допоможе вирішити будь-які проблеми. Насправді, це не сприяє збереженню здоров'я.

Надлишок білків створює додатковий стрес для нирок і печінки, яким треба переробляти продукти метаболізму білків, основним з них є аміак. Він дуже токсичний для організму, тому печінка негайно переробляє його в сечовину, яка потім надходить з потоком крові в нирки, де фільтрується і виводиться назовні.

До тих пір, поки кількість білка не надто велике, а печінка працює добре, аміак нейтралізується відразу ж і не завдає жодної шкоди. Але якщо його занадто багато і печінка не справляється з його знешкодженням (в результаті неправильного харчування, порушення травлення і / або захворювань печінки) - в крові створюється токсичний рівень аміаку. При цьому може виникнути маса серйозних проблем зі здоров'ям, аж до печінкової енцефалопатії і коми.

Занадто висока концентрація сечовини також викликає пошкодження нирок і болю в спині. Отже, важливим є не кількість, а якість споживаних з їжею білків. В даний час можна отримувати незамінні і замінні амінокислоти у вигляді біологічно активних харчових добавок.

Це особливо важливо при різних захворюваннях і при застосуванні редукційних дієт. Вегетаріанцям необхідні такі добавки, що містять незамінні амінокислоти, щоб організм отримував все необхідне для нормального синтезу білків.

Є різні види добавок, що містять амінокислоти. Амінокислоти входять до складу деяких полівітамінів, білкових сумішей. Є у продажу формули, що містять комплекси амінокислот або містять одну або дві амінокислоти. Вони представлені в різних формах: у капсулах, таблетках, рідинах і порошках.

Більшість амінокислот існує у вигляді двох форм, хімічна структура однією є дзеркальним відображенням іншої. Вони називаються D- і L-формами, наприклад D-цистин і L-цистин.

D означає dextra (права на латині), а L - levo (відповідно, ліва). Ці терміни позначають напрям обертання спіралі, що є хімічною структурою даної молекули. Білки тваринних і рослинних організмів створені в основному L-формами амінокислот (за винятком фенілаланіну, який представлений D, L формами).

Харчові добавки, що містять L-амінокислоти, вважаються більш придатними для біохімічних процесів людського організму.
Вільні, або незв'язані, амінокислоти є найбільш чисту форму. Тому при виборі добавки, що містить амінокислоти, перевагу слід віддавати продуктам, що містять L-кристалічні амінокислоти, стандартизовані по Американської Фармакопеї (USP). Вони не потребують перетравленні і абсорбуються безпосередньо в кровотік. Після прийому всередину всмоктуються дуже швидко і, як правило, не викликають алергічних реакцій.

Окремі амінокислоти приймають натще, краще всього вранці або між прийомами їжі з невеликою кількістю вітамінів В6 і С. Якщо ви приймаєте комплекс амінокислот, що включає всі незамінні, це краще робити через 30 хвилин після або за 30 хвилин до їди. Найкраще приймати і окремі потрібні амінокислоти, і комплекс амінокислот, але в різний час. Окремо амінокислоти не слід приймати протягом тривалого часу, особливо у високих дозах. Рекомендують прийом протягом 2 місяців з 2-місячною перервою.

аланин

Аланін сприяє нормалізації метаболізму глюкози. Встановлено взаємозв'язок між надлишком аланіну і інфікуванням вірусом Епштейна-Барра, а також синдромом хронічної втоми. Одна з форм аланина - бета-аланін є складовою частиною пантотенової кислоти і коензиму А - одного з найважливіших каталізаторів в організмі.

аргінін

Аргінін уповільнює ріст пухлин, у тому числі ракових, за рахунок стимуляції імунної системи організму. Він підвищує активність і збільшує розмір вилочкової залози, яка виробляє Т-лімфоцити. У зв'язку з цим аргінін корисний людям, що страждають ВІЛ-інфекцією і злоякісними новоутвореннями.

Його також застосовують при захворюваннях печінки (цирозі і жировій дистрофії), він сприяє дезінтоксикаційним процесам в печінці (перш за все знешкодженню аміаку). Насіннєва рідина містить аргінін, тому його іноді застосовують в комплексній терапії безпліддя у чоловіків. У сполучної тканини і в шкірі також знаходиться велика кількість аргініну, тому його прийом ефективний при різних травмах. Аргінін - важливий компонент обміну речовин в м'язовій тканині. Він сприяє підтримці оптимального азотного балансу в організмі, оскільки бере участь в транспортуванні і знешкодженні надлишкового азоту в організмі.

