БІЛКИ - це азотовмісні високомолекулярні органічні речовини зі складним

складом і будовою молекул.

Білок можна розглядати як складний полімер амінокислот.

Білки входять до складу всіх живих організмів, але особливо важливу роль вони відіграють

в тварин організмах, які складаються з тих чи інших форм білків (м'язи,

покривні тканини, внутрішні органи, хрящі, кров).

Рослини синтезують білки (та їх складові частини a-амінокислоти) з вуглекислого

газу СО 2 і води Н 2 О за рахунок фотосинтезу, засвоюючи

інші елементи білків (азот N, фосфор Р, сірку S, залізо Fe, магній Mg) з

розчинних солей, що знаходяться в грунті.

Тварини організми в основному отримують готові амінокислоти з їжею і на їх

базі будують білки своєї організму. Ряд амінокислот (замінні амінокислоти)

можуть синтезуватися безпосередньо тваринами організмами.

Характерною особливістю білків є їх різноманіття, пов'язане з

кількістю, властивостями і способах з'єднання входять до їх молекулу

амінокислот. Білки виконують функцію біокаталізаторів - ферментів,

регулюють швидкість і напрямок хімічних реакцій в організмі. В

комплексі з нуклеїновими кислотамизабезпечують функції росту і передачі

спадкових ознак, є структурною основою м'язів і здійснюють

м'язове скорочення.

У молекулах білків містяться повторювані амідні зв'язку С (0) -NH, названі

пептидними (теорія російського біохіміка А.Я.Данілевского).

Таким чином, білок являє собою поліпептид, що містить сотні або

тисячі амінокислотних ланок.

Структура білків:

Особливий характер білка кожного виду пов'язаний не тільки з довжиною, складом і

будовою входять до його молекулу поліпептидних ланцюгів, але і з тим, як ці

ланцюги орієнтуються.

У структурі будь-якого білка існує кілька ступенів організації:

1. Первинна структура білка - специфічна послідовність амінокислот

в поліпептидного ланцюга.

Вторинна структура білка - спосіб скручування поліпептидного ланцюга в

просторі (за рахунок водневого зв'язку між воднем амідній групи -NH- і

карбонільної групи - СО, які розділені чотирма амінокислотними

фрагментами).

Третинна структура білка - реальна тривимірна конфігурація закрученої

спіралі поліпептидного ланцюга в просторі (спіраль, скручена в спіраль).

Третинна структура білка обумовлює специфічну біологічну

активність білкової молекули. Третинна структура білка підтримується за

рахунок взаємодії різних функціональних груп поліпептидного ланцюга:

· Дисульфідних місток (-S-S-) між атомами сірки,

· Складноефірний місток - між карбоксильної групою (-СО-) і

гідроксильної (-ОН),

· Сольовий місток - між карбоксильної (-СО-) і аміногрупами (NH 2).

Наприклад, гемоглобін представляє з себе комплекс з чотирьох макромолекул

Фізичні властивості

Білки мають велику молекулярну масу (10 4 -10 7), багато

білки розчиняються у воді, але утворюють, як правило, колоїдні розчини, з

яких випадають при збільшенні концентрації неорганічних солей, додаванні

солей важких металів, органічних розчинників або при нагріванні

(Денатурація).

Хімічні властивості

1. Денатурація - руйнування вторинної та третинної структури білка.

2. Якісні реакції на білок:

n биуретовая реакція: фіолетове забарвлення при обробці солями міді в

лужному середовищі (дають всі білки),

n ксантопротеїнова реакція: жовте забарвлення при дії

концентрованої азотної кислоти, що переходить в помаранчеве під дією

аміаку (дають не всі білки),

n випадання чорного осаду (що містить сірку) при додаванні ацетату свинцю

(II), гідроксиду натрію і нагріванні.

3. Гідроліз білків - при нагріванні в лужному або кислому розчині з

освітою амінокислот.

синтез білків

Білок - складна молекула, і синтез його представляється важким завданням. В

Нині розроблено багато методів припинення [ГМВ1]

a-амінокислот в пептиди і синтезовані найпростіші природні білки - інсулін,

рибонуклеаза та ін.

Велика заслуга у створенні мікробіологічної промисловості по виробництву

штучних харчових продуктів належить радянському вченому

А.Н.Несмеянову.

література:

"ХІМІЯ" М., "СЛОВО" 1995.

Г.Е.Рудзітіс, Ф.Г.Фельдман

"Хімія 11. Органічна хімія"

М., "Просвітництво", 1993.

А.І.Артеменко, І.В. Тикунова

"Хімія 10-11. Органічна хімія"

М., "Просвітництво" 1 993.

§ 9. ФІЗИКО-хімічні властивості БІЛКІВ

Білки - це дуже великі молекули, за своїми розмірами вони можуть поступатися тільки окремим представникам нуклеїнових кислот і полісахаридів. У таблиці 4 представлені молекулярні характеристики деякі білків.

Таблиця 4

Молекулярні характеристики деяких білків

	Відносна-ва молекулярна маса	число ланцюгів	Число амінокислотних залишків
рибонуклеаза
міоглобін
хімотрипсин
гемоглобін
Глутамат-дегидрогеназа

У молекулах білків може міститися саме різне кількість амінокислотних залишків - від 50 і до декількох тисяч; відносні молекулярні маси білків також сильно коливаються - від декількох тисяч (інсулін, рибонуклеаза) до мільйона (глутаматдегідрогеназа) і більш. Число поліпептидних ланцюгів у складі білків може становити від одиниці до кількох десятків і навіть тисяч. Так, до складу білка вірусу тютюнової мозаїки входить 2120 протомеров.

Знаючи відносну молекулярну масу білка, можна приблизно оцінити, яка кількість амінокислотних залишків входить до його складу. Середня відносна молекулярна маса амінокислот, що утворюють поліпептидний ланцюг, дорівнює 128. При утворенні пептидного зв'язку відбувається відщеплення молекули води, отже, середня відносна маса амінокислотного залишку складе 128 - 18 = 110. Використовуючи ці дані, можна підрахувати, що білок з молекулярною масою 100000 буде складатися приблизно з 909 амінокислотних залишків.

Електричні властивості білкових молекул

Електричні властивості білків визначаються присутністю на їх поверхні позитивно і негативно заряджених амінокислотних залишків. Наявність заряджених угруповань білка визначає сумарний заряд білкової молекули. Якщо в білках переважають негативно заряджені амінокислоти, то його молекула в нейтральному розчиніматиме негативний заряд, якщо переважають позитивно заряджені - молекула буде мати позитивний заряд. Сумарний заряд білкової молекули залежить і від кислотності (рН) середовища. При збільшенні концентрації іонів водню (збільшенні кислотності) відбувається придушення дисоціації карбоксильних груп:

і в той же час збільшується число протоновані аміно-груп;

Таким чином, при збільшенні кислотності середовища відбувається зменшення на поверхні молекули білка числа негативно заряджених і збільшення числа позитивно заряджених груп. Зовсім інша картина спостерігається при зниженні концентрації іонів водню і збільшенні концентрації гідроксид-іонів. Число дисоційованому карбоксильних груп зростає

і знижується число протоновані аминогрупп

Отже, змінюючи кислотність середовища, можна змінити і заряд молекули білка. При збільшенні кислотності середовища в молекулі білка знижується число негативно заряджених угруповань і збільшується число позитивно заряджених, молекула поступово втрачає негативний і набуває позитивний заряд. При зниженні кислотності розчину спостерігається протилежна картина. Очевидно, що при певних значеннях рН молекула буде електронейтральної, тобто число позитивно заряджених груп буде дорівнює числу негативно заряджених груп, і сумарний заряд молекули буде дорівнює нулю (рис. 14).

Значення рН, при якому сумарний заряд білка дорівнює нулю, називається ізоелектричної точкою і позначаєтьсяpI.

Мал. 14. У стані ізоелектричної точки сумарний заряд молекули білка дорівнює нулю

Ізоелектрична точка для більшості білків знаходиться в області рН від 4,5 до 6,5. Однак є й винятки. Нижче наведені ізоелектричної точки деяких білків:

При значеннях рН нижче ізоелектричної точки білок несе сумарний позитивний заряд, вище - сумарний негативний.

У ізоелектричної точці розчинність білка мінімальна, так як його молекули в такому стані електронейтральні і між ними немає сил взаємного відштовхування, тому вони можуть «злипатися» за рахунок водневих і іонних зв'язків, Гідрофобних взаємодій, ван дер Ваальсових сил. При значеннях рН, що відрізняються від РІ, молекули білка нестимуть однакову заряд - або позитивний, або негативний. В результаті цього між молекулами будуть існувати сили електростатичного відштовхування, що перешкоджають їх «злипання», розчинність буде вище.

розчинність білків

Білки бувають розчинні і нерозчинні у воді. Розчинність білків залежить від їх структури, величини рН, сольового складу розчину, температури та інших факторів і визначається природою тих груп, які знаходяться на поверхні білкової молекули. До нерозчинним білкам відносяться кератин (волосся, нігті, пір'я), колаген (сухожилля), фиброин (клац, павутина). Багато інші білки розчиняються у воді. Розчинність визначається наявністю на їх поверхні заряджених і полярних угруповань (-СОО -, -NH 3 +, -OH і ін.). Заряджені і полярні угруповання білків притягують до себе молекули води, і навколо них формується гидратная оболонка (рис. 15), існування якої обумовлює їх розчинність в воді.

Мал. 15. Освіта гідратної оболонки навколо молекули білка.

На розчинність білка впливає наявність нейтральних солей (Na 2 SO 4, (NH 4) 2 SO 4 і ін.) В розчині. При малих концентраціях солей розчинність білка збільшується (рис. 16), так як в таких умовах збільшується ступінь дисоціації полярних груп і екрануються заряджені групи білкових молекул, тим самим знижується білок-білкове взаємодія, що сприяє утворенню агрегатів і випадання білка в осад. При високих концентраціях солей розчинність білка знижується (рис. 16) внаслідок руйнування гідратної оболонки, що приводить до агрегації молекул білка.