Аргінін допомагає знизити вагу, так як викликає деяке зменшення запасів жиру в організмі.

Аргінін входить до складу багатьох ензимів і гормонів. Він надає стимулюючу дію на вироблення інсуліну підшлунковою залозою як компонент вазопресину (гормону гіпофіза) і допомагає синтезу гормону росту. Хоча аргінін синтезується в організмі, його освіта може бути знижено у новонароджених. Джерелами аргініну є шоколад, кокосові горіхи, молочні продукти, желатин, м'ясо, овес, арахіс, соєві боби, волоські горіхи, біле борошно, пшениця і пшеничні зародки.

Люди, які мають вірусні інфекції, в тому числі Herpes simplex, не повинні приймати аргінін у вигляді харчових добавок і повинні уникати споживання продуктів, багатих аргініном. Вагітним і годуючим грудьми матерям не слід вживати харчові добавки з аргініном. Прийом невеликих доз аргініну рекомендується при захворюваннях суглобів і сполучної тканини, при порушеннях толерантності до глюкози, захворюваннях печінки і травмах. Тривалий прийом не рекомендований.

аспарагин

Аспарагин необхідний для підтримки балансу в процесах, що відбуваються в центральній нервовій системі: перешкоджає як надмірному збудженню, так і зайвого гальмування. Він бере участь в процесах синтезу амінокислот в печінці.

Так як ця амінокислота підвищує життєву силу, добавку на її основі застосовують при втомі. Вона грає також важливу роль в процесах метаболізму. Аспартова кислоту часто призначають при захворюваннях нервової системи. Вона корисна спортсменам, а також при порушеннях функції печінки. Крім того, він стимулює імунітет за рахунок підвищення продукції імуноглобулінів і антитіл.

Аспартова кислота у великих кількостях міститься в білках рослинного походження, отриманих з пророщеного насіння і в м'ясних продуктах.

карнітин

Строго кажучи, карнітин не є амінокислотою, але його хімічна структура подібна до структури амінокислот, і тому їх зазвичай розглядають разом. Карнітин не бере участі в синтезі білків і не є нейромедіатором. Його основна функція в організмі - це транспорт довголанцюгових жирних кислот, в процесі окислення яких виділяється енергія. Це один з основних джерел енергії для м'язової тканини. Таким чином, карнітин збільшує переробку жиру в енергію і запобігає відкладенню жиру в організмі, перш за все в серці, печінці, скелетних м'язах.

Карнітин знижує ймовірність розвитку ускладнень цукрового діабету, пов'язаних з порушеннями жирового обміну, уповільнює жирове переродження печінки при хронічному алкоголізмі і ризик виникнення захворювань серця. Він має здатність знижувати рівень тригліцеридів в крові, сприяє зниженню маси тіла і підвищує силу м'язів у хворих з нервово-м'язовими захворюваннями і підсилює антиоксидантну дію вітамінів С і Е.

Вважається, що деякі варіанти м'язової дистрофії пов'язані з дефіцитом карнітину. При таких захворюваннях люди повинні отримувати більшу кількість цієї речовини, ніж це належить за нормами.

Він може синтезуватися в організмі при наявності заліза, тіаміну, піридоксину і амінокислот лізину і метіоніну. Синтез карнітину здійснюється в присутності також достатньої кількості вітаміну С. Недостатня кількість будь-якого з цих поживних речовин в організмі призводить до дефіциту карнітину. Карнітин надходить в організм з їжею, перш за все з м'ясом та іншими продуктами тваринного походження.

Більшість випадків дефіциту карнітину пов'язано з генетично обумовленим дефектом в процесі його синтезу. До можливих проявів недостатності карнітину відносяться порушення свідомості, болі в серці, слабкість в м'язах, ожиріння.

Чоловікам внаслідок більшої м'язової маси потрібна більша кількість карнітину, ніж жінкам. У вегетаріанців ймовірне виникнення дефіциту цього поживної речовини, Ніж у вегетаріанців, в зв'язку з тим, що карнітин не зустрічається в білках рослинного походження.

Більш того, метіонін і лізин (амінокислоти, необхідні для синтезу карнітину) також не містяться в рослинних продуктах в достатніх кількостях.

Для отримання необхідної кількості карнітину вегетаріанці повинні приймати харчові добавки або є збагачені лізином продукти, такі як кукурудзяні пластівці.

Карнітин представлений в біологічно активних харчових добавках в різних формах: у вигляді D, L-карнітину, D-карнітину, L-карнітину, ацетил-L-карнітину.
Переважно приймати L-карнітин.