Мал. 16. Залежність розчинності білка від концентрації солі

Існують білки, які розчиняються тільки в розчинах солей і не розчиняються в чистій воді, такі білки називають глобуліни. Існують і інші білки - альбуміни, Вони на відміну від глобулінів добре розчинні в чистій воді.
Розчинність білків залежить і від рН розчинів. Як ми вже відзначали, мінімальної розчинність мають білки в ізоелектричної точці, що пояснюється відсутністю електростатичного відштовхування між молекулами білка.
При певних умовах білки можуть утворювати гелі. При утворенні гелю молекули білка формують густу мережу, внутрішній простір якої заповнений розчинником. Гелі утворюють, наприклад, желатину (цей білок використовують для приготування желе) і білки молока при приготуванні кислого молока.
На розчинність білка впливає і температура. при дії високої температурибагато білків випадають в осад внаслідок порушення їх структури, але про це більш детально поговоримо в наступному розділі.

денатурація білка

Розглянемо добре нам знайоме явище. При нагріванні яєчного білка відбувається поступове його помутніння, і потім утворюється твердий згусток. Згорнувся яєчний білок - яєчний альбумін - після охолодження виявляється нерозчинним, в той час як до нагрівання яєчний білок добре розчинявся у воді. Такі ж явища відбуваються і при нагріванні практично всіх глобулярних білків. Ті зміни, які відбулися при нагріванні, називаються денатурацією. Білки в природному стані звуться нативнихбілків, а після денатурації - денатурованих.
При денатурації відбувається порушення нативної кон-формації білків в результаті розриву слабких зв'язків (іон-них, водневих, гідрофобних взаємодій). В результаті цього процесу можуть руйнуватися четвертичная, третинна і вторинні структури білка. Первинна структура при цьому зберігається (рис. 17).

Мал. 17. Денатурація білка

При денатурації гідрофобні радикали амінокислот, що знаходяться в нативних білках в глибині молекули, виявляються на поверхні, в результаті створюються умови для агрегації. Агрегати білкових молекул випадають в осад. Денатурація супроводжується втратою біологічної функції білка.

Денатурація білка може бути викликана не тільки підвищеною температурою, а й іншими факторами. Кислоти і луги здатні викликати денатурацію білка: в результаті їх дії відбувається перезарядка йоногенних груп, що призводить до розриву іонних і водневих зв'язків. Сечовина руйнує водневі зв'язку, наслідком цього є втрата білками своєї нативной структури. Денатурує агентами є органічні розчинники і іони важких металів: органічні розчинники руйнують гідрофобні зв'язку, а іони важких металів утворюють нерозчинні комплекси з білками.

Поряд з денатурацією існує і зворотний процес - ренатурації.При знятті денатурирующего фактора можливе відновлення вихідної нативной структури. Наприклад, при повільному охолодженні до кімнатної температури розчину відновлюється нативная структура і біологічна функція трипсину.

Білки можуть денатурувати і в клітці при протіканні нормальних процесів життєдіяльності. Цілком очевидно, що втрата нативной структури і функції білків - вкрай небажана подія. У зв'язку з цим слід згадати про особливі білках - шаперон. Ці білки здатні впізнавати частково денатуровані білки і, зв'язуючись з ними, відновлювати їх нативну конформацію. Шаперони також дізнаються білки, процес денатурації яких зайшов далеко, і транспортують їх в лізосоми, де відбувається їх розщеплення (деградація). Шаперони грають важливу роль і в процесі формування третинної і четвертинної структур під час синтезу білка.

Цікаво знати! В даний час часто згадується таке захворювання, як коров'ячий сказ. Цю хворобу викликають пріони. Вони можуть викликати у тварин і людини та інші захворювання, що носять нейродегенеративних характер. Пріони - це інфекційні агенти білкової природи. Пріон, потрапляючи в клітину, викликає зміна конформації свого клітинного аналога, який сам стає пріонів. Так виникає захворювання. Пріонних білок відрізняється від клітинного по вторинній структурі. Пріони форма білка має в основномуb-складчатую структуру, а клітинна -a-спіральні.

4. Класифікація білків

Білки і їх основні ознаки

Білки або протеїни (що в перекладі з грецького означає «перші» або «найважливіші»), кількісно переважають над усіма макромолекулами, присутніми в живій клітині, і складають більше половини сухого ваги більшості організмів. Уявлення про білки як про клас сполук сформувалися в XVII-XIX ст. У цей період з різноманітних об'єктів живого світу (насіння і соки рослин, м'язи, кров, молоко) були виділені речовини, що володіють подібними властивостями: вони утворювали в'язкі розчини, згорталися при нагріванні, при горінні відчувався запах паленої шерсті і виділявся аміак. Оскільки всі ці властивості раніше були відомі для яєчного білка, то новий класз'єднань назвали білками. Після появи в початку XIXст. Досконаліших методів аналізу речовин визначили елементний склад білків. У них виявили С, Н, О, N, S. До кінця XIXст. З білків було виділено понад 10 амінокислот. Виходячи з результатів вивчення продуктів гідролізу білків, німецький хімік Е. Фішер (1852-1919) припустив, що білки побудовані з амінокислот.

В результаті робіт Фішера стало ясно, що білки являють собою лінійні полімери a-амінокислот, з'єднаних один з одним амідній (пептидного) зв'язком, а все різноманіття представників цього класу сполук могло бути пояснено відмінностями амінокислотного складу і порядку чергування різних амінокислот в ланцюзі полімеру.

Перші дослідження білків проводилися зі складними білковими сумішами, наприклад: з сироваткою крові, яєчним білком, екстрактами рослинних і тваринних тканин. Пізніше були розроблені методи виділення і очищення білків, такі як осадження, діаліз, хроматографія на целюлозних і інших гідрофільних іонообмінник, гель-фільтрація, електрофорез. Більш детально розглянемо ці методи на лабораторній роботіі семінарському занятті.

на сучасному етапіосновними напрямками вивчення білків є такі:

¨ вивчення просторової структури індивідуальних білків;

¨ вивчення біологічних функцій різних білків;

¨ вивчення механізмів функціонування індивідуальних білків (на рівні окремих атомів, атомних груп молекули білка).

Всі ці етапи взаємопов'язані, адже одна з основних задач біохімії як раз і полягає в тому, щоб зрозуміти, яким чином амінокислотні послідовності різних білків дають їм можливість виконувати різні функції.

біологічні функціїбілків

ферменти -це біологічні каталізатори, самий різноманітний, численний клас білків. Майже всі хімічні реакції, в яких беруть участь присутні в клітці органічні біомолекули, катализируются ферментами. Теперішнього часу відкрито більше 2000 різних ферментів.

Транспортні білки- Транспортні білки плазми крові пов'язують і переносять специфічні молекули або іони з одного органу в інший. наприклад, гемоглобін,що міститься в еритроцитах, при проходженні через легені зв'язує кисень і доставляє його до периферичних тканин, де кисень звільняється. Плазма крові містить ліпопротеїни, Які здійснюють перенесення ліпідів з печінки в інші органи. У клітинних мембранах присутній ще один клітинний тип транспортних білків, здатних зв'язувати певні молекули (напр., Глюкозу) і переносити їх через мембрану всередину клітини.

Харчові і запасні білки.Найбільш відомими прикладами таких білків служать білки насіння пшениці, кукурудзи, рису. До харчових білків відноситься яічнийальбумін- основний компонент яєчного білка, казеїн- головний білок молока.

Скоротливі і рухові білки.актині міозин- білки, що функціонують в скорочувальної системі скелетного м'яза, а також у багатьох нем'язові тканинах.

структурні білки.колаген- головний компонент хрящів і сухожиль. Цей білок має дуже високу міцність на розрив. зв'язки містять еластин- структурний білок, здатний розтягуватися в двох вимірах. Волосся, нігті складаються майже виключно з міцного нерозчинного білка - кератину. Головним компонентом шовкових ниток і павутини служить білок натурального.

Захисні білки. імуноглобуліниабо антитіла- це спеціалізовані клітини, що виробляються в лімфоцитах. Вони мають здатність розпізнавати проникли в організм бактерії віруси або чужорідні молекули, а потім запускати систему їх нейтралізації. фібриногені тромбін- білки, які беруть участь в процесі згортання крові, вони оберігають організм від втрати крові при пошкодженні судинної системи.

Регуляторні білки.Деякі білки беруть участь в регуляції клітинної активності. До них відносяться багато гормони, Такі як інсулін (регулює обмін глюкози).

Класифікація білків

за розчинності

Альбуміни.Розчинні у воді і сольових розчинах.

Глобуліни.Слаборозчинні в воді, але добре розчинні в сольових розчинах.

Проламіни.Розчинні в 70-80% етанолі, нерозчинні у воді і абсолютному спирті. Багаті аргинином.

Гістони.Розчинні в сольових розчинах.

Склеропротеіни.Нерозчинні у воді і сольових розчинах. Підвищений вміст гліцину, аланіну, проліну.

За формою молекул

Якщо виходити з відношення осей (поздовжньої і поперечної), можна виділити два великі класи білків. У глобулярних білківвідношення становить менше 10 і в більшості випадків не перевищує 3-4. Вони характеризуються компактною упаковкою поліпептидних ланцюгів. Приклади глобулярних білків: багато ферментів, інсулін, глобулін, білки плазми крові, гемоглобін.

фібрилярні білки, У яких відношення осей перевищує 10, складаються з пучків поліпептидних ланцюгів, спірально навитих один на одного і пов'язаних між собою поперечними ковалентними або водневими зв'язками (кератин, міозин, колаген, фібрин).

Фізичні властивості білків

На фізичні властивості білків, таких як іонізація,гідратація, розчинністьзасновані різні методи виділення і очищення білків.

Так як білки містять йоногенних, тобто здатні до іонізації амінокислотні залишки (аргінін, лізин, глутамінова кислота і т.д.), отже, вони представляють собою поліелектроліти. При підкисленні ступінь іонізації аніонних груп знижується, а катіонних - підвищується, при подщелачивании спостерігається зворотна закономірність. При певному рН число негативно і позитивно заряджених частинок стає однаковим, такий стан називається ізоелектрична(Сумарний заряд молекули дорівнює нулю). Значення рН, при якому білок знаходиться в ізоелектричному стані, називають ізоелектричної точкоюі позначають РІ. На різної іонізації білків при певному значенні рН заснований один з методів їх поділу - метод електрофорезу.

Полярні групи білків (іоногенні і неіоногенні) здатні взаємодіяти з водою, гідратованих. Кількість води, пов'язане з білком досягає 30-50 г на 100 г білка. Гідрофільних груп більше на поверхні білка. Розчинність залежить від кількості гідрофільних груп в білку, від розмірів і форми молекул, від величини сумарного заряду. Сукупність усіх цих фізичних властивостей білка дозволяє використовувати метод молекулярних ситабо гель-фільтраціюдля поділу білків. метод діалізувикористовується для очищення білків від низькомолекулярних домішок і заснований на великих розмірах молекул білка.

Розчинність білків залежить і від наявності інших розчинених речовин, наприклад, нейтральних солей. При високих концентраціях нейтральних солей білки випадають в осад, причому для осадження ( висолювання) Різних білків потрібна різна концентрація солі. Це пов'язано з тим, що заряджені молекули білка адсорбируют іони протилежного заряду. В результаті частинки втрачають свої заряди і електростатичне відштовхування, в результаті відбувається осадження білка. Методом висолювання можна Фракціоновані білки.

Первинна структура білків

Первинною структурою білка називають склад і послідовність амінокислотних залишків в білкової молекулі. Амінокислоти в білку пов'язані пептидними зв'язками.

Всі молекули даного індивідуального білка ідентичні за амінокислотним складом, послідовності амінокислотних залишків і довжині поліпептидного ланцюга. Встановлення послідовності амінокислотноїпослідовності білків - трудомістке завдання. Більш детально на цю тему ми поговоримо на семінарі. Інсулін був першим білком, для якого встановили амінокислотну послідовність. Бичачий інсулін має молярну масублизько 5700. Його молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів: А-ланцюга, що містить 21 А.К., і В-ланцюга, що містить 30 А.К., ці два ланцюги з'єднані двома дисульфідними (-S-S-) зв'язками. Навіть невеликі зміни первинної структури можуть значно змінювати властивості білка. Хвороба серповидноклеточная анемія є результатом зміни всього 1 амінокислоти в b-ланцюга гемоглобіну (Glu ® Val).

Видова специфічність первинної структури

При вивченні амінокислотних послідовностей гомологічнихбілків, виділених з різних видів, було зроблено кілька важливих висновків. До гомологічним білків відносяться ті білки, які у різних видів виконують однакові функції. Прикладом може служити гемоглобін: у всіх хребетних він здійснює одну і ту ж функцію, пов'язану з транспортом кисню. Гомологічні білки різних видів зазвичай мають поліпептидні ланцюга однаковою або майже однакової довжини. У амінокислотних послідовностях гомологічних білків у багатьох положеннях завжди знаходяться одні й ті ж амінокислоти - їх називають інваріантними залишками.Разом з тим в інших положеннях білків спостерігаються значні відмінності: в цих положеннях амінокислоти варіюються від виду до виду; такі амінокислотні залишки називаються варіабельними. Всю сукупність схожих рис в амінокислотних послідовностях гомологічних білків об'єднують в поняття гомология послідовностей. Наявність такої гомології передбачає, що тварини, з яких було виділено гомологічні білки, мають загальне еволюційне походження. цікавим прикладомє складний білок - цитохром с- мітохондріальний білок, бере участь в якості переносника електронів в процесах біологічного окислення. М »12500, містить» 100 А.К. Були встановлені А.К. послідовності для 60 видів. 27 А.К. - однакові, це вказує на те, що всі ці залишки грають важливу роль у визначенні біологічної активності цитохрому с. Другий важливий висновок, зроблений на основі аналізу амінокислотних послідовностей, полягає в тому, що число залишків, по яких розрізняються цитохроми з будь-яких двох видів, пропорційно філогенетичному відмінності між цими видами. Наприклад, молекули цитохрома з коня і дріжджів розрізняються по 48 А.К., у качки і курки - по 2 А.К., у курки та індички не розрізняються. Відомості з числі відмінностей в амінокислотних послідовностях гомологічних білків з різних видів використовують для побудови еволюційних карт, що відображають послідовні етапи виникнення та розвитку різних видів тварин і рослин в процесі еволюції.

Вторинна структура білків

- це укладання білкової молекули в просторі без урахування впливу бічних заступників. Виділяють два типи вторинної структури: a-спіраль і b- структуру (складчастий шар). Зупинимося детальніше на розгляді кожного типу вторинної структури.

a-Спіральвдає із себе праву спіраль з однаковим кроком, рівним 3,6 амінокислотних залишків. a-Спіраль стабілізується внутрішньомолекулярними водневими зв'язками, що виникають між атомами водню однієї пептидного зв'язку і атомами кисню четвертої за рахунком пептидного зв'язку.

Бічні заступники розташовані перпендикулярно площині a-спіралі.

Т.ч. властивості даного білка визначаються властивостями бічних груп амінокислотних залишків: входять до складу того чи іншого білка. Якщо бічні заступники гідрофобні, то і білок, який має структуру a-спіраль гидрофобен. Прикладом такого білка є білок кератин, з якого складається волосся.

В результаті виходить, що a- спіраль пронизана водневими зв'язками і є дуже стійкою структурою. При утворенні такої спіралі працюють дві тенденції:

¨ молекула прагне до мінімуму енергії, тобто до утворення найбільшого числа водневих зв'язків;

¨ через жорсткості пептидного зв'язку зблизитися в просторі можуть лише перша і четверта пептидні зв'язку.

В складчатом шаріпептидні ланцюга розташовуються паралельно один одному, утворюючи фігуру, подібну листу, складеному гармошкою. Пептидних ланцюгів, що взаємодіють між собою водневими зв'язками, може бути велика кількість. Розташовані ланцюга антипараллельно.

Чим більше пептидних ланцюгів входить до складу складчастого шару, тим міцніше молекула білка.

Порівняємо властивості білкових матеріалів вовни і шовку і пояснимо різницю у властивостях цих матеріалів з точки зору будови білків, з яких вони складаються.

Кератин - білок вовни - має вторинну структуру a-спіраль. Вовняна нитка не така міцна, як шовкова, легко розтягується в мокрому стані. Це властивість пояснюється тим, що при додатку навантаження водневі зв'язки рвуться і спіраль розтягується.

Фиброин - білок шовку - має вторинну b-структуру. Шовкова нитка не витягується і є дуже міцною на розрив. Це властивість пояснюється тим, що в складчатом шарі взаємодіють між собою водневими зв'язками багато пептидних ланцюгів, що робить цю структуру дуже міцною.

Амінокислоти розрізняються за здатністю брати участь в утворенні a-спіралей і b-структур. Рідко зустрічаються в a-спіралі гліцин, аспаргін, тирозин. Пролин дестабілізує a-спіральну структуру. Поясніть, чому? До складу b-структур входить гліцин, майже не зустрічаються пролин, глютамінова кислота, аспаргін, гістидин, лізин, серин.

У структурі одного білка можуть бути ділянки b-структур, a-спіралей і нерегулярні ділянки. На нерегулярних ділянках пептидная ланцюг може порівняно легко згинатися, змінювати конформацію, в той час, як спіраль і складчастий шар є досить жорсткі структури. Зміст b-структур і a-спіралей в різних білках неоднаково.

Третинна структура білків

визначається взаємодією бічних заступників пептидного ланцюга. Для фібрилярних білків важко виділити загальні закономірності в освіті теоретичних структур. Що стосується глобулярних білків, то такі закономірності існують, і ми їх розглянемо. Третинна структура глобулярних білків утворюється шляхом додаткового складання пептидного ланцюга, що містить b-структури, a-спіралі і нерегулярні ділянки, так, що гідрофільні бічні групи амінокислотних залишків виявляються на поверхні глобули, а гідрофобні бічні групи заховані вглиб глобули, іноді утворюють гідрофобний кишеню.

Сили, що стабілізують третинну структуру білка.

електростатичне взаємодіяміж різно зарядженими групами, крайній випадок- іонні взаємодії.

водневі зв'язку , Що виникають між бічними групами поліпептидного ланцюга.

гідрофобні взаємодії.

ковалентні взаємодії(Освіта дисульфідній зв'язку між двома залишками цистеїну з утворенням цистину). Освіта дисульфідних зв'язків приводить до того, що віддалені області поліпептидного молекули зближуються і фіксуються. Дисульфідні зв'язки руйнуються під дією відновників. Ця властивість використовується для хімічної завивки волосся, які майже повністю представляють собою білок кератин, пронизаний дисульфідними зв'язками.

Характер просторової укладки визначається амінокислотним складом і чергуванням амінокислот в поліпептидному ланцюзі (первинної структурою). Отже, кожен білок має тільки одну просторову структуру, відповідну його первинну структуру. Невеликі зміни конформації білкових молекул відбуваються при взаємодії з іншими молекулами. Ці зміни часом грають величезну роль при функціонуванні білкових молекул. Так, при приєднанні молекули кисню до гемоглобіну дещо змінюється конформація білка, що викликає ефект кооперативного взаємодії при приєднанні інших трьох молекул кисню. Така зміна конформації в лежить в основі теорії індукує відповідності при поясненні груповий специфічності деяких ферментів.