цитрулін

Цитрулін переважно знаходиться в печінці. Він підвищує енергозабезпечення, стимулює імунну систему, в процесі обміну речовин перетворюється в L-аргінін. Він знешкоджує аміак, що ушкоджує клітини печінки.

Цистеїн і цистин

Ці дві амінокислоти тісно пов'язані між собою, кожна молекула цистину складається з двох молекул цистеїну, з'єднаних один з одним. Цистеїн дуже нестабільний і легко переходить в L-цистин, і, таким чином, одна амінокислота легко переходить в іншу при необхідності.

Обидві амінокислоти відносяться до сірковмісних і відіграють важливу роль в процесах формування тканин шкіри, мають значення для дезінтоксикаційних процесів. Цистеїн входить до складу альфа-кератину - основного білка нігтів, шкіри і волосся. Він сприяє формуванню колагену і покращує еластичність і текстуру шкіри. Цистеїн входить до складу і інших білків організму, в тому числі деяких травних ферментів.

Цистеїн допомагає знешкоджувати деякі токсичні речовини і захищає організм від шкідливої дії радіації. Він являє собою один з найбільш потужних антиоксидантів, при цьому його антиоксидантну дію посилюється при одночасному прийомі з вітаміном С і селеном.

Цистеїн є попередником глютатіону - речовини, що надає захисну дію на клітини печінки і головного мозку від пошкодження алкоголем, деяких лікарських препаратів і токсичних речовин, що містяться в сигаретному димі. Цистеїн розчиняється краще, ніж цистин, і швидше утилізується в організмі, тому його частіше використовують в комплексному лікуванні різних захворювань. Це амінокислота утворюється в організмі з L-метіоніну, при обов'язковій присутності вітаміну В6.

Додатковий прийом цистеїну необхідний при ревматоїдному артриті, захворюваннях артерій, раку. Він прискорює одужання після операцій, опіків, пов'язує важкі метали і розчинне залізо. Ця амінокислота також прискорює спалювання жирів і утворення м'язової тканини.

L-цистеїн має здатність руйнувати слиз в дихальних шляхах, завдяки цьому його часто застосовують при бронхітах і емфіземи легенів. Він прискорює процеси одужання при захворюваннях органів дихання і відіграє важливу роль в активізації лейкоцитів і лімфоцитів.

Так як ця речовина збільшує кількість глютатіону в легенях, нирках, печінці і червоному кістковому мозку, вона уповільнює процеси старіння, наприклад, зменшуючи кількість старечих пігментних плям. N-ацетилцистеїн більш ефективно підвищує рівень глютатіону в організмі, ніж цистин або навіть сам глютатіон.

Люди з цукровим діабетом повинні бути обережні при прийомі добавок з цистеїном, так як він має здатність інактивувати інсулін. При цістінуріі, рідкісному генетичному стані, що приводить до утворення цистинових каменів, приймати цистеїн не можна.

Диметилгліцин

Диметилгліцин - це похідна гліцину - найпростішої амінокислоти. Він є складовим елементом багатьох важливих речовин, таких як амінокислоти метіонін і холін, деяких гормонів, нейромедіаторів і ДНК.

У невеликих кількостях Диметилгліцин зустрічається в м'ясних продуктах, насінні і зернах. Хоча з дефіцитом Диметилгліцин не пов'язане ніяких симптомів, прийом харчових добавок з Диметилгліцин надає цілий ряд позитивних ефектів, включаючи поліпшення енергозабезпечення та розумової діяльності.

Диметилгліцин також стимулює імунітет, зменшує вміст холестерину і тригліцеридів в крові, допомагає нормалізації артеріального тиску і рівня глюкози, а також сприяє нормалізації функції багатьох органів. Його також застосовують при епілептичних припадках.

Гамма-аміномасляна кислота

Гамма-аміномасляна кислота (GABA) виконує в організмі функцію нейромедіатора центральної нервової системи і незамінна для обміну речовин в головному мозку. Утворюється вона з іншої амінокислоти - глютамінової. Вона зменшує активність нейронів і запобігає перезбудження нервових клітин.

Гамма-аміномасляна кислота знімає збудження і надає заспокійливу дію, її можна приймати також як транквілізатори, але без ризику розвитку звикання. Цю амінокислоту використовують в комплексному лікуванні епілепсії і артеріальній гіпертензії. Так як вона надає релаксуючу дію, її застосовують при лікуванні порушень статевих функцій. Крім того, GABA призначають при синдромі дефіциту уваги. Надлишок гамма-аміномасляної кислоти, проте, може збільшити неспокій, викликає задишку, тремтіння кінцівок.