Крім ковалентного дисульфідній всі інші зв'язку, стабілізуючі третинну структуру, є за своєю природою слабкими і легко руйнуються. при розриві великого числазв'язків, що стабілізують просторову структуру білкової молекули, упорядкована унікальна для кожного білка конформація порушується, при цьому часто втрачається біологічна активність білка. Така зміна в просторовому будову називається денатурацією.

Інгібітори функцій білків

З огляду на, що різні ліганди відрізняються До св, завжди можна підібрати речовину, схожу за структурою на природний ліганд, але має більше значення К св з даними білком. Наприклад, СО має До св в 100 разів більше, ніж О 2 з гемоглобіном, тому досить 0,1% СО в повітрі, щоб заблокувати велику кількість молекул гемоглобіну. За таким же принципом діють багато ліків. Наприклад, дитилин.

Ацетилхолін - медіатор передачі нервових імпульсівна м'яз. Дітілін блокує білок-рецептор, з яким зв'язується ацетилхолін і створює ефект паралізації.

9.Связь структури білків з їх функціями на прикладі гемоглобіну і міоглобіну

Транспорт двоокису вуглецю

Гемоглобін не тільки переносить кисень від легких до периферичних тканин, але і прискорює транспорт СО 2 від тканин до легким. Гемоглобін пов'язує СО 2 відразу після звільнення кисню ( »15% всього СО2). В еритроцитах відбувається ферментативний процес утворення вугільної кислотиз СО 2, що надходить з тканин: СО 2 + Н 2 О = Н 2 СО 3. Вугільна кислота швидко дисоціює на НСО3 - і Н +. Для запобігання небезпечному підвищенню кислотності повинна існувати буферна система, здатна поглинати надлишок протонів. Гемоглобін пов'язує два протона на кожні чотири звільнилися молекули кисню і визначає буферну ємність крові. У легких йде зворотний процес. Вивільняються протони зв'язуються з бікарбонат- іоном з утворенням вугільної кислоти, яка під дією ферменту перетворюється в СО2 і воду, СО 2 видихається. Т.ч., зв'язування О2 тісно пов'язане з видихання СО 2. Це оборотне явище відоме як ефект Бора.У міоглобіну ефекту Бора не виявляється.

Ізофункціональние білки

Білок, що виконує певну функцію в клітині, може бути представлений декількома формами - ізофункціональнимі білками, або изоферментами.такі білки хоч і виконують однакову функцію, але відрізняються, константою зв'язування, що призводить до деяких відмінностей у функціональному відношенні. Наприклад, в еритроцитах людини виявлено кілька форм гемоглобіну: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Все гемоглобіни є тетрамери, побудовані з протомеров a, b, g, d (HbA -a 2 b 2, HbF - a 2 g 2, HbA 2 - a 2 d 2). Все протомери подібні між собою по первинній структурі, і дуже велику схожість спостерігається по вторинної і третинної структур. Всі форми гемоглобінів призначені для перенесення кисню в клітини тканин, але HbF, наприклад, має більшу спорідненість до кисню, ніж HbA. HbF характерний для ембріональній стадіїрозвитку людини. Він здатний відділяти кисень у HbA, що забезпечує нормальне постачання киснем плода.

Ізобелкі - це результат наявності більш ніж одного структурного гена в генофонді виду.

БІЛКИ: БУДОВА, ВЛАСТИВОСТІ І ФУНКЦІЇ

1. Білки і їх основні ознаки

2. Біологічні функції білків

3. Амінокислотний склад білків

4. Класифікація білків

5. Фізичні властивості білків

6. Структурна організація білкових молекул (первинна, вторинна, третинна структури)

№1. Білки: пептидний зв'язок, їх виявлення.

Білки - макромолекули лінійних поліамідів, утворених а-амінокислотами в результаті реакції поліконденсації в біологічних об'єктах.

білки - це високомолекулярні сполуки, побудовані з амінокислот. В створення білків бере участь 20 амінокислот. Вони зв'язуються між собою в довгі ланцюги, які утворюють основу білкової молекули великої молекулярної маси.

Функції білків в організмі

Поєднання своєрідних хімічних і фізичних властивостей білків забезпечує саме цього класу органічних сполук центральну роль в явищах життя.

Білки мають такі біологічні властивості, або здійснюють такі основні функції в живих організмах:

1. Каталитическая функція білків. Всі біологічні каталізатори - ферменти є білками. В даний час охарактеризовано тисячі ферментів, багато хто з них виділені в кристалічній формі. Майже всі ферменти - потужні каталізатори, що підвищують швидкості реакцій, по крайней мере, в мільйон разів. Ця функція білків є унікальною, не властивою іншим полімерним молекулам.

2. Поживна (резервна функція білків). Це, перш за все білки, призначені для харчування зародка: казеїн молока, овальбумин яєць, запасні білки насіння рослин. Ряд інших білків, безсумнівно, використовується в організмі як джерело амінокислот, які, в свою чергу, є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процес обміну речовин.

3. Транспортна функція білків. Транспорт багатьох невеликих молекул і іонів здійснюється специфічними білками. Наприклад, дихальна функція крові, а саме перенесення кисню, виконується молекулами гемоглобіну - білка еритроцитів. У транспорті ліпідів беруть участь альбуміни сироватки крові. Ряд інших сироваткових білків утворює комплекси з жирами, міддю, залізом, тироксином, вітаміном А і іншими сполуками, забезпечуючи їх доставку до відповідних органів.

4. Захисна функція білків. Основну функцію захисту виконує іммуннологіческім система, яка забезпечує синтез специфічних захисних білків - антитіл - у відповідь на надходження в організм бактерій, токсинів або вірусів (антигенів). Антитіла зв'язують антигени, взаємодіючи з ними, і тим самим нейтралізують їх біологічну дію і зберігають нормальний стан організму. Згортання білка плазми крові - фібриногену - і утворення згустка крові, що оберігає від втрати крові при пораненнях - ще один приклад захисної функції білків.

5. Скорочувальна функція білків. В акті м'язового скорочення і розслаблення бере участь безліч білків. Головну роль в цих процесах відіграють актин і міозин - специфічні білки м'язової тканини. Скорочувальна функція властива також і білків субклітинних структур, що забезпечує найтонші процеси життєдіяльності клітин,

6. Структурна функція білків. Білки з такою функцією займають перше місце серед інших білків тіла людини. Широко поширені такі структурні білки, як колаген в сполучної тканини; кератин у волоссі, нігтях, шкірі; еластин - в судинних стінках і ін.

7. Гормональна (регуляторна) функція білків. Обмін речовин в організмі регулюється різноманітними механізмами. У цій регуляцііважное місце займають гормони, що виробляються залозами внутреннейсекреціі. Ряд гормонів представлений білками, або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової залози і ін.

Пептидний зв'язок

Формально освіту білкової макромолекули можна представити як реакцію поліконденсації α-амінокислот.

З хімічної точки зору білки - це високомолекулярні азотовмісні органічні сполуки (поліаміди), молекули яких побудовані із залишків амінокислот. Мономерами білків служать α-амінокислоти, загальною ознакоюяких є наявність карбоксильної групи -СООН і аміногрупи -NH 2 у другого вуглецевого атома (α-вуглецевий атом):

Виходячи з результатів вивчення продуктів гідролізу білків та висунутих А.Я. Данилевським ідей про роль пептидних зв'язків -CO-NH- у побудові білкової молекули, німецький вчений Е. Фішер запропонував на початку XX століття пептидную теорію будови білків. Відповідно до цієї теорії, білки являють собою лінійні полімери α-амінокислот, пов'язаних пептидного зв'язком - поліпептиди:

У кожному пептиді один кінцевий амінокислотний залишок має вільну α-аміногрупу (N-кінець), а інший - вільну α-карбоксильну групу (С-кінець). Структуру пептидів прийнято зображати, починаючи з N-кінцевої амінокислоти. При цьому амінокислотні залишки позначаються символами. Наприклад: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Цим записом позначений пептид, в якому N-кінцевий α-амінокислотою яв ­ ляется аланин, а С-кінцевий - цистеїн. При читанні такого запису закінчення назв всіх кислот, крім останніх змінюються на - "мул": аланіл-тирозил-лейцил-серил-тірозіл- -цістеін. Довжина пептидного ланцюга в пептидах і білках, що зустрічаються в організмі, коливається від двох до сотень і тисяч амінокислотних залишків.

№2. Класифікація простих білків.

До простим (Протеїнів) відносять білки, що дають при гідролізі тільки амінокислоти.

протеіноіди ____ прості білки тваринного походження, нерозчинні вводі, розчинах солей, розбавлених кислотах і лугах. Виконують головним чином опорні функції (наприклад, Колаген, кератин

протаміни - позитивно заряджені ядерні білки, з молекулярною масою 10-12 kDa. Приблизно на 80% складаються з лужних амінокислот, що дає їм можливість взаємодіяти з нуклеїновими кислотами за допомогою іонних зв'язків. Беруть участь в регуляції генної активності. Добре розчинні у воді;

гістони - ядерні білки, які відіграють важливу роль в регуляції генної активності. Вони знайдені у всіх клітині, і розділені на 5 класів, що розрізняються за молекулярною масою і амінокислотним. Молекулярна маса гістонів знаходиться в інтервалі від 11 до 22 kDa, а відмінності в амінокислотним складом стосуються лізину і аргініну, зміст яких варіює від 11 до 29% і від 2 до 14% відповідно;

проламіни - не розчинні у воді, але розчинні в 70% спирті, особливості хім.строенія - багато проліну, глутамінової кислоти немає лізину ,

Глутеліни - розчинні в лужних розчинах ,

глобуліни - білки, розчинні у воді і в напівнасиченому розчині сірчанокислого амонію, але розчинні у водних розчинах солей, лугів і кислот. Молекулярна маса - 90-100 kDa;

альбуміни - білки тварин і рослинних тканин, розчинний у воді і сольових розчинах. Молекулярнаяя маса дорівнює 69 kDa;

склеропротеіни - білки опорних тканин тварин

Як приклади простих білків можуть служити фиброин шовку, яєчний сироватковий альбумін, пепсин та ін.

№3. Способи виділення та осадження (очищення) білків.

№4. Білки як поліелектроліти. Ізоелектрична точка білка.

Білки є амфотерними поліелектролітами, тобто проявляють як кислотні, так і основні властивості. Це обумовлено наявністю в молекулах білків амінокислотних радикалів, здатних до іонізації, а також вільних α-аміно- та α-карбоксильних груп на кінцях пептидних ланцюгів. Кислотні властивості білку надають кислі амінокислоти (аспарагінова, глутамінова), а лужні властивості - основні амінокислоти (лізин, аргінін, гістидин).

Заряд білкової молекули залежить від іонізації кислих і основних груп амінокислотних радикалів. Залежно від співвідношення негативних і позитивних груп молекула білка в цілому набуває сумарний позитивний або негативний заряд. При підкисленні розчину білка ступінь іонізації аніонних груп знижується, а катіонних підвищується; при подщелачивании - навпаки. При певному значенні рН число позитивно і негативно заряджених груп стає однаковим, виникає Ізоелектрична стан білка (сумарний заряд дорівнює 0). Значення рН, при якому білок знаходиться в ізоелектричному стані, називають ізоелектричної точкою і позначають pI, аналогічно амінокислотам. Для більшості білків pI лежить в межах 5,5-7,0, що свідчить про деяке переважання в білках кислих амінокислот. Однак є і лужні білки, наприклад, сальмін - основний білок з молок сьомги (pl = 12). Крім того, є білки, у яких pI має дуже низьке значення, наприклад, пепсин - фермент шлункового соку (pl = l). У ізоелектричної точці білки дуже нестійкі і легко випадають в осад, володіючи найменшою розчинністю.

Якщо білок не знаходиться в ізоелектричному стані, то в електричному полі його молекули будуть переміщатися до катода або анода, в залежності від знака сумарного заряду і зі швидкістю, пропорційної його величиною; в цьому полягає сутність методу електрофорезу. Цим методом можна розділяти білки з різним значенням pI.

Білки хоча і мають властивості буфера, але ємність їх при фізіологічних значеннях рН обмежена. Виняток становлять білки, що містять багато гистидина, так як тільки радикал гистидина володіє буферними властивостями в інтервалі рН 6-8. Таких білків дуже мало. Наприклад, гемоглобін, що містить майже 8% гістидину, є потужним внутрішньоклітинним буфером в еритроцитах, підтримуючи рН крові на постійному рівні.

№5. Фізико-хімічні властивості білків.

Білки мають різні хімічні, фізичні та біологічні властивості, які визначаються амінокислотним складом і просторовою організацією кожного білка. хімічні реакціїбілків дуже різноманітні, вони обумовлені наявністю NH 2 -, СООН-груп і радикалів різної природи. Це реакції нітрування, ацилювання, алкілування, етерифікації, окислення-відновлення і інші. Білки мають кислотно-основними, буферними, колоїдними і осмотичним властивостями.

Кислотно-основні властивості білків

Хімічні властивості. При слабкому нагріванні водних розчинів білків відбувається денатурація. При цьому утворюється осад.

При нагріванні білків з кислотами відбувається гідроліз, при цьому утворюється суміш амінокислот.

Фізико-хімічні властивості білків

Білки мають високий молекулярний вагу.

Заряд білкової молекули. Всі білки мають хоч одну вільну -NH і - СООН групи.

білкові розчини- колоїдні розчини з різними властивостями. Білки бувають кислими і основними. Кислі білки містять багато глу і асп, у яких є додаткові карбонові і менше аминогрупп. У лужних білках багато ліз і арг. Кожна молекула білка в водному розчині оточена гідратної оболонкою, так як у білків за рахунок амінокислот є багато гідрофільних угруповань (-СООН, -ОН, -NH 2, -SH). У водних розчинах білкова молекула має заряд. Заряд білка у воді може змінюватися в залежності від РН.

Осадження білків.У білків є гидратная оболонка, заряд, що перешкоджає склеюванню. Для осадження необхідно зняти гідрадну оболонку і заряд.

1.Гідратація. Процес гідратації означає зв'язування білками води, при цьому вони проявляють гідрофільні властивості: набухають, їх маса і об'єм збільшується. Набухання білка супроводжується його частковим розчиненням. Гідрофільність окремих білків залежить від їх будови. Наявні в складі і розташовані на поверхні білкової макромолекули гідрофільні амідні (-CO-NH-, пептидний зв'язок), амінниє (NH2) і карбоксильні (COOH) групи притягають до себе молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхню молекули. Оточуючи білкові глобули гідратне (водна) оболонка перешкоджає стійкості розчинів білка. У ізоелектричної точці білки володіють найменшою здатністю зв'язувати воду, відбувається руйнування гідратної оболонки навколо білкових молекул, тому вони з'єднуються, утворюючи великі агрегати. Агрегація білкових молекул відбувається і при їх зневодненні з допомогою деяких органічних розчинників, наприклад етіло- вого спирту. Це призводить до випадання білків в осад. При зміні pH середовища макромолекула білка стає зарядженої, і його гідратаційна здатність змінюється.

Реакції осадження ділять на два види.

Висолювання білків: (NH 4) SO 4 - знімається тільки гидратная оболонка, білок зберігає всі види своєї структури, всі зв'язки, зберігає нативні властивості. Такі білки можна потім знову розчинити і використовувати.

Осадження з втратою нативних властивостей білка - процес незворотний. З білка знімається гидратная оболонка і заряд, порушуються різні властивості в білку. наприклад солі міді, Ртуті, миш'яку, заліза, концентровані неорганічні кислоти- HNO 3, H 2 SO 4, HCl, органічні кислоти, алкалоїди - таніни, йодиста ртуть. Додавання органічних розчинників знижує ступінь гідратації і призводить до осадження білка. В якості таких розчинників використовують ацетон. Осаджують білки також за допомогою солей, наприклад, сульфату амонію. Принцип цього методу заснований на тому, що при підвищенні концентрації солі в розчині відбувається стиснення іонних атмосфер, утворених противоионами білка, що сприяє зближенню їх до критичного відстані, на якому міжмолекулярні сили ван-дер-ваальсова тяжіння переважують кулонівських сили відштовхування противоионов. Це призводить до злипання білкових частинок і їх випадання в осад.

При кип'ятінні молекули білків починають хаотично рухатися, стикаються, знімається заряд, зменшується гидратная оболонка.

Для виявлення білків у розчині застосовуються:

кольорові реакції;

реакції осадження.

Методи виділення та очищення білків.

гомогенізація- клітини розтираються до однорідної маси;

екстракція білків водними або водно-сольовими розчинами;

1. висолювання;

   електрофорез;

   хроматографія:адсорбція, розщеплення;

   ультрацентрифугирование.

Структурна організація білків.

первинна структура- визначається послідовністю амінокислот в пептидного ланцюжку, стабілізується ковалентними пептидними зв'язками (інсулін, пепсин, хімотрипсин).

вторинна структура- просторова структура білка. Це або спіраль, або -складчатость. Створюються водневі зв'язку.

третинна структура- глобулярні і фібрилярні білки. Стабілізують водневі зв'язки, електростатичні сили (СОО, NН3 +), гідрофобні сили, сульфідні містки, визначаються первинною структурою. Глобулярні білки - все ферменти, гемоглобін, міоглобін. Фібрилярні білки - колаген, міозин, актин.

четвертичная структура- є тільки у деяких білків. Такі білки побудовані з декількох пептидів. Кожен пептид має свою первинну, вторинну, третинну структуру, називаються протомеров. Кілька протомеров з'єднуються разом в одну молекулу. Один протомеров не функціонує як білок, а тільки в поєднанні з іншими протомеров.

приклад:гемоглобін = -глобула + -глобула - переносить О2 в сукупності, а не по окремості.

Білок може ренатуріровать.Для цього необхідно дуже короткий вплив агентів.

6) Способи виявлення білків.

Білки - високомолекулярні біологічні полімери, структурними (мономірними) ланками яких служать -амінокислоти. Амінокислоти в білках з'єднані один з одним пептидним зв'язком, утворення якої відбувається за рахунок карбоксильної групи, що стоїть у -вуглецевого атома однієї амінокислоти і -амін групи інший амінокислоти з виділенням молекули води.Мономерні ланки білків називають залишками амінокислот.

Пептиди, поліпептиди і білки відрізняються не тільки кількістю, складом а й послідовністю амінокислотних залишків, фізико-хімічними властивостями і функціями, виконуваними в організмі. Молекулярна маса білків варіює від 6 тис. До 1 млн. І більше. хімічні та Фізичні властивостібілків обумовлені хімічною природою і фізико-хімічними властивостями радикалів, що входять в них залишків амінокислот. Способи виявлення та кількісного визначеннябілків в біологічних об'єктах і продуктах харчування, а також виділення їх з тканин і біологічних рідин засновані на фізичних і хімічних властивостяхцих сполук.

Білки при взаємодії з деякими хімічними речовинами дають забарвлені сполуки. Освіта цих сполук відбувається за участю радикалів амінокислот, їх специфічних груп або пептидних зв'язків. Кольорові реакції дозволяють встановити наявність білка в біологічному об'єктіабо розчині і довести присутність визначених амінокислот в білкової молекулі. На основі кольорових реакцій розроблені деякі методи кількісного визначення білків і амінокислот.