глютамінова кислота

Глютамінова кислота є нейромедіатором, що передає імпульси в центральній нервовій системі. Ця амінокислота грає важливу роль у вуглеводному обміні і сприяє проникненню кальцію через гематоенцефалічний бар'єр.

Ця амінокислота може використовуватися клітинами головного мозку як джерело енергії. Вона також знешкоджує аміак, віднімаючи атоми азоту в процесі утворення іншої амінокислоти - глютамина. Цей процес - єдиний спосіб знешкодження аміаку в головному мозку.

Глютамінову кислоту застосовують при корекції розладів поведінки у дітей, а також при лікуванні епілепсії, м'язової дистрофії, виразок, гіпоглікемічних станів, ускладнень інсулінотерапії цукрового діабету і порушень розумового розвитку.

глютамин

Глютамин - це амінокислота, що найчастіше зустрічається в м'язах у вільному вигляді. Він дуже легко проникає через гематоенцефалічний бар'єр і в клітинах головного мозку переходить в глютамінову кислоту і назад, крім того збільшує кількість гамма-аміномасляної кислоти, яка необхідна для підтримки нормальної роботи головного мозку.

Ця амінокислота також підтримує нормальне кислотно-лужну рівновагу в організмі і здоровий стан шлунково-кишкового тракту, необхідний для синтезу ДНК і РНК.

Глютамин - активний учасник азотного обміну. Його молекула містить два атоми азоту і утворюється з глютамінової кислоти шляхом приєднання одного атома азоту. Таким чином, синтез глютаміну допомагає видалити надлишок аміаку з тканин, перш за все з головного мозку і переносити азот всередині організму.

Глютамин знаходиться в великих кількостях в м'язах і використовується для синтезу білків клітин скелетної мускулатури. Тому харчові добавки з глютамином застосовуються культуристами і при різних дієтах, а також для профілактики втрати м'язової маси при таких захворюваннях, як злоякісні новоутворення і СНІД, після операцій і при тривалому постільному режимі.

Додатково глютамин застосовують також при лікуванні артритів, аутоімунних захворюваннях, фіброзах, захворюваннях шлунково-кишкового тракту, пептичних виразках, захворюваннях сполучної тканини.

Ця амінокислота покращує діяльність мозку і тому застосовується при епілепсії, синдромі хронічної втоми, імпотенції, шизофренії і сенільний деменції. L-глютамін зменшує патологічну тягу до алкоголю, тому застосовується при лікуванні хронічного алкоголізму.

Глютамін міститься в багатьох продуктах як рослинного, так і тваринного походження, але він легко знищується при нагріванні. Шпинат і петрушка є хорошими джерелами глютаміну, але за умови, що їх споживають в сирому вигляді.

Харчові добавки, що містять глютамін, слід зберігати тільки в сухому місці, інакше глютамін переходить в аміак і піроглютаміновую кислоту. Не приймають глютамин при цирозі печінки, захворюваннях нирок, синдромі Рейє.

глютатіон

Глютатіон, так само як і карнітин, не є амінокислотою. За хімічною структурою це трипептид, що отримується в організмі з цистеїну, глютамінової кислоти і гліцину.

Глютатіон є антиоксидантом. Найбільше глютатиона знаходиться в печінці (деяке його кількість вивільняється прямо в кровотік), а також в легенях і шлунково-кишковому тракті.

Він необхідний для вуглеводного обміну, а також уповільнює старіння за рахунок впливу на ліпідний обмін і запобігає виникнення атеросклерозу. Дефіцит глютатиона позначається насамперед на нервовій системі, викликаючи порушення координації, розумових процесів, Тремор.

Кількість глютатиона в організмі зменшується з віком. У зв'язку з цим літні люди повинні отримувати його додатково. Проте краще вживати харчові добавки, що містять цистеїн, глютамінову кислоту і гліцин - тобто речовини, які синтезують глютатіон. Найбільш ефективним вважається прийом N-ацетилцистеїну.

гліцин

Гліцин уповільнює дегенерацію м'язової тканини, так як є джерелом креатину - речовини, що міститься в м'язовій тканині і використовуваного при синтезі ДНК і РНК. Гліцин необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, жовчних кислот і замінних амінокислот в організмі.

Він входить до складу багатьох антацидних препаратів, що застосовуються при захворюваннях шлунка, корисний для відновлення пошкоджених тканин, оскільки у великих кількостях міститься в шкірі і сполучної тканини.