універсальними вважають біуретову і Нінгідринова реакції, Так як їх дають всі білки. Ксантопротеиновая реакція, реакція Фоляі ін. є специфічними, так як вони обумовлені радикальними групами певних амінокислот в молекулі білка.

Кольорові реакції дозволяють встановити наявність білка в досліджуваному матеріалі і присутність певних амінокислот в його молекулах.

Біуретова реакція. Реакція обумовлена ​​наявністю в білках, пептидах, поліпептидах пептидних зв'язків, Які в лужному середовищіутворюють з іонами міді (II)комплексні сполуки, забарвлені в фіолетовий (з червоним або з синім відтінком) колір. Забарвлення обумовлена ​​наявністю в молекулі не менше двох груп -CO-NH-, Пов'язаних безпосередньо між собою або за участю атома вуглецю або азоту.

Іони міді (II) з'єднуються двома іонними зв'язками з групами = С─О ˉ і чотирма координаційними зв'язками з атомами азоту (= N-).

Ітенсівность забарвлення залежить від кількості білка в розчині. Це дозволяє використовувати дану реакцію для кількісного визначення білка. Колір забарвлених розчинів залежить від довжини поліпептидного ланцюга.Білки дають синьо-фіолетове забарвлення; продукти їх гідролізу (полі- і олігопептиди) - червоне або рожеве забарвлення. Біуретову реакцію дають не тільки білки, пептиди та поліпептиди але і біурет (NH 2 -CO-NH-CO-NH 2), оксамід (NH 2 -CO-CO-NH 2), гістидин.

Утворюється в лужному середовищі комплексна сполука міді (II) з пептидними групами має наступну будову:

Нінгідринова реакція. У цій реакції розчини білка, поліпептидів, пептидів і вільних α-амінокислот при нагріванні з нингидрином дають синє, синьо-фіолетове або рожево-фіолетове забарвлення. Забарвлення в цій реакції розвивається за рахунок α-аміногрупи.

Дуже легко реагують з нингидрином -амінокислоти. Поряд з ними синьо-фіолетовий Руемана утворюють також білки, пептиди, первинні аміни, аміак та деякі інші сполуки. Вторинні аміни, наприклад пролин і оксипроліну, дають жовте забарвлення.

Нінгідринова реакцію широко використовують для виявлення і кількісного визначення амінокислот.

Ксантопротеиновая реакція.Ця реакція вказує на наявність в білках залишків ароматичних амінокислот - тирозину, фенілаланіну, триптофану. Заснована на нитровании бензольного кільця радикалів цих амінокислот з утворенням нітросполук, забарвлених в жовтий колір(Грецьке «ксантос» - жовтий). На прикладі тирозину цю реакцію можна описати у вигляді наступних рівнянь.

У лужному середовищі нітропохідні амінокислот утворюють солі хиноидной структури, пофарбовані в оранжевий колір. Ксантопротеиновой реакцію дають бензол і його гомологи, фенол та інші ароматичні з'єднання.

Реакції на амінокислоти, що містять тіолову групу у відновленому або окисленні стані (цистеїн, цистин).

Реакція Фоля. При кип'ятінні з лугом від цистеїну легко відщеплюється сірка у вигляді сірководню, який в лужному середовищі утворює сульфід натрію:

У зв'язку з цим реакції визначення тіолсодержащіе амінокислот в розчині поділяють на два етапи:

Перехід сірки з органічного стану в неорганічне

Виявлення сірки в розчині

Для виявлення сульфіду натрію використовують ацетат свинцю, який при взаємодії з гідроксидом натрію перетворюється в його плюмбіт:

Pb (CH 3 COO) 2 + 2NaOH Pb (ONa) 2 + 2CH 3 COOH

В результаті взаємодії іонів сірки і свинцю утворюється сульфід свинцю чорного або бурого кольору:

Na 2 S + Pb(ONa) 2 + 2 H 2 O PbS (Чорний осад) + 4NaOH

Для визначення серусодержащих амінокислот до досліджуваного розчину додають рівний об'єм гідроксиду натрію і кілька крапель розчину ацетату свинцю. При інтенсивному кип'ятінні протягом 3-5 хвилин рідина забарвлюється в чорний колір.

Наявність цистину може бути визначено за допомогою цієї реакції, так як цистин легко відновлюється в цистеїн.

Реакція Миллона:

Це реакція на амінокислоту тирозин.

Вільні фенольні гідроксили молекул тирозину при взаємодії з солями дають з'єднання ртутної солі нітропохідного тирозину, пофарбованої в рожево-червоний колір:

Реакція Паулі на гістидин і тирозин . Реакція Паулі дозволяє виявити в білку амінокислоти гістидин і тирозин, які утворюють з діазобензолсульфоновой кислотою комплексні сполуки вишнево-червоного кольору. Діазобензолсульфоновая кислота утворюється в реакції діазотування при взаємодії сульфаниловой кислоти з нітритом натрію в кислому середовищі:

До досліджуваного розчину додають рівний об'єм кислого розчину сульфаниловой кислоти (приготованого з використанням соляної кислоти) і подвійний об'єм розчину нітриту натрію, ретельно перемішують і відразу додають соду (карбонат натрію). Після перемішування суміш забарвлюється в вишнево-червоний колір за умови наявності гистидина або тирозину в досліджуваному розчині.

Реакція Адамкевича-Гопкінса-Коля (Шульца - Распайля) на триптофан (реакція на індоловой групу). Триптофан реагує в кислому середовищі з альдегідами, утворюючи забарвлені продукти конденсації. Реакція протікає за рахунок взаємодії індольного кільця триптофану з альдегідом. Відомо, що з гліоксилової кислоти в присутності сірчаної кислоти утворюється формальдегід:

Р
аствори, що містять триптофан, в присутності гліоксилової і сірчаної кислот дають червоно-фіолетове забарвлення.

Гліоксилової кислота завжди присутній в невеликій кількості в крижаній оцтової кислоти. Тому реакцію можна проводити, використовуючи оцтову кислоту. При цьому до досліджуваного розчину додають рівний об'єм крижаний (концентрованої) оцтової кислоти і обережно нагрівають до розчинення осадка.После охолодження до суміші обережно по стінці (щоб уникнути змішування рідин) додають обсяг концентрованої сірчаної кислоти, що дорівнює доданому обсягом гліоксилової кислоти. Через 5-10 хвилин на кордоні розділу двох шарів спостерігають утворення червоно-фіолетового кільця. Якщо перемішати шари, вміст посуду рівномірно забарвиться у фіолетовий колір.

До

онденсація триптофану з формальдегідом:

Продукт конденсації окислюється до біс-2-тріптофанілкарбінола, який в присутності мінеральних кислот утворює солі, пофарбовані в синьо-фіолетовий колір:

7) Класифікація білків. Способи дослідження амінокислотного складу.

Суворої номенклатури і класифікації білків до сих пір не існує. Назви білків дають по випадковим ознаками, найчастіше беручи до уваги джерело виділення білка або ж з огляду на розчинність його в тих чи інших розчинниках, форму молекули і ін.

Класифікація білків проводиться за складом, за формою частинок, по розчинності, за амінокислотним складом, за походженням і т.д.

1. за складомбілки ділять на дві великі групи: прості і складні білки.

До простих (протеїнів) відносять білки, що дають при гідролізі тільки амінокислоти (протеіноіди, протаміни, гістони, проламіни, Глутеліни, глобуліни, альбуміни). Як приклади простих білків можуть служити фиброин шовку, яєчний сироватковий альбумін, пепсин та ін.

До складних (до Протеїди) відносять білки, що складаються з простого білка і додаткової (простетической) групи небілкової природи. Групу складних білків ділять на кілька підгруп в залежності від характеру небелкового компонента:

Металопротеїни, що містять в своєму складі метали (Fe, Сі, Mg та ін.), Пов'язані безпосередньо з поліпептидного ланцюгом;

Фосфопротеіди - містять залишки фосфорної кислоти, які складноефірний зв'язку приєднані до молекули білка за місцем гідроксильних груп серину, треоніну;

Глікопротеїди - їх простетичної групами є вуглеводи;

Хромопротеїди - складаються з простого білка і пов'язаного з ним пофарбованого небелкового з'єднання, все хромопротеїди біологічно дуже активні; в якості простетичної груп в них можуть бути похідні порфірину, ізоаллоксазіна і каротину;

Ліпопротеїди - простетичної група ліпіди - тригліцериди (жири) і фосфатиди;

Нуклеопротеїди - білки, що складаються з простого білка і з'єднаної з ним нуклеїнової кислоти. Ці білки відіграють колосальну роль у життєдіяльності організму і будуть розглянуті нижче. Вони входять до складу будь-якої клітини, деякі нуклеопротеїни існують в природі у вигляді особливих частинок, що володіють патогенної активністю (віруси).

2. За формою частинок- білки ділять на фібрилярні (нітеподобние) і глобулярні (сферичні) (див. Стор 30).

3. За розчинності і особливостям амінокислотного складувиділяють наступні групи простих білків:

Протеіноіди - білки опорних тканин (кісток, хрящів, зв'язок, сухожиль, волосся, нігтів, шкіри і т.д.). Це в основному фібрилярні білки з великою молекулярною масою (> 150000 Да), нерозчинні в звичайних розчинниках: воді, сольових і водно-спиртових сумішах. Вони розчиняються тільки в специфічних розчинниках;

Протаміни (найпростіші білки) - білки, розчинні у воді і містять 80-90% аргініну і обмежений набір (6-8) інших амінокислот, представлені в молочках різних риб. Через високий вміст аргініну мають основні властивості, їх молекулярна маса порівняно мала і приблизно дорівнює 4000-12000 Так. Вони є білковим компонентом в складі нуклеопротеидов;

Гістони - добре розчинні у воді і розведених розчинах кислот (0,1 Н), відрізняються високим вмістом амінокислот: аргініну, лізину і гістидину (не менше 30%) і тому мають основними властивостями. Ці білки в значних кількостях містяться в ядрах клітин в складі нуклеопротеидов і грають важливу роль в регуляції обміну нуклеїнових кислот. Молекулярна маса гістонів невелика і дорівнює 11000-24000 Да;

Глобуліни - білки, нерозчинні у воді і сольових розчинах з концентрацією солі більше 7%. Глобуліни повністю осідають при 50% -му насиченні розчину сульфатом амонію. Ці білки відрізняються високим вмістом гліцину (3,5%), їх молекулярна маса> 100000 Да. Глобуліни - слабокислі або нейтральні білки (р1 = 6-7,3);

Альбуміни - білки, добре розчинні у воді і міцних сольових розчинах, причому концентрація солі (NH 4) 2 S0 4 не повинна перевищувати 50% від насичення. При більш високій концентрації альбуміни висаліваются. У порівнянні з глобулінами ці білки містять гліцину в три рази менше і мають молекулярну масу, рівну 40000-70000 Да. Альбуміни мають надлишковий негативний заряд і кислі властивості (pl = 4,7) через великий вміст глутамінової кислоти;

Проламіни - група рослинних білків, що міститься в клейковиною злакових рослин. Вони розчиняються тільки в 60-80% -ному водному розчині етилового спирту. Проламіни мають характерний амінокислотний склад: в них багато (20-50%) глутамінової кислоти і проліну (10-15%), в зв'язку з чим вони і отримали свою назву. Їх молекулярна маса понад 100000 Так;

Глютеліни - рослинні білки нерозчинні у воді, розчинах солей і етанолі, але розчинні в розбавлених (0,1 Н) розчинах лугів і кислот. За амінокислотним складом і молекулярною масою схожі з Проламіни, але аргініну містять більше, а пролина менше.

Способи дослідження амінокислотного складу

Під дією ферментів травних соків білки розщеплюються на амінокислоти. Були зроблені два важливих висновки: 1) до складу білків входять амінокислоти; 2) методами гідролізу може бути вивчений хімічний, зокрема амнокіслотний, склад білків.

Для вивчення амінокислотного складу білків користуються поєднанням кислотного (НСl), лужного [Ва (ОН) 2] і, рідше, гідролізу або одним з них. Встановлено, що при гідролізі чистого білка, що не містить домішок, звільняються 20 різних α-амінокислот. Всі інші відкриті в тканинах тварин, рослин і мікроорганізмів амінокислоти (більше 300) існують в природі у вільному стані або у вигляді коротких пептидів або комплексів з іншими органічними речовинами.

Перший етап у визначенні первинної структури білків полягає в якісній і кількісній оцінці амінокислотного складу даного індивідуального білка. Необхідно пам'ятати, що для дослідження потрібно мати певну кількість чистого білка, без домішок інших білків або пептидів.

Кислотний гідроліз білка

Для визначення амінокислотного складу необхідно провести руйнування всіх пептидних зв'язків в білку. Аналізований білок гідролізують в 6 мовляв / л НС1 при температурі близько 110 ° С протягом 24 год. В результаті такої обробки руйнуються пептидні зв'язку в білку, а в гідролізаті присутні тільки вільні амінокислоти. Крім того, глутамін і аспарагін гідролізуються до глутамінової та аспарагінової кислот (тобто розривається амидная зв'язок в радикала і від них отщепляется аминогруппа).

Поділ амінокислот за допомогою іонообмінної хроматографії

Суміш амінокислот, отриманих кислотним гідролізом білків, поділяють в колонці з катіонообменной смолою. Така синтетична смола містить міцно пов'язані з нею негативно заряджені групи (наприклад, залишки сульфоновой кислоти -SO 3 -), до яких приєднані іони Na ​​+ (рис. 1-4).

У катіонообменнік вносять суміш амінокислот в кислому середовищі (рН 3,0), де амінокислоти в основному представляють катіони, тобто несуть позитивний заряд. Позитивно заряджені амінокислоти приєднуються до негативно заряджених частинок смоли. Чим більше сумарний заряд амінокислоти, тим міцніше її зв'язок зі смолою. Так, амінокислоти лізин, аргінін і гістидин найбільш міцно зв'язуються з катіонообменнік, а аспарагінова і глутамінова кислоти - найбільш слабо.

Вивільнення амінокислот з колонки здійснюють вимиванням (елюювання) їх буферним розчином з збільшується іонною силою (тобто зі збільшенням концентрації NaCl) і рН. При збільшенні рН амінокислоти втрачають протон, в результаті зменшується їх позитивний заряд, а отже і міцність зв'язку з негативно зарядженими частинками смоли.

Кожна амінокислота виходить з колонки при певному значенні рН і іонної сили. Збираючи з нижнього кінця колонки розчин (елюат) у вигляді невеликих порцій, можна отримати фракції, що містять окремі амінокислоти.

(Докладніше «гідроліз» см питання №10)

8) Хімічні зв'язку в структурі білка.

9) Поняття про ієрархію і структурної організації білків. (Див. Питання №12)

10) Гідроліз білка. Хімізм реакції (ступінчастість, каталізатори, реагенти, умови протікання реакції) - повний опис гідролізу.

11) Хімічні перетворення білків.

Денатурація і ренатурації

При нагріванні розчинів білків до 60-80% або при дії реагентів, що руйнують Нековалентні зв'язку в білках, відбувається руйнування третинної (четвертинної) і вторинної структури білкової молекули, вона приймає в більшій чи меншій мірі форму безладного випадкового клубка. Цей процес називають денатурацією. Як денатуруючих реагентів можуть бути кислоти, луги, спирти, феноли, сечовина, гуанідінхлорід і ін. Суть їх дії в тому, що вони утворюють водневі зв'язки з = NH і = СО - групами пептидного остова і з кислотними групами радикалів амінокислот, підміняючи власні внутрішньо-молекулярні водневі зв'язку в білку внаслідок чого вторинна і третинна структури змінюються. При денатурації падає розчинність білка, він "згортається" (наприклад, при варінні курячого яйця), втрачається біологічна активність білка. На цьому засновано, наприклад, застосування водного розчину карболової кислоти (фенолу) в якості антисептика. У певних умовах при повільному охолодженні розчину денатурованого білка відбувається ренатурації - відновлення вихідної (нативної) конформації. Це підтверджує той факт, що характер укладання пептидного ланцюга визначається первинною структурою.

Процес денатурації окремої білкової молекули, що приводить до розпаду її «жорсткої» тривимірної структури, іноді називають плавленням молекули. Практично будь-яке помітне зміна зовнішніх умов, наприклад, нагрівання або суттєва зміна pH призводить до послідовного порушення четвертинної, третинної і вторинної структур білка. Зазвичай денатурація викликається підвищенням температури, дією сильних кислоті лугів, солей важких металів, деяких розчинників (спирт), радіації та ін.

Денатурація часто призводить до того, що в колоїдному розчині білкових молекул відбувається процес агрегації частинок білка в більші. Візуально це виглядає, наприклад, як освіта «білка» при смаженні яєць.

Ренатурації - процес, зворотний денатурації, при якому білки повертають свою природну структуру. Потрібно відзначити, що не всі білки здатні ренатуріровать; у більшості білків денатурація незворотна. Якщо при денатурації білка фізико-хімічні зміни пов'язані з переходом поліпептидного ланцюга з щільно упакованого (упорядкованого) стану в безладне, то при ренатурації проявляється здатність білків до самоорганізації, шлях якої зумовлений послідовністю амінокислот у поліпептидному ланцюзі, тобто її первинної структурою, детермінованою спадкової інформацією . У живих клітинах дана інформація, ймовірно, є вирішальною для перетворення невпорядкованою поліпептидного ланцюга під час або після її біосинтезу на рибосомі в структуру нативной молекули білка. При нагріванні дволанцюжкових молекул ДНК до температури близько 100 ° C водневі зв'язку між підставами розриваються, і комплементарні ланцюга розходяться - ДНК денатурує. Однак при повільному охолодженні комплементарні ланцюга можуть знову з'єднуватися в регулярну подвійну спіраль. Ця здатність ДНК до ренатурації використовується для отримання штучних гібридних молекул ДНК.

Природні білкові тіла наділені певною, строго заданої просторової конфігурацією і мають ряд характерних фізико-хімічних і біологічних властивостей при фізіологічних значеннях температури і рН середовища. Під впливом різних фізичних і хімічних факторів білки піддаються згортання і випадають в осад, втрачаючи нативні властивості. Таким чином, під денатурацією слід розуміти порушення загального плану унікальної структури нативної молекули білка, переважно її третинної структури, що приводить до втрати характерних для неї властивостей (розчинність, електрофоретичної рухливість, біологічна активність і т.д.). Більшість білків денатуруючих при нагріванні їх розчинів вище 50-60 ° С.

Зовнішні прояви денатурації зводяться до втрати розчинності, особливо в ізоелектричної точці, підвищення в'язкості білкових розчинів, збільшенню кількості вільних функціональних SH-груп і зміни характеру розсіювання рентгенівських променів. Найхарактернішою ознакою денатурації є різке зниження або повна втрата білком його біологічної активності (каталітичної, антигенної або гормональної). При денатурації білка, викликаної 8М сечовиною або іншим агентом, руйнуються в основному Нековалентні зв'язку (зокрема, гідрофобні взаємодії і водневі зв'язку). Дисульфідні зв'язки в присутності відновлюючого агента меркаптоетанол розриваються, в той час як пептидні зв'язку самого кістяка поліпептидного ланцюга не зачіпаються. У цих умовах розгортаються глобули нативних білкових молекул і утворюються випадкові і безладні структури (рис.)