Ця амінокислота необхідна для нормального функіцонірованія центральної нервової системи і підтримки хорошого стану передміхурової залози. Він виконує функцію гальмівного нейромедіатора і, таким чином, може запобігти епілептичні судоми.

Гліцин застосовують в лікуванні маніакально-депресивного психозу, він також може бути ефективний при гіперактивності. Надлишок гліцину в організмі викликає почуття втоми, але адекватна кількість забезпечує організм енергією. При необхідності гліцин в організмі може перетворюватися в серин.

гістидин

Гістидин - це незамінна амінокислота, що сприяє зростанню і відновленню тканин, яка входить до складу мієлінових оболонок, що захищають нервові клітини, А також необхідна для утворення червоних і білих клітин крові. Гістидин захищає організм від шкідливої дії радіації, сприяє виведенню важких металів з організму і допомагає при СНІДі.

Занадто високий вміст гістидину може привести до виникнення стресу і навіть психічних порушень (збудження і психозів).

Неадекватне зміст гістидину в організмі погіршує стан при ревматоїдному артриті і при глухоті, пов'язаної з ураженням слухового нерва. Метіонін сприяє зниженню рівня гістидину в організмі.

Гістамін, дуже важливий компонент багатьох імунологічних реакцій, синтезується з гістидину. Він також сприяє виникненню статевого збудження. У зв'язку з цим одночасний прийом біологічно активних харчових добавок, що містять гістидин, ніацин і піридоксин (необхідних для синтезу гістаміну), може виявитися ефективним при статевих розладах.

Так як гістамін стимулює секрецію шлункового соку, застосування гістидину допомагає при порушеннях травлення, пов'язаних зі зниженою кислотністю шлункового соку.

Люди, які страждають маніакально-депресивним психозом, не повинні приймати гістидин, за винятком випадків, коли дефіцит цієї амінокислоти точно встановлений. Гістидин знаходиться в рисі, пшениці і жита.

ізолейцин

Ізолейцин - одна з амінокислот BCAA і незамінних амінокислот, необхідних для синтезу гемоглобіну. Також стабілізує і регулює рівень цукру в крові і процеси енергообеспеченія.Метаболізм изолейцина відбувається в м'язовій тканині.

Спільний прийом з изолейцином і валіном (BCAA) увелічіваtт витривалість і сприяють відновленню м'язової тканини, що особливо важливо для спортсменів.

Ізолейцин необхідний при багатьох психічних захворюваннях. Дефіцит цієї амінокислоти приводить до виникнення симптомів, схожих з гіпоглікемією.

До харчових джерелами ізолейцину відносяться мигдаль, кеш'ю, куряче м'ясо, турецький горох, яйця, риба, сочевиця, печінку, м'ясо, жито, більшість насіння, соєві білки.

Є біологічно активні харчові добавки, що містять ізолейцин. При цьому необхідно дотримуватися правильний баланс між изолейцином і двома іншими розгалуженими амінокислотами BCAA - лейцином і валіном.

лейцин

Лейцин - незамінна амінокислота, разом з изолейцином і валіном відноситься до трьох розгалужених амінокислот BCAA. Діючи разом, вони захищають м'язові тканини і є джерелами енергії, а також сприяють відновленню кісток, шкіри, м'язів, тому їх прийом часто рекомендують у відновний період після травм і операцій.

Лейцин також декілька знижує рівень цукру в крові і стимулює виділення гормону росту. До харчових джерел лейцину відносяться бурий рис, боби, м'ясо, горіхи, соєве і пшеничне борошно.

Біологічно активні харчові добавки, що містять лейцин, застосовуються в комплексі з валіном і изолейцином. Їх слід приймати з обережністю, щоб не викликати гіпоглікемії. Надлишок лейцину може збільшити кількість аміаку в організмі.

лізин

Лізин - незамінна амінокислота, що входить до складу практично будь-яких білків. Він необхідний для нормального формування кісток і росту дітей, сприяє засвоєнню кальцію і підтримці нормального обміну азоту у дорослих.

Ця амінокислота бере участь в синтезі антитіл, гормонів, ферментів, формуванні колагену і відновленні тканин. Лізин застосовують у відновний період після операцій і спортивних травм. Він також знижує рівень тригліцеридів в сироватці крові.

Лізин має противірусну дію, особливо по відношенню до вірусів, що викликають герпес і гострі респіраторні інфекції. Прийом добавок, що містять лізин в комбінації з вітаміном С і біофлавоноїди, рекомендується при вірусних захворюваннях.

Дефіцит цієї незамінної амінокислоти може привести до анемії, крововиливів в очне яболко, ферментним порушень, дратівливості, втоми і слабкості, поганому апетиту, уповільнення росту і зниження маси тіла, а також до порушень репродуктивної системи.

Харчовими джерелами лізину є сир, яйця, риба, молоко, картопля, червоне м'ясо, соєві і дріжджові продукти.

метіонін

Метіонін - незамінна амінокислота, що допомагає переробці жирів, запобігаючи їх відкладенню в печінці і на стінках артерій. Синтез таурину і цистеїну залежить від кількості метіоніну в організмі. Ця амінокислота сприяє травленню, забезпечує дезінтоксикаційні процеси (насамперед знешкодження токсичних металів), зменшує м'язову слабкість, захищає від впливу радіації, корисна при остеопорозі і хімічній алергії.

Цю амінокислоту застосовують в комплексній терапії ревматоїдного артриту і токсикозу вагітності. Метіонін має виражену антиоксидантну дію, так як є хорошим джерелом сірки, інактивуючої вільні радикали. Його застосовують при синдромі Жильбера, порушення функції печінки. Метіонін також необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, колагену і багатьох інших білків. Його корисно приймати жінкам, які отримують оральні гормональні контрацептиви. Метіонін знижує рівень гістаміну в організмі, що може бути корисно при шизофренії, коли кількість гістаміну підвищено.

Метіонін в організмі переходить в цистеїн, який є попередником глютатіону. Це дуже важливо при отруєннях, коли потрібна велика кількість глютатіону для знешкодження токсинів і захисту печінки.

Харчові джерела метіоніну: бобові, яйця, часник, сочевиця, м'ясо, цибулю, соєві боби, насіння і йогурт.

орнитин

Орнитин допомагає вивільненню гормону росту, який сприяє спалюванню жирів в організмі. Цей ефект посилюється при застосуванні орнітину в комбінації з аргініном і карнітином. Орнитин також необхідний для імунної системи і роботи печінки, беручи участь в дезінтоксикаційних процесах і відновленні печінкових клітин.

Орнитин в організмі синтезується з аргініну і, в свою чергу, служить попередником для цитруллина, проліну, глютамінової кислоти. Високі концентрації орнітину виявляються в шкірі і сполучної тканини, тому ця амінокислота сприяє відновленню пошкоджених тканин.

Не можна давати біологічно активні харчові добавки, що містять орнітин, дітям, вагітним і годуючим матерям, а також особам з шизофренією в анамнезі.

фенілаланін

Фенілаланін - це незамінна амінокислота. В організмі вона може перетворюватися на іншу амінокислоту - тирозин, яка, в свою чергу, використовується в синтезі двох основних нейромедіаторів: допаміну і норадреналіну. Тому ця амінокислота впливає на настрій, зменшує біль, покращує пам'ять і здатність до навчання, пригнічує апетит. Його використовують в лікуванні артриту, депресії, болю при менструації, мігрені, ожиріння, хвороби Паркінсона і шизофренії.

Фенілаланін зустрічається в трьох формах: L-фенілаланін (природна форма і саме вона входить до складу більшості білків людського тіла), D-фенілаланін (синтетична дзеркальна форма, володіє анальгірующім дією), DL-фенілаланін (об'єднує корисні властивості двох попередніх форм, її зазвичай застосовують при передменструальному синдромі.

Біологічно активні харчові добавки, що містять фенілаланін, не дають вагітним жінкам, особам з нападами неспокою, діабет, високим артеріальним тиском, фенілкетонурію, пігментного меланому.

пролин

Пролин покращує стан шкіри, за рахунок збільшення продукції колагену і зменшення його втрати з віком. Допомагає у відновленні хрящових поверхонь суглобів, зміцнює зв'язки і серцевий м'яз. Для зміцнення сполучної тканини пролін краще застосовувати в комбінації з вітаміном С.

Пролин надходить в організм переважно з м'ясних продуктів.

Серін

Серін необхідний для нормального обміну жирів і жирних кислот, росту м'язової тканини і підтримки нормального стану імунної системи.

Серін синтезується в організмі з гліцину. Як зволожуючого речовини входить до складу багатьох косметичних продуктів і дерматологічних препаратів.

таурин

Таурин у високій концентрації міститься в серцевому м'язі, білих клітинах крові, скелетної мускулатури, центральній нервовій системі. Він бере участь в синтезі багатьох інших амінокислот, а також входить до складу основного компонента жовчі, яка необхідна для переварювання жирів, абсорбції жиророзчинних вітамінів і для підтримки нормального рівня холестерину в крові.