Денатурація білкової молекули (схема).

а - вихідний стан; б - що починається зворотне порушення молекулярної структури; в - необоротне розгортання поліпептидного ланцюга.

Денатурація і ренатурації рибонуклеази (по Анфінсену).

а - розгортання (сечовина + меркаптоетанол); б - повторне згортання.

1. Гідроліз білків: H +

[- NH2─CH─ CO─NH─CH─CO -] n + 2nH2O → n NH2 - CH - COOH + n NH2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Амінокислота 1 амінокислота 2

2. Осадження білків:

а) оборотне

Білок в розчині ↔ осад білка. Відбувається під дією розчинів солей Na +, K +

б) необоротне (денатурація)

При денатурації під дією зовнішніх факторів (температура; механічний вплив - тиск, розтирання, струшування, ультразвук; дії хімічних агентів - кислот, лугів та ін.) Відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, тобто її нативной просторової структури. Первинна структура, а, отже, і хімічний складбілка не змінюються.

При денатурації змінюються фізичні властивості білків: знижується розчинність, втрачається біологічна активність. У той же час збільшується активність деяких хімічних груп, полегшується вплив на білки протеолітичних ферментів, а, отже, він легше гідролізується.

Наприклад, альбумін - яєчний білок - при температурі 60-70 ° осідає з розчину (згортається), втрачаючи здатність розчинятися у воді.

Схема процесу денатурації білка (руйнування третинної і вторинної структур білкових молекул)

3. Горіння білків

Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу, води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я

4. Кольорові (якісні) реакції на білки:

а) ксантопротеїнова реакція (на залишки амінокислот, що містять бензольні кільця):

Білок + HNO3 (конц.) → жовте забарвлення

б) биуретовая реакція (на пептидні зв'язки):

Білок + CuSO4 (насичую) + NaOH (конц) → яскраво-фіолетове забарвлення

в) цістеіновая реакція (на залишки амінокислот, що містять сірку):

Білок + NaOH + Pb (CH3COO) 2 → Чорне фарбування

Білки є основою всього живого на Землі і виконують в організмах різноманітні функції.

висолювання білків

Висолюванням називається процес виділення білків з водних розчинів нейтральними розчинами концентрованих солей лужних і лужноземельних металів. При додаванні великих концентрацій солей до розчину білка відбувається дегідратація білкових частинок і зняття заряду, при цьому білки випадають в осад. Ступінь випадання білків в осад залежить від іонної сили розчину осадителя, розміру часток білкової молекули, величини її заряду, гидрофильности. Різні білки осідають при різних концентраціях солей. Тому в опадах, отриманих шляхом поступового підвищення концентрації солей, окремі білки знаходяться в різних фракціях. Висолювання білків є оборотним процесом, і після видалення солі білок знову набуває природні властивості. Тому висолюванням користуються в клінічній практиці при поділі білків сироватки крові, а також при ізолювання, очищення різних білків.

Додаються аніони і катіони руйнують гідрадну білкову оболонку білків, що є одним з факторів стійкості білкових розчинів. Найчастіше застосовуються розчини сульфатів Na і амонію. Багато білки відрізняються за розміром гідратної оболонки і величиною заряду. Для кожного білка є своя зона висолювання. Після видалення висаліваются агента білок зберігає свою біологічну активність і фізико-хімічні властивості. У клінічній практиці застосовується метод висолювання для поділу глобулінів (при додаванні 50% розчину сульфату амонію (NH4) 2SO4 випадає осад) і альбумінів (при додаванні 100% розчину сульфату амонію (NH4) 2SO4 випадає осад).

На величину висолювання впливають:

1) природа і концентрація солі;

2) рН-середовища;

3) температура.

Головну роль при цьому відіграють валентності іонів.

12) Особливості організації первинної, вторинної, третинної структури білка.

В даний час експериментально доведено існування чотирьох рівнів структурної організації білкової молекули: первинної, вторинної, третинної і четвертинної структури.

Назва «білки» походить від здатності багатьох з них при нагріванні ставати білими. Назва «протеїни» походить від грецького слова «перший», що вказує на їх важливе значення в організмі. Чим вище рівень організації живих істот, тим різноманітніше склад білків.

Білки утворюються з амінокислот, які з'єднуються між собою ковалентним - пептидного зв'язком: між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид (із залишків двох амінокислот, від грец. пептос- зварений). Заміна, виняток або перестановка амінокислот у поліпептидному ланцюзі викликає виникнення нових білків. Наприклад, при заміні лише однієї амінокислоти (глутаміну на валін) виникає важка хвороба - серповидно-клітинна анемія, коли еритроцити мають іншу форму і не можуть виконувати свої основні функції (перенесення кисню). При утворенні пептидного зв'язку відщеплюєтьсямолекула води. Залежно від кількості амінокислотних залишків виділяють:

– олігопептиди (Ди-, три-, тетрапептіди і т. П.) - містять до 20 амінокислотних залишків;

– поліпептиди - від 20 до 50 амінокислотних залишків;

– білки - понад 50, іноді тисячі амінокислотних залишків

За фізико-хімічними властивостями розрізняють білки гідрофільні і гідрофобні.

Існують чотири рівні організації білкової молекули - рівноцінні просторові структури (конфігурації, конформації) білків: первинна, вторинна, третинна і четвертинна.

первинна структура білків є найпростішою. Має вигляд поліпептидного ланцюга, де амінокислоти пов'язані між собою міцною пептидного зв'язком. Визначається якісним і кількісним складомамінокислот і їх послідовністю.

Вторинна структура білків

вторинна структура утворена переважно водневими зв'язками, які утворилися між атомами водню NH-групи одного завитка спіралі і кисню СО-групи іншого і спрямовані вздовж спіралі або між паралельними складками молекули білка. білкова молекулачастково або повністю скручена в α-спіраль або утворює β-складчасту структуру. Наприклад, білки кератину утворюють α-спіраль. Вони входять до складу копит, рогів, волосся, пір'я, нігтів, кігтів. β-складчасту мають білки, які входять до складу шовку. Ззовні спіралі залишаються амінокислотні радикали (R-групи). Водневі зв'язки значно слабші, ніж ковалентні, але при значному їх кількості утворюють досить міцну структуру.

Функціонування у вигляді закрученої спіралі характерно для деяких фібрилярних білків - міозин, актин, фібриноген, колаген і т. П.

Третинна структура білка

третинна структура білка. Ця структура є сталою і своєрідна для кожного білка. Вона визначається розміром, полярністю R-груп, формою і послідовністю амінокислотних залишків. Поліпептидна спіраль закручується і укладається певним чином. Формування третинної структури білка призводить до утворення особливої ​​конфігурації білка - глобули (Від лат. Globulus - кулька). Його утворення обумовлюється різними типами нековалентних взаємодій: гідрофобні, водневі, іонні. Між залишками амінокислоти цистеїну виникають дисульфідні містки.

Гідрофобні зв'язку - це слабкі зв'язки між неполярними бічними ланцюгами, які виникають в результаті взаємного відштовхування молекул розчинника. При цьому білок скручується так, що гідрофобні бічні ланцюги занурені вглиб молекули і захищають її від взаємодії з водою, а зовні розташовані бічні гідрофільні ланцюги.

Третинну структуру має більшість білків - глобуліни, альбуміни і т. П.

Четвертичная структура білка

четвертичная структура білка. Утворюється в результаті об'єднання окремих поліпептидних ланцюгів. У сукупності вони складають функціональну одиницю. Типи зв'язків різні: гідрофобні, водневі, електростатичні, іонні.

Електростатичні зв'язку виникають між електронегативними і електропозитивні радикалами амінокислотних залишків.

Для одних білків характерно Глобулярна розміщення субодиниць - це глобулярні білки. Глобулярні білки легко розчиняються у воді або розчинах солей. До глобулярним білкам належить понад 1000 відомих ферментів. До глобулярним білків відносяться деякі гормони, антитіла, транспортні білки. Наприклад, складна молекула гемоглобіну (білка еритроцита крові) є глобулярним білком і складається з чотирьох макромолекул глобинов: двох α-ланцюгів і двох β-ланцюгів, кожна з яких з'єднана з гемом, що містить залізо.

Для інших білків характерно об'єднання в спіральні структури - це фіблярні (Від лат. Fibrilla - волоконце) білки. Кілька (від 3 до 7) α-спіралей звиваються разом, подібно волокнам в кабелі. Фібрилярні білки нерозчинні у воді.

Білки ділять на прості і складні.

Прості білки (протеїни)

Прості білки (протеїни) складаються тільки із залишків амінокислот. До простих білків відносять глобуліни, альбуміни, Глутеліни, проламіни, протаміни, пістони. Альбуміни (наприклад, альбумін сироватки крові) розчинні у воді, глобуліни (наприклад, антитіла) нерозчинні у воді, але розчинні у водних розчинах деяких солей (хлорид натрію і т. П.).

Складні білки (протеїди)

Складні білки (протеїди) включають до складу, крім залишків амінокислот, з'єднання іншої природи, які називаються простетических групою. Наприклад, Металопротеїни - це білки, що містять негеміновое залізо або пов'язані атомами металів (більшість ферментів), нуклеопротеїни - білки, з'єднані з нуклеїновими кислотами (хромосоми і т. П.), Фосфопротеіди -белкі, до складу яких входять залишки фосфорної кислоти (білки яєчного жовтка і т. п.), глікопротеїди -белкі в з'єднанні з вуглеводами (деякі гормони, антитіла та т. п.), хромопротеїди - білки, що містить пігменти (міоглобін і т. п.), ліпопротеїди - білки, що містять ліпіди (входять до складу мембран).