Тому таурин корисний при атеросклерозі, набряках, захворюваннях серця, артеріальної гіпертонії і гіпоглікемії. Таурин необхідний для нормального обміну натрію, калію, кальцію і магнію. Він запобігає виведення калію з серцевого м'яза і тому сприяє профілактиці деяких порушень серцевого ритму. Таурин надає захисну дію на головний мозок, особливо при дегідратації. Його застосовують при лікуванні неспокою і збудження, епілепсії, гіперактивності, судом.

Біологічно активні харчові добавки з таурином дають дітям з синдромом Дауна та м'язовою дистрофією. У деяких клініках цю амінокислоту включають в комплексну терапію раку молочної залози. Надмірне виведення таурину з організму зустрічається при різних станах і порушеннях обміну.

Аритмії, порушення процесів утворення тромбоцитів, кандидози, фізичний або емоційний стрес, захворювання кишечника, дефіцит цинку і зловживання алкоголем призводять до дефіциту таурину в організмі. Зловживання алкоголем до того ж порушує здатність організму засвоювати таурин.

При діабеті збільшується потреба організму в таурине, і навпаки, прийом БАД, що містять таурин і цистин, зменшує потребу в інсуліні. Таурин знаходиться в яйцях, рибі, м'ясі, молоці, але не зустрічається в білках рослинного походження.

Він синтезується в печінці з цистеїну і з метіоніну в інших органах і тканинах організму, за умови достатньої кількості вітаміну В6. При генетичних або метаболічних порушеннях, що заважають синтезу таурину, необхідний прийом БАД з цією амінокислотою.

треонін

Треонін - це незамінна амінокислота, що сприяє підтримці нормального білкового обміну в організмі. Вона важлива для синтезу колагену і еластину, допомагає роботі печінки і бере участь в обміні жирів в комбінації з аспартова кислотою і метіоніном.

Треонін знаходиться в серці, центральній нервовій системі, скелетних м'язах і перешкоджає відкладену жирів в печінці. Ця амінокислота стимулює імунітет, так як сприяє продукції антитіл. Треонін дуже в незначних кількостях міститься в зернах, тому у вегетаріанців частіше виникає дефіцит цієї амінокислоти.

триптофан

Триптофан - це незамінна амінокислота, необхідна для продукції ніацину. Він використовується для синтезу в головному мозку серотоніну, одного з найважливіших нейромедіаторів. Триптофан застосовують при безсонні, депресії і для стабілізації настрою.

Він допомагає при синдромі гіперактивності у дітей, використовується при захворюваннях серця, для контролю за масою тіла, зменшення апетиту, а також для збільшення викиду гормону росту. Допомагає при мігренозних нападах, сприяє зменшенню шкідливого впливу нікотину. Дефіцит триптофану і магнію може підсилювати спазми коронарних артерій.

До найбільш багатим харчових джерел триптофану відносяться бурий рис, сільський сир, м'ясо, арахіс і соєвий білок.

тирозин

Тирозин є попередником нейромедіаторів норепінефрину та допаміну. Ця амінокислота бере участь в регуляції настрою; недолік тирозину призводить до дефіциту норадреналіну, що, в свою чергу, призводить до депресії. Тирозин пригнічує апетит, сприяє зменшенню відкладення жирів, сприяє виробленню мелатоніну і покращує функції надниркових залоз, щитовидної залози і гіпофіза.

Тирозин також бере участь в обміні фенілаланіну. Тиреоїдні гормони утворюються при приєднанні до тирозину атомів йоду. Тому не дивно, що низький вміст тирозину в плазмі пов'язано з гіпотиреозом.

Симптомами дефіциту тирозину також є знижений артеріальний тиск, низька температуратіла і синдром неспокійних ніг.

Біологічно активні харчові добавки з тирозином використовують для зняття стресу, вважають, що вони можуть допомогти при синдромі хронічної втоми і нарколепсії. Їх використовують при тривозі, депресії, алергіях і головного болю, а також при відвиканні від ліків. Тирозин може бути корисний при хворобі Паркінсона. Природні джерела тирозину - мигдаль, авокадо, банани, молочні продукти, насіння гарбуза і кунжут.

Тирозин може синтезуватися з фенілаланіну в організмі людини. БАД з фенилаланином краще приймати перед сном або разом з продуктами харчування, що містять велику кількість вуглеводів.

На тлі лікування інгібіторами моноаміноксидази (зазвичай їх призначають при депресії) слід практично повністю відмовитися від продуктів, що містять тирозин, і не приймати БАД з тирозином, так як це може привести до несподіваного і різкого підйому артеріального тиску.

валін

Валін - незамінна амінокислота, що надає стимулюючу дію, одна з амінокислот BCAA, тому може бути використана м'язами як джерело енергії. Валін необхідний для метаболізму в м'язах, відновлення пошкоджених тканин і для підтримки нормального обміну азоту в організмі.

Валін часто використовують для корекції виражених дефіцитів амінокислот, що виникли в результаті звикання до ліків. його надмірно високий рівеньв організмі може привести до таких симптомів, як парестезії (відчуття мурашок на шкірі), аж до галюцинацій.
Валін міститься в наступних харчових продуктах: зернові, м'ясо, гриби, молочні продукти, арахіс, соєвий білок.

Прийом валіну у вигляді харчових добавок слід збалансувати з прийомом інших розгалужених амінокислот BCAA - L-лейцину і L-ізолейцину.

ГЛАВА 2. 2.1. БІЛКИ

1. нейтральної амінокислотоює:

1) аргінін 4) аспарагінова кислота

2) лізин 5) гистидин

2. Біполярний іон моноаміномонокарбоновой амінокислоти заряджений:

1) негативно

2) електронейтрален

3) позитивно

наведена амінокислота

H 2 N-CН 2 - (CH 2) 3 -CHNH 2 -COOH

відноситься до групи амінокислот:

1) гідрофобних

2) полярних, але незаряджених

3) заряджених позитивно

4) заряджених негативно

4. Встановити відповідність:

радикали амінокислот амінокислоти

а) гистидин

в) фенілаланін

д) триптофан

5. Імінокіслотой є:

1) гліцин 4) серин

2) цистеїн 5) пролин

3) аргінін

6. Амінокислоти, що входять до складу білків, є:

1) α-амінопохідними карбонових кислот

2) β-амінопохідними карбонових кислот

3) α-амінопохідними ненасичених карбонових кислот

7. Назвати амінокислоту:

1. Назвати амінокислоту:

9.Встановити відповідність:

амінокислота Групи

4. цитрулін моноаміномонокарбоновие

5. цистин діаміномонокарбоновие

6. треонин моноамінодікарбоновие

7. глутамінова діамінодікарбоновие

10. сірковмісних амінокислот є:

8. Треонин 4) триптофан

9. Тирозин 5) метіонін

10. Цистеин

11. До складу білків не належать амінокислоти:

1) глутамин 3) аргінін

2) γ-аміномасляна 4) β-аланін

кислота 4) треонин

12. гідроксигрупа містять амінокислоти:

1) аланин 4) метіонін

2) серин 5) треонин

3) цистеїн

13. Установити відповідність:

елементний хімічний вміст

склад білка в процентах

1) вуглець а) 21-23

2) кисень б) 0-3

3) азот в) 6-7

4) водень 5) 50-55

5) сірка д) 15-17

14. У формуванні третинної структури білка не бере зв'язок:

1) водороданая

2) пептидная

3) дисульфідний

4) гідрофобна взаємодія

15. Молекулярна маса білка варіює в межах:

1) 0,5-1,0 2) 1,0-5 3) 6-10 тисяч kДa

16. При денатурації білка не відбувається:

1) порушення третинної структури

3) порушення вторинної структури

2) гідролізу пептидних зв'язків

4) дисоціації субодиниць

Спектрофотометричний метод кількісного

визначення білка заснований на їх властивості поглинати світло в УФ-області при:

1) 280 нм 2) 190 нм 3) 210 нм

Амінокислоти аргінін і лізин складають

20-30% амінокислотного складубілків:

1) альбумінів 4) гістонів

2) проламіни 5) протеіноідов

3) глобулінів

19. Білки волосся кератину відносяться до групи:

1) проламіни 4) глютеліни

2) протаминов 5) глобулінів

3) протеіноідов

20. 50% білків плазми крові становлять:

1) α-глобуліни 4) альбумін

2) β-глобуліни 5) преальбумін

3) γ-глобуліни

21. У ядрах клітин еукаріот присутні головним чином:

1) протаміни 3) альбуміни

2) гістони 4) глобуліни

22. До протеіноіди відносяться:

1) зеин - білок насіння кукурудзи 4) фиброин - білок шовку

2) альбумін - білок яйця 5) колаген - білок соеди-

3) гордеїн - білок насіння ячменю чої тканини

Амінокислоти, білки і пептидиє прикладами сполук, описаних далі. Багато біологічно активні молекули включають кілька хімічно різних функціональних груп, які можуть взаємодіяти між собою і з функціональними група один одного.